PROTEÍNAS

 São MACROmoléculas orgânicas;

 Formadas pelas micromoléculas de aminoácidos;

AMINOÁCIDOS: são micromoléculas formadas por:

 Carbono;
 Hidrogênio;
 Oxigênio;
 Nitrogênio.

Apresentam o grupo AMINA (NH2) e o grupo ÁCIDO (COOH ou CO2H)

(carbono + hidrogênio + grupo ácido + grupo amina) CARBONO
CENTRRAL E
GRUPO AMINA GRUPO ÁCIDO (CO2H)
RADICAL
(NH2)

O CARBONO CENTRAL SEMPRE FAZ 4 LIGAÇÕES

TIPOS DE AMINOÁCIDOS
 São 20;
 O conceito de natural e essencial é o mesmo para todos os seres vivos;
 O n° de essenciais e não essenciais varia de ser vivo para ser vivo;

AMINOÁCIDOS NATURAIS AMINOÁCIDOS ESSENCIAIS

O organismo consegue fabricar; O corpo não produz;
Capazes de serem sintetizados pelo corpo; Conseguimos comendo;
São 12 nos seres humanos. São 8 nos seres humanos.
 EX: as plantas e algas que são autotróficas (produzem o próprio alimento), não podem ter aminoácidos
essenciais, pois esses só são obtidos na alimentação, portanto, produzem os 20 tipos de aminoácidos
necessários (naturais);

NA ESPÉCIE HUMANA
AMINOÁCIDOS NATURAIS AMINOÁCIDOS ESSENCIAIS
Ácido aspártico Glutamina Fenilalanina Triptofano
Ácido glutâmico Glicina Isoleucina valina
Alanina Histidina Leucina
Arginina Prolina Lisina
Asparagina Serina Metionina
Cisteína Tirosina Treonina

NO INTERIOR DAS CÉLULAS, OS AMINOÁCIDOS SERÃO UTILIZADOS NA SÍNTESE DE NOVAS MOLÉCULAS DE

PROTEÍNAS E NA FABRICAÇÃO DE OUTROS AMINOÁCIDOS CONFORME A NECESSIDADE CELULAR.
LIGAÇÃO PEPTÍDICA
 Une os aminoácidos que formam uma proteína;
 Ocorre entre o átomo C (carbono) do grupo ácido de um aminoácido e o N (nitrogênio) do grupo amina de
outro aminoácido; (perde-se uma molécula de água ao se juntarem)
 Em toda ligação peptídica há formação de uma molécula de água;
 O nome da molécula resultante dessa ligação pode ser depeptídeos, tripeptídeos e polipeptídeos (a partir de
4).

CLASSIFICAÇÃO
Além dos aminoácidos, algumas proteínas tem outro constituinte chamado de grupo prostético, que pode ser: um
carboidrato, um lipídio ou um mineral, por exemplo.
Podem ser classificadas em dois grupos (DE ACORDO COM A COMPOSIÇÃO):
 Proteínas simples: formada somente por aminoácidos (EX: queratina);

 Proteínas conjugadas ou complexas: formadas por um aminoácido MAIS radical prostético (esse radical
prostético aqui não tem nada a ver com o já encontrado na composição dos aminoácidos, não é de
natureza proteica) (EX: a hemoglobina, proteína conjugada as hemácias – responsável pelo transporte
de O2) (o grupo prostético da hemoglobina é o pigmento heme (que tem o Fe), que além da função
biológica, da cor vermelha ao sangue).

FATORES QUE DIFERENCIAM AS PROTEÍNAS

 Quantidade de aminoácidos: (quantidades diferentes formam proteínas distintas);
 Sequência de aminoácidos: (mesmo que as proteínas tenham o mesmo n° e os mesmos aminoácidos, se a
sequência for diferente, teremos proteínas distintas);
 Tipos de aminoácidos: (se os aminoácidos nas proteínas forem diferentes, teremos proteínas distintas).
ESTRUTURAS PROTEICAS
 São acumulativas;
 Podem apresentar 4 estruturas diferentes;
 Para uma determinada proteína exercer sua determinada função, ela precisa manter essas estruturas
proteicas;
 As estruturas 2°, 3° e 4° definem a configuração espacial ou configuração nativa das proteínas.

ESTRUTURA PRIMÁRIA
 Sequência linear de aminoácidos ligados uns aos outros pela ligação peptídica.

ESTRUTURA SECUNDÁRIA (continua tendo a estrutura primária: acumulativo)

 Passa a ter forma de hélice (proteína em forma de hélice);
 Ligação ou ponte de hidrogênio.

