Introdução

 As proteínas são as principais macromoléculas dos seres

vivos.
 Exercem importantes funções como transporte de substâncias
(hemoglobina e transferrina), armazenamento (ferritina),
estrutural (colágeno e elastina), defesa (imunoglobulinas),
catálise (diferentes enzimas como amilase salivar, lipase),
hormonal (insulina), entre outras.
 São formadas pela união de várias unidades de aminoácidos.
 Sendo assim, a unidade fundamental da proteínas é
denominada aminoácido.
 Para entendermos a estrutura e função das proteínas,
iniciaremos o estudo pelos aminoácidos.
 Aminoácidos
 São moléculas que apresentam em sua
estrutura um ácido carboxílico e um grupo
amina, ao menos, daí o nome aminoácido.

http://www.ucs.br/ccet/defq/naeq/material_didatico/textos_interativos_35.htm, acesso google, 31/07/09, às 11:00hs.

 Enantiômeros de aminoácidos
 Do mesmo modo que existem as formas D e L de
monossacarídeos, existem também as formas D e L
dos aminoácidos.
 Este fato ocorre divido à presença de carbonos quirais
na molécula de aminoácido.
 Um carbono quiral é aquele que tem quatro ligantes
diferentes, ligados a ele.
X
 Veja o exemplo:
W C Y

Z
 Enantiômeros D e L dos aminoácidos

 A presença deste carbono quiral ou

assimétrico, possibilita duas disposições
diferentes dos ligantes ao seu redor, dando
origem às formas D e L
 Enantiômeros – formas D e L dos aminoácidos

Para visualizar um exemplo:http://biozoot.iespana.es/veinteaminoacidos.html, acesso google, 31/07/09, às 13:46hs.

 Estrutura dos aminoácidos padrão ou
normais
 Se observarmos a fórmula geral de um aminoácido,
veremos que o grupo R, também denominado radical
ou cadeia lateral é o que diferencia um aminoácido de
outro.
 Há na natureza, mais de 300 diferentes aminoácidos,
ou seja aminoácidos cuja estrutura varia apenas em
relação ao grupo R.
 Destes mais de 300 aa, apenas 20 deles estão
presentes em proteínas.
 Estes 20 aminoácidos são denominados normais ou
padrão.
 Aminoácidos padrão
Aminoácido Sigla de 3 Aminoácido Sigla de 3
letras letras
Alanina Ala Asparagina Asn

Ácido Asp Cisteína Cys

Aspártico
(aspartato)

Ácido Glu Fenilalanina Phe

glutâmico
(glutamato)

Arginina Arg Glicina Gly

 Sigla de três letras
Aminoácido Sigla de 3 Aminoácido Sigla de 3
letras letras
Glutamina Gln Lisina Lys

Histidina His Metionina Met

Isoleucina Ile Prolina Pro

Leucina Leu Serina Ser

Sigla de três letras

Aminoácido Sigla de 3
letras
Treonina oThr

Triptofano Trp

Valina Val

Tirosina Tyr
http://www.fcfar.unesp.br/alimentos/bioquimica/praticas_proteinas/reacoes_coradasdois.htm
Níveis de organização estrutural das
proteínas

Estrutura primária:
Compreende a sequencia de aminoácidos de
cada proteína, isto é a ordem com que os
aminoácidos aparecem na proteína.
È responsável pela função da proteína,
juntamente com a estrutura secundária.
 Estrutura secundária
 Pode ser de dois tipos: folha beta pregueada ou
alfa-hélice
 As forças que mantêm estas estruturas são:
- Pontes de hidrogênio
- As proteínas, em geral apresetam regiões de
alfa hélice e regiões de beta pregueada,
embora algumas tenham predominância de
uma ou outra
 Estrutura terciária
 Compreende o dobramento ou enovelamento
da molécula sobre ela mesma.
 As forças que mantêm esta estrutura são:
- Ligação iônica (cargas opostas se atraem)
- Pontes de hidrogênio
- Interações hidrofóbicas (entre R apolares)
- Pontes dissulfeto (feitas entre 2 cisteínas)
- Ex. de proteína terciária: anticorpos
 Estrutura quaternária
 Compreende a associação de 2 ou mais cadeias
polipeptídicas
 A estrutura quaternária é mantida pelas mesmas
forças que mantêm a estrutura terciária, exceto a
ponte dissulfeto
 Ex de proteína quaternária: ATP sintase,
hemoglobina (vide figura a seguir, nos próximos
slides, mostrando as forças que mantêm as
estruturas 1aria, 2aria, 3aria e 4aria, bem como
cada uma das estruturas )
 Forças que mantêm a estrutura das proteínas

Para visualizar um exemplo acesse: http://www.enq.ufsc.br/labs/probio/disc_eng_bioq/trabalhos_pos2004/constituintes_microorg/

proteinas.htm, acess google, 31/07/09.
 Níveis de organização estrutural de uma
proteína

Para visualizar um exemplo acesse: http://www.notapositiva.com/resumos/biologia/10celula.htm, acesso google, 31/07/09, às

 Desnaturação protéica
 As proteínas podem perder sua conformação
nativa, isto é seu formato original
 Esta perda é denominada desnaturação
 A desnaturação pode ocorrer devido a:
- Calor
- pH
- Solventes orgânicos
- Agitação
- (vide figura de desnaturação, a seguir)
 Desnaturação

Para visualizar um exemplo acesse: http://epcpalmas.wordpress.com/2009/05/12/3573/, acesso google, 31/07/09, às 12:24hs.