Resumo da Aula. .

Por: Gabriela Henriques.

Prof. Érico Caperuto

o l is m o d e
M et a b
P r o t e í n a s
 CARACTERÍSTICAS BIOQUÍMICAS

- Derivado da palavra grega Proteus, que quer dizer Primeira

Importância.
- Composição: C, H, O, N (16%), e também S, Fe, Co, Zn, Fósforo

- Produção das proteínas pela natureza:

◼ Plantas = N proveniente dos nitratos e amônia
◼ Animais = N de outros alimentos proteicos

CLASSIFICAÇÃO DAS PROTEÍNAS

Proteínas Simples:
- fibrosas : colágeno, elastina, miosina
- globulares: caseína, anticorpos, enzimas, hormônios,
albuminas, globulinas.

Proteínas Conjugadas (combinadas a outras substâncias):

- lipoproteínas, glicoproteínas, fosfoproteínas.

FUNÇÕES DAS PROTEÍNAS

- Estrutural - Construção e Reparo (Ex: Colágeno)
- De Transporte (Ex: Albumina)
- Hormônios e receptores (Ex: Gh, Insulina, Glucagon)
- Catalítica (Ex: Enzimas) e no sistema imune (Ex. anticorpos)
- Fonte Energética → não é sua função principal.
- Movimentação (Ex: Actina)
- ‘Armazenamento’ (Ex: Proteínas Musculares).

Observação: Quando ficamos doentes precisamos de mais anticorpos e

substancias para o sistema imunológico, isso aumenta a demanda
proteica e caso o individuo não esteja ingerindo quantidades adequadas
de proteínas, vai ocorrer a proteólise.
 ESTRUTURA DO AMINOÁCIDO

H
ɑ

Cadeia orgânica ou
Cadeia lateral R C COOH Grupo carboxila

NH₂ (grupo amino)

O grupo amino é o que diferencia as proteínas dos demais

macronutrientes.

ISOMERIA ÓTICA

As moléculas de aminoácidos possuem praticamente a mesma

configuração, porém, a diferença é que ela é espelhada.
Algumas moléculas de aminoácidos são voltadas para a direita
(destrógeno) e outras para a esquerda (levógeno).
Nesse contexto as moléculas de aminoácidos ganharam os nomes de L-
leucina, L-valina, etc.

Levógeno: forma encontrada nos seres vivos.

Destrógeno: forma encontrada na parede de algumas bactérias.
A Beta-alanina é chamada dessa maneira porque tem uma molécula
semelhante a alanina, mas é parte de um grupo de aminoácidos que são
não proteogênicos.

- 23 aminoácidos são usados para formação das proteínas

(proteogênicos).
- Existem mais de 140 aminoácidos conhecidos, com outras funções além
das proteínas. São conhecidos como não proteogênicos.
- Cada aminoácido possui características específicas porque a montagem
das proteínas necessitam dessa especificidade.

AMINOÁCIDOS ESSENCIAIS
Triptofano - Lisina - Treonina - Fenilalanina - Histidina - Metionina
Leucina - Isoleucina - Valina → BCAA.

AMINOÁCIDOS ESSENCIAIS
Glicina - Alanina - Serina - Cisteína - Triosina - Aspartato - Asparagina -
Glutamato - Glutamina - Prolina - Arginina - Histidina.
 CADEIAS POLIPEPTÍDICAS
Os peptídeos são formados pelas combinações de diversos tipos de
aminoácidos e possuem diversas funções e tamanhos diferentes.
- 1 aminoácido (monômero), 2 aminoácidos (Dipeptídeos), 3 aminoácidos
(Tripeptídeo).

- Oligopeptídeos (<30 aa) ou Polipeptídeos (>30 aa).

- EX: Oxitocina (9 aa), Glucagon (29 aa).
- Proteínas = >1 cadeia polipeptídicas
- Ex: Insulina (51 aa, 2 cadeias), Hemoglobina (574 aa, 4 cadeias).

ESTRUTURA DAS PROTEÍNAS

Primária:
Secundária: alfa-hélice, folha beta-pregueada.
Terciária: Interações gerais - ligações não covalentes.
Quaternária: > cadeias peptídicas = proteína funcional.

