Aminoácidos
❑ São unidades básicas que
formam as proteínas;
❑ Apresenta-se como um
composto de função mista,
amina primária (-NH2) e um
grupo carboxila (-COOH) no
mesmo átomo de carbono;
❑ Composição: carbono,
hidrogênio, oxigênio e
nitrogênio. Enxofre
ocasionalmente.
❑ 20 tipos de aminoácidos
(essenciais e não-essenciais)
❑ Os AA diferem-se pelas
cadeias laterais (estrutura,
tamanho e carga elétrica);
❑ Em todos os AA o carbono
está ligado a 4 grupos
diferentes: carboxila, amino,
grupo R e átomo de
hidrogênio
Unidades fundamentais das
proteínas
• Essenciais:
❑ O organismo não tem
capacidade de
sintetizar.
❑ Obtidos pela ingestão
de alimentos.
❑ Deficiência: alterações
bioquímicas e
fisiológicas.
• Não essenciais:
❑ O organismo é capaz de
produzir através de
reações de transaminação
(adição de grupo amino a
outro AA).
Aminoácidos condicionalmente
essenciais:
❑ são aqueles que em condições
normais, o organismo é capaz
e produzi-los em quantidade
adequada, entretanto, e
determinadas situações
clínicas, observa-se um
consumo aumentado desse
aminoácido, de modo que
excede a capacidade do
corpo de produzi-lo.
Exemplos:
❑ Arginina durante o
crescimento e lesões;
❑ Tirosina durante a
insuficiência renal;
❑ Glutamina e pacientes
traumatizados.
Atividades biológicas de
aminoácidos:
• Além de constituírem as
unidades fundamentais dos
peptídeos e proteínas, os
aminoácidos têm outras
funções:
❑ Glicina e glutamato:
neurotransmissores;
❑ Tirosina: precursor da
epinefrina ;
❑ Triptofano: precursor da
serotonina;
Proteínas
❑ Nutriente vital, pois está
presente em todas as
células;
❑ Bioquimicamente, são
polímeros de aminoácidos
unidos por ligações
peptídicas;
❑ Fornece 4 kcal/grama;
❑ Característica que difere
dos demais
macronutrientes é a
presença de nitrogênio
❑ Combinações entre 20 tipos
de aminoácidos → proteína
o Funções específicas
Ligação peptídica:
❑ Aminoácidos são unidos
através de ligações
peptídicas - consiste
da união entre um
carbono (C) do grupo
ácido de um aminoácido
e o nitrogênio (N) do
grupo amina de outro
aminoácido;
❑ Peptídeos são cadeias de
AA ligados por meio de
ligação peptídica, para
produzir um dipeptídeo...
❑ Até 100 aminoácidos (10kDa) > ❑ A função de uma proteína ❑ Algumas proteínas contém ❑ Glicoproteínas: QUALIDADE
peptídeo Mais de 100 depende de sua sequência outros componentes químicos (carboidratos): Mucina; NUTRICIONAL:
aminoácidos > proteína; de AA ligados linearmente; além dos aminoácidos (proteínas ❑ Cromoproteínas :(pigmento) Determinada pela
Cada proteína apresenta ❑ No ser humano cerca de conjugadas); : Clorofila, riboflavina, concentração
composição diferente de 25.000 genes codificam ❑ A parte não aminoácido carotenóides, hemoglobina, fisiologicamente disponível
aminoácidos proteínas; mioglobina;
denomina-se grupo prostético; de Aas:
Estrutura de proteínas: ❑ Cada códon codifica um ❑ Desempenha papel importante na ❑ Fosfoproteínas (ácido ❑ Completas;
determinado aminoácido; função biológica da proteína. fosfórico): Caseína do leite; ❑ Parcialmente
❑ Cada proteína tem um ❑ Sequência de AA única ❑ Lipoproteínas (lipídio): HDL, incompletas;
número e uma sequência de (DNA) que confere função LDL; ❑ Totalmente
resíduos de AA distintos. específica a proteína; ❑ Metaloproteína (metais incompletas.
