Catabolismo de AA

Balanço Nitrogenado – Equilíbrio dinâmico proteico (de nitrogênio).

O pool metabólico de AA é necessário para manter esse equilíbrio dinâmico
proteico, onde temos os:
AA livres provenientes da:
Ingestão
Síntese de AA dispensáveis
Proteólise tecidual
Eles podem ser destinados para:
Síntese proteica tecidual
Para uso das vias não proteicas de utilização de nitrogênio – como por
exemplo:
Arginina – síntese do oxido nítrico – potente vaso dilatador
Triptofano – síntese de serotonina – importante neutransmissor
Os AA livres podem ser quebrados e o esqueleto de carbono ser oxidado para
gerar energia e nitrogênio em excesso ser excretado via ciclo da Uréia. Além
disso, temos as perdas teciduais que muita das vezes não conseguimos
reciclar esse AAs, que é a perda fecal, descamação de pele, descamação de
trato digestório (mucosa) e a perda de pelos e de cabelo.
O balanço nitrogenado nada mais é a diferença entre a quantidade de
nitrogênio ingerida e a quantidade de nitrogênio excreta por dia, onde:
BN = N2 ingerido – N2 excretado
N2 ingerido = proteína da dieta / 6,25 (na realidade dizemos que são
necessários 6,25 gramas de proteínas dietética para liberação de 1g de N2
*Todo AA consumido em excesso o seu N2 tem que ser eliminado, pois vira
escória.
BN (+) – ANATABOLISMO
BN (-) – CATABOLISMO
BN = 0 – Equilíbrio dinâmico proteico
Olhar problema no vídeo aula Minuto 06:28

Sintese protéica
- Sequencia do DNA que determina a síntese proteica.
Dupla fita de DNA sendo transcrita em uma fita única de RNA, essa etapa onde
a informação passa do DNA para o RNA é chama de transcrição genética.
Essa fita de RNA é traduzida pelo ribossomo, que é a nossa organela celular
que é responsável pela síntese proteica. Então o ribossomo, ela vai traduzindo
o RNA, onde a cada três códon liberam um AA --- esse aminoácido vai sendo
ligando um a um, pela ligação peptídica, que é uma ligação covalente liberando
a proteína.
O evento de tradução ele pode ser estimulado tanto por hormônios ou por AA
(leucina).
O hormônio que estimula a síntese proteica/tradução, o hormônio do
crescimento, insulina, e também pode ser estimulado pelo AA leucina, a
leucina estimula de forma direta, por estimular a tradução.

CATABOLISMO PROTEICO
Há aumento da taxa do catabolismo proteico ocorre quando a ingestão de
proteínas excede a necessidade do organismo.
Todo AA consumido excedente é oxidado e o nitrogênio é excretado!
*Ciclo da Uréia ocorre no fígado.
A regulação do metabolismo proteico também permite o catabolismo seletivo
de proteínas não vitais para o organismo durante o jejum, disponibilizando AA
para gliconeogênese.
Sintese de AA não essenciais a parti de alfa-cetoácidos
-
Ação das transaminases
Ex:
O piruvato quando ele é quebrado, ele pode dar origem pela ação da alanina
aminotransferase ao aminoácido alanina
-
Que alcança o plasma e no fígado é quebrada pela alanina aminotransferase
gerando piruvato que por via de gliconeogênese gera glicose.

METABOLISMO DOS ESQUELETOS DE CARBONO DOS AA

De acordo com o estimulo as vias de catabolismo, o nosso AA ele pode ser
quebrado, o N2 vai ser utilizado para via não proteicas de utilização do
nitrogênio, ou pelo ciclo da ureia, ser depurado em ureia e depois ser
eliminado, e cetoácido, o esqueleto de carbono ele pode entrar como
intermediário do ciclo de Krebs e este meu cetoácido pode ser classificado em:
Glicogenico – onde por gliconeogênese pode gerar nova glicose para manter a
glicemia nos períodos de jejum ou entre refeições, são eles:
- Alanina
- Cisteina
- Glicina tem como cetoácido o piruvato
- Serina
- Treonina
- Triptofano

- Asparagina
- Aspartato geram o oxalacetato

- Fenilalanina
- Tirosina geram fumarato

- Isoleucina
- Metionina
- Treonina geram o Succinil-CoA
- Valina

- Arginina
- Glutamina
- Histidina geram o glutamato – alfa-cetoglutarato
- Prolina

__________________Todos esses são glicogenicos_____________________

E existem os cetogenicos, que geram ou Acetil-CoA ou Acetoacetil-CoA que
estarão associados a síntese de corpos cetonicos.
- Leucina
- Lisina
- Fenilalanina Acetoacetil- CoA
- Triptofano
- Tirosina

Isoleucina
Leucina
Treonina Acetil-CoA
Triptofano

FUNÇÕES METABÓLICAS DOS AAS

Glutamina
- Condições de trauma e jejum – torna-se indispensável.
- É formado a partir do ácido glutâmico e da amônia.
- Importante fonte de energia para os enterócitos, macrófagos e linfócitos.

