BIOQUÍMICA - LISTA 1

AMINOÁCIDOS
Desenhe a estrutura dos seguintes aminoácidos:

Geralmente formada por C e H

Grupo amino (NH3+) do lado direito Grupo amino (NH3+) do lado

esquerdo
aminoácido com isomeria D aminoácido com isomeria L aminoácido com cadeia lateral
apolar

Presença de grupo carboxila (COO-)

Presença de grupos OH, SH ou na cadeia lateral
CONH2 Presença de grupo amino (NH3+) na
cadeia lateral
aminoácido com cadeia lateral aminoácido com cadeia lateral aminoácido com cadeia lateral
polar sem carga básica ácida

Considere os seguintes aminoácidos, seus valores de pK e calcule os valores de pI

pK1 = 2,32 pK1 = 1,83 pK1 = 2,18 pK1 = 2,19

pK2 = 9,62 pK2 = 9,13 pK2 = 8,95 pK2 = 9,67
pKR = 10,79 pKR = 4,25
pI = 5,97 pI = 5,48 pI = 9,87 pI = 3,22
pI = (pK1 + pK2)/2 pI = (pK1 + pK2)/2 pI = (pK2 + pKR)/2 pI = (pK1 + pKR)/2
No caso de haver 3 grupos, sempre utiliza os grupos repetidos.
 PROTEÍNAS
Cite as funções de uma proteína:
Armazenamento, transporte, catálise, estrutural, sistema imunológico.

Defina peptídeo, polipeptídeo e proteína

Peptídeo: formado pela união de menos de 50 resíduos de aminoácidos
Polipeptídeo: formado pela união entre 50 e 100 resíduos de aminoácidos
Proteína: polímero de resíduos de aminoácidos formado pela união de mais de 100 resíduos de aminoácidos.

Considere os aminoácidos Cisteína (Cis) e Metionina (Met). Desenhe o dipeptídeo Cis-Met:

Defina estrutura primária, estrutura secundária, estrutura terciária e estrutura quaternária de uma proteína:
E. Primária: sequência de aminoácidos na proteína.
E. Secundária: pode ser -hélice e -folha, mantidas por ligações de hidrogênio.
E. Terciária: enrolamento final da proteína (dá a estrutura 3D), mantida por pontes de dissulfeto, pontes salinas,
interações hidrofóbicas e ligações de hidrogênio.
E. Quaternária: união entre 2 ou mais cadeias polipeptídicas, por meio de pontes de dissulfeto, pontes salinas,
interações hidrofóbicas e ligações de hidrogênio. NEM TODA A PROTEÍNA POSSUI ESTRUTURA
QUATERNÁRIA.

Diferencie proteínas globulares de proteínas fibrosas (forma, solubilidade e função):

Globulares: forma aproximadamente esférica, solúveis em água e com funções dinâmicas.
Fibrosas: forma alongada, insolúveis em água e com funções estruturais.

O que são proteínas conjugadas? Cite exemplos juntamente com os grupos prostéticos de cada classe:
Proteínas que possuem uma parte não proteica ligada à cadeia polipeptídica (cadeia proteica). Exemplo:
Glicoproteínas (carboidrato + proteína), Lipoproteínas (lipídio + proteína), metaloproteína (metal + proteína).
Quando hidrolisada, uma lipoproteína libera aminoácidos e o grupo prostético.

Por que não é possível calcular o pI de proteínas?

1) Devido ao grande número de aminoácidos da cadeia proteica;
2) Os valores de pK são dependentes da vizinhança química.

Quais características do meio interferem na solubilidade das proteínas?

pH, concentração de sais e a polaridade do meio.
Por que no pI a solubilidade de uma proteína atinge seu menor valor?
Porque no pI, todas as proteínas possuem carga igual, aumentando a repulsão e diminuindo a solubilidade da
proteína.

Explique o Salting in e o Salting out:

Salring in: íons provenientes de um sal interagem com as cargas da proteína, diminuindo as interações proteína-
proteína e tornando as interações proteína-solvente mais importantes, resultando no aumento de solubilidade.
Salting out: excesso de íons faz com que a água se torne insuficiente para solvatar tais íons e a proteína,
aumentando as interações proteína-proteína e, consequentemente, diminuindo a solubilidade.

O que é a desnaturação proteica? Quais os principais fatores que podem levar à desnaturação?
Perda de forma/função de um proteína. Principalmente pH e temperatura.
 ENZIMAS

O que é uma enzima e qual a sua natureza?

São catalisadores biológicos, geralmente de origem proteica.

Defina sítio catalítico:

Porção da enzima que apresenta atividade catalítica

Como um catalisador acelera uma reação?

Diminuem a energia de ativação (Ea) da reação.

Quais as diferenças entre uma enzima e um catalisador inorgânico?

As enzimas são mais eficientes, específicas, estereoespecíficas, operam em condições amenas e podem ser
altamente reguladas.