❑ A estrutura primária ❑ A função de uma proteína pesados): Catalase,
determina a função da depende de sua sequência Urease,Citocromo C
proteína. de AA ou estrutura Oxidase;
primária.
Quanto a Função
Proteínas: Biológica:
❑ Catalisadores – enzimas; ❑ Enzimas :Tripsina, FIBROSAS:
❑ Estruturais – colágeno, Hexoquinase.
queratina; ❑ Proteínas transportadoras : ❑ Praticamente não contém
❑ Reserva – albumina, caseína; Hemoglobina, Mioglobina, triptofano.
❑ Transporte – hemoglobina; Albumina do soro. ❑ São insolúveis em água.
❑ Contráteis – actina e ❑ Proteínas nutritivas e de ❑ Possuem função estrutural.
miosina; reserva: Ovoalbumina, • Exemplos: queratina e
❑ Protetoras – anticorpos; Caseína, Ferritina. colágeno.
❑ Hormônios – insulina; ❑ Proteínas contráteis e de
❑ Receptores – permeases; GLOBULARES
movimento : Actina, Miosina.
❑ Pigmento – clorofila; ❑ Proteínas estruturais:
❑ Hereditariedade – histonas. ❑ Se encontram nos fluídos e
Queratina, Colágeno. tecidos.
Quanto a composição: ❑ Proteínas de defesa: ❑ São solúveis e facilmente
Quanto ao Grupo Prostético Anticorpos, Fibrinogênio, desnaturadas.
❑ As proteínas podem ser simples, (natureza não proteica): Trombina; ❑ As cadeias polipeptídicas se
constituídas somente por aminoácidos, ❑ Proteínas hormonais ou dobram (globular).
ou conjugadas, que contém outros ❑ Nucleoproteínas:(ácidos reguladoras: Insulina, • Exemplos: enzimas, actina,
grupos como carboidratos, íons, etc. nucleicos): Histona; Hormônio do Crescimento. hemoglobina, anticorpos
Desnaturação das proteínas • RESPOSTA IMUNE
Fatores que influenciam:
❑ Proteínas solúveis
❑ Calor denominadas anticorpos ou
❑ pHs extremos
imunoglobulinas (Ig).
❑ Agentes desnaturantes ❑ As Ig se ligam a bactérias,
❖ A desnaturação de algumas vírus ou moléculas
proteínas é reversível. “estranhas” destruindo-as.
❖ Estrutura e função ❑ Constituem 20% das
recuperada quando colocada em proteínas sanguíneas.
condições onde a conformação
• CONTRÁTIL
nativa é estável (renaturação).
❑ Proteínas motoras: actina
FUNÇÕES DAS PROTEÍNAS: (filamento fino) e miosina
(filamento grosso).
• TRANSPORTE: ❑ Contração muscular:
❑ proteínas de ligação ao presença de cálcio e
oxigênio (hemoglobina e regulada pela troponina e
mioglobina) tropomiosina (actina).
✓ Mioglobina – transporte
de oxigênio nos músculos;
• ESTRUTURAL
✓ Hemoglobina – transporte
❑ Colágeno: proteína de alta
de oxigênio no sangue;
resistência, encontrada na
Além do O2, também
transporta CO2. pele, nas cartilagens, nos
ossos e tendões.
❑ Queratina: proteína
impermeabilizante
encontrada na pele, no
cabelo e nas unhas.
• Albumina : FUNÇÃO MAIS
IMPORTANTE: manter
constante o nível de líquido
nos vasos sanguíneos.
• Transporte de diversas
substâncias em nosso sangue.
