Universidade Federal de Campina Grande

Centro de Educação e Saúde – CES

Unidade Acadêmica de Saúde – UAS
Componente Curricular: Bioquímica
Docente: Fillipe de Oliveira
Monitora: Aline Fernandes

Fichamento sobre Proteínas – Metabolismo

O organismo humano não possui a capacidade de fazer estoque de proteínas,

desse modo, as mesmas estão sendo constantemente renovadas, e para isso o turnover
protéico age, em conjunto com o pool de aminoácidos. Os aminoácidos que não são
utilizados na síntese protéica não são consumidos no metabolismo energético então são
utilizados na gliconeogênese ou na formação de triglicerídeos.

Em nível de curiosidade: Um excesso na ingestão de proteínas não resulta em

uma maior síntese muscular, podendo assim sobrecarregar os rins e fígado devido a
grande demanda de grupo N, resultante da quebra dos AA.

A vitamina B6 está altamente envolvida no metabolismo dos aminoácidos,

dessa forma, quanto mais proteína for ingerida, maior deve ser o fornecimento de B6 ao
organismo. É um composto fundamental para quem malha, pois é a única proteína
relacionada diretamente com a quantidade de proteína ingerida. Porém, deve ser em
quantidade adequada, pois uma hipervitaminose de Vitamina B6 pode causar danos aos
nervos, membros superiores e inferiores.

 Turnover protéico

O turnover protéico nada mais é que uma relação entre síntese e degradação dos
aminoácidos para formar proteína, onde esse anabolismo e catabolismo ocorrem de
forma simultânea e são regulados pela alimentação. Sua atuação é determinada pela
insulina (maior hormônio anabólico que existe) atuando na síntese, e o cortisol
(hormônio mais catabólico que o glucagon) atuando na quebra. A necessidade de síntese
ou quebra depende da necessidade que o organismo tem, e não da quantidade de
proteína que é consumida na dieta.
 Pool de aminoácidos

O pool de aminoácidos está totalmente envolvido com a síntese de aminoácidos

e com o turnover, consiste na síntese de proteínas utilizando tanto aminoácidos
provenientes da dieta (exógenos) quando as proteínas endógenas (dos tecidos). É um
mecanismo constantemente utilizado e reposto, e os níveis da quantidade de
aminoácidos refletem em diversos processos.

 mTor

Já se sabe que para uma maior síntese protéica e uma diminuição do catabolismo
protéico é necessária uma boa ingestão de macronutrientes, isso irá melhorar a síntese e
diminuir a quebra das proteínas, favorecendo assim o aumento de massa muscular.

Um dos mediadores dessa síntese protéica é o mTor, que regula o anabolismo e

o catabolismo, e atua inibindo o catabolismo. O mtor é ativado através da alimentação,
quando entra em contato com um aminoácido denominado de Leucina (BCAA), essa
Leucina ativa o mTor que promove a síntese, quando ativado, o mTor estimula a
liberação de insulina. O mesmo é inibido em situações de jejum, buscando preservar as
proteínas do tecido.

Outros fatores que estimulam o mTor são: exercício de força (promovendo a

hipertrofia muscular e conseqüentemente o aumento de massa muscular) , uma boa
alimentação e o ômega 3.

Fatores que inibem o mTor são: o AMPk (estimula a atrofia muscular) e a

rapimicina (inibe a atuação do mTor)
Alimentação
AMPk

- +
+ Leucina
Exercício de mTor
força
+

Síntese protéica
 Balanço Nitrogenado

Na estrutura de uma proteína, além das

moléculas de carbono, hidrogênio e oxigênio há
também uma molécula de nitrogênio, e é o que
distingue esse macro dos outros nutrientes, pois
só elas possuem nitrogênio em sua
conformação. O balanço nitrogenado é a
diferença entre a quantidade de hidrogênio que
e ingerida e a quantidade que é excretada, onde
90% são eliminados na urina.

