Química del Mundo Actual – 6to año O.C.N.

– Docente: Berth Yesica

TP 15 - Proteínas (segunda parte)

Funciones biológica de las proteínas

Clase Función
Estructural Forman las estructuras celulares o cumplen
funciones de protección. Ej: alfa queratina
(piel, plumas, pelo); colágeno (tendones,
huesos, cartílago); elastina (ligamentos), la
seda (capullo que producen los gusanos de
seda)
Contráctil o de movimiento Permiten las contracciones de músculos, cilias
y flagelos. Ej: la contracción de los músculos se
realiza por la miosina y la actina.
Funciones locales

Nutrición y reserva Aseguran la supervivencia de un nuevo ser

vivo, como las proteínas de la clara de huevo,
de la leche, de las semillas, etc.

Transporte Transportan sustancias indispensables para la

vida. Ej: la hemoglobina que transporta
oxígeno.

Enzimática Muchas proteínas globulares como las

Funciones a distancia

catalazas, las permeasas, las peroxidasas y los

citocromos, son capaces de acelerar la
velocidad de las reacciones químicas, es
decir actúan como catalizadores biológicos.
Ej: las lipasas que actúan sobre las grasas, la
amilasa sobre el almidón.

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Hormonal Regulan el equilibrio funcional del organismo.

Protectoras o de defensa
Ej: insulina, somatotrofina (crecimiento)
Defienden el organismo ante una invasión o
agresión externa. Ej: Los anticuerpos son
proteínas que permiten reconocer y
neutralizar bacterias y virus. El fibrinógeno
permite la coagulación de la sangre.

Propiedades de las proteínas

Propiedades Físicas:

❖ Son sustancias incoloras (Albúminas, insulina) y algunas coloreadas

(hemoglobina o clorofila).
❖ Son algunas solubles en agua o en agua salada y otras insolubles en agua.
❖ Son incoloras e insípidas.
❖ No son volátiles.

Propiedades Químicas:

❖ Son coloides
❖ Son coagulantes y precipitantes, algunas por calentamiento, otras por
acción de ácidos, por acción salina (agua salada) o por reactivos químicos.
❖ Reacciones biológicas, inoculadas en organismos vivos actúan como
antígenos o sea, forman anticuerpos cuya propiedad es usada para obtener
vacunas y sueros.
❖ Son catalizadores, en todas las células vivas los AA se unen por enlaces
peptídicos y cada paso está regulado o controlado por una proteína llama
enzima.

Hidrolisis de las proteínas

Los enlaces peptídicos pueden hidrolizarse para producir aminoácidos individuales.
Este proceso tiene lugar en el estómago, cuando enzimas como pepsina o tripsina
catalizan la hidrólisis de proteínas para producir aminoácidos. Esta hidrólisis
interrumpe la estructura primaria al romper los enlaces amida covalentes que unen
los aminoácidos. En la digestión de proteínas, los aminoácidos se absorben a través
de las paredes intestinales y se transportan a las células, donde pueden usarse para
sintetizar nuevas proteínas.

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Enzimas

Los catalizadores biológicos conocidos como enzimas catalizan casi todas las
reacciones químicas que tienen lugar en el cuerpo, es decir, aumentan la
velocidad de reacción al cambiar la forma en que tiene lugar la reacción; la
enzima en sí no cambia. Una reacción no catalizada en una célula tiene lugar con
el tiempo, pero no a una velocidad suficientemente rápida para la supervivencia.
Por ejemplo, la hidrólisis de proteínas en los alimentos ocurriría con el tiempo sin un
catalizador, pero las reacciones no ocurrirían con suficiente rapidez para satisfacer
los requisitos corporales de aminoácidos. Las reacciones químicas en las células
ocurren a velocidades increíblemente rápidas bajo condiciones leves, cerca de un
pH de 7.4 y una temperatura corporal de 37 °C. Las enzimas permiten que las
células utilicen energía y materiales de manera eficiente mientras responden a las
necesidades celulares.