• Função enzimática: PROTEÍNAS- parte 2 • PROTEÍNAS DOS CEREAIS
FUNÇÕES DAS PROTEÍNAS ❑ Trigo, aveia, cevada e arroz
❑ Toda enzima é uma (10 a 15 % de PTN)
proteína. As enzimas são❑ TRANSPORTE: proteínas de
❑ Proteína do trigo (glúten) –
moléculas reguladoras das ligação ao oxigênio elasticidade na massa.
reações biológicas ( (hemoglobina e mioglobina)
• PROTEÍNAS DAS
CATALISADORES). ❑ TRANSPORTE: proteínas de
LEGUMINOSAS
• Exemplo: lipase → transporte do colesterol
❑ Teor proteico (20 a 40 %)
degradação dos lipídeos em (lipoproteínas)
❑ Feijões, amendoim,
ácidos graxos + glicerol. ❑ Resposta imune
lentilha...
❑ Contrátil (actina e miosina)
• Função hormonal ❑ Estrutural (colágeno, elastina,
❑ Os fatores antinutricionais
devem ser inativados pelo
❑ Síntese de hormônios albumina)
processamento térmico,
peptídicos. ❑ Proteína de Membrana
prévio ao consumo.
• Exemplo: insulina e glucagon ❑ Transportadores de Glicose
(controle da glicemia). (GLUTS)
QUALIDADE DAS PROTEÍNAS
❑ Função enzimática;
• Coagulação sanguínea ❑ Função hormonal ❑ O que determina a qualidade
❑ Os fatores da coagulação (insulina/glucagon) nutricional de uma proteína é
possuem natureza proteica: ❑ Coagulação sanguínea sua capacidade em fornecer
fibrinogênio (fibrina) e (fibrinogênio e trombina) aminoácidos essenciais;
trombina (enzima –
AAS ESSENCIAIS
conversão de fibrinogênio FONTES ALIMENTARES DE
PROTEÍNAS
em fibrina).
• Essencial para a • LEITE BIODISPONIBILIDADE
formação de coágulos ❑ Contém em média 3 a 3,6
sanguíneos ❑ Capacidade de fornecer os
g/mL de proteínas de alto
AA essenciais necessários
valor biológico.
para o organismo.
❑ Caseína (80 %) e
❑ É expressa de acordo com o
proteínas do soro (20 %)
valor biológico.
• OVOS ❑ Biodisponibilidade.
❑ A ovoalbumina é a principal ❑ A ovalbumina é considerada
proteína da clara (54%), ideal e nutricionalmente
ovotransferrinas (12%), completa (referência).
ovomucóides (11%).
❑ Proteínas na gema: relação
lipídios/proteínas ( 2: 1)
 AMINOÁCIDOS:
Essenciais
• DEFICIÊNCIA
❑ Balanço nitrogenado
negativo
❑ Perda de massa magra
Não essenciais
Balanço nitrogenado:
• DEFICIÊNCIA
❑ Ptn consumida - excretada
❑ O organismo irá sintetizá-lo
a partir de outros
AMINOÁCIDOS
compostos do corpo
❑ Fontes → Valor
❖ Não há reserva de
biológico de proteínas
proteínas no
organismo; O excesso
de proteína é oxidado,
eliminado ou formação
de TG
PROTEÍNAS -
BIODISPONIBILIDADE
❑ Conformação estrutural;
❑ Compostos antinutricionais;
❑ Processamento ou
complexação com outros
nutrientes;
Conformação estrutural
❑ A conformação estrutural
influencia o acesso de
proteases.
❑ Fator que mais altera a
biodisponibilidade.:
desnaturação (pH, irradiação,
solventes orgânicos). Esse
mecanismo, quando controlado,
aumenta a digestibilidade das ❑ Leguminosas, oleaginosas e
proteínas.
Compostos antinutricionais
❑ Inibidores de tripsina e
quimiotripsina interferem na
ação de enzimas, reduzindo
seu potencial de
digestibilidade;
❑ **Fitatos e Taninos;
❑ ***Lecitinas: se ligam a
cels.da mucosa intestinal;
Processamento ou complexação
com outros nutrientes
❑ Aquecimento, reação com
açúcares redutores, reação de
“Maillard” ou de
escurecimento enzimático é a
que mais interfere na redução
da digestibilidade;
❑ Interações com radicais livres,
nitritos, compostos fenólicos,
entre outros.
