Bromatologia

Proteínas
• Mais abundante no corpo

• Componentes essenciais a todas as células vivas várias

funções fisiológicas

• Moléculas complexas Carbono (50 a 55%), hidrogênio (6

a 8%), oxigênio (20 a 24%), nitrogênio (15 a 18%) outros
elementos (enxofre, ferro, cobre, zinco)

• Formadas por combinações de aminoácidos (a.a.) em

diversas proporções unidos por ligação peptídica
 Proteínas
• Os vegetais capazes de sintetizar proteínas
deficientes em um ou mais aminoácidos essenciais

• Os animais necessitam de alimentos ricos em

proteínas e aminoácidos

• Necessidade diária = 0,8g/Kg não é armazenada.

• Nutrição = 4 Kcal/g de proteína

 Aminoácidos/Proteínas
• Uma cadeia de proteínas consiste em uma sequência específica de
unidade aminoácidos

• Os a.a. a mesma organização química básica:

– Um átomo de carbono central (α-carbono) com um hidrogênio,

um grupo carboxila (coo), um aminogrupo e um grupamento R
ligado

– O grupo R vinte grupos diferentes vinte diferentes a.a.

H
R C COOH
NH2
 Aminoácidos/Proteínas
• Vinte aminoácidos
• Importância síntese protéica
• 2 tipos de aminoácidos
– Aminoácidos essenciais o organismo não consegue
sintetizá-los, adquiridos apenas pela alimentação

– Aminoácidos não-essenciais são sintetizados no organismo

a partir dos aminoácidos essenciais
H
Grupo metila R C COOH

alanina NH2
 Aminoácidos/Proteínas

Aminoácidos essenciais Aminoácidos não-essenciais

(+) isoleucina (+) alanina
(-) leucina Glicina
(-) fenilalanina (-) tirosina
(-) metionina (-) prolina
(-) triptofano (-) asparagina
(+) valina (-) cisteina
(+) lisina (+) ácido aspártico
(-) histidina (+) ácido glutâmico
(+) arginina (+) glutamina
(-) treonina (-) hidroxiprolina
 Aminoácidos/Proteínas

• Características dos aminoácidos:

– sólidos incolores
– Cristalinos
– Fundem com decomposição a altas temperaturas
– Sabor amargo , doce ou sem sabor
– Solúveis em água
– Insolúveis em solventes orgânicos
 Proteínas
• Estrutura:
– Primária - tipo e sequência de a.a. na molécula protéica – na
cadeia peptídica

– Conformação
• Secundária – cadeias peptídicas não são esticadas, mas
torcidas , dobradas ou enroladas
• Terciária – posteriores dobras e enrolamentos que as
cadeias peptídicas sofrem – estrutura complexa e mais
compacta
• Quaternária- associação de duas ou mais cadeias peptídicas
 Proteínas
• Classificação:
– Proteínas Simples hidrólise total resulta a.a. como os únicos
produtos.

– Proteínas conjugadas moléculas mais complexas -

proteínas se encontram combinadas com substâncias de caráter
não protéico.

– Proteínas derivadas obtidas por degradação (proteólise) de

proteínas simples ou conjugadas pela ação de ácidos, bases ou
enzimas.
• Ex: Proteanas, Peptona e Peptídios
 Proteínas
• Classificação das proteínas simples de acordo com a
solubilidade
– Albuminas
• Solúveis em água a pH 6,6
• Coagulam pela ação do calor
• Ex: ovoalbumina (clara do ovo); lactalbumina (leite); legumitina (ervilha)

– Globulinas
• Solúveis em soluções salinas diluídas a pH 7
• Praticamente insolúveis em água
• Ex: miosina (músculo); glicinina ( soja); legumina (ervilha)
 Proteínas
• Classificação das proteínas simples de acordo com a
solubilidade
– Prolaminas
• Solúveis em etanol a 70%
• Insolúveis em água e etanol absoluto
• Ex: zeína (milho); hordeína (cevada); gliadina (centeio e trigo)
– Glutelinas
• Solúveis unicamente em soluções muito ácidas ou muito alcalinas
• Ex: glutenina (trigo)
– Protaminas
• Solúveis em água e amônia
• Possui 80% de arginina –a.a - Aminoácidos essenciais
• Encontrada em: salmão, sardinha e arenque
 Proteínas
• Classificação das proteínas simples de acordo
com a solubilidade
– Histonas
• Solúveis em água e soluções diluídas de ácidos e bases
• Proteína de origem animal

– Escleroproteínas
• Altamente insolúveis – estrutura fibrosa
• Ex: queratina ( pele e cabelo) e colágeno (tecidos conectivos)
• Parte do colágeno foi solubilizada ácido acético ou ácido
cítrico
 Proteínas
• Classificação das proteínas conjugadas de acordo
com a natureza da parte não protéica

– Cromoproteínas
• Núcleo prostético é constituídos de um pigmento – clorofila,
carotenóides

