Introdução

O presente trabalho de em estudo sobre as proteínas contudo visto que elas são de maior
importância no organismo humano.

Tal como os demais compostos Entre tanto, sobre as proteínas abordaremos da sua definição;
sua, suas características; sua classificação que pode ser quanto composição, quanto ao
número de cadeias polipeptidicas e quanto a forma; suas propriedades que podem ser físicas,
eléctricas e químicas; suas estruturas que podem ser primária, secundaria, terciária e
quaternária; sua composição; sua digestão, absorção e metabolismo e duma forma detalhada,
clara e explicita vejamos asseguir,
Proteína

As Proteínas são compostos orgânicos bioquímicos, constituídos por um ou mais

polipeptídeos tipicamente dobrados em uma forma globular ou fibrosa, facilitando uma
função biológica. São compostos de alto peso molecular, compostos orgânicos de estrutura
complementar e massa molecular elevada (de 100.000 a 100.000.000.000 ou mais unidades
de massa atômica), sintetizadas pelos organismos vivos através da condensação de um grande
número de moléculas de alfa-aminoácidos, através de ligações denominadas ligações
peptídicas. São consideradas as macromoléculas mais importantes das células e, para muitos
organismos, constituem quase 50% de suas massas. Uma proteína é um conjunto de no
minimo 20 aminoácidos, mas sabemos que uma proteína possui muito mais que essa
quantidade, sendo os conjuntos menores denominados Polipeptídeos. Em comparação,
designa-se Prótido qualquer composto nitrogenado que contém aminoácidos, peptídios e
proteínas (pode conter outros componentes). Uma grande parte das proteínas são
completamente sintetizadas no citosol das células pela tradução do RNA enquanto as
proteínas destinadas à membrana citoplasmática, lisossomas e as proteínas de secreção
possuem um sinal que é reconhecido pela membrana do retículo endoplasmático onde
terminam sua síntese. As proteínas são as estruturas, sob o foco da química, de maior
complexidade e mais sofisticadas funcionalmente que se conhece. O corpo humano produz
cerca de 100.000 proteínas, com cada proteína tendo algumas centenas de aminoácidos de
comprimento.

Aminoácidos

São compostos quaternários de carbono (C), hidrogénio (H), oxigénio (O) e nitrogénio (N) -
também chamado de azoto em Portugal- às vezes contêm enxofre (S), como a cisteína. A
estrutura geral dos aminoácidos envolve um grupo amina e um grupo carboxilo, ambos
ligados ao carbono α (o primeiro depois do grupo carboxilo). O carbono α também é ligado a
um hidrogénio e a uma cadeia lateral, que é representada pela letra R. O grupo R determina a
identidade de um aminoácido específico. A fórmula bidimensional mostrada aqui pode
transmitir somente parte da estrutura comum dos aminoácidos, porque uma das propriedades
mais importantes de tais compostos é a forma tridimensional, ou estereoquímica. Os
aminoácidos são classificados em polares, não-polares e neutros, dependendo da natureza da
cadeia lateral.

Existem 20 aminoácidos principais, sendo denominados aminoácidos primários ou padrão,

mas além desses, existem alguns aminoácidos especiais, que só aparecem em alguns tipos de
proteínas. Desses 20, nove são ditos essenciais: isoleucina, leucina, lisina, metionina,
fenilalanina, treonina triptofano, valina, histidina e arginina.[4] O organismo humano não é
capaz de produzi-los, e por isso é necessária a sua ingestão através dos alimentos para evitar a
sua deficiência no organismo. Uma cadeia de aminoácidos denomina-se de "peptídeo", estas
podem possuir dois aminoácidos (dipeptídeos), três aminoácidos (tripeptídeos), quatro
aminoácidos (tetrapeptídeos), ou muitos aminoácidos (polipeptídeos). O termo proteína é
dado quando na composição do polipeptídeo entram centenas ou milhares de aminoácidos.

As ligações entre aminoácidos denominam-se ligações peptídicas e estabelecem-se entre o

grupo amina e o grupo carboxilo de dois aminoácidos diferentes, com a perda de uma
molécula de água.

Características gerais das proteinas

-  São as unidades fundamentais das proteínas.

- -  Todas as proteínas são formadas a partir da ligação em seqüência de apenas 20
aminoácidos.
-   Existem, além destes 20 aminoácidos principais, alguns aminoácidos especiais,
que só aparecem em alguns tipos de proteínas.
-   Possuem características estruturais em comum, tais como:  a presença de um
carbono central, quase sempre assimétrico. Ligados a este carbono central, um
grupamento carboxila, um grupamento amina e um átomo de hidrogênio.
         

           
O quarto ligante é um radical chamado genericamente de "R", responsável pela
diferenciação entre os 20 aminoácidos. É a cadeia lateral dos aminoácidos. É o radical "R"
quem define uma série de características dos aminoácidos, tais como polaridade e grau de
ionização em solução aquosa.
Segundo Lehninger (1995), os aminoácidos são classificados em sete grupos com
base em suas cadeias laterais (radicais R):
Propriedades Físicas dos Aminoácidos

 Actividade Óptica – com exceção da glicina, todos os aminoácidos naturais

apresentam atividade óptica desviando a luz polarizada para a direita ou para a
esquerda. Todos os aminoácidos que entram na formação de proteínas são L-
aminoácidos.

 Propriedade Elétrica (ácido/básica) – os aminoácidos possuem pelo menos dois

grupos ionizáveis: um grupo carboxílico (-) e um grupo amínico (+). Desse
 comportamento deriva-se o conceito de ponto isoelétrico, que é o valor de pH em
que as cargas positivas e negativas são iguais.
 Solubilidade – é relativamente elevada em água e reduzida em solventes orgânicos.
 Ponto de Fusão – é bastante elevado sendo normalmente acompanhado de
decomposição da estrutura química original.
 

Propriedades Químicas dos Aminoácidos

 Reações do grupo a-COOH – esse dá as reações características da função

carboxílica, sendo mais características: formação de amida, formação de ésteres,
formação de haletos.
 Reações dos grupos a-NH3 e e-NH2 – esses grupos são bastante reativos
principalmente em sua forma desprotonada. Dentre as inúmeras reações desse
grupo, destacam-se: reação com a ninidrina, reação de Sanger, reação de Edman.
 Reações dos radicais R – os principais grupos ativos dos radicais R dos aminoácidos
além do grupo e-NH2 são: -SH sulfidrilo (Cys), -OH fenólico (Tyr), imidazólico
(His), guanidínico (Arg).
 

Classificação das proteínas

            Quanto a Composição:

            - Proteínas Simples - Por hidrólise liberam apenas aminoácidos.

            - Proteínas Conjugadas - Por hidrólise liberam aminoácidos mais um radical não
peptídico, denominado grupo prostético. Ex: metaloproteínas, hemeproteínas, lipoproteínas,
glicoproteínas, etc.