❖ Portanto, na avaliação da
qualidade nutricional de
proteínas, não se deve
considerar apenas sua
composição de Aas, mas
principalmente sua capacidade
de utilização pelo organismo.
QUALIDADE NUTRICIONAL
DAS PROTEÍNAS
• COMPLETAS
❑ Proteínas de Origem
Animal
• PARCIALMENTE
INCOMPLETAS:
cereais
• TOTALMENTE ❑ Endopeptidases – são aquelas
INCOMPLETA: que hidrolisam as ligações
❑ Zeína e Gelatina peptídicas internas quebrando
as proteínas em fragmentos
ALTERNATIVAS PARA
peptídicos cada vez menores.
MELHORAR A QUALIDADE DE
PROTEÍNAS PROVENIENTES DA
ALIMENTAÇÃO:
❑ Combinação de diversas fontes
com adequado balanço ❑ No suco gástrico temos a
aminoacídico;
pepsina e no suco
❑ Suplementação com aas
pancreático, tripsina e
limitantes;
quimotripsina.
❑ Técnicas de biologia molecular
para o melhoramento genético. ❑ Exopeptidases: enzimas que
agem nas extremidades da
QUERIDINHOS DOS
molécula proteica, isto é, nas
BRASILEIROS
❑ Feijão limitado de metionina
primeiras ligações peptídicas,
e cisteína.
retirando o último aminoácido
da extremidade. São
❑ Arroz rico nesses aa. Feijão
subclassificadas em:
rico em lisina.
❑ Arroz pobre nesse aa. ❑ Carboxipeptidase: -
secretada pelo pâncreas,
efetua a hidrólise somente na
DIGESTÃO:
extremidade carboxilada,
❑ A quantidade total de liberando o aminoácido e
proteínas a serem digeridas refazendo na proteína o grupo
consistem em: 70- 100g de carboxílico, onde a enzima
proteínas oriundas da dieta e
age novamente.
35-200g de origem endógena;
❑ Origem: animal e vegetal; Carboxipeptidase
❑ Variedade de ligações
peptídicas e, portanto, exige
muitas enzimas hidrolíticas.
❑ Proteínas são hidrolisadas por
endopeptidases e
exopeptidases.
❑ Aminopeptidase: secretada
pelas células da mucosa
intestinal, efetua a hidrólise
na extremidade amínica,
liberando os aminoácidos e
refazendo na proteína o
grupo amínico, onde a enzima
age novamente.
DIGESTÃO
❑ Começa no ESTÔMAGO!
❑ Ocorre em três fases:
gástrica, pancreática e
intestinal.
❑ A Fase intestinal da digestão
proteica é efetuada pelas
enzimas proteolíticas da
secreção pancreática;
❑ As enzimas proteolíticas
pancreáticas são secretadas
nas formas inativas de
proenzimas.
❑ Tripsinogênio é convertido
em tripsina no jejuno por uma
enzima da borda em escova,
enteropeptidase;
❑ Essa ativa todas as outras
proteases pancreáticas, o
quimiotripsinogênio, as pro
carboxipetidades A e B e a
pró-elastase;
Ação das Endopeptidases ❑ A ação das proteases
na Fase Intestinal da pancreáticas, resultam em
Digestão de Proteínas oligopeptídeos e aa livres.
❑ No citosol do enterócito, os
❑ As proteases pancreáticas
convertem as proteínas da
dieta em oligopeptídeos.
❑ As enzimas da borda em escova
convertem os oligopeptídeos em
aminoácidos(70%) e em
dipeptídeos e tripeptídeos
(30%).
❑ Os aminoácidos atravessam a
membrana borda em escova
por aminoácidos
transportadores e pequenos
peptídeos por peptídeos
transportadores.
dipeptídeos e tripeptídeos
são clivados em aminoácidos
isolados.