Qual a diferença entre apoenzima e holozima?

Apoenzima trata-se apenas da parte proteica, não ligada ao grupo prostético e, por isso, inativa.
Holozima é a cadeia proteica ligada ao grupo prostético, sendo ativa.

Discorra sobre o modelo chave-fechadura e o modelo do encaixe induzido que explicam as interações entre
enzima e substrato:
No chave-fechadura, considera-se que as estruturas da enzima e do substrato são rígidas, ou seja, não se
deformam, enquanto no encaixe induzido tais estruturas podem sofrer deformações de maneira a otimizar a
interação enzima-substrato. O chave-fechadura explica apenas a especificidade, enquanto o encaixe induzido é
mais aceito e explica mais precisamente a interação entre a enzima e o substrato ou inibidores.

Quais fatores influenciam a atividade enzimática?

pH e temperatura. Quando tais fatores são modificados para valores muito diferentes dos valores ótimos, ocorre
desnaturação, ou seja, perda da estrutura/função da proteína.

Os gráficos abaixo ilustram a influência da concentração do substrato, da temperatura e do pH na velocidade de

reação enzimática. Analise-os e assinale a afirmativa incorreta.

a) As enzimas 1 e 2 se encontram inativadas entre o pH 4 e o pH 5.

b) O ótimo de atividade das enzimas 1 e 2 ocorre em pH diferentes.
c) Ao atingir o ponto de saturação, a concentração de substrato não interfere na velocidade de reação.
d) As enzimas 1 e 2 possuem a mesma temperatura ótima de ação.
e) Quanto maior a temperatura, maior a velocidade da reação enzimática.
A velocidade de um processo celular foi medida durante 10h. Nesse período, a temperatura foi aumentada
gradativamente, passando de 20°C para 40°C. O resultado foi expresso no gráfico abaixo.

A esse respeito, são feitas as seguintes afirmações:

I. A temperatura de aproximadamente 30°C é ótima para as enzimas envolvidas nesse processo.
II. Na temperatura de 40°C, pode ter havido desnaturação completa de todas as enzimas envolvidas.
III. Na temperatura de 25 °C as enzimas do processo estão parcialmente desnaturadas.
Assinale:
a) se somente as afirmativas I e II forem corretas.
b) se somente as afirmativas II e III forem corretas.
c) se todas as afirmativas forem corretas.
d) se somente as afirmativas I e III forem corretas.
e) se somente a afirmativa II for correta.

Assinale V para as verdadeiras e F para as falsas e justifique as falsas:

( F ) Sempre que a concentração de substrato aumentar, a velocidade de uma reação enzimática aumenta.
Quando a E estiver saturada (e a E estiver trabalhando na vmax), o aumento na concentração de S não resulta em
aumento na velocidade.

( F ) Na concentração de substrato igual a constante de Michaelis-Menten (KM), a enzima está saturada.

Quando a concentração de S é igual a K M, 50% da E está na forma de complexo ES e 50% está na forma de E
livre.

( V ) Na concentração de substrato igual a constante de Michaelis-Menten (KM), a velocidade é metade da vmax.

Considere a enzima hipotética E e os substratos Y e Z. A enzima tem uma constante de Michaellis (K M) para o
substrato Y igual a 2 mM e um KM igual a 0,1 mM para o substrato Z. Qual a informação fornecida pelo KM? Para
qual substrato a enzima tem maior afinidade?
O KM é a concentração de substrato em que 50% da enzima está ocupada (na forma de complexo ES); é a
concentração de substrato em que a velocidade é a metade da Vmax; fornece a afinidade da enzima pelo
substrato (quanto maior o valor de KM, menor a afinidade). Neste caso, a afinidade é maior para o substrato Z.

Descreva os tipos de inibição enzimática (inibição irreversível proteica e não proteica, inibição competitiva, não-
competitiva e incompetitiva, alosteria, ativação zimogênios e modulação covalente):
- Inibição irreversível proteica: inibidor (I) de natureza proteica liga-se irreversivelmente à enzima (E).
- Inibição irreversível não proteica: inibidor (I) não proteico liga-se irreversivelmente à enzima (E).
- Inibição reversível competitiva: I é análogo estrutural do substrato (S). I e S ligam-se ao sítio catalítico (competem
pelo sítio catalítico).
- Inibição reversível não-competitiva: I não é análogo estrutural de S. I não se liga ao sítio catalítico, podendo ligar-
se à E ou ao complexo ES.
- Inibição reversível incompetitiva: I liga-se apenas ao complexo ES.
- Alosteria: efetores (ou moduladores) ligam-se a um sítio diferente do sítio catalítico ativando ou inibindo a
enzima.
- Fosforilação e desfosforilação: com gasto de ATP, enzimas são ativadas ou desativadas por fosforilação ou
desfosforilação.
- Ativação de zimogênios: proteases são sintetizadas em uma forma inativa e tornam-se ativas no local de
atuação.