Universidade Federal de Goiás

Instituto de Ciências Biológicas

Departamento de Bioquímica
e Biologia Molecular

Estrutura de proteínas
 Introdução
 Proteína  várias ligações peptídicas  outras ligações que
permitem rotação  resultar em várias conformações
tridimensionais
 Cada proteína  apresenta uma função química/biológica 
sugerindo que cada peptídeo apresenta uma estrutura
tridimensional única
 A partir de 1920  foram desvendados os primeiros aspectos
sobre estruturas protéicas – estudos cristalográficos

 A estrutura tridimensional é
determinada pelas estruturas
primárias e secundárias
 Função  estrutura
 Estabilidade estrutural é mantida por
interações não covalentes
 Padrões estruturais comuns ajudam
no reconhecimento de estruturas
proteicas
 Introdução – estrutura protéica

 Arranjo espacial dos átomos de uma proteína determinam sua

conformação
 Conformações específicas  incluem qualquer estado estrutural
alcançado sem quebra das ligações peptídicas
 Existem numerosas conformações teóricas específicas 
apenas uma ou poucas predominam nas condições biológicas
 A necessidade de mais de uma conformação estável  reflete
as mudanças que devem ocorrer na maioria das proteínas
como:
 Aquelas que ligam-se a outras moléculas
 Ou catalisam reações
 Proteínas em qualquer de suas conformações funcionais 
proteína nativa
Conformação protéica é estabilizada por interações fracas

 Estabilidade é importante na manutenção da conformação

nativa da proteína
 Interações hidrofóbicas entre aminoácidos hidrofóbicos são
importantes para manter o interior da estrutura proteica
 Pontes de hidrogênio
 Interações iônicas
 Pontes dissulfeto
 Ligação peptídica é rígida e planar
 Linus Pauling e Robert Corey (1930)
 αC  separados por 3 ligações covalentes

α C-C-N- αC
 Ligação C-N planar  rígida pela característica parcial de dupla
ligação
 Rotação é permitida entre αC-C e N- αC
 Estrutura secundária

 Refere-se a conformações locais de uma parte de um peptídeo

 Foca em padrões de conformação regulares comuns de um
peptídeo
 Mais comuns – α-hélice e β-conformação (ou folhas β)
α-hélice é uma estrutura secundária comum
 O arranjo mais simples que um polipeptídeo assume com suas
ligações peptídicas rígidas é uma espiral (hélice) – esqueleto
peptídico gira em torno de eixo central imaginário
 A alfa hélice otimiza as pontes de H internas
 A sequência de aa afeta a estabilidade de uma α-hélice

 Sequências de aa de mesma carga

 Permite interações iônicas entre aa distantes a cada 3 unidades
 Prolina – estrutura cíclica  curva desestabilizante
 Dipolo elétrico é existente no peptídeo  nas extremidades
amino e carboxi estão átomos do dipolo que não participam de
pontes de H
 A conformação β organiza as cadeias polipeptídicas em folhas

 A estrutura polipeptídica é extendida em uma estrutura zigzag

 Cadeias polipeptídicas em zigzag podem arranjar lado a lado
 Voltas β são comuns em proteínas
 Proteínas globulares  1/3 dos resíduos de aa estão em voltas
 cadeia polipeptídica  direção reversa
 São elementos de conexão  conecta diferentes α-hélices ou β-
conformações
 Conecta os segmentos de folhas β antiparalelas
 Estrutura  180°  4 aa  carbonil do 1°  ponte de H com o
grupo amino do 4°
 Estruturas terciárias e quartenárias
 Estrutura secundária  arranjo espacial de resíduos de aa
adjacentes na estrutura primária
 Estrutura terciária  arranjo total de todos os átomos de uma
proteína
 Terciária  inclui aspectos de interações de regiões distantes
 aa distantes  residem em diferentes estruturas secundárias e
podem interagir dentro de uma estrutura conformacional de uma
proteína
 Interações dos segmentos das cadeias são estabilizados em
suas posições terciárias específicas  interações fracas
(covalentes – pontes dissulfeto)
 Algumas proteínas possuem 2 ou mais cadeias de aa  o
arranjo das cadeias em complexos tridimensionais constitui a
estrutura quartenária
 Proteínas fibrosas e proteínas globulares
Proteínas fibrosas são adaptadas para funções estruturais

 Queratina, colágeno e fios de seda  compartilham estruturas

que contribuem para: força, flexibilidade
 Unidade estrutural fundamental é um simples elemento repetido
de estrutura secundária
Proteínas fibrosas são adaptadas para funções estruturais
Proteínas fibrosas são adaptadas para funções estruturais
Proteínas fibrosas são adaptadas para funções estruturais
Diversidade estrutural reflete a diversidade funcional das
proteínas globulares

 As proteínas globulares apresentam cadeias polipeptídicas

enoveladas  segmentos dobrados um em cima do outro
Proteínas globulares apresentam uma variedade de
estruturas terciárias
 As proteínas globulares presentam cadeias polipeptídicas
enoveladas  segmentos dobrados um em cima do outro
Análises de proteínas globulares revelou padrões
estruturais comuns
 Estruturas supersecundárias  também chamados de motivos
 Arranjos particularmente estáveis de vários elementos de
estruturas secundárias e conexões entre eles
Estruturas quartenárias protéicas variam de simples
dímeros a grandes complexos
 Desnaturação e enovelamento protéico

 A proteína enovela durante e

após a síntese no ribossomo
 Perda de estrutura 
suficiente para perda da
atividade 
DESNATURAÇÃO
Estrutura terciária é dependente da sequência
Peptídeos enovelam rapidamente por um processo
sequencial
Algumas proteínas possuem enovelamento assistido
 Enovelamento é facilitado por outras proteínas  chaperonas
moleculares
 Interagem com proteínas parcialmente ou incorretamente
enoveladas
Algumas proteínas possuem enovelamento assistido
 CHAPERONINAS
 Complexos protéicos elaborados requeridos para enovelamento
de proteínas que não enovelam espontaneamente