Uma grande variedade de
dipeptídeos e tripeptideos
atravessam a membrana
plasmática da borda em escova
por um único tipo transporte
ativo secundário, em
cotransporte com H+. O
gradiente de H+ é criado por
permutadores de Na-H, na
membrana de borda em escova.
No citosol da célula epitelial,
peptidases clivam a maioria dos
dipeptídeos e tripeptideos para
aminoácidos livres, que saem da
célula na membrana basolateral
por transporte facilitado.
ABSORÇÃO:
❑ PEPT-1: Transportador
exclusivo de dipeptídeos e
tripeptídeos.
❑ A utilização de duas forças
motrizes (Na/H), para absorção
ativa de aa e di /trípeptídeos é
vantajosa em virtude da
ausência de competição entre
aminoácidos e dipeptídeos pela
origem de energia e por
permitir que esses processos
ocorram paralelamente;
❑ Dentro do intestino delgado
existem variações regionais das
capacidades absortivas de aa,
dipeptídeos e tripeptídeos.
❑ Dipepetídeos e tripeptídeos –
ID proximal (peptidades
citosólicas);
❑ Aa – ID distal. PROCESSO REVERSO
❑ Aa são absorvidos no
AA Célula AA
lumen intestinal mais
rapidamente na forma
Proteínas
de peptídeos do que
de aa livres. Sangue ❑
Sangue
METABOLISMO:
❑ Os aa liberados na corrente
❑ Após absorção intestinal, os
sanguínea, especialmente os
aminoácidos são
aminoácidos de cadeia
transportados diretamente ao
ramificada (isoleucina,
fígado por meio do sistema
leucina, valina) são
porta.
metabolizados pelo
❑ 20% dos AAs captados pelo
musculoesquelético, pelos
fígado são liberados para a
rins, e outros tecidos (aa
circulação sistêmica, 50%
essenciais).
transformados em uréia e 6%
em proteínas plasmáticas;
❑ O destino de cada AA varia
conforme a necessidade do
organismo (alimentado ou
jejum);
❑ As proteínas estão em
constante síntese e
degradação;
❑ A manutenção da
concentração de uma
proteína específica é obtida
pela síntese desta proteína
em uma velocidade
equivalente a degradação
O processo de síntese e
catabolismo proteico,
específico em cada tecido, é
denominado TURNOVER
PROTEICO
❑ Vida-média de uma ❑ O músculo esquelético apresenta
PTN: tempo médio que o
organismo leva para
sintetizar metade dessa
PTN;
Na pele , perdem-se e
renovam-se 5g de PTN
por dia; no sangue 25g;
no trato digestório,
cerca de 70g; e no ❑ O turnover proteico sofre
tecido muscular, ao
redor de 75g por dia.
TURNOVER PROTEICO:
❑ Quantidade de proteínas
necessárias para manter o ❑ O conjunto de Aas é pequeno
pool metabólico e atender
a demanda de aa para a
síntese de novas proteínas
celulares.
❑ Os diferentes estágios da
vida apresentam ❑ O CORPO NÃO FAZ
diferentes taxas de
turnover proteico. Durante
a fase de crescimento o
turnover é maior quando
comparado a fases mais
avançadas da vida.
BALANÇO NITROGENADO:
❑ Síntese de Compostos não
50% da proteína total do proteicos
organismo, mas contribui com ❑ Síntese de proteínas
apenas 25% do turnover plasmáticas e secretórias
proteico. Enquanto, o fígado e o
Negativo:
intestino, que conformam menos
❑ Ingestão de lipídeos e
de 10% do conteúdo proteico
carboidratos insuficientes,
corporal, contribuem com 50%
quantidade de aminoácidos
do turnover proteico.
indispensáveis presentes na
dieta, estado de jejum, dieta
influência de variáveis como a
pobre em proteínas, dieta
disponibilidade de aminoácidos na
restritiva, doenças altamente
circulação sanguínea, níveis de
catabólicas como câncer e AIDS,
hormônios catabólicos e
etc.
anabólicos, além da atividade
física.