– Lipoproteínas
• Núcleo prostético é constituídos por um lipídeo – colesterol

– Nucleoproteínas
• Combinadas com ácidos nucléicos
• Função de transmitirem informações genéticas
 Proteínas
• Classificação das proteínas conjugadas de acordo
com a natureza da parte não protéica

– Glicoproteínas
• Ligadas a carboidratos - Ex: mucina – suco gástrico

– Fosfoproteínas
• Combinadas com ácido fosfórico

– Metaloproteínas
• Combinadas com metais pesados.
 Proteína/Valor Biológico
• É a proporção de nitrogênio absorvido, retido pelo organismo
para manter a integridade dos tecidos e permitir, caso
necessário, o desenvolvimento e o crescimento ou o
intercâmbio contínuo de a.a. que ocorre em órgãos e
aparelhos.
Proteína de alto valor biológico

– contém todos os aminoácidos essenciais

– os a.a. estão em uma relação de proporção entre si ideal

• As proteínas animais têm maior valor nutricional do que as

vegetais
 Valor Biológico
• Ruptura da proporção ideal um dos a.a. essenciais está em
quantidade menor que as necessidade do organismo a.a.
limitante
– Ex de a.a. limitantes do valor biológico
• Lisina – cereais (trigo) e outras ptns vegetais.
• Metionina + cistina – feijão, leguminosa.
• Treonina - trigo e centeio.
• Triptofano e lisina - milho
• Lisina- arroz

o valor biológico:
– Mistura dos alimentos ou
– Adição de a.a. sintéticos – produzidos por microorganismos
(processo fermentativo -biotecnologia) ou químicos.
 Propriedades funcionais/Proteínas
• Definição toda propriedade não-nutricional que influi no
comportamento de certos componentes de um alimento

• Influência: as características sensoriais e nas propriedades físicas

dos alimentos e de seus ingredientes

• Propriedades físicas e químicas repercussão na funcionalidade

das proteínas
– Conformação – Composição e sequência de a.a.
– Tamanho – Capacidade de reação com outros componentes

• Estrutura inicial modifica-se no complexo alimentício por

influência:
– pH – Temperatura
– Condições do processo – Outros componentes carboidratos, lipídeos
 Propriedades funcionais/Proteínas
• Classificadas em dois grupos:

– Propriedades hidrodinâmicas: dependem das interações das

proteínas com a água.
• Absorção
• Solubilidade
• Viscosidade
• Geleificação
• Formação de massa

– Propriedades ligadas a características de superfície

• Formação de espuma
• emulsões
 Desnaturação
• Alteração da estrutura tridimensional comprometimento
principalmente da conformação terciária e quaternária

• Pode ser reversível ou irreversível

• Lado Negativo – muitas ptns biologicamente ativas perdem

atividade, causando a perda de algumas propriedades
funcionais.

• Lado Positivo – desnaturação térmica dos inibidores de

tripsina em feijão, soja, aumento da digestibilidade.
 Desnaturação

• Fatores desnaturantes:

– Calor – pontes de hidrogênio e ligações de Van der Waals

– Agitação
– Radiação UV e UV-visível
– Raio X
– Agentes químicos (ácidos e bases fortes, solventes orgânicos)
– Hidrólise enzimática
 Proteínas/fontes
• Proteína de origem vegetal limite de a.a essenciais
– Trigo - 14%
– Milho - 11%
– Soja - 40 %
– Arroz - 6 - 8%.
– Amendoim - 20 a 35%
– Feijão - 20 - 25 %,
• Proteína de origem animal todos a.a. essenciais
– carnes - 20 a 25 %
– leite - 3 a 3,5 %
– Carne de frango - 20%
– Gema de ovo - 16 %
– Clara de ovo - 10, 9%
– Peixe - 10 a 22%
– Carne de caranguejo – 21%
• Vegetarianos equilíbrio dos alimentos para suprir a falta das
proteínas animais princípio da variedade
 Determinação de Proteínas

1. Método de Kjeldahl baseado na determinação de Nitrogênio,

multiplica-se por um fator de conversão.

• O teor de nitrogênio na amostra convertido para proteína por

um fator relativo ao teor de nitrogênio na proteína.

