UNIVERSIDADE FEDERAL DO CEARÁ

CENTRO DE CIÊNCIAS
DEPARTAMENTO DE BIOQUÍMICA E BIOLOGIA MOLECULAR
DISCIPLINA: INTRODUÇÃO A BIOQUÍMICA
PROFA. DANIELE DE OLIVEIRA BEZERRA SOUSA

ESTUDO DIRIGIDO

1. Escreva as reações de dissociação dos aminoácidos abaixo, indicando suas respectivas cargas
elétricas resultantes:
a) ácido aspártico (pK1 = 1,88; pK2 = 9,60 e pKR = 3,65)
b) lisina (pK1 = 2,18; pK2 = 8,95 e pKR = 10,53)

2. Escreva a(s) estrutura(s) predominante(s) para cada um dos aminoácidos abaixo nos pHs 2; 7 e
12.

a) leucina (pK1 = 2,36 e pK2 = 9,60)

b) ácido glutâmico (pK1 = 2,19; pK2 = 9,67 e pKR = 4,25)
c) lisina (pK1 = 2,18; pK2 = 8,95 e pKR = 10,53)

3. Para cada um dos aminoácidos abaixo, determine seu ponto isoelétrico (pI):
a) ácido aspártico (pK1 = 1,88; pK2 = 9,60 e pKR = 3,65)
b) arginina (pK1 = 2,17; pK2 = 9,04 e pKR = 12,48)
Em que direção migrará (anodo ou catodo) cada um dos aminoácidos acima, quando uma
solução contendo uma mistura equimolar deles, for submetida à uma diferença de potencial
elétrico, tal como uma eletroforese em papel, pH 5,7? Explique.

4. Escreva as estruturas iônicas predominantes do tripeptídeo Asp-Met-Lys nos pHs 6,0 e 13,0 e
determine seu pI.
ácido aspártico (pK1 = 1,88; pK2 = 9,60 e pKR = 3,65); metionina (pK1 = 2,17 e pK2 = 9,27) e
lisina (pK1 = 2,18; pK2 = 8,95 e pKR = 10,53)

5. Considere os peptídeos Ser-Glu-Gly-His-Ala e Gly-His-Ala-Glu-Ser. Em que esses dois

peptídeos diferem?

6. Os aminoácidos abaixo fazem parte de uma proteína de defesa presente em algumas espécies de
plantas. Sabendo os valores dos pKR desses aminoácidos, você diria que no pH 7,4 cada uma
das cadeias laterais estaria protonada ou desprotonada?

a) ácido glutâmico (pK1 = 2,09; pK2 = 9,67 e pKR = 4,25)

b) lisina (pK1 = 2,18; pK2 = 8,95 e pKR = 10,53)

7. Considere o seguinte peptídeo: Gly-Ser-Ala-Glu-Asp-Asn-Lys. Calcular a carga líquida desse

peptídeo no pH 7,0.

8. Os peptídeos Lys-Asp-Glu e Leu-Ala-Phe foram adicionados numa mistura de água e óleo com
posterior agitação. Prever a distribuição dos peptídeos entre as duas fases.

9. Se você soubesse tudo sobre as propriedades dos 20 aminoácidos comuns (protéicos), você
seria capaz de dizer as propriedades de uma proteína (ou de um grande peptídeo) feita a partir
deles?
10. Por que quando as proteínas são modificadas de modo a conferir uma natureza química
diferente a cadeias laterais específicas, elas não podem mais voltar à estrutura nativa original?

11. Um peptídeo sintético constituído apenas de resíduo de lisina apresenta conformação alfa-
helicoidal em pH igual ou superior a 12,0. Explique esta mudança conformacional com o pH e
determine o número de resíduos de lisina de que é formado o peptídeo, sabendo que seu
comprimento é de 45 Å a pH 12,0.

12. Sobre a estrutura das proteínas, responda:

a) Quais os principais tipos de interações envolvidas na estabilização das alfa-hélices?

Estas interações são provenientes de quais elementos químicos presentes na cadeia de
aminoácidos?
b) Quais os principais tipos de interações envolvidas na estabilização das folhas-betas?
Estas interações são provenientes de quais elementos químicos presentes na cadeia de
aminoácidos?
c) Quais os principais tipos de forças responsáveis pela estabilização do nível terciário das
proteínas? E do quaternário?
d) Quais os aminoácidos que são incompatíveis com a formação de alfa-hélices? E
incompatíveis com as folhas-betas?

13. Dos níveis organizacionais das proteínas qual aquele que não sofre alteração durante o processo
de desnaturação? Explique porque uma proteína quando modificada covalentemente não pode
ser renaturada.

14. A hemoglobina é uma proteína alostérica enquanto que a mioglobina não. O que é uma proteína
alostérica? Qual o requisito mínimo, em termos de níveis estruturais, para que uma proteína seja
considerada alostérica? Qual das duas proteínas transporta o oxigênio mais eficientemente? Por
quê?

15. Para o tripeptídeo H3N+ -Ala-Lys-Ser-COO-

a) Classifique os grupos R segundo suas polaridades

b) Calcule o pI sabendo que:
Ala (pk1= 2,34; pK2=9,69)
Lys (pk1= 2,18; pK2=9,95; pKr=10,53)
Ser (pk1= 2,21; pK2=9,15)
c) Para que polo (positivo ou negativo) migraria o tripeptídeo numa
eletroforese feita a pH = 7?

16. Caso alguém lhe questionasse acerca da eficácia da suplementação oral de colágeno
hidrolisado para a melhoria da pele o que você responderia?

17. Para que direção, isto é, para o anodo (A), para o catodo (C) ou permanência na origem
(O), migrarão num campo elétrico as seguintes proteínas, nos pHs indicados?

a) Albumina do ovo (pI = 4,6) em pH 5,0

b) β-Lactoglobulina (pI = 5,2) nos pHs 5,0 e 7,0
c) Quimiotripsinogênio (pI = 9,5) nos pHs 5,0, 9,5 e 11,0