ESTRUTURA TERCIÁRIA (continua tendo as estruturas anteriores)

 A proteína assume uma forma globular;
 Vai se dobrando sobre ela mesma;
 Ligação dissulfeto (acontece entre átomos de enxofre).

ESTRUTURA QUATERNÁRIA (continua tendo as anteriores)

 É a junção de 2 ou + proteínas globulares.

DESNATURAÇÃO PROTEICA
 É a quebra/perda das estruturas espaciais (2°, 3°, 4°), de uma proteína;
 Provocando perda da função proteíca em um processo geralmente irreverssível;
 Pode ser causada por:
 ALTAS TEMPERATURAS, MUDANÇAS BRUSCAS DE pH, radiações eletromagnéticas...
 Não consegue quebrar ligações peptídicas (estrutura primária – as forças [temperatura e PH] não são fortes
o suficiente);
 Tipos diferentes de proteínas têm suas funções preservadas em faixas de temperatura diferentes;
 EX: a clara do ovo desnatura-se quando submetida a temperaturas quentes.

RENATURAÇÃO PROTEICA.
EM ALGUNS CASOS, esse fenômeno pode ser revertido, especialmente se foi causado por forças fracas; nesse caso,
os agentes desnaturantes são removidos, e aproteína retorna sua configuração nativa e suas funções normais.
FUNÇÕES DAS PROTEÍNAS
Das muitas, destacam-se:
 Estrutural: ajuda na formação da membrana plasmática das céclulas; ex: proteína colágeno (resistência da
pele, etc);
 Defesa: anticorpos (imuglobina), são produzidas por leucócitos;
 Contração muscular: movimentação do esqueleto; ex: actina e miosina;
 Hormonal: como adrenalina e insulina;
 Coagulação sanguínea: dar resistência ao coágulo; ex: protrombina, fibrina, tromboplatina;
 Impermeabilização e resistência: ex: queratina;
 Transporte de gases repiratórios: como a hemoglobina presente nas hemácias, que além de dar coloração
ao sangue transporta 02;
 Função enzimática: catalisadoras do metabolismo nas reações metabólicas.

ENZIMAS
  São proteínas especializadas em biocatalização;
 Atuam como biocaralizadoras (capacidade de aumentar a velocidade das reações químicas), diminuindo a
energia necessária para iniciar uma reação metabólica;

 É uma proteína globular (estrutura espacial mais compleza e em forma esférica);

 Fazem a manutenção do metabolismo: (sem as enzimas, não há metabolismo, sem metabolismo não há
vida); (ou, sem as enzimas, o metabolismo fica tão lento que não supre as necessidades para vida, se
inviabiliza); (o metabolismo mantêm o ser, vivo);
 Metabolismo mantêm o ser vivo.

BIOCATALIZADORA (acelera as reações do metabolismo): consegue diminuir a energia de ativação;

ENERGIA DE ATIVAÇÃO: energia necessária para iniciar uma reação metabólica.

 Em alguns casos é necessário que uma substância de natureza não proteica se ligue a uma enzima para que
ela possa exercer sua função catalizadora; essas substâncias são conhecidas como cofatores e coenzimas.
 COFATOR: toda vez que for um íon (radical da enzima conjugada a um tipo de íon);
 COENZIMA: qualquer outra substância que não seja um íon (lipídios, glicídios, ácidos nucleicos)

 As enzimas são produzidas no interior das células;

 Endoenzimas: atuam no meio intracelular;
 Exoenzimas: são eliminadas do interior das células e trabalham no meio extracelular.

 ZIMOGÊNIO ou PROENZIMA: são enzimas que são produzidas de forma inativa e que precisam ser ativadas
por outras substâncias (ativadores enzimáticos);
 isso ocorre no nosso estômago, onde o pepsiogênio (inativo) é ativado pelo HCl (ácido clorídrico) do suco
gástrico, transformando-se em pepsina (enzima ativa); (o HCl é o ativador enzimático).

NOMENCLATURA DAS ENZIMAS

 acresenta-se o sufixo -ase ao radical do nome do substrato (catalase, lactase, celulase, lipase...);
 Nem todas as enzimas, entretanto, seguem esse padrão de nomenclatura, como é o caso da ptialina, da
pepsina e da tripsina, por exemplo.

ESPECIFICIDADE DAS ENZIMAS

 Cada enzima atua sobre um substrato (reagente) específico, em uma interação chamada chave-fechadura;
 A especificidade da enzima é determinada pelo tamanho, sequência polipetídica que a compõe e pela sua
conformação espacial [forma tridimensional da molécula]).