Equilibrado
(contém cerca de 90 a 100g )
em comparação com a
quantidade de proteína corporal
(cerca de 12Kg em um homem
de 70 kg)
ESTOQUE DE PROTEÍNAS,
LOGO O POOL DE Aas É
ESSENCIAL PARA
MANUTENÇÃO DO BALANÇO Equilibrado
NITROGENADO; ❑ Adultos normais que não
estão perdendo e nem
aumentando a sua massa
magra (músculos).
Positivo
❑ Crianças (fase de
crescimento), gestantes,
treino de musculação com
o objetivo de hipertrofia
muscular.
 BALANÇO NITROGENADO
❑ É a diferença entre a
quantidade de nitrogênio
consumida por dia e a
quantidade de nitrogênio
excretada por dia.
❑ Fator de conversão para
expressar a quantidade
ingerida habitualmente na
dieta:
O consumo de 1g N2
equivale à ingestão de
6,25g de PTN.
❑ Proteína ingerida (g)/6,25 =
nitrogênio ingerido
❑ Proteína (g) = nitrogênio (g)
x 6,25
❑ Carne, leite e proteínas
animais = 6,25
❑ Leguminosas = 5,7
❑ Arroz = 5,95
❑ As perdas de nitrogênio são
mensuráveis na urina (U),
nas fezes (F) e na pele (S).
❑ O teor de proteína de um
alimento é encontrado
dosando o teor de N e
multiplicando por 6,25.
❑ Quando se quer precisão, ou
no caso de proteínas
vegetais (N) usa-se fatores
de conversão diferentes:
PROTEÍNAS -Parte 3 ❑ Quando a leitura da SÍNTESE PROTEICA CATABOLISMO PROTEICO
sequência é finalizada, a ❑ Processo em que as proteínas ❑ Inicia com a degradação proteica, em
Processos para síntese molécula de RNAm celulares são sintetizadas a partir seguida sofre desaminação, onde o N
proteica: separa-se da cadeia de do DNA, que determina a será excretado como componente da
molde do DNA (migra
❑ Informação guardada no sequência de AA de uma proteína uréia.
para o citoplasma), e
DNA é transferida para o através de suas bases. ❑ No músculo, enzimas retiram o N e o
esta restabelece as
RNA e então expressa na passam para outros compostos no
estrutura proteica. pontes de hidrogênio com processo de transaminação;
reconstrução da dupla ❑ Tanto a desaminação como a
Dois passos no processo: hélice do DNA. transaminação resultam em um
❑ Transcrição - ❑ Segunda parte da síntese esqueleto de carbono que pode ser
informação transcrita proteica consiste na utilizado no metabolismo energético;
do DNA para o mRNA; tradução da sequência de aa ❑ Gliconeogênese: aminoácidos piruvado
❑ Transdução- informação que o RNAm traz no seu ou Acetil CoA. convertidos em glicose,
do mRNA traduzida para núcleo.
a sequência da proteína ❑ Para a síntese de ptns é Há dois sistemas enzimáticos principais,
primária. necessário que os responsáveis pela degradação de
ribossomos decodifiquem a proteínas danificadas e desnecessárias:
❑ A transcrição que ocorre mensagem contida no RNAm ❑ Enzimas degradativas dos lisossomos, não
no núcleo celular, começa para formar uma cadeia de dependentes de ATP;
com a ligação de um aas. ❑ Sistema ubiquitina-proteassomo,
complexo enzimático, ❑ A decodificação está dependente de energia (ATP), ocorre no
denominado RNA baseada na leitura da
COMPONENTES citosol (acelerada proteólise em
polimerase à molécula de sequência de 3 nucleotídeos
NECESSÁRIOS PARA A condições de estresse, como jejum,
DNA para sintetizar uma (códons) que são usados para
SÍNTESE PROTEICA: sepse, acidose metabólica, diabetes e
molécula de RNAm. especificar cada aa. caquexia do cancer).
