Aminoácidos e Proteínas

1- O que é ligação peptídica? Esquematize-a.

É a ligação que polimeriza aminoácidos. -CO-NH-

2- Qual a importância das substâncias que possuem capacidade de atuar como tampões?
São substâncias que resistem a variações de PH, atuando como ácido em meio básico, e
como base em meio ácido (caráter anfótero).

3- Quais são os aminoácidos precursores de hormônios e neurotransmissores? Quais são

esses produtos?
Tirosina e Triptofano. Seus produtos são derivados monoaminados que são degradados ou
desativados por monoamina oxidases.

4- Explique a importância dos tampões.

São muito importantes porque funcionam como estabilizadores de PH.

5- O que acontece quando um aminoácido é colocado em solução aquosa?

Sua carboxila dissocia um próton (H+) tornando-se aniônica (-COO-) enquanto seu grupo
amino (-NH2) capta um próton, tornando-se catiônico (-NH3+), o que lhe confere caráter
anfótero.

6- Cite a composição da glutationa e sua importância no glóbulo vermelho.

É um tripeptídeo formado por glutamato, cisteína e glicina, responsável por fornecer
hidrogênio para a glutationa peroxidase, que protege o eritrócito contra seus efeitos tóxicos
e oxidantes.

7- Qual a composição do aspartame e que tipo de restrição contraindica o seu uso?

L-aspartil-L-fenilalanina. Fenilcetonúria.

8- Qual a função menos inerente às proteínas?

Solubilidade??

9- Como se classificam as proteínas quanto à conformação? Exemplifique.

Fibrosas: Cadeias alongadas e filamentosas, unidas por vários tipos de ligações dando
estruturas estáveis e insolúveis. ex: Colágeno
Globulares: A cadeia polipeptídica dobra-se várias vezes, tornando a estrutura mais
compacta. A conformação delas é mais complexa. ex: quase todas as enzimas,
hemeproteínas, alguns anticorpos e hormônios.

10- Colágeno: Característica estrutural e tecido em que ocorre.

É uma proteína pouco solúvel, com fibras resistentes, formadas por três cadeias
polipeptídicas, com cerca de 1000 aminoácidos cada uma, enroladas em formato de hélice.
Devido à firmeza, não tem capacidade de distender-se. Está presente em tendões,
ligamentos, cartilagens, e matriz orgânica dos ossos.

11- Quais são as proteínas contráteis?

Actina e Miosina.
12- O que são hemeproteínas? Qual a sua importância?
São proteínas que contém o grupo prostético heme, atuam no transporte e armazenamento
de oxigênio.

13- Qual o tipo de estrutura da hemoglobina?

Quaternária.

14- O que é o “grupo prostético”? Quais seus tipos?

Um grupo prostético é um componente de natureza não-proteica de proteínas conjugadas
que é essencial para a atividade biológica dessas proteínas. Podem ser orgânicos ou
inorgânicos.

15- Que é a desnaturação da proteína? Que fatores podem ocasiona-la?

A desnaturação das proteínas ocorre quando as suas estruturas secundárias, terciárias ou
quaternárias são modificadas ou destruídas. Variações de temperatura, PH, força iônica, etc.

16- Qual a causa da fenilcetonúria? Que consequências pode trazer?

Uma alteração genética rara que envolve o metabolismo de proteínas. A pessoa não
consegue digerir nada que contenha fenilalanina, podendo lesionar o cérebro, ocasionando
irritabilidade, rigidez muscular, ansiedade, ataques epiléticos e retardo mental.

17- Por que a insulina e o glucagon são denominados hormônios proteicos ou peptídicos?
Pois apresentam estrutura característica destes compostos.

18- Quais são os aminoácidos que participam na síntese de hormônios proteicos ou

peptídicos?
Mais de 20 aminoácidos participam da síntese desses hormônios.??

19- Quais as principais funções do aminoácido triptofano?

O triptofano é um aminoácido essencial, cuja principal função é anteceder o
neurotransmissor serotonina.

20- O que são citocinas e qual a sua função?

Citocinas é um termo genérico empregado para designar um extenso grupo de moléculas
envolvidas na emissão de sinais entre células, durante o desencadeamento de respostas
imunes.
 Enzimas
1- De que modo atuam as enzimas?
Atuam como catalisadores, acelerando a velocidade das reações químicas no organismo.

2- O que ocorre durante a formação do complexo ES?

Ocorre a ligação da enzima com o reagente (substrato).

3- O que são enzimas com especificidade absoluta e especificidade relativa?

Especificidade absoluta: quando a enzima transforma somente um tipo de substrato.
Especificidade relativa: quando a enzima pode atuar sobre mais de um tipo de substrato.

4- Qual a influência da elevação da temperatura sobre a velocidade da reação?

Altas temperaturas podem causar desnaturação da enzima.

5- O que são inibidores enzimáticos? Quais os tipos e de que modo se ligam com a enzima?
Qualquer substância que possa diminuir ou paralisar a velocidade de uma reação catalisada.

6- O que são isoenzimas? De que maneira elas contribuem no diagnóstico de lesões

teciduais?
São enzimas que catalisam a mesma reação mas apresentam diferenças geneticamente
determinadas na sequência de aminoácidos. Pois dependendo da concentração e do tipo
encontrado no organismo, é possível detectar infarto do miocárdio, ou doenças de fígado.

7- Qual a relação do valor de KM com a concentração de substrato na ativação enzimática?

O KM é numericamente igual à concentração de substrato na qual a velocidade da reação é
igual à metade da velocidade máxima. O KM não varia de acordo com a concentração da
enzima.

8- O que são zimogênios ou pró-enzimas?

O zimogênio trata-se de uma pró-enzima que necessita de alteração bioquímica para sua
ativação, ou seja, para se tornar uma enzima

9- O que são e quais os tipos ativadores enzimáticos?

São substâncias que tornam a ação da enzima possível ou mais eficiente. Os ativadores
podem ser hormônios, ou outras enzimas.

10- De que modo as estatinas influem para o tratamento da hipercolesterolemia?

Inibem a síntese do colesterol.