Aminoácidos,

peptídeos e
proteínas
Parte I I
PEPTIDEOS
PEPTIDEOS
 PROTEÍNAS
• Estrutura espacial: resultante do tipo de aa e como eles
estão dispostos uns em relação aos outros. Interação
entre cadeias laterais.
• A organização tridimensional das proteínas desde a
seqüência de aminoácidos, passando pelo enrolamento
da cadeia polipeptídica até a associação de várias
cadeias, pode ser descrita em níveis estruturais de
complexidade crescente:
• Primário
• Secundário
• Terciário
• Quaternário
 Estrutura Primária
• É a seqüência de aminoácidos existentes na
molécula de uma proteína.
• É o nível de estrutura mais simples a partir do
qual todos os outros derivam.
 Estrutura Secundária
• É a disposição espacial que adquire a espinha dorsal
da cadeia polipeptídica.
• Dois tipos de organização: alfa-hélice e folha beta-
pregueada
• São mantidas por pontes de hidrogênio estabelecidas
entre o hidrogênio e o oxigênio dos grupos –NH e –
C=O

Apesar das pontes de

hidrogênio serem
interações fracas, a
estabilidade é mantida
pelo grande número
destas ligações.
 Estrutura Secundária
• A -hélice é mantida pelas pontes de H
que se formam entre átomos de duas
ligações peptídicas próximas.
• Pontes de H entre uma unidade peptídica
e a quarta unidade peptídica subsequente.
 -Hélice
mostrando o
esqueleto do
peptídio

As cadeias
laterais não
participam
das pontes
de H
 Estrutura Secundária
A folha  pregueada é mantida por pontes de
H que se dispõem perpendicularmente à
espinha dorsal.
Pontes de H entre segmentos distantes ou
entre cadeias polipeptídicas diferentes
Disposição lado a lado.
 Exemplos de proteínas contendo
diferentes proporções e arranjos de
elementos estruturais secundários

Lisozima
Hemoglobina
Exemplos de proteínas contendo diferentes proporções
e arranjos de elementos estruturais secundários
 Estrutura Terciária
• Resulta de dobras na estrutura da proteína
estabilizadas por interações entre a cadeia lateral dos
aminoácidos.
• Segmentos distantes podem aproximar-se e interagir
 Estrutura Quaternária
• Refere-se ao modo pelo qual duas ou mais cadeias
polipeptídicas interagem.
• Cada uma das cadeias apresenta os três níveis
estruturais citados.
• É mantida principalmente por ligações iônicas, pontes
de hidrogênio e por interações do tipo hidrofóbico

subunidades

Proteína dimérica
✴ Classificação das Proteínas
⟶ Proteínas Fibrosas
• Possuem cadeias polipeptídicas em arranjos folha ou
hélice

⟶ Proteínas Globulares
• Possuem cadeias poliptídicas enoveladas em formas
esféricas ou globulares
✴ Proteínas Fibrosas
⟶ Fornecem suporte, forma e proteção externa aos
vertebrados
⟶ Apresentam propriedades que conferem
resistência e/ou flexibilidade as estruturas nas quais
aparecem
⟶ São insolúveis em água
• Aminoácidos hidrofóbico
⟶ Queratina: cabelos, lã, unhas, garras, chifres, pele
⟶ Colágeno: tendões, cartilagens, córnea dos olhos
⟶ Elastina: fibras elásticas encontradas nos pulmões,
parede das artérias e ligamentos elásticos
✴ Proteínas Globulares
⟶ Os diferentes segmentos de uma cadeia
polipeptídica enovelam-se uns sobre os outros
• Diversidade estrutural necessária para que proteínas
executem um grande conjunto de funções biológicas

⟶ Incluem
• Enzimas, proteínas transportadoras, proteínas
motoras, imunoglobulinas, etc.
✴ Funções das Proteínas
⟶ Estrutural e Contrátil
• Matéria-prima na construção de estruturas celulares
e histológicas
- Colágeno
x Encontrada nos ossos, tendões, cartilagens e na pele
- Queratina
x Encontrada na pele, unhas e cabelo
x Propriedades impermeabilizantes
+ Dificultam a perda de água
- Proteínas miofibrilares
x Actina e Miosina
+ Músculos
✴ Funções das Proteínas
⟶ Função Hormonal
• Muitos hormônios são proteínas especializadas na
função de estimular ou inibir a atividade de
determinados órgãos
- Reguladores do metabolismo
x Insulina
+ Hormônio pancreático lançado no sangue
+ Contribui para a manutenção da taxa glicêmica
✴ Funções das Proteínas
⟶Transporte
• Transportadoras de nutrientes e metabólitos entre
fluidos e tecidos
- Transportam ativamente substância

• Hemoglobina
- Proteína transportadora
x Oxigênio dos alvéolos para os tecidos
x Gás carbônico dos tecidos para os pulmões
✴ Funções das Proteínas
⟶ Defesa
• Sistema Imunológico
- Células especializadas na identificação de proteínas
presentes em organismos invasores (estranhas).
x Antígenos
- Estimulam e promovem a produção de proteínas de
defesas que se combinam quimicamente aos antígenos
para neutralizá-los
x Anticorpos (imunoglobulinas)
✴ Funções das Proteínas
⟶ Nutritiva
• Todos os alimentos ricos em proteínas, como as
carnes, são fonte naturais de aminoácidos
indispensáveis aos seres vivos
- Produção de outras proteínas
✴ Proteínas Ligadoras de Oxigênio

Grupo heme
Protoporfirina
 Proteínas Conjugadas
• Proteínas Conjugadas:
– Cadeia protéica + grupo prostético
– Hemoglobina, glicoproteínas, lipoproteínas de
parede celular de bactérias, lipoproteínas
plasmáticas
 Desnaturação Protéica
É a alteração da estrutura
da proteína sem ruptura das
ligações peptídicas

Proteína
nativa

Proteína desnaturada
✴ Desnaturação Protéica
⟶ Perda da estrutura tridimensional suficiente para
causar perda de função

Calor Extremos de pH
✴ Desnaturação Protéica
Adição de uréia e
mercaptoetanol

Estado nativo,
cataliticamente ativo.

Remoção de uréia e
mercaptoetanol
Estado desenovelado inativo.
Ligações dissulfeto reduzidas
para produzir resíduos de Cys.

Estado nativo, cataliticamente ativo.

Ligações dissulfeto
reformadas corretamente
 Alterações das propriedades de uma
proteína desnaturada
• Redução da solubilidade
• Aumento da digestibilidade
• Perda da at ividad e biológi ca
(enzimas, hormônios, anticorpos,
etc...)