Como catalizadores, las enzimas reducen la

energía de activación de una reacción química
(véase la figura 20.1). Se necesita menos energía
para convertir moléculas reactantes en
productos, lo que aumenta la velocidad de una
reacción bioquímica comparada con las
velocidades de las reacciones no catalizadas.
Algunas enzimas pueden aumentar la velocidad
de una reacción biológica por un factor de mil
millones, un billón o incluso miles de millones de
billones en comparación con la velocidad de la
reacción no catalizada. Por ejemplo, una
enzima en la sangre llamada anhidrasa carbónica cataliza la interconversión
rápida de dióxido de carbono y agua en bicarbonato y H+. En un segundo, una

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molécula de anhidrasa carbónica puede catalizar la reacción de

aproximadamente un millón de moléculas de dióxido de carbono. La anhidrasa
carbónica también cataliza la reacción inversa, y convierte bicarbonato y H+ en
dióxido de carbono y agua.

Nombre de las enzimas

En general, se han nombrado a las enzimas de manera empírica y poco
sistemática, ya sea, tomando como base el sustrato sobre el que actúa y
colocando la terminación –asa (por ejemplo proteasa, que es una enzima que
hidroliza proteínas destruyendo en enlace peptídico entre dos aminoácidos) o
haciendo alusión a la reacción química genérica que cataliza (reductasa,
hidrolasa, que aceleran reacciones de reducción química e hidrólisis,
respectivamente).

Otros ejemplos: Ureasa: cataliza la transformación de la urea

Maltasa: hidroliza la maltosa

En la
saliva
también

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Como actúan las enzimas

Se pueden distinguir tres etapas:

Primera etapa: La enzima reconoce una molécula sobre la que puede actuar, que
se denomina sustrato. Cada enzima actúa sobre un determinado sustrato, que
sufrirá una transformación química, se escinde o se une a otra molécula igual o
distinta a ella o a otro compuesto químico. El sustrato se fija en un lugar definido de
la enzima, que se denomina sitio activo, de modo que se forma ese complejo
enzima-sustrato. La enzima es, generalmente, más grande que el sustrato y la
combinación de la enzima y el sustrato depende, normalmente, de fuerzas débiles,
tales como puentes de hidrógeno, fuerzas de van der Waals e interacciones
hidrofóbicas para unir la enzima con el sustrato.

S + E → ES (complejo)

Segunda Etapa: Se produce una reacción química, el sustrato queda transformado

en una sustancia diferente, el producto, el cual está pegado a la enzima. En forma
general, cada molécula de enzima es capaz de transformar, en cada segundo, de
100 a 1000 moléculas de sustrato en producto. El número de estas moléculas
transformadas en producto por molécula de enzima en cada segundo, se conoce
como número de recambio.

ES (complejo) → EP (complejo)

Tercera Etapa: La enzima se libera del producto y se recupera, la cual volverá a

entrar en reacción.

EP (complejo) → P + E

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 Yo a este
Fischer ya lo
Química del Mundo Actual – 6to año O.C.N. – Docente: Berth Yesica conozco…. No
era el de
estructura de
La alta especificidad de las enzimas condujo a Emil Fisher en 1894 a deducir que Fischer de H de
C?? Sí señores
ambas moléculas (enzima y sustrato) se complementan geométricamente, y sus es el mismo…
formas moleculares encajan, exactamente, una con otra. Esto se conoce,
comúnmente, como el modelo de "llave-cerradura", en el que la enzima es una
especie de cerradura y el sustrato una llave que encaja de forma perfecta en la
cerradura. Sin embargo, si bien este modelo explica la especificidad de las
enzimas (una enzima para cada sustrato y para cada reacción en condiciones
definidas de temperatura, fuerza iónica y pH).

Condiciones en las que trabajan las enzimas

Como las proteínas son sensibles a la temperatura y la acidez del medio, si se
cambia cualquiera de estos factores drásticamente, la enzima puede
desnaturalizarse:

✓ El pH: La mayoría de ellas tienen un pH óptimo, en el cual la velocidad de

reacción es máxima, en general varía entre un valor de 5 a 8.
✓ La temperatura: Alrededor de los 20°C, la mayor parte de las enzimas son
activas. Para el organismo humano, la temperatura óptima de sus enzimas
es de 37°C.
✓ La concentración de sustrato: La velocidad de una reacción enzimática es
proporcional a la concentración, si aumenta, la velocidad también
aumenta hasta que llega un momento que se estabiliza.

