AULA 09 - METABOLISMO DAS PROTEÍNAS NO EXERCÍCIO FÍSICO

O metabolismo de carboidrato e de lipídios estão interligados.

Para onde vão os aminoácidos da dieta?
Se engana quem pensa que irão direto para o tecido muscular, é um pensamento
incorreto. Os tecidos que mais utilizam os aminoácidos são o que possuem as
maiores taxas de renovação, como os tecidos hispânicos (intestino e fígado). Uma
grande parte desses aminoácidos são utilizados para a síntese/degradação de
compostos nitrogenados, neurotransmissores que depende de AA.
Proteína muscular é conhecida como proteína estrutural, como o colágeno. E a
musculatura não se restringe apenas a formar a estrutura do organismo, mas gera
locomoção, sustentação e esse tecido não apresenta uma taxa de renovação alta...
POR ISSO NÃO SE HIPERTROFIA EM UMA SEMANA.
TURNOVER PROTÉICO
O Nitrogênio entra no organismo por meio da proteína da dieta, e deixa o organismo
na forma de ureia, amônia e outros produtos que são derivados do metabolismo dos
AA.
O corpo não tem um local específico para armazenar proteínas (assim como o
glicogênio armazena glicose). O tecido muscular é um tecido funcional e quando há
a mobilização desses AA que ali estão, compromete-se a funcionalidade do tecido.
Os AA ficam livres na células (citosol), na corrente sanguínea e nos fluidos
extracelulares
DEIXAR DE CONSUMIR PROTEÍNAS É PERIGOSO! A restrição do consumo
proteico é aconselhado apenas em caso de doença renal avançada, sabendo ainda
que haverá uma promoção de desnutrição. Restringir o consumo de proteína vai
causar um problema no sistema imunológico, a imunoglobulinas são proteínas!

O POOL DE AMINOÁCIDOS
Esses AA disponíveis vêm de três fontes: (1) hidrólise das proteínas teciduais –
quebra de proteínas que não são mais necessárias (enzimas para metabolizar
carboidrato, em um contexto de baixa oferta de carboidratos, por exemplo); (2)
derivados das proteínas da dieta; e (3) AA não essenciais (11 de 20) sintetizados a
partir de intermediários metabólicos.
Esse pool pode ser utilizado de três formas: (1) síntese de proteínas para o organismo
(a principal função); (2) síntese de pequenas moléculas nitrogenadas
(catecolaminas, nucleotídeos); e (3) conversão de AA em glicose, glicogênio, AG,
acetil-CoA, CG ou CO2.
O CORPO NÃO FAZ ESTOQUE DE PROTEÍNAS, LOGO O POOL DE AA É
ESSENCIAL PARA A MANUTENÇÃO DO BALANÇO PROTEICO.
Em indivíduos saudáveis, o balanço nitrogenado é neutro (a entrada de AA está
equilibrado com a saída).

RENOVAÇÃO DAS PROTEÍNAS

O organismo é capaz de, constantemente, sintetizar e então degrada as proteínas.
Com isso, algumas proteínas anormais ou desnecessárias são removidas do
organismo.
300-400g de proteína corporal, por dia, é renovada. No entanto, o corpo reaproveita
em torno de 220-320g. Por isso, recomenda-se 1g/kg de proteína. A Insulina é um
hormônio proteico de curta duração, a hemoglobina tem uma meia-vida de 120 dias
e o colágena é uma proteína é mais estável.

DEGRADAÇÃO PROTEICA
Há dois sistemas enzimáticos principais responsáveis pela degradação de proteínas
desnecessárias ou danificadas: (1) ubiquitina-proteassomo, que depende de ATP –
degrada proteína endógena, ou seja, sintetizada na própria célula; (2) enzimas
degradativas dos lisossomos, não dependente de ATP – degradando proteínas
extracelulares.

