Proteínas

Proteínas
• Classificação
-de acordo com a conformação
- globulares
- fibrosas
-de acordo com os produtos de hidrólise
- simples
- conjugadas
• Modificações pós-traducionais
 Proteínas

Peso N.o de N.o de

Molecular Aa. cadeias
Insulina (bovina) 5.733 51 2
Citocromo c 13.000 104 1
Hemoglobina 64.500 574 4
Albumina soro 68.500 ~ 550 1
ImunoglobulinaG 145.000 ~1.320 4
Dimensões de algumas biomoléculas, conjuntos de macromoléculas e células
 Classificação das proteínas
De acordo com a conformação
da molécula
• Globulares

• Fibrosas
 Proteínas Globulares

• Forma de esfera
• Relativamente solúveis em água
• Vários papéis funcionais:

- catalisadores (enzimas)
- proteínas de transporte
- reguladores da expressão gênica
Hemoglobina
 Proteínas Fibrosas
• Forma de fibra (cilíndrica)
• Baixa solubilidade em água
• Funções principalmente estruturais
- colágeno
- queratinas
- miosina
 Classificação das proteínas
De acordo com os produtos
de hidrólise.
•Simples

•Conjugadas
Proteínas
Simples
 Proteínas Simples

 Albumina sérica (níveis normais 3,5-5 g/dL)

• secretada pelo fígado
• maior proteína do plasma humano
• corresponde a 60 % da proteína plasmática
• função transportar compostos hidrofóbicos no
sangue como ácidos graxos, esteróides
 Proteínas Simples
Globulinas - função de transporte
-de corticoesteróides- cortisol e progesterona
-de hormônios sexuais- testosterona e estradiol
-de tiroxina- hormônio da tireóide
-de vitamina D
Padrão eletroforético para proteínas plasmáticas
Purificação de proteínas - Eletroforese

Amostras
Tampão
ânodo

cátodo
Gel de poliacrilamida
ou agarose

Tampão
Purificação de Proteínas - Eletroforese
Exemplos de padrões eletroforéticos observados em
indivíduos normais e pacientes com concentrações
anormais de proteínas séricas – gel agarose

Perfil eletroforético normal

“Resposta tardia” – correlacionada

com infecção, mostra aumento no pico
das -globulinas (imunoglobulinas)

Hipogamaglobulinemia devida à doença

imunossupressiva
 Proteínas Simples
Queratinas
•Proteínas insolúveis
•Principal
componente da epiderme, do cabelo
e das unhas Agente redutor
 Proteínas Simples
 Histonas
•Proteínasricas em aminoácidos básicos
•Carregadas positivamente
•Formam ligações iônicas com o DNA
negativamente carregado
 Proteínas
Conjugadas
Proteínas Conjugadas

Íon
Porção protéica Composto
APOPROTEÍNA não protéico
Coenzima

HOLOPROTEÍNA
Grupamento
prostético
 Proteínas Conjugadas
• Glicoproteínas
• Fosfoproteínas
• Lipoproteínas
• Metaloproteínas
• Cromoproteínas
 Proteínas Conjugadas
 Glicoproteínas

Proteínas que possuem como grupo prostético

glicídios ligados covalentemente

• Oses

• Cadeias de glicídios lineares ou ramificadas

 Exemplos de glicoproteínas

• Imunoglobulinas ou
anticorpos
• produzidas pelos linfócitos B
• efetivas contra infecções
bacterianas e em algumas
fases das infecções virais
• 4% de glicídios

glicídios
 Exemplos de glicoproteínas
• Glicoproteínas de membrana
• receptores para hormônios, transporte,
reconhecimento célula -célula
• Podem conter 20 % de glicídios

• Mucinas
• trato gastro-intestinal e aparelho urogenital
• lubrificantes biológicos protetores
• podem conter 60 % de glicídios
 Exemplos de glicoproteínas
 Colágeno
 Proteína fibrosa, rígida, que contém 33% de glicina e
21,6% de prolina e hidroxiprolina.
 Possui resíduos de hidroxilisina que podem conter glicose
ou galactose
 O peso seco dos tendões contém 80% de colágeno.
 Proteínas Conjugadas
Fosfoproteínas

