Universidade Federal de Campina Grande

Centro de Educação e Saúde – CES

Unidade Acadêmica de Saúde – UAS
Componente Curricular: Bioquímica
Docente: Fillipe de Oliveira
Monitora: Aline Fernandes

Fichamento sobre Proteínas – Digestão, Absorção e Metabolismo

As proteínas são macromoléculas constituídas de aminoácidos que são ligados

através de ligações peptídicas, e que são digeridas pelo nosso organismo. Sua
constituição comporta carbono (C), oxigênio (O), nitrogênio (N) e hidrogênio (H), ou
enxofre (S). As mesmas possuem diversos papéis, entre eles função estrutural (colágeno,
queratina), função de defesa (anticorpos), função hormonal (insulina), dentre outras.

Algumas proteínas podem ser constituídas de apenas uma cadeia polipeptídica,

como exemplo a albumina, já outras podem ser formadas por mais de uma cadeia, como
exemplo a hemoglobina (quatro cadeias polipeptídicas). Essas cadeias apresentam
dobramentos formando assim as suas estruturas, que podem ser secundárias, terciárias ou
quaternárias.

 Digestão das proteínas provenientes da dieta

As proteínas são muito grandes para serem absorvidas pelo intestino, desse
modo, precisam ser hidrolisadas até liberar os aminoácidos livres, que serão absorvidos
e destinados para as suas funções. Sua digestão está totalmente ligada ao pH e a ação de
enzimas que são produzidas pelo estômago, pâncreas e intestino delgado, essas enzimas
são denominadas como endo e exopeptidases. Essas enzimas vão atuar diretamente nas
ligações peptídicas.

Assim como nos lipídeos a digestão das proteínas não se inicia na boca. A
digestão das proteínas ocorre em três fases: Gástrica, Pancreática e Intestinal.

Endopeptidases – agem nas Exopeptidases – atuam nas

ligações internas da cadeia regiões finais da cadeia
liberando grandes peptídeos. liberando aminoácidos livres.
Ex: Tripsina e quimotripsina. Ex: Carboxipeptidases.
  Estômago

O estômago é estimulado pela gastrina a secretar suco gástrico, o mesmo contém

ácido clorídrico (Hcl) que irá atuar desnaturando as proteínas e ativando o zimogênio
denominado de pepsinogênio que devido ao pH ácido é ativado em pepsina.

A desnaturação ocasionada pelo Hcl deixa as proteínas mais susceptíveis à

hidrolise, onde essa pepsina atua sobre as mesmas hidrolisando as ligações peptídicas
quebrando em grandes peptídeos (polipeptídios) e poucos aminoácidos livres.

 Pâncreas e Intestino

Quando chegam ao intestino os hidrolisados induzem a liberação de secretina e

junto da mesma há a liberação de bicarbonato, neutralizando assim o pH do intestino
delgado. Os hidrolisados também induzem a colecistocinina a estimular a secreção das
enzimas produzidas pelo
pâncreas. Essas enzimas também
estão inativas e o pH neutro do
intestino ativa esses zimogênios
para que atuem nos peptídeos. A
enteropeptidase denominada de
enteroquinase ativa o
tripsinogênio em tripsina, que
por sua vez ativa as outras

enzimas.

A tripsina, quimiotripsina, elastase e carboxipeptidases

A e B atuam quebrando os polipeptídios em oligopeptídios e
mais aminoácidos livres. Já no intestino delgado as
aminopeptidases e as carboxipeptidases C e D quebram em di
e tripeptídeos e aminoácidos livres, sendo assim estão prontos
para serem absorvidos, porém esses di e tri ainda precisam ser
hidrolisados novamente antes de chegar a corrente sanguínea.
 Absorção das proteínas

O produto final dessa digestão são os dipeptídeos, tripeptídeos e aminoácidos

livres, onde os AA livres podem ser absorvidos diretamente, já os di e tripeptídeos
vão ser hidrolisados novamente e assim vão para a corrente sanguínea.

Essa absorção pode ocorrer através de três transportes sendo eles por difusão
simples ou facilitada ou através de transporte ativo por co-transporte. Os AA livres
tanto utilizam o transporte ativo (através do co-transporte de Na+) quanto o passivo,
enquanto que os di e tripeptídeos utilizam o transporte passivo através de um
transportador, denominado de Pept1, que transporta do lúmen para dentro do
enterócito. Uma vez dentro do enterócito são hidrolisados pelas peptidases e
transformados em AA livres, sendo assim são liberados na corrente sanguínea.

Mas e depois de absorvidos, para onde vão esses aminoácidos?

 Destino dos aminoácidos

Esses aminoácidos podem ser utilizados de diversas formas, umas delas é a

síntese protéica, onde esses aminoácidos são usados pelo organismo para a síntese de
proteínas, para a manutenção e renovação de proteínas endógenas, ou para formar
outros aminoácidos que não são obtidos na dieta; se não for utilizado na síntese o
aminoácido é excretado. E é a partir do seu destino que os mesmos são denominados
em glicogênicos, aqueles que dão origem ao piruvato ou os intermediários do ciclo de
Krebs, ou os cetogênicos participam da formação de corpos cetônicos quando são
convertidos em acetoacetato e/ou Acetil-CoA.
 O músculo utiliza esses aminoácidos para a produção de proteínas contráteis e
não-contráteis, sendo assim é o maior consumidor de aminoácidos. Já no fígado, o
esqueleto carbônico do AA é utilizado para a produção de energia, e o grupo amina
que e retirado é excretado em forma de uréia, esse grupo amina é retirado através de
transaminação ou desaminação.