CONTROLE CELULAR DA SÍNTESE PROTEICA

A síntese proteica é um processo complexo, que é controlado pelo núcleo
das células.

EXEMPLO:
O indivíduo pratica musculação, gera uma sobrecarga na musculatura e o
corpo entende que o músculo precisa hipertrofiar para poder aguentar
essa sobrecarga que é gerada nele nos dias de treino.
Essa informação é levada até o núcleo da célula e é gerada uma ordem
de serviço, para que a celula produza mais actina e miosina. E ntão, no
núcleo a célula vai e escolhe um cromossomo e gera um RNA mensageiro
(cópia), ele vai para fora do núcleo, entra no retículo endoplasmático
rugoso, onde o ribossomo ler o RNAm, e a cada tres genes que o
ribossomo ler ele gera um aminoácido. E assim ele vai transformando
cada RNAm em um aminoácido e depois em uma proteína.
Depois a proteína vai para o complexo de golgi, onde vai ser processada,
tratada, sinalizada e vai para seu local final.
 FONTES DAS PROTEÍNAS

ORIGEM ANIMAL: fornece proteínas completas, contendo todos os

aminoácidos essenciais, com a quantidade e qualidade adequada (carne,
leite e ovos).
ORIGEM VEGETAL: não fornece todas os aminoácidos em um alimento,
fornece apenas alguns e para que seja completa é necessario juntas uma
ou mais alimentos de origem vegetal.
Falatam os aminoácidos: valina, triptofano (carne) e aminoácidos
sulfurados (leite).

Observação: toda proteína animal fornece aminoácidos essenciais em

quantidade e qualidade, porém, vai depender do tipo de proteína animal,
por exemplo uma carne de patinho não será igual a carne de lagarto.

QUESITOS DE APROVEITAMENTO DAS PROTEÍNA

- Completa ou Incompleta
- DIGESTIBILIDADE - % das proteínas digeridas pelas enzimas digestivas.
- BIODISPONIBILIDADE → PDCAA – padrão de disponibilidade de
aminoácidos corrigido pela digestibilidade.

Exemplo: a albumina é uma proteína de origem animal que contem

todos os aminoácidos essenciais, porém, sua digestibilidade é ruim. Já a
whey protein tem uma ótima digestibilidade.

DIGESTÃO DAS PROTEÍNAS

As proteínas começam a ser digeridas no estomago pelo ácido
clorídrico (HCL).
No estomago a pepsina vai fazer de 10-20% da digestão das proteínas,
transformando-as em peptídeos.
No duodeno e no intestino grosso a quimiotripsina, tripsina, elastases
produzidas pelo pancreas irão degradar os peptídeos em dipeptídeos e
aminoácidos.
No intestino delgado as peptidases degradam os dipeptídeos e os
polipeptídeos em dipeptídeos e aminoácidos.

ABSORÇÃO DAS PROTEÍNAS

Os aminoácidos são absorvidos na forma de tripeptídeos, dipeptídeos
ou aminoácidos.
A maioria dos aminoácidos são transportados via canal dependente de
Na+.
Os aminoácidos transportados independentes de Na+ são os neutros: =
Ser, Tre, Cis, Asp, Gln, Tir, e os basicos: Lis, Arg, His.
 NECESSIDADES DE PROTEÍNAS
Depende da fase de desenvolvimento e do tipo de tecido.
Exemplo: Lisina →tecidos em formação.
Treonina → manutenção dos tecidos.

As necessidades de proteínas dependem de:

- aporte energético e estado fisiológico;
- frequência e quantidade de ingestão e complementação entre as
proteínas;
- objetivos esportivos.

DESTINO DOS AA’S ABSORVIDOS

Síntese proteica
Síntese de outras compostos: base
nitrogenadas.
AMINOÁCIDOS Hormônios e vitaminas.