Balanço Nitrogenado Positivo: Está consumindo mais que excretando, ou seja, o

anabolismo é maior que o catabolismo. Ex: Ingere 150 e excreta apenas 50, situações de
fase de crescimento, gravidez onde a mãe precisa reter nitrogênio para a formação do
feto.

Balanço Nitrogenado Equilibrado: A quantidade que é ingerida é igual a

quantidade que é excretada, desse modo, não está havendo catabolismo.

Balanço Nitrogenado Negativo: Quando está excretando mais que consumindo,

ou seja, o catabolismo é maior que o anabolismo. Ex: Ingerindo 150 e excreta 100,
retendo apenas 50, situações de desnutrição energético-protéica, patologias, pessoas em
processo de reconstrução tecidual.

Catabolismo de aminoácidos

As proteínas podem sofrer degradação em três situações distintas:

 Quando ingeridos em excesso são catabolizados, pelo fato de não poderem ser
armazenados.
 Durante o turnover, caso não sejam necessários para a síntese.
 Durante um jejum longo ou portadores de diabetes mellitus, onde os carboidratos não
são utilizados como fonte de energia, fazendo com que as proteínas sejam hidrolisadas
para serem usadas como fonte de energia.
 Porém, para ser utilizado esse aminoácido precisa perder o seu grupo N, por
meio de desaminação e transaminação.
O esqueleto carbonado ou α-cetoácido será utilizado na formação de energia, e
será convertido em precursores do Ciclo de Krebs ou em Acetoacetil-CoA, o que irá
determinar seu caminho é se o mesmo é glicogênico ou cetogênico.
 Transaminação
É uma reação catalisada por transaminases ou aminotransferases, que atuam com
o auxilio de um co-fator, a forma ativa da vitamina B6. A transaminação consiste na
transferência do grupo N para o α-cetoglutarato, que é um cetoácido, ou seja, um AA
forma outro AA, essa transferência forma o glutamato e outro corpo carbonado,
cetoácido for a alanina então é formado piruvato, se o cetoácido for o aspartato é
formado oxaloacetato.

 Desaminação
Na mitocôndria, o glutamato formado leva esse grupo N para o fígado, onde
sofrerá uma desaminação para a retirada desse grupo em forma de amônia. Essa amônia
será transportada para os rins através da Alanina e Glutamina para ser excretado em
forma de uréia. Se for alanina, solta a amônia, restando apenas o piruvato que é
convertido em glicose e volta para o músculo para gerar energia.


Transporte do grupo N
A amônia é um composto tóxico aos tecidos,
desse modo precisa ser excretada, e isso acontece através
da formação de uréia. Para ser transportada, a amônia é
incorporada a compostos não tóxicos, o glutamato, que
ao se juntar com a amônia forma glutamina, atua na
maioria dos tecidos extra-hepáticos, e a alanina, devido a
junção do piruvato com a amônia, atua no músculo.
No músculo a amônia se junta formando
glutamato, esse glutamato doa a amônia para o piruvato
formando alanina, a alanina vai para o fígado, doa essa
amônia de volta para o α-cetoglutarato, que forma
glutamato e vai para os rins, libera a amônia, que se
junta a outros compostos sendo eliminado na urina em
forma de uréia. O piruvato passa pela gliconeogênese
que forma glicose e vai para o músculo para formar
piruvato novamente.

 Ciclo da Uréia
 O ciclo da uréia é o principal mecanismo para a eliminação de amônia. Na
mitocôndria dos hepatócitos ocorre a junção da amônia com o CO 2 forma Carbomoil
Fosfato, essa reação tem um custo de 2 ATP’s. O carbomoil reage com a Ornitina
formando assim a Citrulina que será liberada no citosol.
Já no citosol, a Citrulina reage com o Aspartato formando Argininosuccinato,
onde essa molécula será clivada dando origem a duas moléculas, uma de Arginina e
uma de Fumarato, esse Fumarato irá para o Ciclo de Krebs e a Arginina será clivada em
Ureia e Ornitina.
A Ornitina é transportada novamente para a mitocôndria e iniciar novamente o
ciclo, e a Ureia será eliminada na urina.