              Quanto ao Número de Cadeias Polipeptídicas:

            - Proteínas Monoméricas - Formadas por apenas uma cadeia polipeptídica.

            - Proteínas Oligoméricas - Formadas por mais de uma cadeia polipeptídica; São as
proteínas de estrutura e função mais complexas.

              Quanto à Forma:

            - Proteínas Fibrosas - Na sua maioria, as proteínas fibrosas são insolúveis nos
solventes aquosos e possuem pesos moleculares muito elevados. São formadas geralmente
por longas moléculas mais ou menos retilíneas e paralelas ao eixo da fibra. A esta categoria
pertencem as proteínas de estrutura, como colágeno do tecido conjuntivo, as queratinas dos
cabelos, as esclerotinas do tegumento dos artrópodes, a conchiolina das conchas dos
moluscos, ou ainda a fribrina do soro sanguíneo ou a miosina dos músculos. Algumas
proteínas fibrosas, porém, possuem uma estrutura diferente, como as tubulinas, que são
formadas por múltiplas subunidades globulares dispostas helicoidalmente.
            - Proteínas Globulares - De estrutura espacial mais complexa, são mais ou menos
esféricas. São geralmente solúveis nos solventes aquosos e os seus pesos moleculares
situam-se entre 10.000 e vários milhões. Nesta categoria situam-se as proteínas ativas como
os enzimas, transportadores como a hemoglobina, etc.

Esquemas de proteínas globulares e fibrosas

  

Organização Estrutural Das Proteínas

Uma proteína ou polipeptídeo pode se apresentar em diferentes graus de

estruturação (primária, secundária, terciária, quaternária) que são mantidas por vários tipos
de ligação e/ou interações entre os vários grupos funcionais dos aminoácidos que as
compõem.

Estrutura Primária – se caracteriza por apresentar apenas ligações peptídicas entre os

aminoácidos. É o nível estrutural mais simples e mais importante, pois dele deriva todo o
arranjo espacial da molécula. Resulta em uma longa cadeia de aminoácidos semelhante a
um "colar de contas", com uma extremidade "amino terminal" e uma extremidade "carboxi
terminal". Para se conhecer a estrutura primária de uma proteína há necessidade de se
efetuar: 1. determinação qualitativa e quantitativa dos aminoácidos que compõem o
polipeptídeo ou proteína; 2. determinação da seqüência de aminoácidos na cadeia
polipeptídica. É dada pela sequência de aminoácidos ao longo da cadeia polipeptídica. É o
nível estrutural mais simples e mais importante, pois dele deriva todo o arranjo espacial da
molécula. São específicas para cada proteína, sendo, geralmente, determinadas
geneticamente. A estrutura primária da proteína resulta em uma longa cadeia de
aminoácidos, com uma extremidade "amino terminal" e uma extremidade "carboxi
terminal". Sua estrutura é somente a sequência dos aminoácidos, sem se preocupar com a
orientação espacial da molécula. Suas ligações são ligações peptídicas e ligações
dissulfureto.

Estrutura Secundária

é mantida pelas ligações de hidrogênio. Ocorre graças à possibilidade de rotação das

ligações entre os carbonos a dos aminoácidos e seus grupamentos amina e carboxila. Existe
uma série de critérios que garantem a estrutura secundária de uma proteína, mas apenas
algumas satisfazem os requerimentos necessários para que a estrutura seja estável: estrutura
helicoidal (a hélice), originada pelas ligações de hidrogênio intramolecular, e a estrutura
foliar (conformação b) mantida por ligações de hidrogênio intermolecular. O colágeno faz
um tipo especial de arranjo, chamado hélice tríplice.
A cadeia polipeptídica pode interagir consigo mesma de dois modos principais: pela
formação das alfa-hélices e das folhas-beta. Além destas existem estruturas que não são
nem hélices nem folhas chamadas laços (loops).

Estrutura Terciária

Se refere ao arranjo espacial da cadeia polipeptídica (dobramento ou formação de

laços), já dotada ou não de estrutura secundária. Na estabilização da estrutura
terciária e na determinação da conformação de uma proteína entram forças de
natureza diversas, como:
  Ligações dissulfeto (covalentes) – entre dois resíduos de Cisteína;
   Ligações salinas ou interações eletrostáticas – são as mais fortes dentre as
ligações polares, porém mais fracas que as covalentes;
Ligações ou pontes de hidrogênio;
Interações dipolares;
Interações hidrofóbicas ou de Van der Waals – são as mais baixas de todas
as forças estruturais e a distância de interação é a maior;

Além das forças de atração, deve-se levar em conta as forças de repulsão, principalmente
eletrostáticas, que são muito importantes no balanço para a estabilização da proteína.

Resulta do enrolamento da hélice ou da folha pregueada, sendo estabilizada por pontes de

hidrogênio e ligações dissulfureto. Esta estrutura confere a actividade biológica às
proteicas. Ela descreve a conformação da proteína inteira.

Estrutura Quaternária

A maioria das proteínas globulares são formadas por mais de uma unidade estrutural; cada
unidade estrutural pode conter um ou mais polipeptídeos, cada um apresentando seu próprio
grau de estruturação (primário, secundário, terciário). Estas subunidades estruturais se
ligam entre si através de ligações não covalentes. A este grau de estruturação das proteínas
dá-se o nome de estrutura quaternária.
Algumas proteínas podem ter duas ou mais cadeias polipeptídicas. Essa transformação das
proteínas em estruturas tridimensionais é a estrutura quaternária, que são guiadas e
estabilizadas pelas mesmas interações da terciária.A junção de cadeias polipeptídicas pode
produzir diferentes funções para os compostos.

Um dos principais exemplos de estrutura quaternária é a hemoglobina. Sua estrutura é

formada por quatro cadeias polipeptídicas.

 
 

Funções das Proteínas

 Estrutural e Contrátil -participam como matéria-prima na construção de estruturas

celulares e histológicas. Como exemplos de proteínas estruturais, temos o colágeno,
 que é uma proteína com considerável resistência à tração. Ela pode ser encontrada
nos ossos, tendões, cartilagens e na pele. A queratina, que é uma escleroproteína
encontrada na pele, unhas e cabelo, possui propriedades impermeabilizantes que
dificultam a perda de água pelos animais. A albumina, presente em abundância no
plasma sangüíneo, contribui para a manutenção de sua viscosidade e do equilíbrio
hídrico. As proteínas miofibrilares “actina e miosina” (músculo), são filamentosas e
praticamente insolúveis em água; aparecem também em membranas e organelas
celulares.
   Função Enzimática - As enzimas são proteínas especiais com função catalítica,
ou seja, aceleram ou retardam reações bioquímicas que ocorrem nas células. Assim
como os anticorpos, apresentam especificidade em relação à reação ou substância
em que atuam. Isso se deve ao fato de cada enzima possuir em sua estrutura um ou
mais pontos que se encaixam perfeitamente na substância ou reação que sofrerá sua
ação.
 