Degradação oxidativa

A proteína da dieta é digerida e gera um pool de aminoácidos livres, que

podem ser utilizados para síntese proteica, síntese de moléculas não
proteicas ou para fornecimento de energia.
Para serem utilizados como fontes de energia os aminoácidos teem que
perder o seu grupamento amino, e o esqueleto carbonico irá para o
ciclo de krebs para gerar energia.
 ESTIMATIVA DE NECESSIDADE ENERGÉTICA

RDA = 0.8 g/kg/dia SEDENTÁRIO: 0,8g/Kg de peso

corporal.
BUTTERFIELD, 90 ATLETA (ou outro indivíduo
◼ 65 %VO2Máx - 1,2 - 1,3g com necessidades aumentadas):
◼ 35 -50% VO2Máx = 0.8g 2,0g/Kg de peso corporal

LEMON, 97
◼ Atletas de Endurance = 1.2 -1.4 g/kg/dia
◼ Atletas de força = 1.7 -1.8 g/kg/dia

TARNOPOLSKY, 98
◼ Atletas de força = 0.82 g/kg/dia
◼ Atletas de Endurance = 0.94 g/kg/dia.

A recomendação de proteínas deve ser adequada de acordo com a

atividade física do indivíduo, por exemplo um fisiculturista não tem a
mesma necessidade proteica que um maratonista, pois o maratonista
pratica uma atividade física que demanda de muita energia, e acaba
ocorrendo a proteólise durante o exercício.
Então, a necessidade proteica leva em consideração a modalidade
praticada, o objetivo do individuo, a rotina diária de exercícios, o tipo de
trabalho que ele tem (nutricionista x educador físico).

TRANSAMINAÇÃO
- A transaminação é a troca de aminoácidos →
reciclagem.
É um meio de aproveitar os grupos aminos do aminoácido, então o
grupo amino pode formar outro aminoácido e o grupo carboxila vai ser
degradado.
Fazendo esse processo o organismo consegue sobreviver mesmo
recebendo um baixo fornecimento de proteínas.
Através da transaminação que são formados os aminoácidos não
essenciais.
 DESAMINAÇÃO
É a reação que tira o grupo amino do aminoácido,
O excesso de proteína na dieta, faz com que a proteína seje degradada e
escretada. Então é retirado o grupo amino do aminoácido que vai se
juntar ao piruvato e formar alanina, que vai para o fígado, no fígado a
alanina é quebrada liberando grupo amino e o piruvato, o grupo amino é
convertido em uréia e será excretado pela urina, e o piruvato irá formar
glicose.

METABOLISMO DE AA

AMINOÁCIDOS

Esqueleto carbônico Grupo amino

Ciclo de Krebs Excreção

ENERGIA Uréia (80%)

CATABOLISMO DE AMINOÁCIDOS NO MÚSCULO

Os BCAAs são extremamentes importantes no metabolismo de
aminoácidos, pois são muito versáteis, servindo para uma série de
outras funções.
A utilização dos aminoácidos para fornecimento de energia envolve
tanto reações de transaminação quanto desaminação, e esses
processos ocorrem praticamente ao mesmo tempo.
A reação de transaminação por exemplo é a transformação de
glutamato em alanina, ou glutamato em glutamina.

Os aminoácidos que são produzidos quando o organismo utiliza

proteína como fonte de energia são: ALANINA e GLUTAMINA.
Elas são produzidas no músculo para que a amônia possa ser
transportada para o fígado.
 CICLO ALANINA/GLICOSE

Na imagem, o aminoácido leucina está sendo desaminado, onde o

grupo amino se une ao piruvato e forma alanina, e o grupo carboxila
vai para o ciclo de krebs gerar energia.
A alanina vai se transportar até o fígado, lá ela é quebrada liberando o
grupo amino e o piruvato. O grupo amino é convertido em ureia e será
excretado pela urina, e o piruvato será utilizado para formar glicose
(gliconeogênese).

CICLO DA URÉIA – EXCREÇÃO DO N

O ciclo da ureia ocorre no fígado, ele faz o processamento do
nitrogênio para formar a ureia, e ainda produz um intermediário do
ciclo de krebs para ajudá-lo a girar. Então, o ciclo da ureia disponibiliza
também o fumarato para entrar no ciclo de krebs e servir como
intermediário na geração de energia.
 AMINOÁCIDOS ISOLADOS, FUNÇÕES E PARTICULARIDADES

AMINOÁCIDOS SÃO SUBSTÂNCIAS ESPECÍFICAS QUE PODEM TER

PAPÉIS ESPECÍFICOS QUANDO SUPLEMENTADAS ISOLADAMENTE!

A creatina é formada pelos aminoácidos: arginina, glicina e metionina.

