Digestão e

Absorção de
Proteínas

Arthur Neves, Cesar Coelho, João Luiz, Lucas Zampieri, Murilo Cimini e Nicole Fulton
 Enzimas digestivas Secretagogos
01 Ativação dos zimogênios e suas 02 Controladores das secreções
funções

Estômago Intestino
03 Caminho do bolo alimentar 04 Transformações do quimo

Absorção Alergias
05 Diferentes formas de absorção 06 Alergia a peptídeos e intolerância a
glúten
Introdução
A digestão proteíca pode ser dividida em três
fases: gástrica, pancreática e intestinal,
dependendo da fonte das peptidases, e
envolve uma complexa rede de substâncias.
 Enzimas proteases
o Produzidas na forma inativa  evitar a digestão não específica de proteínas
Precisam ser ativadas

Endopeptidases Exopeptidases

o Proteases de clivagem interna; o Quebram ligações peptídicas nas

o Quebra inicial de longos extremidades das moléculas de
polipeptideos; proteína;
o Exemplos: o Hidrolisa proteínas em aminoácidos
• Tripsina , individuais ou dipeptídeos
• Quimotripsina, o Classificadas em:
• Pepsina • Carboxipeptidases
• Elastase. • Aminopeptidases
 Ativação dos zimogênios

Pepsinogênio Tripsinogênio
Ácido
Pepsina Enteropeptidase Tripsina
gástrico

Pepsina Tripsina
Corta proteínas em Hidrólise de ésteres de lisina
fragmentos peptídicos e arginina
grandes
 Secretagogos
o Controlam a secreção das enzimas

Aminas
1 Biogênicas
Histamina
5-hidroxitriptamina

Hormônios
2 Peptídicos
– Gastrina
– Colecistocinina
– Secretina
– Guanilina
– Peptídeo Vasoativo Intestinal
 Estômago
Células estomacais Ácido clorídrico

● Eliminação de microorganismos patogênicos

● Desnaturação de proteínas

● PH ácido

● Ativação da pepsina
Secreção do HCl
Regulação do HCl
 Intestino
Suco Pancreático

● Rico em pró-enzimas;

● Proteína 6kDa  inibidor da tripsina

● Bicarbonato de sódio  neutralizar HCl

● Não contém atividade apreciável de aminopeptidases

Enterócitos
● Microvilosidades/ borda em escova

● Superfície rica em endo, amino, di e tripeptidases

● Suplementação da digestão do suco pancreático

● Os di e tripeptídeos restantes não são substrato de

amino e carboxipeptidases

● Exceções: prolina, hidroxiprolina e beta alanina

(frango), ligações covalentes cruzadas

Enterócitos
Proteínas Carreadoras

● Específicas conforme a característica do aminoácido

ou peptídeo

● Competição entre aminoácidos

● Rapidez do transporte depende da afinidade do

aminoácido
 Proteínas Carreadoras
● Cotransportes dependentes ou não de Na+ ou H+

● Na+ como fator de aumento da afinidade dos

peptídeos
 Transporte
Transcelular Paracelular
 Final da absorção
● Digestão por enzimas intracelulares

● Formação de um gradiente de concentração

● Proteínas carreadoras

● Meio extracelular em contato com a veia porta

 Bioquímica das alergias alimentares
o A maior parte dos alergênicos são proteínas de baixo peso molecular e glicoproteínas altamente
solúveis
Intolerância a Glúten
o Causada por gliadina, que não são suficientemente

degradados no processo de digestão;

o Causa uma inflamação no intestino delgado que

prejudica a absorção de nutrientes;

 Referências
● HARVEY, R.A.; FERRIER, D.R. Bioquímica Ilustrada,
5ª ed., Artmed, 2012
● DEVLIN, T.M. Manual de Bioquímica com
Correlações Clínicas, 7ª ed., Ed. Blucher, 2011.
● Steven Stanley, J., & Bannon, G. A. (1999).
Biochemistry of food allergens. Clinical Reviews in
Allergy & Immunology, 17(3), 279–291.
doi:10.1007/bf02737612AUTHOR (YEAR). Title of the
publication. Publisher
● Sensibilidade ao glúten não celíaca em pacientes
pediátricos: uma revisão da literatura, Resumo Vânia
Gameiro de Carvalho1, Nathalia Silva Queiroz1