Função Hormonal - Muitos hormônios são, na verdade, proteínas especializadas

na função de estimular ou inibir a atividade de determinados órgãos, sendo portando
reguladores do metabolismo.Um exemplo característico é o hormônio pancreático
insulina que, lançado no sangue, contribui para a manutenção da taxa de glicemia.

 Transporte – muitas proteínas são transportadoras de nutrientes e metabólitos

entre fluidos e tecidos; de uma forma geral, transportam ativamente substâncias. A
hemoglobina é uma proteína que transporta oxigênio dos alvéolos para os tecidos e
gás carbônico dos tecidos para os pulmões.
 Função de Defesa - Em nosso sistema imunológico, existem células especializadas
na identificação de proteínas presentes nos organismos invasores, que serão
consideradas "estranhas". Estas proteínas invasoras denominam-se antígenos e
estimulam o organismo a produzir outras proteínas especializadas no combate às
invasoras. Estas proteínas de defesa são denominadas anticorpos e combinam-se
quimicamente aos antígenos com o objetivo de neutralizá-los. Deve-se salientar o
fato de que existe uma determinada especificidade entre antígeno e anticorpo. Ou
 seja, um anticorpo só neutralizará o antígeno que estimulou a formação desse
anticorpo. Os anticorpos são produzidos em células especializadas do sistema
imunológico denominadas plasmócitos.
 Função Nutritiva – qualquer proteína exerce esta função, enquanto não apresentar
propriedades tóxicas. Todos os alimentos ricos em proteína, como as carnes em
geral, são fontes naturais de aminoácidos indispensáveis aos seres vivos para a
produção de outras proteínas.
 Função Reguladora - Esta função é desempenhada por um grupo especial de
proteínas denominadas vitaminas. As células dos vegetais clorofilados e certos
microorganismos, como bactérias, possuem a capacidade de produzirem vitaminas.
Nos animais se dá através do processo de nutrição. Cada vitamina tem um papel
biológico próprio, por isso não pode ser substituída por outra. A carência de uma
determinada vitamina faz surgir um quadro de distúrbios orgânicos denominado
hipovitaminose. O excesso de vitaminas pode acarretar uma hipervitaminose. As
vitaminas são classificadas de acordo com a sua solubilidade em água ou em
lipídios. Existem as vitaminas hidrossolúveis, como as do complexo B (B1, B2, B6
e B12) e a vitamina C. As lipossolúveis são as vitaminas A, D, E, K.
 Reserva – Sementes de plantas armazenam proteínas para a germinação; A
albumina do ovo e a caseína do leite são exemplos de proteínas animais de reserva.
 Outras proteínas – existem numerosas proteínas cujas funções não são facilmente
classificadas. A monelina é uma proteína de uma planta africana que tem sabor doce
intenso e está sendo usada como adoçante. No sangue de alguns peixes antárticos
encontram-se proteínas com propriedades anticongelantes, protegendo o sangue
destes animais.
 Coagulação sangüínea - vários são os fatores da coagulação que possuem natureza
protéica, como por exemplo: fibrinogênio, globulina anti-hemofílica, etc...
Outras funções das proteínas
As proteínas podem exercer funções importantes no organismo de todos os seres vivos, das
quais se destacam as seguintes.

Estrutural ou plástica São aquelas que participam dos tecidos dando-lhes rigidez,
consistência e elasticidade. São proteínas estruturais: colágeno (constituinte das
cartilagens), actina e miosina (presentes na formação das fibras musculares), queratina
(principal proteína do cabelo), fibrinogênio (presente no sangue), albumina (encontrada em
ovos) e outras.

Energética

Uma das principais fontes de proteínas é feijão. 100g de feijão possuem 21g de proteína

Obtenção de energia a partir dos canais que compõem as proteínas. Durante a fase de
crescimento as crianças são especialmente sensíveis às deficiências de nutrientes, sobretudo
proteínas. Deficiência de calorias ou proteínas na dieta desvia as proteínas para a função
energética, levando à deficiência de crescimento. A necessidade diária de proteínas é de
cerca de 1g/kg durante essa fase e 0,8-0,9g/kg na fase adulta.

Condutoras de gases

O transporte de gases (principalmente do oxigênio e um pouco do gás carbônico) é

realizado por proteínas como a hemoglobina e hemocianina presentes nos glóbulos
vermelhos ou hemácias .

Desnaturação
Ovo com clara desnaturada.

A desnaturação ocorre quando a proteína perde sua estrutura secundária e/ou terciária, ou
seja, o arranjo tridimensional da cadeia polipeptídica é rompido, fazendo com que, quase
sempre, perca sua atividade biológica característica.

Quando as proteínas sofrem desnaturação não ocorre rompimento de ligações covalentes do

esqueleto da cadeia polipeptídica, preservando a seqüência de aminoácidos característica da
proteína.

Os fatores que causam a desnaturação, são:

 Aumento de temperatura (cada proteína suporta certa temperatura máxima, se esse

limite é ultrapassado ela desnatura);
 Extremos de pH;
 Solventes orgânicos miscíveis com a água (etanol e acetona);
 Solutos (ureia);
 Exposição da proteína a detergentes;
 Agitação vigorosa da solução proteica até formação abundante de espuma.

Desnaturação

Experimentos que demonstram a reversibilidade da desnaturação, ajudam a provar que a

estrutura terciária de uma proteína globular é determinada pela sua sequência de
aminoácidos. As proteínas desnaturadas retomam sua estrutura nativa e sua atividade
biológica assim que sua conformação natural de estabilidade é atingida novamente.
Renaturação é o nome que se dá a esse processo.[15]

Por exemplo, uma ribonuclease purificada pode ser desnaturada pela presença de um agente
redutor em solução concentrada de ureia, através da clivagem de quatro de suas oito
ligações dissulfureto a resíduos de cisteína e pela desestabilização das interações
hidrofóbicas causada pela ureia. A desnaturação da ribonuclease é acompanhada por uma
completa perda de sua atividade catalítica. Removidos o agente redutor e a ureia, a
ribonuclease desnaturada retoma sua estrutura terciária correta, dobrando-se
espontaneamente, com restauração completa de sua atividade catalítica. As ligações
dissulfureto são refeitas nas mesmas posições anteriores.

Propriedades Das Proteínas

 Propriedades elétricas

O comportamento de uma proteína globular em solução ácida ou básica é

determinado em grande parte pelo número e natureza dos grupos ionizáveis nos radicais R
dos resíduos de aminoácidos.

Os grupos amínicos (-NH2) e carboxílicos (-COOH) terminais das cadeias

polipeptídicas exercem pouca influência.

A intensidade de ionização dos grupos funcionais dos radicais R será influenciada

pela natureza dos radicais R circunvizinhos.

