RESUMO DE BIOQUÍMICA – PRÉ-ENEM

Proteínas:
Você já deve ter ouvido falar de proteínas, certo? As proteínas são compostos orgânicos relacionados ao
metabolismo de construção. Durante as fases de crescimento e desenvolvimento do indivíduo, há um aumento
extraordinário do número de suas células passam a exercer funções especializadas, gerando tecidos e órgãos.
As proteínas possuem um papel fundamental no crescimento, já que muitas delas desempenham papel estrutural nas
células, isto é, são componentes da membrana plasmática, das organelas dotadas de membrana, do citoesqueleto dos
cromossomos etc. E para produzir mais células é preciso mais proteína. Sem elas não há crescimento normal. A
diferenciação e a realização de diversas reações químicas componentes do metabolismo celular dependem da
paralisação de diversas reações químicas componentes do metabolismo celular dependem da participação de enzimas ,
uma categoria de proteínas de defesa, chamadas anticorpos. Sem eles, nosso organismo fica extremamente vulnerável.

Certos hormônios, substâncias reguladoras das atividades do nosso organismo, também são protéicos. é o caso da
insulina, que controla a taxa de glicose sanguínea.
As proteínas são macromoléculas formadas por uma sucessão de moléculas menores conhecidas como
aminoácidos. A maioria dos seres vivos, incluindo o homem, utiliza somente cerca de vinte tipos diferentes de
aminoácidos, para a construção de suas proteínas. Com eles, cada ser vivo é capaz de produzir centenas de proteínas
diferentes e de tamanho variável.
Como é isso possível, a partir de um pequeno número de aminoácidos?
Imagine um brinquedo formado por peças de plástico, encaixáveis umas nas outras, sendo as cores em número de vinte,
diferentes entre si. Havendo muitas peças de cada cor, como você procederia para montar várias sequências de peças
de maneira que cada sequência fosse diferente da anterior? Provavelmente , você repetiria as cores, alternaria muitas
delas, enfim, certamente inúmeras seriam as sequências e todas diferentes entre si. O mesmo raciocínio é valido para a
formação das diferentes proteínas de um ser vivo, a partir de um conjunto de vinte aminoácidos.
Cada aminoácido é diferente de outro. No entanto, todos possuem alguns componentes comuns. Todo aminoácido
possui um átomo de carbono, ao qual estão ligados uma carboxila, uma amina e um hidrogênio. A quarta ligação
é a porção variável, representada por R, e pode ser ocupada por um hidrogênio, ou por um metil ou por outro radical.
Confira os aminoácidos mais conhecidos!

Ligação peptídica: unindo aminoácidos

Do mesmo modo que em um trem cada vagão está engatado ao seguinte, em uma proteína cada aminoácido está ligado
a outro por uma ligação peptídica. Por meio dessa ligação, o grupo amina de um aminoácido une-se ao grupo carboxila
do outro, havendo a liberação de uma molécula de água. Os dois aminoácidos unidos formam um dipeptídio.
A ligação de um terceiro aminoácido ao dipeptídeo origina um tripeptídeo que então, contém duas ligações peptídicas.
Se um quarto aminoácido se ligar aos três anteriores, teremos um tetrapeptídeo, com três ligações peptídicas. Com o
aumento do número de aminoácidos na cadeia, forma-se um polipetídio, denominação utilizada até o número de 70
aminoácidos. A partir desse número considera-se que o composto formado é uma proteína.

Aminoácidos essenciais e naturais

Todos os seres vivos produzem proteínas. No entanto, nem todos produzem os vinte tipos de aminoácidos necessários
para a construção das proteínas. O homem, por exemplo, é capaz de sintetizar no fígado apenas onze dos vinte
tipos de aminoácidos. Esses onze aminoácidos são considerados naturais para a nossa espécie. São eles:alanina,
asparagina,cisteína, glicina, glutamina, histidina, prolina, tiroxina, ácido aspártico, ácido glutâmico.
Os outros nove tipos, os que não sintetizamos, são os essenciais e devem ser obtidos de quem os produz (plantas ou
animais). São eles: arginina, fenilalanina, isoleucina, leucina, lisina, metionina, serina, treonina, triptofano e valina.
é preciso lembrar que um determinado aminoácido pode ser essencial para uma espécie e ser natural para outra.

Uma visão espacial da proteína

Uma molécula de proteína tem, a grosso modo, formato de um colar de contas. O fio fundamental da proteína, formado
como uma sequência de aminoácidos (cuja sequência é determinada geneticamente), constitui a chamada estrutura
primária da proteína.

Ocorre, porém, que o papel biológico da maioria das proteínas depende de uma forma espacial muito mais elaborada.
Assim, o fio fundamental é capaz de se enrolar sobre si mesmo, resultando um filamento espiralado que conduz à
estrutura secundária, mantida estável por ligações que surgem entre os aminoácidos.
Novos dobramentos da espiral conduzem a uma nova forma, globosa, mantida estável graças a novas ligações que
ocorrem entre os aminoácidos. Essa forma globosa representa a estrutura terciária.
Em certas proteínas , cadeias polipeptídicas em estruturas terciárias globosa unem-se, originando uma forma espacial
muito complexa, determinante do papel bioquímico da proteína. Essa nova forma constitui a estrutura quaternária dessas
proteínas.
A figura abaixo mostra as quatro estruturas da hemoglobina juntas. Q hemoglobina esta presente dentro os glóbulos
vermelhos do sangue e seu papel biológico é ligar-se a moléculas de oxigênio, transportando-as a nossos tecidos.

O fio do telefone pode ilustrar bem a ideia das estruturas proteicas.

