Profª Ma.

Larissa Bisinoto
Funções das proteínas Reserva

Estrutura
l Estrutural/Movimento

Anticorpos
Estrutura
l
Aminoácidos
Aminoácidos
 AMINOÁCIDOS protéicos

carbono alfa
gRUPOS
(central)
FUNCIONAIS:
amina e
carboxila

300
aminoácidos
cadeia
na natureza
lateral
(radical) Radical
 AMINOÁCIDOS
Estrutura básica de um aminoácido
 Classificação dos aminoácidos
20
09- Essenciais - obtenção através dos alimentos
AMINOÁCIDOS
11- Não essenciais - As células produzem
CONHECIDOS

• Triptofano • Fenilalanina
• Metionina • Leucina
• Valina • Isoleucina
• Histidina • Lisina
• Treonina
Diferentes radicais = Diferentes aminoácidos
 Propriedades
químicas
• Característica ácida (presença do grupo Carboxila)

• Característica básica (presença do grupo Amino)

• Solúveis em água

• Insolúveis em solventes orgânicos

• Caráter anfótero - reage tanto em ácidos quanto em bases

produzindo sais
toxicidade
• Treonina - quantidades massivas (50g/kg) causam alterações no

consumo de alimento e crescimento

• Tirosina: Grandes quantidades causam alterações no crescimento,

lesões em órgãos e em grandes excessos é letal

• Metionina: adições de 20g/Kg na dieta produz severas alterações

histopatológicas
peptídeos
Junção de dois ou
mais aminoácidos
peptídeos
Funções biológicas

• Natureza hormonal (insulina)

• Natureza de antibióticos (valinomicina)

• Agentes antitumorais (bleomicina)

polipeptídeos 2 aminoácidos = dipeptídeo
3 aminoácisos = tripeptídeo...

Número de ligações peptídicas + 1 = número de aminoácidos no polipeptídeo

Proteínas são cadeias polipeptídicas com 51 aminoácidos ou mais
proteínas
proteínas nos vegetais
grupamentos musculares
definição
Proteína vem do grego protos = primeiro

São macromoléculas resultantes da condensação de

moléculas = aminoácidos através da ligação

peptídica

Vários pesos moleculares

síntese proteíca

https://www.youtube.com/watch?v=TT8dNM3xnXU
proteínas
Polipeptídeos de alto peso molecular

Tipos:
• Simples/homoproteínas = apenas aminoácidos

• Complexas/heteroproteínas = componentes adicionais (grupo heme,

derivados de vitaminas, carboidratos e lipídeos)

• Derivados: provem de hidrole parcial de proteínas naturais.

Produzidos durante a digestão de proteínas no organismo
definição/composição
Exemplo em Dalton (Da) - Peptídeos de alto peso molecular
• Citocromo C: 13.000
• Ribonuclease: 14.000 Composição
• Mioglobulina:17.000 contém sempre:
• Pepsina:35.500 • Elementos organógenos: C,H,O,N
• Insulina:36.000 • Menor proporção: S, P, I, Br
• Hemoglobina:68.000 • Composição percentual:
• Caseína:375.000 • C: 50 à 55%
• Fibrinogênio:450.000 • H: 6 à 7%
• Vírus:250.000.000
• O: 19 à 24%
• N: 15 à 19%
• S: 0 á 2,5%
ocorrência
O número de proteínas existentes na natureza é praticamente infinito,
por uma combinação entre os aminoácidos
3 AA diferentes: A, B e C = conduzem a 6 tripeptídeos: ABC; ACB; BAC;
BCA, CAB e CBA
3! = 3x2x1 = 6

4 AA diferentes: A, B, C e D = conduzem a 24 tetrapeptídeos

4! = 4x3x2x1= 24
10 AA diferentes: A,B,C,D,E,F,G,H,I,J conduzem a mais de 3 milhões
(3.628.800) de decapeptídeos
10! = 10x9x8x7x6x5x4x3x2x1
ocorrência
• Hemoglobina - sangue de vertebrados
• Caseína - leite
• Queratina - Chifres, unhas e cascos de animais
• Hemocianina - Sangue dos invertebrados
• Pepsina - Suco gástrico
• Albumina - Ovo, leite e sangue
• Clorofila- vegetais verdes
proteínas - meio de reconhecimento
• SOLUBILIDADE: baseados em soluções específicas

• FORMA: globulares (compactas) e fibrosas (espiraladas)

• FUNÇÃO: Biológica

• PROPRIEDADES FÍSICAS: indice de sedimentação

• ESTRUTURA TRIDIMENSIONAL: Fase estrutural protéica

fase estrutural proteíca
estrutura
Estrutura primária
Sequencia em número de aminoácidos (cadeia peptídica)
A ligação estabilizante é a ligação peptídica
Aminoácidos sendo representados por letras: A, B,C,D...
A estrutura primária de uma proteína esquematizada

......... A-B-C-D-A-D-A-...............

O número de aminoácidos determina o número de proteínas (fatorial do nº de

aminoácidos)
estrutura
Estrutura primária
Uma variação na sequencia conduz a uma proteína diferente com ação
bioquímica diferente
Ex: ocitocina e vasopressina

vasopressina

Cys Tyr Phe Gln Asn Cys Pro Arg Gly NH²

Cys Tyr Ile Gln Asn Cys Pro Leu Gly NH²
Ocitocina
estrutura
Estrutura secundária - Helicoidal
Enrolamento da estrutura primária em torno de um eixo imaginário, originando
uma hélice chamada de alfa hélice.
estrutura
Ligações estabilizantes da estrutura
secundária
Ponte de hidrogênio: Formada pela interação
ou atração entre oxigênio da carboxila de um
aminoácido e o hidrogênio do grupo amino de
outro

Ligação iônica: Formada pela atração entre

as cadeias laterais dos aminoácidos
Ligação por ponte dissulfeto: Formada pela
união de grupos SH dos aminoácidos de
cisteína

• Ligação estabilizante em maior número são as pontes de H

• Ligação estabilizante mais forte é a ligação dissulfeto
estrutura
estrutura
Estrutura terciária
Forma tridimensional ocasionada pela enrolamento espiral sobre si mesmo
(novelo)
Ligações estabilizantes são as mesmas da estrutura secundária
estrutura
Estrutura quaternária
É o resultado da reunião de várias estruturas terciárias que em conjunto,
assumem formas espaciais bem definidas. As ligações estabilizantes são as
mesmas da estrutura secundária
desnaturação
Desorganização das estruturas quaternárias, terciarias e secundárias
Agentes desnaturantes são os que provocam a desorganização:
Agentes físicos - Calor, radiações UV, alta pressão e ultrassom
Agentes químicos - ácidos fortes, bases fortes, metais pesados e uréia
desnaturação
Desorganização das estruturas quaternárias, terciarias e secundárias
Proteína desnaturada apresenta algumas alterações:

• Físicas: Aumento da viscosidade - não podem ser cristalizadas ou

auto-organizadas

• Químicas: Maior reatividade - devido a exposição de grupos

químicos que estavam encobertos por estruturas, diminuição da
solubilidade e consequente precipitação

• Biológicas: Perda de suas propriedades enzimáticas, antigênicas e

hormonais, serão facilmente digeridas por enzimas hidrolíticas
desnaturação