Classificação

2. Seu papel biológico

a) Proteínas Estruturais ou de Construção: são as responsáveis pela
construção dos tecidos.
- Colágeno (ossos, cartilagem, tendões e pele);
- Queratina (pelos, cabelo, unha);
- Miosina (músculos responsáveis pela contração);
- Albumina (plasma sangüíneo);
- Hemoglobina (hemácias – transporta gases).

b) Proteínas Reguladoras: são as que controlam e regulam as funções

orgânicas.
- Enzimas (são catalisadoras das reações do metabolismo: amilase, maltase, pepsina, etc)
- Hormônios (regulam as funções orgânicas: insulina, gastrina , ACTH – Adrenocorticotrófico
e etc)
 Classificação
2. Seu papel biológico
c) Proteínas Protetoras ou de Defesa: são os anticorpos que defendem
o organismo e são produzidos por células específicas do sistema
imunológico, chamadas linfócitos.
- Antitoxinas: neutralizam as toxinas dos agentes de infecção, como as bactérias;
- Aglutininas: aglutinam certos agentes de infecção;
- Opsoninas: tornam os agentes de infecção mais facilmente atacados pelos fagócitos;
- Lisinas: dissolvem certos agentes de
infecção
 Classificação
3. Valor Nutritivo
1. Proteínas Completas: são as que provêm e mantêm o ser vivo.
- Caseína (leite)
- Ovoalbuminas e ovovitelinas (ovo)
- Glicinina (soja)
- Edestina e glutenina (cereais)
- Lactoalbuminas (leite e queijo)
- Albumina e miosina (carne)
- Excelsina (castanha do Pará)
2. Proteínas semi-completas: são as que
provêm,mas não mantêm o ser vivo.
- Gliadina (trigo)
- Legunina (ervilha)
- Faseolina (feijão)
- Legumelina (soja)
 Classificação
3. Valor Nutritivo
3. Proteínas incompletas ou não completas: são as proteínas
incapazes de prover e manter a vida.
- Zeína (milho – falta triptofano e tirosina)
- Gelatina (falta triptofano e tirosina)
 Estrutura
a) Primária ou nível primário
b) Secundária ou nível
secundário ou helicoidal
c) Terciária ou nível terciário
d) Quaternária ou nível
quaternário
 Estrutura
a) Estrutura Primária ou Nível Primário
É a seqüência em número de aminoácidos (cadeia peptídica). A ligação estabilizante é a ligação
peptídica (covalente). Se imaginarmos os aminoácidos representados por letras: A, B, C, D,
... teremos uma esquematização da estrutura primária de uma proteína:
........A – B – C – D – A – D – A -.............. É importante salientar que o número de aminoácidos
determina o número de proteínas. [Fatorial (!) do nº de aa].
Uma variação na seqüência conduz a uma proteína diferente e com ação bioquímica diferente.
Ex: a ocitocina e a vasopressina diferem entre si na seqüência de apenas dois aa; a
ocitocina provoca as contrações uterinas e a vasopressina provoca aumento da pressão
sangüínea.
Estrutura
 Estrutura
b) Estrutura secundária ou nível secundário (helicoidal)
É o enrolamento da estrutura primária em torno de um eixo imaginário, originando uma hélice
chamada de  hélice. Assim, esta estrutura está relacionada com a disposição espacial das
estruturas primárias, e pode ser em forma de um  hélice ou uma folha pregueada.
 Estrutura
• As ligações estabilizantes dessa estrutura secundária são:
1. Ligação ou Ponte de Hidrogênio: formada pela interação ou atração entre: - oxigênio da
carboxila de um aa e hidrogênio do grupo amino de outro/ - oxigênio da carboxila de um
aa e hidrogênio do grupo carboxila de outro.
2. Ligação Iônica: formada pela atração entre as cadeias laterais dos aa ácidos e aa básicos.
3. Ligação hidrófoba ou apolar: formada pela interação de radicais apolares como: metil, etil,
metileno, etc; dos aa constituintes da molécula.
4. Ligação ou ponte dissulfeto: formada pela união de grupos –SH dos aa chamados de
cisteína.
OBS: - As ligações estabilizantes em maior número são as pontes de H.
- A ligação estabilizante mais forte é a ligação dissulfeto.
 Estrutura
c) Estrutura terciária ou nível terciário
É a sua forma tridimensional ocasionada pelo enrolamento da espiral sobre si mesma (novelo).
As ligações estabilizantes são as mesmas da estrutura secundária.
 Estrutura
d) Estrutura Quaternária ou Nível Quaternário
É a que resulta da reunião de várias estruturas terciárias que, em conjunto, assumem formas
espaciais bem definidas. As ligações estabilizantes são as mesmas da estrutura secundária.
OBS: nem todas as proteínas apresentam esta estrutura, mas de uma maneira geral, todas as
enzimas as apresentam.
 Desnaturação
• A desnaturação de uma proteína é a desorganização das estruturas quaternárias,
terciárias e secundárias.
• Agentes desnaturantes são os que provocam a desorganização.
• São eles: - agentes físicos (calor, radiações UV, alta pressão e ultra som)
- agentes químicos (ácidos fortes, bases fortes, metais pesados e uréia)
• A proteína desnaturada apresenta as seguintes alterações:
a) Físicas: aumento da viscosidade; não podem ser cristalizadas ou autoorganizadas.
b) Químicas: maior reatividade: devido a exposição de grupos químicos que estavam encobertos por
estruturas; diminuição da solubilidade do e, conseqüente precipitação.
c) Biológicas: perda de suas propriedades enzimáticas, antigênicas e hormonais; facilmente digeridas
por enzimas hidrolíticas.
 Desnaturação
Floculação: é um processo reversível de precipitação, porque pode-se
solubilizar a proteína pela adição de base ou ácido.
 Desnaturação
Coagulação: é a desnaturação drástica, ou seja, é um processo
irreversível de precipitação, porque não pode-se mais solubilizar a
proteína.