 Pâncreas também tem função endócrina que produz
Oxidação dos Aminoácidos
 Dieta hiperproteica: 80% de proteínas retirando os
lipídeos
 Proteína é começa ser quebrada no estômago e termina
no intestino
 Aminoácido e a menor parte usada para fazer proteína
 Essenciais: não fazemos. São adquiridos através da
alimentação
 Não Essenciais: nós produzimos
 Ligação peptídica é muito forte e não é perdida quando
desnaturada com temperatura, apena desnovelada.
 Ligação peptídica: grupo amina ligado ao agrupamento
carboxila, sai uma molécula de água e forma uma
ligação amida formando uma proteína.
 Sequência primaria é importante para o enovelamento
de uma proteína.
 Proteína compõe a maior parte da célula nas
membranas, organelas, citoplasma e etc.
 Sistema nervoso da célula é a membrana que mantem a
célula viva, enquanto o núcleo é o órgão “reprodutivo”
da célula.
 Ectoderma da origem a pele e a membrana
Características das Proteínas
 Defesa: Anticorpos, fibrinogênio e trombina
 Transporte: oxigênio, lipídeos, íons e drogas
 Receptores:
 Enzimas: grupo mais variado e altamente especializado
 Anemia falciforme: a proteína em situações de baixa
tensão com o oxigênio fica com formato de foice e se
rompe facilmente.
 A meia vida das proteínas depende amplamente para as
proteínas individuais
DIGESTÂO
 As proteínas são digeridas em meio ácido no estomago
devido a presença do HCl e termina digestão no
intestino que possui várias enzimas proteases
produzidas pelo pâncreas
insulina e glucagon além das enzimas digestivas.
 No estomago tem dois tipos de células:
- Parentais que produzem HCl
- Células chefe produz pepsinogênio
 Ativação da pepsina: estomago usa HCl para quebrar
pepsinogênio (proteólise) tirando 42 aa, e este vira
pepsina.
 Zimogênio: proteínas inativas que quando ativadas são
quebradas.
 HCl ajuda a matar microrganismos no estomago além
de promover sua desnaturação (desnovelamento)
 Pepsina quebra apenas aromáticos presentes na
proteína
 pH do intestino é básico: o intestino produz o
hormônio secretina que cai na corrente sanguínea e
induz o pâncreas a produzir bicarbonato, este
neutraliza o pH do intestino.
As enzimas do pâncreas não conseguem agir no pH
ácido,
 Primeiro o pH do intestino é neutralizado,
 A entrada dos aminoácidos libera colecistocinina
estimula a secreção das enzimas pancreáticas.
 As enzimas são produzidas na forma inativa no
pâncreas e só são ativadas quando quebradas no
intestino
 Estomago  pepsina  intestino  corrente
sanguínea  células
DEGRADAÇÃO OXIDATIVA DE AMINOÁCIDOS
 Se não houver necessidade de síntese os aminoácidos
são degradados  aa não são armazenados
 Dieta rica em proteínas: os aa ingeridos em excesso
com relação as necessidades corporais de biossíntese
de proteínas, o excedente é catabolizado já que os aa
livres não podem ser armazenados
 Durante o jejum severo ou diabetes mellitus, quando
os carboidratos são inacessíveis ou não utilizados
 adequadamente, as proteínas serão chamadas a renal, ou em relação a fisiculturistas o aumento de
servirem como combustível. ureia pode ser devido a dieta hiperproteica.

 Dezoito dos vinte aa viram glicose Transaminases presentes no metabolismo de aa

 Dois dos aa viram corpos cetônicos, leucina e lisina  TGO: AST
 Os aa aromáticos fazem os dois  TGP: ALT

Quando a permeabilidade do fígado é comprometida

 Os aminoácidos são fontes de Nitrogênio e muito
essas enzimas extravasam para o sangue
importantes para síntese de compostos nitrogenados.
 Os nitrogênios são eliminados através da ureia

 Todo aminoácido tem um cetoacido: quando a

amina é retirada.
PROTEINA DA
DIETA  Alanina sem amina  Piruvato
PROTEINA SÍNTESE DOS
NÃO ESSENCIAIS  Aspartato sem amina  Oxalacetato
CORPORAL

