Macromoléculas (Polímeros) à moléculas grandes formadas por unidades monoméricas

básicas;

Tem as funções mais diversas no organismo:

Reguladora, Estrutural, Energética
hidrolizada Aminoácidos (aa)
Proteínas à
Macromoléculas
• Proteínas;
• Carboidratos;
• Lipídeos;
• Ácidos Nucléicos;
 O que são aminoácidos?
Moléculas constituídas por um grupamento amina, um grupo carboxílico e uma cadeira
lateral R unidas a um único átomo de Carbono (α)

carboxílico
Existem mais de 300 aminoácidos de
Grupo ocorrência natural.
amino Apenas 20 constituem as subunidades
monoméricas que formam as proteínas.
** DNA-Proteínas

Radical Atualmente 22: pirrolisina e selenocisteína (STOP)

21 humanos à selenocisteína
Todos os aminoácidos apresentam Isomeria óptica?
Os aminoácidos, com exceção da glicina, apresentam isomeria óptica e existem como um
par de enantiômeros.

Carbono com 4 ligantes diferentes

(assimétrico ou quiral)

Substância existe sob duas formas:

1812, Jean-Baptiste Biot

 Como saber se o aa é D ou L?
1º - Alinhar os C à 2º verificar para que lado está o grupo (amino) em relação a carbonila:

Esquerda (L) Direita (D)

Por que a Glicina é exceção?
Não tem forma D e L

C alfa não assimétrico

 Qual a isomeria dos aa sintetizados por DNA?

A maioria dos aa’s (síntese proteica - DNA) são L-a-aa

NH2 sempre está a esquerda no Ca.

Misturas racêmicas
Identificados por um código de 3 letras (Iniciais);
Aminoácido Sigla Sigla Aminoácido Sigla Sigla
Glicina Gly G Serina Ser S
Alanina Ala A Treonina Thr T
Prolina Pro P Cisteína Cys C
Valina Val V Asparagina Asn N
Leucina Leu L Glutamina Gln Q
Isoleucina Ile I Lisina Lys K
Metionina Met M Histidina His H
Fenilalanina Phe F Arginina Arg R
Tirosina Tyr Y Aspartato Asp D
Triptofano Trp W Glutamato Glu E
 Nomenclatura
Denominação dos carbonos (números e por letras gregas)

Carbono a é assimétrico...
 Como são Classificados os aa?
De acordo com o aspecto nutricional:

Alanina Aspartato Cisteína Fenilalanina Glicina Glutamina Valina

Lisina Metionina Prolina Tirosina Leucina Treonina

Histidina Serina Asparagina Arginina Glutamato Isoleucina Triptofano

 Essenciais Não essenciais
Valina Glicina
Leucina Alanina
Isoleucina Prolina
Metionina Tirosina
Treonina Serina
Fenilalanina Cisteína
Lisina Asparagina
Histidina Glutamina*
Triptofano Arginina
Aspartato
Glutamato
*Integridade dos tecidos e sistema imune: pacientes UTI à consumo aumentado à infecções e mortalidade
 Classificação
De acordo com a cadeia lateral R:

carboxílico

Grupo A. Apolares (alifáticos): 7 aa’s

amino
B. Apolares (Aromáticos): 3 aa’s
C. Polares Não-carregados: 5 aa’s
D. Carregados positivamente: 3 aa’s
E. Carregados negativamente: 2 aa’s

Radical
 Como são Classificados os aa?
De acordo com cadeia lateral:

Alanina Aspartato Cisteína Fenilalanina Glicina Glutamina

Lisina Metionina Prolina Tirosina Valina

ioniza em Tioéter aa mais

Mais solúvel do 6 carbonos e
pH fisiológico hidrofóbico solúvel dos Iminoácido
Grupo polar Carga positiva
(- COO-) apolares
sulfidrila

Polar Possui anel Grupo amida Hidrofóbico Apenas 1 átomo

não-carregado aromático Polar Alifático De hidrogênio
apresenta OH (Apolar) não-carregado Hidrocarbonado como radical
 Apolares Alifáticos
Hidrofóbicos à se agrupam no interior da proteína.
Importante no exercício Reduz a fadiga (BCAA) à ILE/LEU/VAL
Não doam ou recebem prótons

Prolina (iminoácido): apresenta anel

com grupamento imina ao invés de
amina. ** Enxofre
Proteínas com prolina são rígidas e
pouco flexíveis.
 Apolares Aromáticos
Hidrofóbicos
Anéis aromáticos fazem com que esses aminoácidos absorvam luz a 280nm –
importante identificação

Serotonina!
Polares não-carregados
Formam ligações de hidrogênio com a água – aumentam
Hidrofílicos solubilidade na água.
Não possuem carga (+ ou -) mas tem polaridade;

Sistema imune
Polares com carga positiva
Formam ligações de hidrogênio com a água – aumentam
Hidrofílicos solubilidade na água.
Possuem carga (+ à básicos) em pH 7,0;

Histamina
Polares com carga negativa
Formam ligações de hidrogênio com a água – aumentam
Hidrofílicos solubilidade na água.
Possuem carga (- à ácidos) em pH 7,0;

Possuem mas um grupo carboxila na cadeia lateral (R);

Neurotransmissor

Glutamato
monossódico
Grupamentos de ac. carboxílico e amina com alteração do pH
mudam suas formas iônicas
Qual a característica dos aa em pH fisiológico?
Em pH fisiológico ou solução aquosa, os aa existem como um íon dipolar, denominado Zwitterion, que possui caráter
ácido e básico ao mesmo tempo (anfótero).

Pode doar ou receber prótons

pI = pH no qual o aminoácido apresenta somatório de carga líquida nula.

Nesse ponto, não ocorre corrida eletrosforética.
Dizemos então que o pI é o pH em que se encontra a forma zwitteriônica.
 3 formas Qual pH que esta forma predomina?

Calculando pI:
Ponto isoelétrico = pI

pI = pK1 + pK2
2
pI = 2,34 + 9,6
2
pI = 5,97
pK = Ponto de inflexão
O que acontece quando o aa tem um radial que também pode doar ou receber prótons?
4 formas iônicas Calculando pI:
pI = pKR + pK(próximo)
2

pI = 4,25 + 2,19
2
Ácido glutâmico
pI=3,22
pI = 3,22
Qual o pI da Histidina?
 Bora praticar?
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Quem sou eu, onde estou?