% de proteína na amostra = % de N x 100

% de N Fator proteína
da proteína
(N P)
 Determinação de Proteínas

Teor de nitrogênio nas principais proteínas

Proteína Fonte %N
Actina Músculo de coelho 16,7
Albumina Soro bovino 16,07
Avidina Clara de ovo 14,8
Caseína Leite bovino 15,68
Colágeno Pele bovina 18,7
Zeina Milho 16,2
Glúten Trigo 17,6
Globulina Semente de abóbora 18,55
Fatores de conversão de nitrogênio total em proteína
Alimento Fator
Leite e derivados 6,38
Soja 6,25
Arroz 5,95
Farinha de centeio 5,83
Farinha de trigo 5,83
Macarrão 5,70
Cevada 5,83
Aveia 5,83
Amendoim 5,46
Amêndoas 5,18
Castanha do Pará 5,46
Avelã 5,30
Coco 5,30
Outras nozes 5,30
Margarina 6,38
Gelatina 5,55
Outros alimentos 6,25
 Determinação de Proteínas
• 1-DIGESTÃO
• amostra + H2SO4 CO2 + H2O + (NH4)2SO4
• amostra + ácido sulfúrico – todo carbono oxidado a CO2 e formação de NH4
• aquecimento

• 2-DESTILAÇÃO
(NH4)2SO4 + NaOH NaSO4 + 2NH3 + 2H2O NH3 + H3BO3 + H2O (NH4)3 BO3 +
H2O
• Basifica-se com hidróxido de sódio para formação e destilação da amônia (NH3)
• A amônia formada é recolhida em ácido bórico ou ácido sulfúrico.

• 3-TITULAÇÃO
(NH4)3 BO3 + 3HCl 3NH4Cl + H3BO3
• a titulação é conduzida com ácido clorídrico- o teor de nitrogênio na amostra é
proporcional ao de ácido clorídrico gasto na titulação
 Determinação de Proteínas
• Adição de catalisadores:
– Mercúrio (Hg) - eficiente, tóxico, caro, necessita de mais uma separação;
– Cobre (Cu) - é o menos eficiente, é tóxico.
– Selênio (Se) - muito eficiente, tóxico, promove a perda de NH3

• Adição de sulfato de potássio aumenta o ponto de ebulição do ácido

sulfúrico resultando em economia de tempo na digestão
• Métodos oficiais- ácido sulfúrico – recolher a amônia- peso da amostra,
concentrações e volumes das soluções de ácido sulfúrico e hidróxido de
sódio.
• O método modificado – ácido bórico – controle apenas o peso da amostra,
concentração e volume do ácido clorídrico.
• Ácido sulfúrico- ácido forte – protona mais eficientemente a amônia
• Ácido bórico – possibilidades de perdas da amônia
MÉTODO DE KJELDAHL
Digestor de
Kjeldahl
Destilador de
Kjeldahl
 Determinação de Proteínas

• Limitações:

– Admitir que todo nitrogênio é oriundo das proteínas.

– Admitir que os alimentos em geral possuem proteínas com

16% de nitrogênio fator de conversão 6,25

• É o método mais utilizado - é o método de referência

 Determinação de Proteínas

2. MÉTODO DE DUMAS
– Combustão completa do material orgânico catalisada por
óxido cúprico

– N2 produzido medido volumetricamente

– Norg é transformado em Ngas e mede-se o volume.

– Problema: medição do volume de gás; só serve para

amostras secas.
 Determinação de Proteínas
3. MÉTODOS COLORIMÉTRICOS

3.1. Biureto sulfato cúprico; tartarato de sódio e potássio; água

• Substâncias com duas ou mais ligações peptídicas formam complexos
roxos com sais de Cu II em meio alcalino.
• Função do meio básico desnaturar as proteínas expor as
ligações peptídicas
• Ligações peptídicas das proteínas formam um complexo com íons
cobre II - a intensidade de cor é medida a 540nm curva padrão
• Intensidade de cor está relacionada com a quantidade de proteína.
• Método rápido, mas não muito exato
• Açúcares redutores e aminas reagem com o Cu, impedindo a
formação do complexo.
• tartarato de sódio e potássio- agente quelante – manter os íons de
cobre II em solução
 Determinação de Proteínas
3. MÉTODOS COLORIMÉTRICOS
3.2. Folin
• Grupos aromáticos presentes nos a.a. que constituem as
proteínas reagem reduzindo o reagente de Folin, originando
um complexo azul.
• reagente de Folin - mistura contendo molibdato, tungstato e
ácido fosfórico
• Modificação do biureto
• 100 vezes mais sensível utilização de combinação do
reagente fenol com o cobre em condições alcalinas
 BIBLIOGRAFIA

BOBBIO, F. O.; BOBBIO, P. A . Introdução à química dos

alimentos , 2º edição, Ed. Varela, São Paulo, 1995
BOBBIO, F.A. & BOBBIO, P.A. Química do processamento
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DUTRA-de-OLIVEIRA JE, MARCHINI JS. Ciências
Nutricionais. Ed. Sarvier, São Paulo, 1998
GOMES, J.C. e OLIVEIRA G.F. Análises Físico-Químicas de
Alimentos. Ed.UFV, Viçosa, 2011
ORDÓÑEZ, JUAN A. et al .Tecnologia dos Alimentos:
Componentes dos Alimentos e Processos- Vol.1, Ed.
Artmed, Porto Alegre, 2005
SALINAS, ROLANDO D. Alimentos e Nutrição - Introdução
à bromatologia. 3.edição. Ed. Artmed, Porto Alegre, 2002