As proteínas, do mesmo modo que os peptídeos e aminoácidos, possuem pHs

isoelétricos característicos nos quais elas se comportam como íons dipolares, não possuindo
cargas positivas ou negativas em excesso.

 Solubilidade

A solubilidade de uma proteína depende do número e do arranjo de cargas na

molécula, que por sua vez depende da composição em aminoácidos. Partes não protéicas da
molécula, como lipídeos, carboidratos, fosfatos, etc., também afetam a solubilidade.
 A solubilidade da proteína pode ser modificada por fatores como:

 pH
o pH < pI < pH ® aumenta a solubilidade da proteína;
o pH = pI ® diminui a solubilidade da proteína tendendo a precipitação.
 Força iônica
o Em baixas concentrações de sais (baixa força iônica), a solubilidade em
geral aumenta, pois os íons salinos tendem a se associar às proteínas
contribuindo para uma hidratação e/ou repulsão entre as moléculas,
aumentando a solubilidade “salting in”.
o Em elevadas concentrações salinas, os íons competem com a proteína pela
água, ocasionando perda de água de hidratação, atração mútua entre as
moléculas e formação de precipitado “salting out”.
 Constante dielétrica do solvente
o Constantes dielétricas elevadas aumentam a solubilidade das proteínas.
 Temperatura
o A maioria das proteínas é solúvel a temperatura ambiente e a solubilidade
tende a aumentar à medida que se eleva a temperatura até 40 a 50 oC. Além
destas temperaturas a proteína começa a desnaturar e a solubilidade diminui.
 

Propriedades Funcionais das Proteínase dos Alimentos Protéicos

As propriedades funcionais das proteínas são definidas propriedades físico-químicas que

afetam o seu comportamento no alimento durante o preparo, processamento e
armazenamento, e contribuem para a qualidade e atributos sensoriais dos alimentos.

Suas propriedades funcionais podem ser classificadas em hidrofílicas, afinidade com a água;
interfásicas, capacidade das moléculas de proteína se unirem formando uma película entre
duas fases imiscíveis; intermoleculares, capacidade de formarem ligações entre si ou com
outros componentes dos alimentos; reológicas, dependem de características físicas e químicas
específicas das proteínas; e organolépicas, manifestam-se através dos órgãos dos sentidos,
referindo-se a textura, cor, sabor e aroma.
Fatores como temperatura, pH, processos de obtenção e isolamento de proteínas, entre outros,
podem afetar essas propriedades funcionais.

Existem sistemas formados por componentes que interagem entre si. Esses sistemas podem
ser classificados como simples, quando a proteína é avaliada fora do mesmo, em condições
específicas; natural, quando a proteína é avaliada como um componente do sistema natural;
complexo, quando há combinação de proteínas de um sistema com um alimento resultando
em um novo produto; e modelos, quando os componentes desses sistemas não imitam os
encontrados nos alimentos.

Para que esses sistemas sejam estudados, é necessário uma determinada metodologia. Essa
metodologia pode ser objetiva, quando se utiliza sensores e instrumentos, subjetiva, quando
se faz uma análise sensorial, ou semi-objetiva, quando se utiliza metodologia objetiva e
subjetiva.

Sabe-se que um sistema necessita de uma metodologia que utiliza provas sensoriais, quando
se deseja realizar um estudo de funcionalidade desse sistema. Quando a metodologia não
utiliza essas provas, apresenta maior economia quanto aos custos e tempo de realização do
estudo.

Critérios devem ser considerados quando se faz o desenho de um sistema modelo em um

estudo de funcionalidade. Tais fatores envolvem o desenvolvimento técnico e procedimentos
de preparação da amostra. A subdivisão, por exemplo, aumenta o contato da proteína com o
sistema em que ela se encontra e com os demais componentes da amostra. Na
homogeneização, ocorre o equilíbrio perfeito entre a proteína, seu sistema e os demais
componentes da amostra. A temperatura também está entre esses fatores, pois sua variação
implica na desnaturação da proteína, sendo assim, deve ser feita uma padronização da
mesma. Assim como a temperatura, o pH também tem influência sobre a funcionalidade das
proteínas, pois algumas propriedades dependem do estado de ionização. Forças podem ser
aplicadas, portanto deve ser feita uma padronização na aplicação dos agentes utilizados. E
quanto à medição, as propriedades funcionais podem ser medidas com o auxílio de
equipamentos específicos para isso.
Propriedades Hidrofílicas

As proteínas são julgadas quanto à solubilidade em hidrofílicas, considerando a água como

seu solvente. Como as amostras podem ser sólidas, pode-se fazer uma série de procedimentos
para que haja a separação entre fração solúvel e insolúvel. Assim, sua solubilidade será
determinada pela quantidade de nitrogênio na fração solúvel e calculando-se o índice de
solubilidade do nitrogênio, também chamado de ISN. Outros índices podem ser
determinados, a exemplo do índice de solubilidade da proteína (ISP) e índice de
dispersibilidade da proteína (IDP).

O grau de hidratação se diferencia de retenção de água. Este está relacionado com a

quantidade de água que a proteína ou alimento protéico acumula, após uma série de
procedimentos testes. Já a retenção de água, se baseia na medição da água retirada da
proteína ou alimento protéico, após determinados procedimentos. Tendo em vista que em
tecidos musculares, podemos encontrar água livre e água ligada.

Alguns fatores afetam a capacidade de retenção de água. Podemos destacar o pH, que se
mantiver aproximado de 5, diminui o grau dessa retenção, e se for afastado do ponto
isoelétrico, aumenta essa retenção. Também podemos citar a desnaturação das proteínas, que
é a quebra da estrutura secundária ou terciária da mesma, e o estado de contração das
miofibrilas, onde ambas diminuem a retenção de água.

Já em produtos cárneos, podemos fazer a medição de retenção da água de algumas maneiras,

fazendo simples medição do suco ou do fluído por ação do calor, utilizando métodos de
pressão ou centrifugação.

Propriedades Interfásicas

Emulsão é um sistema heterogêneo que consiste em um líquido imiscível, completamente

difuso em outro na forma de gotículas com diâmetro superior a 0,1 micron. As emulsões são
classificadas como emulsão do tipo óleo em água e emulsão do tipo água em óleo. Na
primeira, as gotículas de óleo estão dispersas na fase aquosa, como por exemplo, na
maionese, leite, emulsões cárneas e sopas. Na emulsão do tipo água em óleo, as gotículas de
água estão dispersas na fase oleosa, como por exemplo, na manteiga e margarina.

Para que uma emulsão se torne estável, é necessário um agente emulsificante. Este, é definido
como qualquer substância capaz de ajudar a formação de uma mistura estável de duas
substâncias anteriormente imiscíveis, como por exemplo, óleo e água. As proteínas podem
atuar como emulsificantes iônicos naturais. Por serem moléculas ampifílicas, as proteínas
migram espontaneamente para a interface da emulsão do tipo óleo em água. A caseína do
leite é a proteína mais utilizada como emulsificante.

