Aminoácidos (completamente protonados)

são compostos podem

por
+
Liberar H

e atuam como
Grupo α-carboxila Grupo α-amino Cadeias laterais de
(-COOH) (-NH 3+ ) 20 tipos diferentes Ácidos fracos

está está conforme descrito

pela

Desprotonado Protonado compostas por Equação de Henderson-

(-COO-) em pH
+
(-NH 3 ) em pH Hasselbalch
fisiológico fisiológico

que prediz

Cadeias laterais Cadeias laterais Cadeias laterais Cadeias laterais A capacidade tamponante
apolares polares despro- ácidas básicas
Alanina vidas de carga Ácido aspártico Arginina que prediz que

Glicina Ácido glutâmico Histidina

Asparagina
Isoleucina Lisina O tamponamento ocorre ±
Cisteína
Leucina Glutamina
unidade de pH a partir do
caracterizadas por
caracterizadas por pKA
Metionina Serina
Fenilalanina Treonina
A cadeia lateral que prediz
Prolina Tirosina A cadeia lateral
Tripofano se dissocia em
é protonada e Máxima capacidade
Valina -COO - em pH
geralmente tamponante quando
fisiológico
apresenta carga pH = pKa
(aminoácido
encontradas positiva em pH
deprotonado) que prediz que
encontradas
fisiológico
pH = pKa quando [HA] = [A-]
encontradas encontradas

Na superfície de Na superfície de proteínas que atuam em ambiente aquoso

proteínas que atuam
em ambiente aquoso
e na superfície de
proteínas (como pro-
teínas de membra-
nas) que interagem
com lipídeos
e no interior de proteínas associadas a membranas
Assim, a natureza química da
Nas proteínas, a maior parte Portanto, esses cadeia lateral determina o papel
dos grupos α-carboxila e α- grupos não que o aminoácido terá em uma
amino dos aminoácidos está estão disponíveis proteína, em especial como a
combinada, formando para reações proteína se dobra para assumir
ligações peptídicas químicas sua conformação nativa

aminoácidos protona-
pH < pI
Ponto isoelétrico dos (excesso de H no
meio).
é uma

Situação na qual os
aminoácidos possuem a
ocorre
mesma quantidade de quando pH do meio = pI se aminoácidos desproto-
cargas positivas e negativas, pH > pI
do aminoácido nados (escassez de H
de modo que a molécula
no meio).
encontra-se dipolar e a soma
das cargas é nula.

são Polímeros de apresentam Níveis de

Proteínas aminoácidos organização

Estrutura Estrutura secun- Estrutura terci- Estrutura

primária dária/helicoidal ária/globulosa quaternária
Sequência de ami- Segmentos enro- Segmentos tridi- União de 2 ou +
noácidos, determi- lados/dobrados mensionais forma- cadeias
nada genetica- pela formação de dos pela interação polipeptídicas
mente e específica pontes de hidrogê- entre radicais.
de cada proteína nio entre N e C de Pode ser estabili-
aminoácidos que zada por: pontes
estão distantes de hidrogênio, in-
terações hidrofóbi-
cas, pontes dis-
sulfetos e pontes
salinas
Alfa-hélice: interações a cada 4 aminoácidos.

podem ser de 2 tipos

Beta pregueada:
podem ser classificadas interações entre aminoácidos distantes de
quanto à
forma perpendicular (plano com ondulações).
quanto à
composição conformação

Simples Conjungadas Fibrosas Globulares Mistas

Contém apenas Contém aminoáci- Insolúveis em Cadeias que se Estrutura em
aminoácidos dos ligados a água e em dobram; formato bastão, solúvel
componentes solução salina. globular; solúveis. em água.
orgânicos e Exemplos: Exercem função Exemplo: fibrina
inorgânicos (grupo queratina e dinâmica. Exem- e fibrinogênio.
prostético) colágeno. plos: anticorpos e
hormônios.