A maior parte da creatina fica armazenada no músculo, cerca de 95%.
Desse percentual 65% é armazenada na forma fosforilada -
fosfocreatina.
Um homem adulto de aproximadamente 70kg possui em média 120g
de creatina no corpo.
Existe um turnover de creatina no organismo, onde ocorre a excreção
de aproximadamente 2g/dia na forma de creatinina (urina).

FONTE: dieta + síntese proteica.

 GLUTAMINA
É um combustível importante para as células de proliferação rápida,
como as células do sistema imunológico e os enterócitos.
É um substrato para a neoglicogenese, embora não seja seu papel
principal.
É carreadora de amonia para fora da célula.
A suplementação é segura, e estudos mostram que a ingestão de ate
40g/dia não apresenta efeitos colaterais.

HISTIDINA + BETA-ALANINA
A histidina e a beta-alanina juntas formam um tampão endógeno
específico chamado TAMPÃO CARNOSINE.
Se o tampão carnosina é o objetivo final, porque não suplementar com
a carnosina?
Não é, porque alguns estudos mostraram que quando suplementamos
com carnosina ela é quebrada dentro do TGI. A histidina é muito
comum então não é ela que é o passo limitante da reação, por isso que
a suplementação é com beta-alanina, porque ela se une a histidina e
ocorre a produção natural de carnosina.

PROTOCOLO DE SUPLEMENTAÇÃO → →
28 dias 5-6g/dia.
Estudos mostram que ao suplementar por 28 dias vai ocorrer um
aumento do tampão carnosina no músculo, e depois desse tempo a
musculatura será capaz de fazer mais repetições com a mesma carga
que pegava antes, será capz de correr por mais tempo, pois a fadiga
muscular será reduzida.
Porém, os efeitos da suplementação já são percebidos na segunda
semana de suplementação, e não só depois dos 28 dias. Então, o efeito
da suplementação será visto completamente após os 28 dias, mas
antes disso o efeito ja começa a ser percebido.

CARNOSINA: é um dipeptídeo encontrado em diversos tecidos no

organismo humano. Possui diversos funções, como: tamponamento de
íons de hidrogênio (ácido lático), quelação de íons metálicos (remoção
de matais pesados), antioxidantes e protetor contra glicação avançada
e
subprodutos da lipoperoxidação.
 ARGININA
A arginina é um aminoácido precursor do óxido nítrico.
- Importante para o sistema imune.
- Contribui na produção de energia.
- Estudos de 2005 a 2012 verificaram a segurança em doses que variaram
de 6,5g/dia por 18 meses até 100g/dia, sem efeitos colaterais!
ARGININA E AGMATINA: a arginina também é a molécula base para
precursão de um metabólico chamado AGMATINA.
Ela tem efeito no foco/concentração do individuo no treino, entre outras
efeitos.

BCAAs (LEUCINA, ISOLEUCINA E VALINA)

- Efeitos no sistema nervoso central (produção de serotonina),
fundamentais para o sistema imune.
- Diferentes funções no músculo (energia) e no fígado (sinalização,
proteção) - multifuncional
- Seguro? Estudos de 2012 verificaram a segurança em doses de 40g/dia
sem efeitos colaterais! Nossos resultados mostraram efeitos com
300mg/kg/dia.
BCAA serve ou não? o BCAA não vai fazer ninguém correr mais rápido ou
por mais tempo, porém, o BCAA evita a proteólise, ele também auxilia o
fígado e indiretamente melhora a performance.
Estudos mostraram efeitos na redução do colesterol, entre outros
benefícios.

LEUCINA E HMB
O HMB é formado a partir da leucina, e 5% da leucina ingerida pela dieta
vira HMB. Importante anticatabólico usado no esporte e na clínica.
Doses de 3 a 6g /dia consideradas seguras e eficientes.
Em um estudo com ratos portadores de câncer, foi suplementado HMB e
observaram quem ele reduziu a proteólise.
Então a HMB é interessante ser usada em atletas que sabemos que terão
proteólise durante o treinamento, como por exemplo: triatleta,
maratonista, jogador de futebol, etc.

Os aminoácidos são substâncias específicas que podem ter papéis

específicos quando suplementadas isoladamente!
Esse é o futuro da suplementação.