Arginina
- Promove a secreção de prolactina, insulina, hormônio de crescimento e IGF
- Pode promover a reparação tecidual por aumento da síntese de colágeno
(processo de cicatrização)
- Apresenta ação imunoestimulante (gera oxido nítrico, que é um potente
vasodilatador e agente modulador de processo inflamatório).

Cisteina e taurina
- Podem ser sintetizados a partir da metionina, com a presença de piridoxina.
- Paciente urêmico – deficiência de B6 – elevada homocisteína – risco DCV
- Neonato e pré-termos podem requerer L-cisteína e tirosina devido a
imaturidade do seu sistema enzimático em converter metionina em cisteína e
fenilalanina em tirosina.

Alfacetoácidos
- Alfacetoácidos como alfacetoglutarato atuam como precursores na
biossíntese de glutamina.
- Estimulam o hormônio do crescimento, a liberação de insulina e auxilia na
retenção de nitrogênio e síntese proteica no pós-operatório em queimados e
sepse.

Vias não proteicas de utilização de Nitrogênio

AA PRECURSORES PRODUTO FINAL
Triptofano Serotonina (melatonina, relacionada
ao sono), ácido nicotínico, niacina
Tirosina Catecolaminas, hormônios da
tireóide, melanina
Lisina Carnitina (beta oxidação dos lipídeos)
Cisteina Taurina
Arginina Óxido nítrico
Glicina Heme (radical)
Glicina, arginina, metionina Creatina
Glicina, serina, metionina Metabolismo metil e apoio a vias de
desintoxicação hepática
Glicina, taurina Ácidos biliares
Glutamato, cisteina, glicina Glutationa
Glutamato, aspartato, glicina Bases dos ácidos nucléicos

CICLO DA URÉIA
É a forma como excretamos o nitrogênio provenientes dos Aas
Ocorre exclusivamente no fígado
Mecanismo escolhido para excreção de N2: A amônia (NH3) produto da
oxidação dos AA é transformada em uréia, para eliminação renal.
Um indivíduo saudável, com ingestão média de 70 a 100g de proteína, excreta
diariamente 11 a 15g de N2.
PRODUTO ESCÓRIA NITROGENADA
AAs Amonia e Uréia
Creatina Creatinina
Purinas Ácido úrico
 METABOLISMO DE PROTEINAS

DIGESTÃO PROTÉICA
-
Aas absorvidos
-
Primeiro tecido que promove metabolismo de Aas é enterócito, que faz o
metabolismo de:
- Aspartato
- Asparagina
- Glutamato
- Glutamina (dando prioridade a glutamina que é o combustível preferencial
para o enterócito).
-
Ao metabolizar aspartato asparagina e glutamato
-
É liberado para o sangue portal alanina, prolina e citrulina ... e outros AAs
provenientes da digestão proteica
-
Alcançam sistema porta-hepático, onde o segundo tecido que tem papel
relevante no processo de metabolismo de AAs é o fígado, entretanto o fígado e
ineficiente para metabolizar Lisina, BCAA (aminoácido de cadeia ramificada) e
tirosina, sendo tirosina e BCAA mandado para o músculo, onde eles são
quebrados, gerando cetoácido que são reenviados para o fígado para completa
utilização.

No início do estado de jejum, temos a glicogenólise hepática, que é relevante

para a manutenção da glicemia.
A lipogênese é diminuída, tenho estímulo a lipólise.
O musculo vai utilizar o glicogênio muscular gerando o Lactato (ciclo de Cori) e
glicerol (hidrolise do triglicerídeo) e AA glicogenicos, derivados da proteólise
muscular, são utilizado na formação de glicose (gliconeogênese).
Se a privação alimentar perdurar além de alguns dias, a taxa de degradação
proteica diminui e, após 2 a 3 dias de jejum, o cérebro se adapta a utilização de
(cetoácidos) corpos cetonicos, visando preservação de massa magra.
O ciclo alanil piruvato é o ciclo mais acessado da gliconeogênese, é a forma
como a alanina presente na massa muscular ela consegue alcançar fígado e
pela ação da alanina transaminase ela se transforma em piruvato e por
neoglicogense transforma em glicose para manter glicemia.

Recomendação Proteica
IDADE FAO/OMS 1985 FNB 1989 SBAN 1990
(DRI) - RDA (sociedade bras.
g/kg g/dia g/kg g/dia g/Kg g/dia
Adultos
>18 anos 0,75 0,8 1
Gestantes +6 +10 +8
Lactantes
1° semestre +16 +15 +23
2° semestre +12 +12 +16

* A SBAN (1990) recomenda prudente oferta protéica de origem animal para

não mais que 30 a 35% da ingestão total de proteínas. (1/3 proteina de alto
valor biológico).