Quí 1: Aulas 26 e 27

Aminoácidos

Prof. LG
II. Propriedades dos Aminoácidos
1. Apresentam isomeria óptica.

Exceto a Glicina, onde R = H.

Propriedades dos Aminoácidos
2. São anfóteros (caráter duplo).
A) Caráter ácido:
O O
+
R C + H 2O R C + H 3O
-
OH O

B) Caráter básico:
+ -
R NH2 + H2O R NH3 + OH
 Propriedades dos Aminoácidos
3. Formam zwitteríons.

H H H
O O
+
C C H3 N C C H2N C

R OH R O- R
Zwitteríon
(íon dipolar)
Os aminoácidos (com cadeias laterais apolares)

Glicina (G) Alanina (A) Valina* (V) Leucina* (L) Isoleucina* (I)
Gly Ala Val Leu Ile

Metionina* (M) Fenilanina* (F) Triptofano* (W) Prolina (P)

Met Phe Trp Pro

* Aminoácido essencial
Os aminoácidos (com cadeias laterais polares e neutras)

Serina (S) Treonina* (T) Cisteína (C)

Ser Thr Cys

* Aminoácido
Tirosina (Y) Asparagina (N)
Tyr Asn
Glutamina (Q)
Gln
essencial
Os aminoácidos (com cadeias laterais polares e carregadas)
Positivas: Negativas:

Ácido Ácido
Lisina* (K) Arginina (R) Histidina (H) aspártico (D) glutâmico (E)
Lys Arg His Asp Glu

* Aminoácido essencial
Quí 1: Aulas 26 e 27

Peptídeos
Prof. LG
Definição
São cadeias (pequenas) formadas pela combinação de
a-aminoácidos ligados por ligações peptídicas.
Dipeptídeo: 2 aminoácidos

Ligação
peptídica
Definição
Tripeptídeo: 3 aminoácidos

Ligações
peptídicas
Definição
Oligopeptídeo: alguns aminoácidos.

Polipeptídeo: muitos aminoácidos.

Proteína: peptídeo muito grande (> 70 / 80 aminoácidos).

- polímero natural;
- poliamida;
- possuem funções fisiológicas.
Exercício 1 – (Orientação de Estudos – parte 1)
(Unesp 2013) A taurina é uma substância química que se popularizou
como ingrediente de bebidas do tipo “energéticos”. Foi isolada pela
primeira vez a partir da bile bovina, em 1827.
Na literatura médica e científica, a taurina é
frequentemente apresentada como um
aminoácido. Entretanto, tecnicamente a
taurina é apenas uma substância análoga aos
aminoácidos.
Explique por que a taurina não pode ser rigorosamente classificada
como um aminoácido e, sabendo que, em soluções aquosas de pH
neutro, a taurina encontra-se como um sal interno, devido aos grupos
ionizados (zwitteríon), escreva a equação que representa essa
dissociação em água com pH igual a 7.
Exercício 2 – (Orientação de Estudos – parte 1)
(Ufsm 2015) ...[texto]... Observe, então, as estruturas:
Com base nessas informações,
é possível afirmar:
I. O aspartame é o éster metílico de
um dipeptídeo, sendo a fenilalanina
um dos aminoácidos constituintes.
II. A fenilalanina e a tirosina são diferenciadas pela função fenol.
III. Das três moléculas representadas, apenas a tirosina apresenta um
núcleo benzênico.
IV. A fenilalanina e a tirosina possuem atividade ótica, pois as duas
apresentam um carbono quiral.
Está(ão) correta(s)
a) apenas I. b) apenas I, II e IV. c) apenas III.
d) apenas II, III e IV. e) I, II, III e IV.
Quí 1: Aulas 26 e 27

Proteínas
Prof. LG
I. Funções

Estrutural (Ex.: colágeno);

Movimentação (Ex.: miosina muscular);
Hormonal (Ex.: insulina);
Protetora (Ex.: imunoglobulinas);
Transportadora (Ex.: hemoglobina);
Enzimática (Ex.: peroxidase).
II. Estrutura das Proteínas
Por ser extremamente complexa, é dividida em 4 partes:

A. Estrutura primária: sequência de aminoácidos da cadeia

proteica.
B. Estrutura secundária: arranjo tridimensional de aminoácidos
próximos.
C. Estrutura terciária: arranjo tridimensional global da cadeia
proteica.
D. Estrutura quaternária: associação de 2 ou mais cadeias
proteicas.
II. A) Estrutura Primária
Sequência dos aminoácidos. Ex: oxitocina
Cys – Tyr – Ile – Gln – Asn – Cys – Pro – Leu - Gly
S S

oLigs. peptídicas
oPonte dissulfeto

HO
II. A) Estrutura Primária
A mínima alteração da estrutura primária pode levar à perda das
demais estruturas e fazer com que a proteína perca sua função.
Ex.: anemia falciforme.
II. B) Estrutura Secundária
Arranjo tridimensional de
aminoácidos próximos
em um pedaço da cadeia
proteica.
Resulta das ligações de
hidrogênio entre os
grupos amida das
ligações peptídicas.

a - Hélice Folha – b
pregueada
II. C) Estrutura Terciária
Arranjo tridimensional global (enovelamento) da cadeia
proteica.
a - Hélice
Folha - b
 II. C) Estrutura Terciária
Interações envolvidas na estabilização da estrutura terciária:
Interação iônica

Interação
Ligação de H hidrofóbica

Pontes dissulfeto
(entre cisteínas)
II. D) Estrutura Quaternária
Estrutura tridimensional formada pela associação de duas ou
mais cadeias proteicas. Ex.: hemoglobina.
II. Visão geral da
estrutura proteica
III. Desnaturação
Colapso da estrutura tridimensional da proteína, levando à
perda de função fisiológica.
Fatores que provocam a desnaturação:
- Temperatura;
- pH;
- Mudança de solvente.

(Desnaturação
da albumina)
IV. Enzimas
Funcionam como catalisadores biológicos, ou seja, aceleram
(viabilizam) a reação.
Estrutura tridimensional das enzimas é fundamental para a
catálise (esquema “chave-fechadura”).
Tarefa (Aulas 26 e 27) – Parte 1
Octa 6 – Frente 1 – Aulas 26 e 27
Leitura: “Aminoácidos” (p. 854 - 856) e “Ligação peptídica, peptídeos
e proteínas” (p. 856 – 858).
Exercícios obrigatórios:
- Para praticar (p. 864): 1, 10, 2, 4, 6, 9 e 13.
- É assim no ENEM (p. 869): 2 e 4.
- De olho na BNCC (p. 870): 2.
Exercícios de aprofundamento:
- Exercícios 3 a 8 do arquivo de “QUI 1 – Aulas 26 e 27 –
Orientação de estudos – Parte 1” (HD virtual).