Fatores como a viscosidade, tamanho da partícula de gordura, temperatura e pH podem afetar

a formação e estabilidade de uma emulsão. A capacidade máxima de emulsificação de uma
proteína é verificada a partir do momento em que há a quebra da emulsão, podendo ser
visível ou ouvido se houver separação de fases, pois quando isso acontece um som é
produzido, ou podendo ser visto em um amperímetro. Sua estabilidade pode ser medida
através do índice de atividade emulsificante, também chamado de IAE.

Nas propriedades interfásicas também podem haver formação de espuma. As espumas

alimentícias podem ser definidas como uma dispersão de glóbulos de gás, geralmente o ar,
separados por uma suspensão de proteínas que reduz a tensão superficial entre o ar e o
líquido, facilitando a deformação do segundo e assim se formam filmes estruturais em volta
das gotas de ar, prendendo-o e formando bolhas. A capacidade de uma proteína em formar
espuma refere-se à expansão de volume da dispersão protéica com a incorporação de ar por
batimento ou agitação.

Propriedades Intermoleculares

Nessas propriedades, as proteínas podem apresentar diferentes conformações naturais,

filamentos ou globular. Em sua maioria, as que possuem filamentos são insolúveis nos
solventes aquosos e possuem pesos moleculares muito elevados. São formadas geralmente
por longas moléculas mais ou menos retilíneas e paralelas ao seu eixo. As globulares,
possuem uma estrutura espacial mais complexa e são mais ou menos esféricas. Geralmente
são solúveis nos solventes aquosos.
O processo de formação de fibras de uma proteína engloba variados processos como
dissociação, desnaturação, orientação das moléculas, formação de ligações cruzadas e
cristalização.

Seus diferentes formatos são classificados em estrutura primária, determina a forma e função
da proteína; secundária, conformação helicoidal da cadeia com a presença da folha alfa-hélice
ou beta-pregueada; terciária, enrolamento da cadeia polipeptídica para formação de estruturas
complexas; e quaternária, interação de duas ou mais cadeias polipeptídicas, formando
subunidades.

Características funcionais e nutricionais podem ser formadas através de um método chamado

extrusão termoplástica. Este consiste em um processo de tratamento térmico, que por uma
combinação de calor, umidade e trabalho mecânico, modifica profundamente as matérias-
primas, dando-lhes novas formas, estruturas e características acima citadas. Esse
procedimento é realizado pelo extrusor, equipamento que realiza três tarefas de uma só vez,
misturar, cozinhar e estruturar o alimento.

O processo de geleificação também pode ser destacado. Este consiste em uma propriedade
funcional muito importante de algumas proteínas. Ela envolve a preparação de numerosos
alimentos como produtos lácteos, clara de ovo coagulada, géis de gelatina, produtos cárneos,
géis de proteína de soja, proteínas vegetais texturizadas por extrusão e produtos panificados.
A geleificação não é só utilizada para formar géis sólidos viscoelásticos, mas também para
melhorar a absorção da água, efeitos espessantes, fixação de partículas e estabilizar emulsões
e espumas.

Na formação de uma estrutura tridimensional, três ligações podem ser formadas. As

covalentes dão grande resistência e estabilidade ao gel; as não covalentes são mais fracas,
podendo haver a quebra desse gel; e nas atrações não específicas, podem ocorrer tais atrações
entre regiões de uma mesma macromolécula ou entre moléculas.

Quanto à preparação da gelatina, esse procedimento consiste na transformação do colágeno

insolúvel em gelatina solúvel. Os procedimentos ácido ou básico devem romper as ligações
intermoleculares da estrutura. A fabricação e a série de etapas depende da matéria-prima e do
tipo de gelatina a ser fabricada.

Já na preparação de massa panificável, são utilizadas proteínas, amido e certos tipos de

lipídios. As proteínas mais utilizadas são a gliadina e glutenina, específicas do trigo e gluten
de trigo, respectivamente. Esse processo é dividido em quatro etapas, formulação, onde há
adição de todos os ingredientes; batedura, momento em que a água se mistura a todos os
ingredientes; fermentação, quando os açúcares vão sofrer esse processo produzindo CO2; e
cozimento, quando ocorre a desnaturação das proteínas e reações químicas, a exemplo da
reação de Maillard, responsável pelo aroma e cor do pão.

Propriedades Sensorias

Essa propriedade refere-se às propriedades reológicas e estruturais do produto. Para o estudo

de carnes, podem ser utilizados instrumentos como Warner-Bratzler Shear Press e Lee-
Kramer Shear Press. A avaliação da textura de um alimento é mais complexa nos alimentos
sólidos, a exemplo dos ensaios de corte, compressão, relaxação, penetração, cisalhamento,
dobramento, entre outros. Vários termos podem ser utilizados para descrição de tais texturas.
Existe uma listagem desses termos próprios para melhor definição das propriedades de
textura.

a) Especificidade: cada espécie sintetiza suas próprias proteínas, as quais apresentam

estruturas primárias características. Mesmo dentro de uma espécie, pode haver variações
entre indivíduos. Esta é uma propriedade muito particular destas moléculas, a qual não é
exibida por outros grupos como glicídios e lipídios.
b) Tamponamento: em função do caráter anfótero (ácido-básico) dos aminoácidos
constituintes, algumas proteínas têm a capacidade de controlar variações de pH do meio.

Actividade imunomoduladora
Uma das propriedades funcionais fisiológicas mais estudadas e importantes das proteínas do
soro de leite se relaciona com o seu poder imunomodulador na defesa dos recém-nascidos.

As imunoglobulinas do leite permanecem quase que integralmente no soro e continuam a

desempenhar função importante, não somente no sistema gastrointestinal mas sistemicamente
em todo o organismo.

A eficácia das proteínas isoladas do soro de leite no sentido de melhorar a atuação do sistema
imunológico foi também testada em humanos portadores do vírus HIV. Esses vírus, mesmo
quando a doença está sob controle, por efeito de medicação, causam um desequilíbrio dos
linfócitos TCD4+ (linfócitos de defesa do organismo) deixando prevalecer os linfócitos TCD8+
ou linfócitos de ataque (Tkiller). Embora com número reduzido de sujeitos, 3 e 4 indivíduos,
respectivamente, a administração de 10g a 40g diárias de proteínas de soro a esses indivíduos
portadores de HIV elevou a concentração de glutationa nos linfócitos e o número de
linfócitos TCD4+, melhorando as condições gerais dos pacientes, inclusive com ganho de peso
de 2kg a 7kg, no período de 3 meses de suplementação.

Actividades antimicrobiana e antiviral

Atividade antimicrobiana e antiviral têm sido demonstradas para as proteínas do soro de leite
lactoferrina, lactoperoxidase, -lactalbumina e as imunoglobulinas.