Características de las enzimas

Son las siguientes:

➢ Aumentan la velocidad de reacción.

➢ Son eficientes en cantidades muy pequeñas.
➢ No son alteradas químicamente por la reacción.
➢ No afectan las condiciones de equilibrio de la reacción.
➢ Presentan una especificidad muy alta para una reacción en

particular.

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1) Responder V o F a las siguientes afirmaciones, justificar las falsas:

a) Las proteínas son macromoléculas formadas por un número de AA que
varían entre 50 hasta 1000 unidades.
b) Los AA esenciales que forman las proteínas son 25.
c) Los grupos funcionales orgánicos que forman un AA son el grupo amino
(-NH2) y el grupo alcohólico (-OH).
d) La estructura secundaria de una proteína es la disposición plegada o
arrollada que adopta la cadena polipeptídica.
e) La función enzimática de una proteína es la capacidad de catalizar
diversas reacciones del organismo.
f) Al desnaturalizarse una proteína pierde su estructura primaria.

2) Los cuernos de los animales están hechos de proteínas. ¿Qué

clase de proteína estaría en los cuernos?

3) A partir de la siguiente imagen, te propongo que

averigües que enzima regula la talla final que alcanzan las
personas.

4) ¿Qué rol juegan las proteínas en el rendimiento atlético? ¿Cuáles están

involucradas?

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5) Un trozo de cadena polipeptídica posee la siguiente secuencia de

aminoácidos:
Ala-Val-Ala-Gli-Phe-Cys-Ala-Gli-Val-Gli

a) Clasifica al péptido
b) Si una proteasa específica hidroliza enlaces Ala-Gli, escribir la secuencia
de aminoácidos que surjan de esa hidrólisis.

6) La sacarosa se une al sitio activo de modo que el enlace glucosídico se

alinee para la reacción de hidrólisis. Una vez hidrolizado el disacárido, lo
productos monosacáridos se liberan de la enzima, que está lista para unirse
a otra sacarosa. ¿Por qué la hidrólisis de la sacarosa catalizada por una
enzima avanza más rápido que la hidrólisis de la sacarosa?

7) La tripsina, una peptidasa que cataliza la hidrólisis de proteínas, funciona en

el intestino delgado a un pH óptimo de 7,7-8,0. ¿De qué manera afectaría
cada uno de los cambios siguientes la reacción catalizada por tripsina?
a. disminuir la concentración de polipéptidos
b. cambiar el pH a 3,0
c. correr la reacción a 75°C

8) La gráfica siguiente muestra las curvas actividad/pH para la pepsina, la

sacarasa y la tripsina. Estime el pH óptimo para cada una.

9) Consulte la gráfica del problema 5.) para determinar si la velocidad de la

reacción a cada una de las siguientes lecturas de pH estará o no a la
velocidad óptima:
a. tripsina, pH de 5,0

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Indicar si es óptimo en su
b. sacarasa, pH de 5,0 máxima actividad, disminuida o
c. pepsina, pH de 4,0 nula.
d. tripsina, pH de 8,0
e. pepsina, pH de 2,0

10) La piña fresca contiene la enzima bromelaína, que degrada proteínas.

a. Las instrucciones del paquete de gelatina (proteína) indican que no se
agregue piña fresca. Sin embargo, puede agregarse piña enlatada, que se
coció a temperaturas altas. ¿Por qué?
b. La piña fresca puede usarse como marinada para suavizar carne dura.
¿Por qué?

11) Responde usando la teoría del PDF:

a) ¿Podemos afirmar que “todas las enzimas son proteínas, pero no todas
las proteínas son enzimas”? Justifica.
b) ¿Cualquier enzima puede actuar en cualquier reacción química? ¿Por
qué?
c) ¿Cómo actúan las enzimas?
d) ¿La enzima en una reacción química sufre modificaciones?

12) Actividad experimental 2: Demostrar la presencia de

compuestos, enzimas, en los alimentos.
Materiales: Papa y agua oxigenada (peróxido de
hidrógeno, H2O2).

La papa es un vegetal que contiene enzimas, entre ellas

una llamada
catalasa. Investiga que hace esta enzima.
Graba un video o saca una foto al respecto y explica en forma oral u escrito
que es lo que sucede.