PROTEÍNA 4.

Ácido glutâmico
 As proteínas se diferem dos lipídeos e CHO por conterem nitrogênio 5. Serina
 São formadas por: carbono, oxigênio, hidrogênio e nitrogênio  AMINOÁCIDOS CONDICIONALMENTE ESSENCIAIS
 As proteínas são compostas por aminoácidos em ligações peptídicas 1. Arginina
 A síntese de proteína exige a presença de todos os aminoácidos 2. Cisteína
 O processo de transaminação permite a formação de aminoácidos não 3. Glutamina
essenciais a partir de intermediários metabólicos 4. Glicina
 Os aminoácidos essenciais possuem esqueletos de carbono que os 5. Prolina
humanos não são capazes de produzir 6. Tirosina
 Os aminoácidos são a fontes não glicídicas para formação glicose a 7. Histidina
partir da gliconeogênese  CLASSIFICAÇÕES:
 Dois aminoácidos não podem ser convertidos em glicose: lisina e treonina
- simples: formadas apenas por aa em uma cadeia polipeptídica
 Existem aminoácidos glicogênicos (18 aa) e cetogênicos (lisina, leucina e
treonina) - conjugada: possuem grupo prostético, que não é de natureza proteica (ex:
 Existem 20 aminoácidos e suas combinações geram diferentes proteínas glicoproteína, lipoproteína)
 Funções:
 Tamanho da cadeia polipeptídica:
- construção e manutenção de tecidos
- formação de enzimas, hormônios, anticorpos, - dipeptideo: formado por 2 aa (são melhor absorvidos do que aa)
- fornecimento de energia
- tripeptideo: formado por 3 aa
- regulação de processos metabólicos
- transportadores de membranas, triglicerídeos, colesterol, - oligopeptideo: formado por 6 a 12 aa
fosfolipideos, vitaminas lipossolúveis no sangue (lipoproteína)
- polipetídeo: 13 ou mais aa
- transporte de oxigênio (hemoglobina e mioglobina)
 AMINOÁCIDOS ESSENCIAIS QUALIDADE DA PROTEÍNA
1. BCAAs: leucina, isoleucina, valina
 Expressa a habilidade da proteína em fornecer os requerimentos de
2. Lisina
aminoácidos e nitrogênio para crescimento, manutenção e reparação
3. Metionina
 1 grama de nitrogênio equivale a 6,25 g de proteína
4. Fenilalanina
 Fatores de correção:
5. Treonina
- ovo: 1
6. Triptofano
- proteína animal: 0,7
 AMINOÁCIDOS NÃO ESSENCIAIS
- proteína das leguminosas: 0,6
1. Alanina
- proteína dos cereais: 0,5
2. Ácido aspártico
3. Asparagina
 DIGESTÃO DAS PROTEÍNAS fibrosas
 Na boca não há digestão de proteínas INTESTINO Carboxipeptidase Polipeptideos Peptídeos e aa
 A digestão de proteínas começa no estômago Enzimas do Aminopeptidase
intestino Dipeptidase
DIGESTÃO NO ESTOMAGO delgado
 Células parietais produzem ácido clorídrico que desnaturam a estrutura
proteica e ativam o pepsinogênio em pepsina ( enzima que digere a HORMONIOS
proteína no estomago) Gastrina Mucosa É estimulado Aumenta a produção de
 A pepsina cliva as proteínas até polipeptideos menores e alguns aa livres gástrica e por aa, HCl, de enzimas
 A liberação de HCl estimula a liberação de CCK que estimula a liberação duodeno distensão do digestivas, aumenta a
de outras enzimas que digerem proteínas antro, pH >3 motilidade do antro
gástrico e aumenta o tônus
DIGESTÃO NO INTESTINO do esfíncter esofágico
 No intestino ocorre a digestão com enzimas pancreáticas inferior
Secretina Mucosa É estimulada Aumenta a secreção de
 A enteroquinase ( enzima intestino) é liberada e ativa a proenzima
duodenal pela presença água de bicarbonato
TRIPSINOGÊNIO em tripsina
de ácido no pancreático. Aumenta o
 A tripsina ativa as demais enzimas que digerem as proteínas
duodeno pH e a motilidade do TGI.
 A tripsina atua em ligações adjacentes da lisina e da arginina
CCK É liberado no Estimulada por Aumenta a secreção
 A quimiotripsina atua nos aminoácidos aromáticos intestino gordura e enzimática, estimula a
 A elastase nos aminoácidos neutros delgado aminoácidos produção de bile, a
 A mucosa intestinal produz enzimas que completam a digestão das proximal contração da vesícula e a
peptídeos até aminoácidos secreção pancreática,
 Enzimas produzidas pela mucosa intestinal: carboxipeptidase, retarda o esvaziamento
aminopeptidase, depeptidase gástrico
Motilina Estomago Secreções Promove o esvaziamento
Secreção e Enzimas Substrato Produtos
Intestino biliar e gástrico e a motilidade
fonte
delgado e pancreática
ESTOMAGO Pepsina Proteína Polipetideo e aa grosso
Suco gástrico, (presença do
das glândulas HCl)
estomacais ABSORÇÃO
PÂNCREAS Tripsina Proteínas e Aminoácidos
 É absorvida para anabolismo, catabolismo ou degradação e produção
Secreção Quimiotripsina polipeptídeos
de energia
exócrina do Carboxipeptidase
pâncreas Elastase Proteínas Peptídeos e aa
  O corpo absorve: Aminoácidos, dipeptideos, tripeptideos, proteínas  GLUTAMINA E ALANINA são os principais aa glicogenicos, sendo
inteiras convertidos em piruvato no fígado
 A qualidade da absorção segue:  Para que ocorra a síntese proteica é necessária a presença de todos os
- di e tripeptideos são melhor absorvidos, seguidos de aminoácidos e aminoácidos essenciais e não essenciais
oligopeptideos
Di e tripeptideo >> aa >> oligopeptideo
- os aa contam apenas com um local de absorção, os di e tripeptideos
contam com 2 locais de absorção

BALANÇO NITROGENADO

 É a diferença entre a quantidade de proteína absorvida e excretada

 Balanço nitrogenado positivo:
- ingestão maior do que a excreção
- ocorre em situações de anabolismo (gestação, realimentação após o
jejum)
 Balanço neutro: equilíbrio, a ingestão é a mesma da excreção
 Balanço negativo: excreção superior a ingestão
- ocorre em situações de catabolismo ( trauma, queimadura,
infecção)
- ingestão menor do que excreção (anorexia)

OBSERVAÇÃO

 A glutamina é o combustível preferido para células de proliferação

rápida, essencial para cicatrização, e sua suplementação pode melhorar o
balanço nitrogenado
 A reação de mailard causa uma perda significativa de lisina em altas
temperaturas
 a avaliação da qualidade da proteína nos seres humanos é feita pelo
PDCAAS (pontuação de aminoácidos corrigida pela digestibilidade das
proteínas)
 os aa glicogenicos podem gerar piruvato e oxalacetato