Estrutura Tridimensional da

Proteínas
Estrutura da
enzima
quimiotripsina,
uma proteína
globular.

Estrutura tridimensionais das

proteínas conhecidas estão arquivadas
no banco de Dados de Proteínas, ou
PDB (www.rcsb.org/pdb)
Há vários níveis de estrutura protéica
 Há vários níveis de estrutura protéica

 A Estrutura Tridimensional das proteínas está

diretamente relacionada com a sua função
química ou estrutural.

 Estrutura primária: é a sequencia linear de

resíduos de aminoáciods pelas ligações peptídicas.
 Estrutura secundária: Arranjo espacial dos
átomos da espinha dorsal do polipeptídeo, sem
considerar as conformações espaciais das cadeias
laterais.
 Há vários níveis de estrutura protéica
 Estrutura terciária: é o arranjo tridimensional geral
de todos os átomos em uma proteína. Segmentos
interatuantes das cadeias polipeptídicas são
mantidos nas suas posições terciárias
características, por diferentes espécies de
interações fracas e algumas vezes por ligações
cruzadas dissulfeto entre os segmentos.

 Estrutura quaternária: proteínas com 2 ou +

cadeias polipeptídicas separadas, ou subunidades,
que podem ser idênticas ou diferentes, associadas
por interações fracas.
 Visão global da estrutura das proteínas

Proteínas em qualquer das suas

conformações funcionais, são chamadas
proteínas nativas.

Então, a conformação protéica nativa, é

aquela com nº máximo de interações
fracas (P.H., interações iônicas e
hidrofóbicas e Forças de Van der
waals).
Estrutura secundária das proteínas:
α-hélice

 Uma -hélice faz o uso máximo das P.H. internas

entre um átomo de H ligado ao átomo de N
eletronegativo de uma ligação peptídica, e o átomo de
O eletronegativo da carbonila do 4° a.a. no lado do N-
terminal, desta ligação peptídica.
 Dentro da -hélice, cada ligação peptídica (exceto
as da extremidade), participa destas P.H.
 Cada volta sucessiva é presa às voltas adjacentes
por 3 ou 4 P.H.
 Cerca de ¼ de todos os polipeptídeos estão na
forma de -hélice.
 Estrutura secundária das proteínas:
conformação β
As P.H. são O esqueleto da
Antiparalela formadas entre segmentos cadeia
adjacentes da cadeia
polipeptídica polipeptídica é
estendido em
Visão ziguezague, assim
superior
as cadeias podem
ser arranjadas
lado a lado para
formar uma
Visão
lateral
estrutura que
parece a uma série
de folhas.
 A folha β contém
mais de 1 cadeia
Paralela polipeptídica, e cada
fita contêm
aproximadamente
Visão
superior
15 resíduos de
aminoáciodos.
Quando 2 ou + estão
assentadas juntas
dentro das proteínas
Visão
lateral
os grupos R nas
superfícies que se
tocam devem ser
pequenos – Gly e
Ala.
Estrutura terciária e quaternária das
proteínas

Existem 2 grupos estruturalmente e

funcionalmente distintos:
Proteínas Fibrosas: consistem de um único
tipo de estrutura secundária. Estrutura
fornece apoio, forma e proteção externa aos
vertebrados.
Proteínas Globulares: contêm vários tipos
de estrutura secundária. A maioria são
enzimas e proteínas reguladoras.
 Todas as proteínas fibrosas são
insolúveis em água, uma propriedade
conferida pela alta [ ] de resíduos
hidrofóbicos tanto no interior quanto
na superfície da proteína.

Estruturas secundárias e propriedades das proteínas fibrosas

Estrutura Características Exemplos de ocorrência

-Hélice, unidas por Estruturas protetoras insolúveis, -queratina do cabelo,

pontes dissulfetos resistentes, de dureza e penas e unhas
cruzadas flexibilidade variáveis

β-conformação Filamentos flexíveis, moles Fibroína da seda

Hélice tríplice do Alta força de tensão, Colágeno dos tendões,

colágeno sem esticamento da matriz dos ossos
Estrutura terciária e quaternária das
proteínas fibrosas: α-queratina
-hélice da queratina
Pares de hélice
espiraladas entre
Duas cadeias si em um sentido
espiraladas orientado para a
esquerda

Protofilamento

É o principal
A  queratina é uma proteína durável e componente da rígida
quimicamente não reativa que ocorre camada externa da
em todos os vertebrados superiores. É
Protofibrila epiderme e de seus
rica em resíduos hidrofóbicos de apêndices relacionados
alanina, valina, leucina, isoleucina, como cabelos, chifres,
metionina e fenilalanina unhas e penas.
 Células Um fio de
cabelo é um
Filamentos
intermediários
arranjo de
muitos
Protofibrila
filamentos de 
Protofilamento
queratina
formado pela
Duas cadeias
espiraladas
estruturas ao
lado
-hélice

Secção transversal
de um cabelo
 A queratina na conformação  só ocorre em mamíferos. Cada
mamífero possui várias variantes de queratina, cuja expressão
varia de tecido para tecido.
Pontes de enxofre inter cadeia estabilizam estas estruturas.

Nas  queratinas mais rígidas, como a dos chifres dos rinocerontes, até
18% dos resíduos de aminoácidos são cisteínas envolvidas em pontes
dissulfeto.
Estrutura terciária e quaternária das
proteínas globulares: Mioglobina
Contém 1 única
cadeia polipeptídica
de 153 resíduos e
um único grupo
heme.

Proteína de ligação
ao O2, relativamente
pequena, das células
musculares.
O esqueleto é constituído de 8 segmentos retos de α-hélice
sentido mão direita (70%) interrompidos por curvaturas,
algumas das quais são dobra β.

Os grupos R(maioria encontra-se no interior da molécula)

reflete uma estrutura que deriva muito da sua estabilidade das
interações hidrofóbicas e forças de van der waals.

Grupo
protoporfirina
férrica ou Heme.
As proteínas globulares possuem uma
variedade de estruturas terciárias
Quantidades aproximadas de -hélice
e conformação β em algumas
proteínas de cadeia única
 Função biológica das proteínas

Enzimas de armazenamento

Contráteis
Hormônios
PROTEÍNAS

Estruturais Protetoras do
sangue de
vertebrados
Transportadoras
Toxinas