A lactoferrina, bem como seu peptídio lactoferricina, inibem a proliferação e o crescimento

de bactérias gran-positivas e gran-negativas, bem como leveduras fungos e protozoários por
quelar (seqüestrar) o ferro disponível no ambiente, enquanto que a lactoperoxidase tem
propriedade bactericida através da oxidação de tiocianatos em presença de peróxido de
hidrogênio (H2O2).

Hidrólise enzimática da lactoferrina libera peptídios com acção inibitória ao vírus da hepatite
C e com acção contra a bactéria Helicobacter pylori. A lactoferricina, peptídio formado dos
resíduos 17-41, resultante da ação da pepsina sobre a lactoferrina, apresenta além da
atividade antimicrobiana, ação apoptótica sobre células da leucemia humana.
Hidrólise enzimática (pepsina, tripsina, quimotripsina) permitiu o isolamento e a
identificação de peptídios de diversos tamanhos moleculares e seqüências com atividade
bactericida, a partir das proteínas -lactoglobulina e -lactalbumina, sugerindo que essas
proteínas do soro poderão exercer efeito antibiótico no organismo após hidrólise enzimática.

Propriedade bactericida também tem sido demonstrada em oligômeros de µ-lactalbumina que

podem se formar em meio ácido, na presença do ácido oléico. Esses oligômeros poderiam se
formar no estômago pela perda do Ca++ ligado a essa molécula seguida da complexação com
o ácido graxo monoinsaturado. Além da atividade antibiótica, esses oligômeros de -
lactalbumina apresentam também ação apoptótica sobre células cancerígenas.

Actividade anticâncer

Tem sido demonstrado, por vários pesquisadores, que concentrados de proteínas do soro de
leite bovino, assim como várias de suas proteínas e peptídios, delas derivados, apresentam
ação inibitória para diversos tipos de câncer em modelos animais e em culturas de células
cancerígenas.

O câncer é uma doença complexa cuja indução e desenvolvimento dependem de inúmeros

fatores. Várias pesquisas têm sido desenvolvidas nos últimos anos, tanto em modelos animais
como em culturas de células que demonstram ação anticâncer das proteínas do soro de leite.

Actividades antiúlcera

Embora o leite e os produtos lácteos tenham sido, ao longo do tempo, os alimentos preferidos
por pessoas com problemas gástricos (hiperacidez, azia, queimação estomacal, refluxo
gástrico-esofágico), esses efeitos têm sido atribuídos, principalmente, às gorduras do leite e
sua própria consistência física de emulsão líquida.

A partir do conhecimento de que as proteínas do soro de leite são ricas em aminoácidos

sulfurados, particularmente cisteína, e que são capazes de promover, in vivo, aumento da
síntese de glutationa além do fato de a glutationa ser importante na proteção dos tecidos
epiteliais, iniciou-se em Campinas, SP, uma linha de pesquisa para explorar possível ação
protetora das proteínas do soro de leite bovino na proteção da mucosa gástrica, contra vários
agentes agressores.

Pesquisas recentes realizadas no exterior e pelo grupo de Campinas 39-41, SP, permitiram
concluir que uma das proteínas do soro ativa contra a ulceração gástrica é a -lactalbumina e
que a -lactoglobulina não apresenta ação antiulcerogênica, em ratos.

Protecção ao sistema cardiovascular

Pesquisas realizadas no exterior e em Campinas, SP, mostraram que proteínas do soro de leite
bovino podem atuar de várias formas, protegendo o sistema circulatório e cardíaco, podendo
contribuir, desta forma, para a diminuição dos riscos de patologias cardiovasculares.

Algumas pesquisas evidenciaram efeito positivo das proteínas de soro na redução dos níveis
de triglicérides e do colesterol sangüíneo e/ou hepático. Jacobucci et al. mostraram efeito
positivo no abaixamento do colesterol sangüíneo, em ratos, semelhantemente à da proteína de
soja, contrariamente à caseína que tende a aumentar a colesterolemia sangüínea e a lipidemia
hepática.

As proteínas do soro de leite poderão exercer vários efeitos benéficos sobre o sistema
cardiovascular graças às suas propriedades redutoras (cisteína, estímulo à síntese de
glutationa), seqüestrantes de radicais livres (glutationa, lactoferrina, lactoperoxidase) que são
também inibidores da lipoxidação das lipoproteínas e artérias. Peptídios derivados da
lactoferrina mostraram atividade anticoagulante, inibindo a agregação de plaquetas53.

Benefício à actividade desportiva

O exercício físico tem profundo efeito no metabolismo das proteínas 54, no consumo de O2
(VO2) acima dos níveis de repouso55, no transporte de aminoácidos56 e de glicose57, bem como
na concentração de lactato muscular58.

Nos últimos anos tem-se verificado um avanço importante da nutrição esportiva, com base
em princípios fisiológicos e bioquímicos59. Uma alimentação especial pode promover melhor
saúde e otimizar os benefícios do treinamento.
Sabe-se que aminoácidos e peptídios, como precursores da síntese protéica, exercem papel
fundamental no organismo. Tem-se observado que a oxidação da leucina, em ratos treinados,
é superior à de ratos não treinados60, portanto, o condicionamento físico aumenta o turnover e
a oxidação da leucina e essa oxidação é acelerada na media em que o organismo esteja mais
depletado de glicogênio.

O exercício físico, em geral, requer um maior aporte protéico, o que se deve a uma maior
utilização de aminoácidos como fonte energética no metabolismo. Na atividade física, a
diminuição da disponibilidade de aminoácidos pode limitar o efeito estimulatório da insulina
sobre a síntese tecidual de proteínas 61. Excessos na ingestão de proteínas podem, contudo,
proporcionar efeitos negativos no metabolismo hepático e renal.

Estudos com animais de laboratório, exercitados à exaustão, utilizando dietas com proteínas
de soro de leite ou seus hidrolisados, levaram a conclusões ligeiramente diferentes em função
do tipo de dieta usada.

Assim, utilizando proteína de soro com 15% de grau de hidrólise, observou que ratos
submetidos a exercício exaustivo foram capazes de manter os teores séricos de glicose e
albumina e do glicogênio muscular. Por outro lado, Ramos63, utilizando um hidrolisado
protéico de soro lácteo, com 30% de grau de hidrólise não observou o mesmo efeito protetor
observado na pesquisa anterior. Provavelmente o hidrolisado com 30% de grau de hidrólise
não tenha sido tão bem absorvido e metabolizado quanto o de menor grau de hidrólise (15%).

Dieta suplementada com mistura de proteínas de soro lácteo, parcialmente hidrolisadas e

carboidrato foi capaz de estimular a secreção de insulina e aumentar os níveis de aminoácidos
plasmáticos com maior eficiência que dietas suplementadas com proteína intacta (não
hidrolisada) ou com apenas carbohidrato.