 O local onde a enzima se encaixa é chamado de sítio ativo, uma vez ocorrido esse encaixe, forma-se o
chamado complexo enzima substrato;
 Ao final da reação, quando os produtos já estão formados, a molécula da enzima liberta-se e já pode
encaixar outro substrato; repetindo o processo.
 Como são catalizadoras, as enzimas não são consumidas durante a reação, chega ao fim do processo com a
estrutura inauterada, permitindo que a mesma enzima atue várias vezes.
INIBIÇÃO COMPETITIVA
 É quando o substrato e um inibidor competem pelo mesmo sítio ativo enzimático;
 Inibidor (substância que inibe a atividade enzimática): como tem uma estrutura semelhante ao substrato,
conseguem se unir as enzimas, impedindo que a enzima realize sua função catalizadora;
 O processo não destrói a enzima, que pode voltar a realizar sua função normalmente (reversível);
 O que irá definir se uma enzima será inibida ou não é concentração do inibidor (se a concentração do
inibidor for maior que a do substrato);
 É diferente de desnaturação proteica, que geralmente é irreverssível;
 Se o inibidor estiver no lugar, não tem como o substrato se encaixar, assim, a enzima não está realizando sua
função, o corpo fica fraco.

EX: indústria farmacêutica: produzir antibióticos (bactérias);

As bactérias tem uma função metabólica para se manterem vivas e se multiplicando;
PABA que se converte em ácido fólico responsável pelo crescimento e reprodução das bactérias;
O PABA (ácido paraminobenzóico) é uma vitamina que funciona como substrato, e é catalizado pela enzima;
A SULFA é o antibiótico inibidor da enzima;

Quando você toma o medicamento, a bactéria absorve a sulfa, que vai ocupar o sítio ativo da enzima, fazendo com
que o PABA não se ligue;
Assim, o PABA não será convertido em ácido fólico, e as bactérias não crescerão nem se multiplicarão. E o sistema
imunológico consegue destruí-las; curando a pessoa.

NÃO-COMPETITIVA
 Quando substrato e inibidor competem pelo mesmo sítio ativo enzimático.
 O substrato se liga ao sítio ativo e o inibidor ao sítio alostérico (‘ue são regiões onde os inibidores irão se
ligar, para comprometer a atividade enzimática)

FATORES QUE INFLUENCIAM NA ATIVIDADE

ENZIMÁTICA
Aumentam ou diminuem a atividade enzimática;
 Temperatura;
 PH;
 Concentração do substrato.

TEMPERATURA
 Quanto maior a temperatura, maior será a atividade enzimática (+ velocidade na reação) (A temperatura
estimula a atividade enzimática);
 Temperaturas muito elevadas levam a desnaturação proteica;
 36° é a temperatura ÓTIMA, onde a enzima trabalha melhor;
 Se você passa dessa temperatura a atividade enzimática vai morrendo = DESNATURAÇÃO;
 DESNATURAÇÃO: as enzimas perdem o sítio ativo, substrato não tem onde se encaixar, perde o poder de
catálise.

EX: febre
A temperatura passa da t. ótima = desnaturação = perdemos nossas funções
Quanto maior o n° da temp./mais tempo prevalecer maior é o n° de enzimas desnaturadas;

A hipotermia NÃO desnatura, mas compromete a atividade enzimática.

pH (% de íons hidrogênios)
 Cada enzima atua em um pH específico;

 Conseguem trabalhar fora do pH, mas a medida que se distancia dele, a enzima diminuí a sua capacidade
catalítica;
 Variações bruscas de pH promovem a desnaturação;

CONCENTRAÇÃO DO SUBSTRATO
 Quanto maior for a concentração do substrato, maior será a atividade enzimática, até o ponto de saturação,
quando a atividade permanece constante;

 + substrato ao meio, + enzimas atuando, + velocidade;

 Quando a curva fica “reta” (tem. constante) é o ponto de saturação enzimática; todas as enzimas estão
ocupadas, trabalhando em sua capacidade máx.; não tem mais enzima para receber substrato;

CLASSIFICAÇÃO
 SIMPLES: somente aminoácidos;

 CONJULGADA, COMPLEXA ou HALOENZIMA: aminoácidos + radical prostético (substância química de

natureza não orgânica) (cofator ou coenzima);
 COFATOR: toda vez que for um íon (radical da enzima conjugada a um tipo de íon);
 COENZIMA: qualquer outra substância que não seja um íon (lipídios, glicídios, ácidos nucleicos)