❑ Se na cadeia do DNA o ❑ O processo de tradução ❑ Todos os AA encontrados
nucleotídeo for adenina ocorre no citoplasma. no produto final; • A via lissosomal degrada proteínas
(A) – RNA polimease ❑ O RNAm a ser traduzido; extracelulares ou de membranas e
transcreve o RNAm como ❑ O RNAt para cada AA; organelas. Após entrar no lissosomo, as ptns
sendo nucleotídeo uracila ❑ Os ribossomos funcionais; podem ser quebradas em seu interior, por
(U). ❑ As enzimas; endocitose, ou ser destruída por autofagia,
❑ Caso o nucleotídeo seja ❑ Fatores proteicos envolvidas pelo retículo endoplasmático para
citosina (C) o nucleotídeo necessários para o início, o formar “autofagossomo”.
complementar será alongamento e a terminação
guanina (G), ou vice- de cada cadeia
versa. polipeptídica;
As proteínas intracelulares ❑ O catabolismo dos 20 aa
são sinalizadas pela encontrados nas proteínas
ubiquitina – ubiquitinação. envolve a remoção dos
Essa via inicia-se com a grupos alfa-amino, seguida
conjugação da proteína-alvo pela degradação dos
com a ubiquitina, que esqueletos de carbono
sinaliza a ação da enzima resultantes.
proteolítica proteasome ❑ O catabolismo dos
26S, com gasto de energia. esqueletos de carbono
A partir dai, ocorre a converge para formar 7
divisão do substrato produtos: oxaloacetato,
proteolítico, com liberação alfacetoglutarato,
de peptídeos e moléculas piruvato, fumarato, acetil-
de ubiquitina. A ubiquitina CoA e succinil-CoA. Estes
pode ligar-se novamente a produtos entram nas rotas
outras proteínas alvo, para do metabolismo
reiniciar a cascata intermediário, resultando
proteolítica. na síntese de glicose ou de
lipídio ou na produção de
REGULAÇÃO HORMONAL: energia, por meio da
❑ Hormônio de oxidação de CO2 e H2O
Crescimento *Gh; pelo Ciclo de Krebs.
❑ Insulina;
❑ Testosterona; DEGRADAÇÃO DA CADEIA
CARBÔNICA DOS
ESTIMULAM A SÍNTESE AMINOÁCIDOS
PROTEICA
Glicocorticóides ❑ A cadeia carbônica dos
❑ ESTIMULAM A aminoácidos é degradada
DEGRADAÇÃO PROTEICA a piruvato, acetil-CoA ou
❑ Aa que são degradados para
Tiroxina intermediários do cilo
acetilCoA ou acetoacetil-CoA
❑ ESTIMULAM A SÍNTESE E A do ácido cítrico.
DEGRADAÇÃO PROTEICA
são denominados cetogênicos.
❑ DOSES FISIOLÓGICAS - ❑ Aa que são degradados a
SÍNTESE DEFICIÊNCIA oxaloacetato,
ENERGÉTICA OU GRANDES CATABOLISMO DE alfacetoglutarato, piruvato,
DOSES -A DEGRADAÇÃO AMINOÁCIDOS fumarato ou succinil-CoA são
PROTEICA denominados glicogênicos.

❑ A uréia é a principal forma de
eliminação dos grupos amino (amônia);
❑ Os dois átomos de N presentes na uréia
são provenientes de NH+4 e aspartato e o
C do bicarbonato;
❑ A uréia é sintetizada no fígado por enzimas
do ciclo da uréia. Dos hepatócitos, a uréia
passa para o sangue, que a transporta até os
rins, onde é excretada na urina.
❑ Permite que a amônia (NH3)
produto da oxidação dos
aminoácidos seja
transformada em uréia.
❑ Isso ocorre, pois a NH3 é
neurotóxica.