Outros benefícios

Os conhecimentos sobre os mecanismos de ação fisiológica das proteínas do soro de leite são
ainda muito incompletos, particularmente pouco se conhece sobre as funções e os benefícios
de inúmeros componentes menores (natureza protéica ou não-protéica) presentes no soro e
recuperados em maior ou menor proporção nos isolados proteicos. 
Proteínas Homólogas

São proteínas que desempenham a mesma função em tecidos ou em espécies diferentes.

Estas proteínas possuem pequenas diferenças estruturais, reconhecíveis imunologicamente. 

            Os segmentos com seqüências diferentes de aminoácidos em proteínas homólogas são

chamados "segmentos variáveis", e geralmente não participam diretamente da atividade da
proteína. Os segmentos idênticos das proteínas homólogas são chamados "segmentos fixos",
e são fundamentais para o funcionamento bioquímico da proteína.

A ligação peptídica

A ligação peptídica  A ligação das moléculas de α– aminoácidos que se condensam, recebem

o nome de ligação peptídica, que formam compostos denominados polipeptídeos.

Oses (monossacáridos ou monossacarídeos)

Oses (monossacáridos ou monossacarídeos)   Oses ou monossacarídeos são todos os açúcares

que não se hidrolisam, como por exemplo, a glicose, a frutose e a galactose.

Fermentação acética

Fermentação acética  A fermentação acética consiste na reação de transformação do vinho

em vinagre, que é catalisada através da enzima alcooxidase, formada pelo fungo Micoderma
acetil.

  Composição química das Proteínas

O tamanho das moléculas de proteínas varia muito, de acordo com seu tipo e função. Existem
proteínas com uma única cadeia polipeptídica, enquanto existem outras com duas ou mais
cadeias, chamadas de proteínas com multissubunidades, como é o caso da molécula de
hemoglobina humana. Essas proteínas podem ter subunidades idênticas (2 ou mais iguais) e
recebem o nome de proteína oligomérica. Cada subunidade é chamada de protômero.
O peso molecular também varia muito de acordo com a proteína, que pode ser de 10.000
(proteínas pequenas) a mais de 106 (proteínas com muitas subunidades ou com longas
cadeias polipeptídicas).

Algumas proteínas, porem, podem ser formadas por grupos diferentes dos aminoácidos. As
proteínas que possuem apenas aminoácidos em sua fórmula são chamadas de proteínas
simples. As proteínas que contêm outros elementos químicos são chamadas de proteínas
conjugadas.

A região da proteína onde está esse elemento é chamado de grupo prostético. É o tipo de
grupo prostético que classifica cada grupo de proteínas, por exemplo: proteínas que contêm
lipídios são chamadas de lipoproteínas, proteínas que contêm açúcares são chamadas de
glicoproteínas, etc.

Todas contêm carbono, hidrogênio, nitrogênio e oxigênio, e quase todas contêm enxofre.
Algumas proteínas contêm elementos adicionais, particularmente fósforo, ferro, zinco e
cobre. Seu peso molecular é extremamente elevado.

Todas as proteínas, independentemente de sua função ou espécie de origem, são construídas a

partir de um conjunto básico de vinte aminoácidos, arranjados em várias sequências
específicas.
Digestão e absorcão

A digestão das proteínas começa no estômago, que devido a presença de ácido clorídrico,
desnatura as proteínas (destrói as ligações de hidrogênio da estrutura química). Com isso, as
cadeias proteolíticas perdem a forma e ficam mais acessíveis ao ataque das enzimas. A
enzima pepsina transforma as proteínas em moléculas menores, hidrolisando as ligações

peptídicas. No intestino delgado as proteínas sofrem a ação das enzimas produzidas pelo
pâncreas (tripsina, quimotripsina, elastase e carboxipolipeptidase). Após, os peptídeos e
aminoácidos absorvidos são transportados ao fígado através da veia porta. Apenas, 1% da
proteína ingerida é excretada nas fezes. Os aminoácidos participarão na construção e
manutenção dos tecidos, formação de enzimas, hormônios, anticorpos, no fornecimento de
energia e na regulação de processos metabólicos (anabolismo e catabolismo).

Necessidades diárias:

As necessidades diárias situam-se em torno de 0,8 a 1 grama por quilo

de peso. Em relação à contribuição total das proteínas na ingestão
calórica, recomenda-se cerca de 10 a 15%.

Fontes alimentares:

Origem animal: carnes (mamíferos, aves, pescados, etc.), vísceras,

ovos, leite e derivados.
Origem vegetal: leguminosas secas (feijões, ervilha, lentilha, grão-de-
bico, etc.) e cereais integrais (milho, trigo, etc.).
As proteínas da dieta pela digestão e subseqüente absorção pelo intestino fornecem
aminoácidos ao organismo que terão três destinos principais: anabolismo (síntese de
proteínas e polipeptídeos); catabolismo ou degradação, produção de energia e síntese de
compostos de pequeno peso molecular. Por essas vias os aminoácidos servirão na construção
e manutenção dos tecidos, formação de enzimas hormônios, anticorpos, no fornecimento de
energia e na regulação de processos metabólicos. Além de nitrogênio, os aminoácidos
fornecem compostos sulfurosos ao organismo.
Como fonte de energia, as proteínas são equivalentes aos carboidratos, fornecendo 4kcal/g ou
16,7 kj/g.
A digestão das proteínas começa no estômago com a pepsina secretada no suco gástrico e
continua no intestino delgado pela ação das enzimas proteolíticas provenientes do pâncreas e
da mucosa intestinal. (tabela 1) Essas enzimas são como proenzimas ou zimogênios,
posteriormente, pela ação de outros compostos, são ativadas pela perda de uma pequena parte
de cadeia polipeptídica através de uma hidrólise parcial. Assim, por exemplo, o ácido
clorídrico do estômago desnatura as proteínas e transforma o pepsinogênio em pepsina. Esta
enzima peptídica envolve os aminoácidos aromáticos e a leucina.

Resumo da digestão, absorção e utilização de proteínas

Estrutura Proteína
Boca :Tritura os alimentos.
Estômago :Ácido clorídrico desnatura proteínas e a pepsina inicia hidrólise.
Intestino :No lúmen intestinal, as enzimas pancreáticas digerem a proteína ingerida
Delgado (endógena) em dipeptídeos e tripeptídeos; dipeptidases e tripeptidases nas
 bordaduras “em escova” das células da mucosa digerem dipeptídeos e
tripeptídeos até aminoácidos.
Fígado :Mantém o balanço dos aminoácidos plasmáticos, sintetiza proteínas
essenciais, enzimas, lipoproteínas e albumina. Converte esqueleto carbônico
do aminoácido em glicose. É responsável pela síntese de 95% da uréia.
Sistema :Sangue transporta aminoácidos absorvidos e proteínas sintetizadas.
circulatório
Rim: Sintetiza uréia em condições especiais e a elimina pela urina.
Intestino; Elimina material não-digerido que pode ser fermentado pela flora intestinal.
grosso

Metabolismo Das Proteína

1.  Remoção do nitrogênio dos aminoácidos

 

O grupo α-amino (em vermelho na figura) mantém os aminoácidos a salvo da degradação

oxidativa. Para a produção de energia a partir de qualquer aminoácido é necessário retirar
este grupo. Uma vez removido, esse nitrogênio pode ser incorporado a outro composto ou ser
excretado.
Catabolismo dos aminoácidos
 

2.    Ciclo da uréia
A uréia é a principal forma de eliminação dos grupo amino oriundos dos aminoácidos e
perfaz cerca de 90% dos componentes nitrogenados da urina.
 