Proteínas que contêm fosfato

Resíduo de serina,
treonina ou tirosina
 Proteínas Conjugadas
Lipoproteínas

Proteínas cujo grupo prostético é lipídico

Composição química das
diferentes lipoproteínas
Classe das Proteína Lipídio
lipoproteínas % %
HDL 2a 40-50 55
HDL 3a 50-55 50
LDL 20-25 75-80
IDL 15-20 80-85
VLDL 5-10 90-95
Quilomícron 1,5-2,5 97-99
 Proteínas Conjugadas
• Metaloproteínas
 Proteínas cujo grupo prostético contém um metal
ligado diretamente aos aminoácidos

Anidrase carbônica
 Proteínas Conjugadas
Cromoproteínas
Proteínas cujo grupo prostético contém um metal
ligado a componentes do grupo prostético.

HEME
 Proteínas Conjugadas
Cromoproteínas
Mioglobina - armazenamento de oxigênio

HEME
Modificações pós-traducionais
 Modificações pós-traducionais
• Alterações moleculares na estrutura das proteínas

Redução no tamanho da proteína

Pro-insulina

Insulina

H+
Pepsinogênio Pepsina
 Alterações por modificação covalente

Fosforilação- ligação de grupamentos fosfato

a resíduos de serina, treonina ou tirosina

Resíduo de serina,
treonina ou tirosina
 Alterações por modificação
covalente Resíduo prolil

Hidroxilação:
ocorre em resíduos
de prolina ou lisina ascorbato

Resíduo hidroxiprolil
 Alterações por modificação covalente
Glicosilação - ligação de oses ou cadeias
de glicídios

Ligação N
glicosídica
  Alterações por modificação
covalente

Ligação
O glicosídica
Glicosilação da Hemoglobina (HbA)
no monitoramento do diabetes

Normal Diabético descompensado

 Níveis glicêmicos

Reação espontânea
ocorre a glicosilação da
extremidade amino-
terminal da
Hemoglobina (HbA)

6% hemoglobina 12% ou mais

glicosilada (HbA1c) hemoglobina
glicosilada (HbA1c)
Modificações pós-traducionais
Aminoácido Modificação encontrada

Amino-terminal Acetilação, glicosilação

Carbóxi-terminal Metilação, ADP-ribosilação
Arginina Metilação, ADP-ribosilação
Asparagina Glicosilação, metilação, desamidação
Aspartato Metilação, hidroxilação
Cisteína Glicosilação
Glutamato Metilação, carboxilação, ADP-ribosilação
Glutamina Desaminação
Histidina Metilação, ADP-ribosilação
Lisina Acetilação, metilação, hidroxilação
Fenilalanina Hidroxilação, glicosilação
Prolina Hidroxilação, glicosilação
Serina Fosforilação, metilação, hidroxilação
Treonina Fosforilação, metilação, hidroxilação
Triptofano Hidroxilação
Tirosina Fosforilação, iodinação, hidroxilação
 Proteínas
Propriedades Gerais
 Propriedades gerais
• Caráter anfótero
• Ponto isoelétrico (pI)
• Característica de eletrólitos
• Solubilidade
 Caráter anfótero
• Devido à presença de
grupamentos -NH3+ e -COO- livres
na molécula da proteína.
• A proteína pode apresentar
caráter básico ou ácido;
dependendo do pH do meio.
 Ponto isoelétrico
• É o pH no qual a proteína
apresenta igualdade de cargas
positivas e negativas.
• É no ponto isoelétrico que a
proteína apresenta-se com menor
solubilidade.
 Característica de eletrólito
•A existência de grupos
ionizáveis garante a presença
de cargas positivas e negativas
na molécula da proteína.
 Solubilidade
Depende da quantidade de pontes de H que
os seus grupos polares podem formar com a
água
 hidrofílica solubilidade
 hidrofóbica solubilidade