1.A amônia entre no Ciclo após
condensação com o bicarbonato para
formar carbomoil-fosfato;
2.O carbomoil-fosfato reage com
ornitina para formar citrulina;
3.O aspartato (doador do segundo
nitrogênio da molécula de uréia) e a
citrulina reagem para formar
argininosuccinato;
4.O argininosuccinato é clivado em
fumarato e arginina;
5.A arginina é hidrolisada para uréia e
a ornitina é regenerada;
6.A molécula de uréia é transportada
para os rins e excretada na urina.
EXCREÇÃO DE COMPOSTOS *Para o estabelecimento das necessidades protéicas
utilizam-se como padrão ou referência PTN de alta
NITROGENADOS
digestibilidade que proporcionam quantidades suficientes
❑ Nos serres humanos, 90% de aa essenciais (leite, ovo, carnes e pescados).
do nitrogênio urinário está
sob a forma de uréia ❑ Nível seguro de ingestão ou dose inócua de PTN –
quantidade de PTN que irá atingir ou exceder as
necessidades de praticamente todos os indivíduos.
Ingestão dietética recomendada
❑ RDA = 0,8g/kg/dia para adultos de ambos os
sexos.
QUALIDADE PROTEICA:
❑ Apesar de NH4+ representar Fatores que determinam a qualidade da PTN da
uma pequena percentagem do dieta:
nitrogênio urinário, sua ❑ Perfil de aminoácidos
excreção equivale à eliminação ❑ Digestibilidade
de H+, contribuindo para a ❑ Relação protéico-energética
manutenção do pH plasmático.
Digestibilidade
NECESSIDADE DE PROTEÍNAS
❑ Avalia o percentual de proteína
❑ Necessidade de proteína é “o ingerida que realmente é digerida
menor nível de ingestão de PTN e absorvida pelo organismo,
da dieta que irá equilibrar as definida como a fração percentual
do nitrogênio total ingerido que o
perdas de nitrogênio pelo
organismo vivo absorve.
organismo em pessoas que
mantêm o balanço energético Digestibilidade Proteica
com níveis moderados de
atividade física”
• Balanço Nitrogenado (BN) é a
diferença entre a quantidade
de nitrogênio consumida por
dia e a quantidade de
nitrogênio excretada por dia.
❑ BN = gramas de nitrogênio
ingerido – gramas de
nitrogênio perdido
 Digestibilidade Aparente (Dap) Vantagem: ❑ A análise dos aminoácidos
❑ Leva em consideração a da proteína em estudo e a
❑ Avalia o aproveitamento
perda de N endógeno e comparação do perfil de
biológico de uma proteína
assim fornece dados mais aminoácidos essenciais, com
Dap= N ingerido –N fecal x precisos. o de uma proteína de
100 N ingerido referência.
Desvantagens:
❑ Se considerarmos a ❑ Necessita de um grupo Cômputo químico =
quantidade de nitrogênio aproteico; Miligramas de aminoácidos
(N) excretado apenas sem essenciais por grama de
levar em conta o N da Quadro com Valores proteína experimental
descamação normal das médios para a ------(dividido)-------------
células teremos a digestibilidade de Miligramas de aminoácidos
digestibilidade aparente. proteínas em humanos essenciais por grama de
proteína de referência
Digestibilidade Verdadeira (Dv)
Dv = N ingerido – (N fecal – N fezes do aproteico) x 100
N ingerido

❑ Calcula o N fecal
eliminado por um grupo
com dieta aproteica
(Nitrogênio endógeno).
Digestibilidade Verdadeira (Dv)
Vantagem:
❑ Não necessita do grupo
aproteico;
Desvantagens:
❑ Não leva em consideração a Quantidade de energia
perda de N endógeno, assim proveniente da PTN
não fornece dados tão precisos ❑ A proporção de
quanto a digestibilidade energia proveniente
verdadeira; das proteínas na dieta
deve ser de 10 a 15%
Digestibilidade Aparente (Dap) (FAO/OMS, 2003)
Cômputo Químico- Exercício
método químico