Sempre que os AA não forem utilizados para sintetizarem novas proteínas, o

organismo precisará fazer a Desaminação ou Transaminação. Uma vez que o
nitrogênio é retirado do AA, ele foi perdido. Nesses processos, o GLUTAMATO
funciona como doador de grupos amino para vias biossintéticas, ou para vias de
excreção. O a-cetoglutarato funciona como o aceptor do grupo amino, para então
virar glutamato e assim continuar como o doador desse grupo amino.

O fígado que é responsável em produzir ureia, por isso que a amônia deve ser
transportada dos tecidos extra-hepáticos. A GLUTAMINA (formada a partir do
glutamato + amônia) é uma forma não tóxica de sintetizar amônia no próprio fígado,
onde uma enzima, no fígado e rins, converte a glutamina em glutamato + amônia.
No tecido muscular, o glutamato doa a amônia para o piruvato (resultado da glicólise)
e este se transforma em ALANINA. No fígado, a alanina doa a amônia para um a-
cetoglutarato que irá se transformar em glutamato. Chamado de Ciclo Alanina-glicose
(pesquisar).

CICLO DA UREIA
Responsável em degradar e excretar a amônia, só acontece no fígado. Utilizando
CO2, amônia livre e aspartato, gastando ATP.
Ponto importante: há aminoácidos glicogênicos, que podem virar glicose (como a
Alanina) e aminoácidos cetogênicos, que podem se transformar em acetil-Coa (como
a Leucina. Também há os glico-cetogênicos, como o Triptofano.
A maiorias dos AA são metabolizados no fígado, no entanto os BCAAs são
degradados no músculo (leucina, isoleucina e valina) e tecido adiposo.
Sintetizar novas proteínas requer muita energia, ou seja, muito ATP. Há estudos que
indicam a utilização de quatro nucleotídeos-fosfato (ATP) para cada AA, fazendo com
que uma proteína contendo uma cadeia de cem AA, precise de 400 ATPs.
A síntese proteica se encontra estimulada em até 2 dias após o treino de força, o
máximo chega nas próximas 3-4h.

ASPECTOS MOLECULARES DA SÍNTESE PROTEICA

O mTOR existe dentro de dois complexos: o mTORC1 (crescimento e proliferação
celular) e o mTORC2 (sobrevivência e organização do citoesqueleto).
mTORC1 está relacionado com a hipertrofia muscular e sua inibição pode ser
prejudicial, alguns fatores que influenciam: mudanças nos níveis de energia celular
(pouco ATP), disponibilidade de nutrientes, sobrecarga e estresse.
O mTOR tem ação pós-transcricional, é a transcrição que sintetiza uma determinada
proteína. Se o estímulo do mTOR não for por conta do exercício físico, a síntese de
proteína não será, necessariamente, para a hipertrofia muscular.
A ativação do mTOR pode acontecer por algumas vias: a via mais caracterizada é a
Insulina/IGF (fator de crescimento); a via de sobrecarga mecânica; e a via dos
aminoácidos (gera um aumento na síntese proteica).

PAPEL DO EXERCÍCIO SOBRE O METABOLISMO PROTEICO

O metabolismo proteico é influenciado pelo tipo de estímulo, podendo ser um treino
resistido (força, proteínas miofibrilares) ou um treino de resistência (Endurance,
proteínas mitocondriais). O exercício físico em si aumenta o anabolismo.

Ter muita gordura influencia diretamente no processo anabólico, seja por meio da
inibição direta das vias anabólicas e/ou ativação de citocinas pró-inflamatórias. Por
isso, nesse contexto, é mais válido reduzir o BF e depois promover a hipertrofia.
O déficit calórico também influencia no processo anabólico, uma vez que a síntese
proteica necessita de energia e a oferta está reduzida. Para esse contexto, é válido
um aumento na ingestão de proteína, para preservar ao máximo a massa muscular.
A baixa de glicogênio não afeta, de forma aguda, o processo do turnover proteico. No
entanto, irá reduzir a capacidade do indivíduo de realizar trabalho e,
consequentemente, os níveis de hipertrofia muscular.