POOL DE AMINOACIDOS  Nitrogênio é utilizado para biossíntese de aa,

(HIPOGLICEMIA)
nucleotídeos e aminas biológicas.  o que sobra é

GLICOSE E
excretado
SÍNTESE DE PORFIRINA, PURINAS,
GLICOGENIO PIRIMIDINAS, NEUROTRANSMISSORES,
CO2 e
CREATINA, AG, CC e ESTEROIDIDES
 O fígado faz ureia, então quando fígado está
ATP
comprometido não consegue eliminar toda ureia
causando cirrose.
 Quando desaminado o cetoacido vai para o Krebs
 Porfirina: anel de carbono e nitrogênio que
transporta oxigênio da hemoglobina
 Purinas e pirimidinas: bases nitrogenadas, Adenina
TRANSAMINAÇÃO
Guanina, Citosina Timina
 Creatina: fonte de energia muscular  Aminotransferase/transaminases: enzimas que

 Quebra das purinas liberam ácido úrico. fazem a transferência de amina.

 Cada aminoácido tem sua aminotransferase

 O aminoácido que sobra vai para o Krebs Mecanismo...

 A aminotransferase transfere o grupo amina do

 O nitrogênio entra na síntese e quem da energia
aminoácido para o cetoglutarato
são os carbonos.
 Quando o aminoácido perde amina vira α-
cetoácido
CICLO DA UREIA
 Cetoglutarato quando perde a amina vira L-
 O nitrogênio em excesso é excretado através da
glutamato
ureia.
 PLP é um cofator muito importante para que a
 A ureia é polar e entra no sangue
reação ocorra. Sem ela a reação não ocorre
 Dosagem de ureia: a quantidade de ureia pode
 Reações biomolecular
aumentar no sangue pode ser algum problema
  Cetoglutarato sem aminoácido para metabolizar
fica na mitocôndria, no Krebs,
 Se tiver mais aminoácido sai da mitocôndria
porque tem transportador (lançadeira) e vai para o
citoplasma buscar mais nitrogênio.
 O glutamato entrou na mitocôndria para liberar
amônia que vai entrar no ciclo da ureia.


OBS: glutamato não vai entrar na mitocôndria do

cérebro nem do coração porque sistema nervoso não
 Primeiro o aminoácido entra na enzima e se liga ao faze ureia.
PLP que é o braço da enzima
 Tecidos que fazem ureia: fígado e rim
 O agrupamento amina do aa fica preso ao PLP e o
 Glutamato tem carga -1 que é uma molécula polar,
aa sai do sitio ativo como α-cetoácido
então não consegue passar pela membrana.
 O cetoglutarato entra na enzima e PLP doa o
 Nos tecidos extra hepáticos a glutamina sintetase
nitrogênio pra ele através da transaminase
sintetiza glutamina
OBS: Transaminação coleta o grupo amina de muitos
aa para formar apenas um glutamato.

OBS: cada aminoácido tem sua aminotransferase.

 Gasto de ATP para adicionar fosfato no glutamato
 PLP existe na forma: piridoxal e piridoxamina
 Fosfato sai e entra amina
 Piridoxal: enzima com sitio ativo vazio -inativa
 Glutamato  Glutamina
 Piridoxamina: com o aa no sitio ativo sem amina
 Amina neutraliza pH da molécula e glutamina
se soltar da enzima
consegue passar pela membrana com carga zero e
entrar na corrente sanguínea
 O objetivo da transaminação é pegar o hidrogênio
de todos os aminoácidos e manter na enzima.
 Glutamina não é toxica como amônia, amônia
 O glutamato vai levar para mitocôndria ( do fígado
altera o nosso pH
e rim) todos os hidrogênios para começar o ciclo
 Glutamina é o principal doador de nitrogênio
da ureia, que começa na mitocôndria e termina
 A quebra de aminoácidos é um processo de
no???
catabolismo liberando energia
 Glutamato vai deixar o agrupamento amina na
mitocôndria e voltar a ser cetoglutarato.

DESAMINAÇÃO OXIDATIVA

 Glutamato na mitocôndria vai sofrer desaminação

oxidativa, liberando cofator  oxido-redução
 NADH ou NADPH
 Glutamato  Cetoglutarato