Nitrogenio: um deles provem da amônia livre e o outro provem do aspartato.
Oxigenio + carbono: provem do CO2.

Reacções do ciclo
a)    Formação do carbamoil fosfato: com gasto de ATP ocorre a incorporação de amônia
ao carbamoil-fosfato. Tal amônia é fornecida principalmente da desaminação oxidativa do
glutamato. Tal agregação é catalisada pela carbamoil-fosfato-sintase I. Tal enzima requer N-
acetil-glutamato como ativador positivo.
b)   Formação da citrulina: o carbamoil fosfato junto a ornitina produzirá citrulina com a
liberação de fosfato inorgânico. A citrulina é transportada para o citosol.
c)    Sintese do argininossuccinato: citrulina condensa-se com o aspartato formando o
argininossuccinato. Nessa reação é consumido 1ATP e liberado um pirofosfato.
d)   Clivagem do argininossuccinato: clivado em arginina e fumarato. A arginina serve
como precursor imediato da uréia. O fumarato, por sua vez, é hidratado formando malato
fornecendo um elo com varias outras reações metabólicas. Ex: 1) pode entrar novamente no
ciclo de Krebs, 2) pode ser oxidado a oxalacetato que pode ser convertido em aspartato e
entrar no ciclo  da uréia e 3) o aspartato pode entrar no ciclo da glicose.
e)    Clivagem da arginina: a arginase presente exclusivamente no fígado cliva arginina em
ornitina + uréia.
 
Destinos da uréia:
·   Sai do fígado por difusão e é transportada para os rins onde é filtrada e excretada na urina.
·   Parte da uréia difunde do sangue para o intestino onde é clivada em CO 2 e NH3 pela uréase
bacteriana. Essa amônia é perdida parcialmente nas fezes e o restante reabsorvido pelo
sangue.
Inferencia clínica: em pacientes com insuficiência renal, os níveis de uréia no plasma
aumentam, promovendo maior transferencia de uréia do sangue para o intestino. Com isso
aumentam os níveis séricos de amônia contribuindo para a hiperamonemia. A administração
oral de neomicina reduz o numero de bactérias intestinais responsáveis pela produção de
amônia.
Estequiometria geral do ciclo da ureia:
Aspartato + NH3 + CO2 + 3ATP --------- Uréia + Fumarato + 2ADP + AMP + 2Pi + Ppi +
3H2O
 
3.    Metabolismo da amônia
A amônia é produzida praticamente por todos os tecidos e deve ser levada até o fígado onde
será metabolizada em uréia. A amônia não metabolizada é toxica ao SNC.

a)    Fontes de amônia
·      Aminoácidos: maior parte da amônia é derivada do catabolismo de aminoácidos.
Possível graças as reações de transaminação e desaminação.
·      Glutamina: os rins produzem amônia a partir da glutamina através da glutaminase renal
e da glutamato-desidrogenase. Também obtida pela hidrólise da glutamina pela glutaminase
intestinal.
·    Ação bacteriana intestinal: uréia sob ação da uréase bacteriana produz amônia.
·    Aminas: obtidas na dieta e as monoamidas utilizadas como hormônios e
neurotransmissores podem produzir amônia sob ação da aminoxidase.
·   Purinas e pirimidinas: no catabolismo das purinas e pirimidinas os grupos amino ligados
aos anéis são liberados como amônia.
b)   Transporte de amônia na circulação
·         Uréia
·         Glutamina ou alanina
c)    Hiperamonemia: conentrações elevadas de amônia no sangue causam sintomas como:
tremores, discurso inarticulado, sonolência, vômito, edema cerebral e visão borrada.
 
·  Hiperamonemia adquirida: causada por doença hepática. Pode resultar de um processo
agudo (hepatite viral, isquemia ou hepatotoxinas) ou crônico (cirrose hepática, hepatite ou
obstrução biliar) que pode resultar na formação de circulação colateral ao redor do fígado.
Dessa forma o sangue da circulação porta é lançado diretamente na circulação sistêmica
diminuindo a formação da uréia e aumentando, portanto os níveis de amônia no sangue.
· Hiperamonemia hereditária: as deficiências genéticas estão envolvidas com problemas
nas cinco enzimas do ciclo da uréia. A mais comum é a ornitina-transcarbamilase ligada ao
X. Todas as doenças resultam em retardo mental. O tratamento consiste na limitação de
proteínas na dieta e na administração de compostos que se liguem covalentemente a
aminoácidos circulantes induzindo sua excreção.

Conclusão

Com a abordagem feita neste trabalho sobre as proteínas, pode-se ver que estas, são
compostos meramente importante na reconstituição do homem sendo as que designam
principais,

A importância das proteinas consiste no facto destas participarem como matéria-prima na

construção de estruturas celulares e histológicas. Podendo ainda a partir das DNA e RNA
podem sintetizar-se as proteinas.

Contudo, espera-se que este trabalho corresponda com as expectativas ou objectivos traçados
para a cadeira.
Referências

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Boston: PWS Publishing Company, 1997. Capítulo: 8: Molecular Structure
Predition, 296 p. p. 252-253. ISBN 0-534-95262-3
Índice
Introdução..................................................................................................................................3

Proteína......................................................................................................................................4

Aminoácidos..............................................................................................................................4

Características gerais das proteinas............................................................................................5

Propriedades Físicas dos Aminoácidos......................................................................................7

Propriedade Elétrica...................................................................................................................7

Propriedades Químicas dos Aminoácidos..................................................................................8

Classificação das proteínas.........................................................................................................8

Quanto a Composição:...............................................................................................................8

Quanto ao Número de Cadeias Polipeptídicas:..........................................................................8

Quanto à Forma:.........................................................................................................................9

Organização Estrutural Das Proteínas........................................................................................9

Estrutura Primária......................................................................................................................9

Estrutura Secundária................................................................................................................10

Estrutura Terciária....................................................................................................................11

Estrutura Quaternária...............................................................................................................11

Funções das Proteínas..............................................................................................................12

Propriedades Das Proteínas......................................................................................................17

Propriedades Funcionais das Proteínase dos Alimentos Protéicos..........................................18

Composição química das Proteínas..........................................................................................28

Digestão e absorcão..................................................................................................................30

Metabolismo Das Proteína.......................................................................................................32

Conclusão.................................................................................................................................35

Referências...............................................................................................................................36