Forma e função: um binômio inseparável

Logo mais você compreenderá de que modo a estrutura espacial de uma proteína está relacionado à
função biológica que ela exerce. Por enquanto, lembre-se que, a manutenção das estruturas
secundárias e terciárias deve-se a ligações que ocorrem entre os aminoácidos no interior da
molécula protéica, determinando os diferentes aspectos espaciais observados.
O aquecimento de uma proteína a determinadas temperaturas promove a ruptura das ligações internas entre os
aminoácidos, responsáveis pela manutenção das estruturas secundária e terciária. Os aminoácidos não se separam,
são se rompem as ligações peptídicas, porém a proteína fica “desmantelada”, perde a sua estrutura original. Dizemos
que ocorreu uma desnaturação protéica, com perda da sua forma origina. Dessa maneira a função biológica da proteína
é prejudicada.

Nem sempre, porém, é a temperatura ou a alteração da acidez do meio que provoca a mudança da forma da proteína.
Muitas vezes, a substituição de um simples aminoácido pode provocar alteração da forma da proteína.

Fatores que afetam a atividade das enzimas

Temperatura
A temperatura é um fator importante na atividade das enzimas. Dentro de certos limites, a velocidade de uma reação
enzimática aumenta com o aumento da temperatura. Entretanto, a partir de uma determinada temperatura, a velocidade
da reação diminui bruscamente.
O aumento de temperatura provoca maior agitação das moléculas e, portanto, maiores possibilidades de elas se
chocarem para reagir. Porém, se for ultrapassada certa temperatura, a agitação das moléculas se torna tão intensa que
as ligações que estabilizam a estrutura espacial da enzima se rompem e ela se desnatura.
Para cada tipo de enzima existe uma temperatura ótima, na qual a velocidade da reação é máxima, permitindo o maior
número possível de colisões moleculares sem desnaturar a enzima. A maioria das enzimas humanas, têm sua
temperatura ótima entre 35 e 40ºC, a faixa de temperatura normal do nosso corpo. Já bactéria que vivem em fontes de
água quente têm enzimas cuja temperatura ótima fica ao redor de 70ºC.

Grau de acidez (pH)

Outro fator que afeta a forma das proteínas é o grau de acidez do meio, também conhecido como pH (potencial
+
hidrogeniônico). A escala de pH vai de 0 a 14 e mede a concentração relativa de íons hidrogênio (H ) em um
determinado meio. O valor 7 apresenta um meio neutro, nem ácido nem básico. Valores próximos de 0 são os mais
ácidos e os próximos de 14 são os mais básicos (alcalinos).

Cada enzima tem um pH ótimo de atuação, no qual a sua atividade é máxima. O pH ótimo para a maioria das enzimas
fica entre 6 e 8, mas há exceções. A pepsina, por exemplo, uma enzima digestiva estomacal, atua eficientemente no pH
fortemente ácido de nosso estômago (em torno de 2), onde a maioria das enzimas seria desnaturada. A tripsina, por sua
vez, é uma enzima digestiva que atua no ambiente alcalino do intestino, tendo um pH ótimo situado em torno de 8.

Enzimas
A vida depende da realização de inúmeras reações químicas que ocorrem no interior das células e também fora delas
(em cavidades de órgãos, por exemplo).
Por outro lado, todas essas reações dependem, para a sua realização , da existência de uma determinada enzima. As
enzimas são substâncias do grupo das proteínas e atuam como catalisadores de reações químicas.
Catalisador é uma substância que acelera a velocidade de ocorrência de uma certa reação química.
Muitas enzimas possuem, além da porção protéica propriamente dita, constituída por uma sequência de aminoácidos,
uma porção não-protéica.
A parte protéica é a apoenzima e a não protéica é o co-fator. Quando o co-fator é uma molécula orgânica, é chamado de
coenzima. O mecanismo de atuação da enzima se inicia quando ela se liga ao reagente, mais propriamente conhecido
como substrato. é formado um complexo enzima-substrato, instável, que logo se desfaz, liberando os produtos da
reação a enzima, que permanece intacta embora tenha participado da reação.

Mas para que ocorra uma reação química entre duas substâncias orgânicas que estão na mesma solução é preciso
fornecer uma certa quantidade de energia, geralmente, na forma de calor, que favoreça o encontro e a colisão entre
elas. A energia também é necessária para romper ligações químicas existentes entre os átomos de cada substância,
favorecendo, assim a ocorrência de outras ligações químicas e a síntese de uma nova substância a partir das duas
iniciais.
Essa energia de partida, que dá um “empurrão” para que uma reação química aconteça, é chamada de energia de
ativação e possui um determinado valor.
A enzima provoca uma diminuição
iminuição da energia de ativação necessária para que uma reação química aconteça e isso
facilita a ocorrência da reação.

O mecanismo “chave-fechadura”
Na catálise de uma reação química, as enzimas interagem com os substratos, formando com eles, temporariamente,
temporaria o
chamado complexo enzima-substrato.
substrato. Na formação das estruturas secundária e terciária de uma enzima (não esqueça
que as enzimas são proteínas), acabam surgindo certos locais na molécula que servirão de encaixe para o alojamento
de um ou mais substratos,
atos, do mesmo modo que uma chave se aloja na fechadura.

Esses locais de encaixe são chamados de sítio ativos e ficam na superfície da enzima. Ao se encaixarem nos sítios
ativos, os substratos ficam próximos um do outro e podem reagir mais facilmente.
Assim
ssim que ocorre a reação química com os substratos, desfaz-se
desfaz o complexo enzima-substrato.
substrato. Liberam-se
Liberam os produtos
e a enzima volta a atrair novos substratos para a formação de outros complexos.
Lembre-se!!
se!! Uma enzima não é consumida durante a reação químic
química que ela catalisa.