Proteína 3° estagio

Composto poliméricos complexos, formado por moléculas orgânicas, e estão presente em

toda matéria viva.
Função biológica:
1. Contrateis: miosina, actina;
2. Estrutural: colágeno, queratina, dão firmeza ao tecido que formão;
3. Biocatalizadores: enzima, acelera as reações nos organismos;
4. Hormonais: insulina, glucagon, hormônios da tireoide;
5. Transferência: hemoglobina que transporta oxigênio, transferina que transporta
ferro;
6. Reserva: ovoalbumina, caseína;
7. Imunológica: anticorpos, função de defesa.
Função nutricional:
As peculiaridades do organismos humano e a importância sais proteína na estrutura e
funcionamento celular determinam a necessidade de que as proteína estejam presentes na
dieta alimentar. Essa é trazida principalmente pelo teor de aminoácidos essenciais, que
são aqueles que o organismo não é capais de sintetizar.
Importância da propriedade sensorial:
Nos alimentos as proteínas exercem várias e importantes propriedades funcional, sendo
responsável por:
1. Textura;
2. Gelificação;
3. Emulsificação;
4. Espumante.
Todas elas estão ligada com a solubilidade da proteína.
Definição de proteína:
Composto orgânico com alto peso molecular, formado por n moléculas de aminoácidos
ligados entre se por ligação amidicas, denominada ligação peptídicas. Representa de 50 a
80% o peso do suco da células, sendo então o composto orgânico mais abundante.
Classificação da proteínas:
1. Dinâmica: Transporte defesa, catalise de reações, controle de metabolismo e
contração. Se movimenta.
2. Estrutural: Colágeno e elastina. Promove a sustentação estrutural do tecido. Não
se movimenta.
Classificação da composição:
1. Proteína simples: composta apenas por aminoácidos, logo por hidrolise libera
apenas aminoácido.
2. Proteína conjugada: Por hidrolise libera aminoácidos e um radical não proteico.
 3. Proteína derivada: obtida a parti de proteína simples ou conjugada, por hidrolise
acida ou enzimática.
Aminoácidos
São unidades estruturais de proteína, que influenciam nas características físico-químicas
da proteína. O aminoácido apresenta um grupo amino (NH2 ) e um grupo carboxila
(COOH).
20 tipos de aminoácidos são encontrados nas proteínas, dos quais 9 são essenciais.
O que muda de uma aminoácido para outro é a cadeia lateral.
Zwitterion: em pH neutro e solução aquosa assume característica anfótero (reage tanto
com ácido como com base), o grupo amino recebe um próton e o grupo carboxílico perde
um próton.
Em função dessas conformação os aminoácidos são solúveis em água e pouco solúveis
em solventes orgânicos, apresentam alto valor de momento dipolo e alta constante
dielétrica, e são decompostos em temperatura superior a 200°C. Quando for acido doa
um próton quando for base recebe um próton.
Ligação Peptídica
Formado por um grupo terminal carboxílico de um aminoácido com um grupo inicial
amino de outro aminoácido. Liberando uma molécula de água (hidrolise).
O que diferencia uma proteína
1. Ordem do aminoácidos nas ligações peptídicas;
2. Tipo de aminoácidos presentes nessas ligações;
3. Número de aminoácidos nas ligações.
Proteína animal x proteína vegetal
A composição de aminoácidos de uma proteína determina seu valor biológico.
Animal: proteína de origem animal tem alto valor biológico, por nele conter o 9
aminoácidos essenciais para o ser humano. O ser humano consegue absorve ate 90% da
proteína animal.
Vegetal: baixo valor biológico baixa digestibilidade, entre 60 a 70% é absorvido perlo
corpo humano. Com exceção da soja, tem menor conteúdo proteico.
Estrutura tridimensional da proteína
1. Estrutura primaria: formado por ligações peptídicas, sem forma estrutura. Pode
ser destruído por hidrolise química ou enzimática, formando peptídeo menores ou
aminoácidos livres.
2. Estrutura secundaria: Arranjo helicoidal formado por aminoácidos, mantida por
ligações de hidrogênio formada pelo (N-O) e o (𝐶 = 𝑂) entre o aminoácidos.
3. Estrutura terciaria: arranjo tridimensional, resultante de looping, dobradura,
buscando uma maior estabilidade. Esta é mantida por uma série de ligações:
 pontes de dissufeto, pontes de hidrogênio, interações dipolo-dipolo, interações de
van de wals, interações eletrostáticas.
4. Estrutura quartearia: Formada por duas ou mais cadeias polipeptídicas. Resultado
da associação de sub unidades à formação de proteína funcional. As sub unidades
podem ser identificadas ou não, podem ser simétrica ou não. As ligações que
estabilizam a estrutura quartearia são as mesma das terciarias com exceção das
pontes de dissufeto.
Propriedade ácido e básico das proteínas
O comportamento de uma proteína em solução ácido ou básico é determinado pelo
número e pela natureza dos grupos ionizáveis nos radicais.
As proteínas, peptídeos e os aminoácidos possuem grupos isoelétricos característicos dos
quais eles se comportam como íon dipolo, possuem igual número de cargas positivas e
negativas, quando isso acontece as cargas se atraem e retira a água no meio formando
precipitados. Tanto a curva de titulação como o ponto isoelétrico de uma proteína poderá
ter alterações significante em presença de sais.
1. Baixa capacidade de retenção de água;
2. Baixa solubilidade. O que afeta as propriedades funcionais).
O ponto isoelétrico depende do pH do alimento, e cada proteína tem seu ponto isoelétrico.
Ao forma precipitado perde a capacidade de forma lipídio e água.
Solubilidade< capacidade de emulsificação< capacidade de retenção de água
Solubilidade das proteínas
Porcentagem que mantem a solução dispersa, sob condições especificas, mantendo o
equilíbrio entre proteína e solvente, sem que aconteça a formação de fases. Proteína
insolúvel tem pouca aplicação na indústria.
A proteína interagem com água através dos átomos que participam das ligações peptídicas
(dipolo-dipolo ligação de hidrogênio) ou através das cadeias laterais de seus aminoácidos.
A propriedade da proteína exercem influência sobre outras propriedades funcionais.
A solubilidade da proteína no meio aquoso é resultado de vários parâmetros como pH,
força iônica e temperatura. Para ser solúvel uma proteína tem que interagir tanto quanto
possível com o solvente.
As interações hidrofóbicas favorecem a ligação proteína-proteína, que resultam em um
decréscimo da solubilidade, enquanto as interações iônicas favorecem as ligações
proteína-água (hidrofílica) e resultam em um aumento da solubilidade.
Influência do pH
O pH afeta a distribuição de cargas líquidas na proteína, valores de pH maiores ou
menores que o ponto isoelétrico, a proteína apresenta carga positiva ou negativa essas a
se afasta uma das outras aumentando assim a ligação proteína-solvente.
Já no ponto isoelétrico as cargas positiva e negativos são iguais logo acontece uma atração
das moléculas o que faz expulsar o solvente e aumenta a interações proteína-proteína,
levando a formação de precipitado.
Efeito da força iônico
Salting in: sais neutros em concentração de 0,1 a 1 mol/L, aumenta a solubilidade da
proteína. Isso porque os ions de sais interagem com a proteína diminuindo as interações
eletrostáticas entre as cargas opostas das moléculas vizinhas, aumentando assim a
interação proteína-solvente.
Salting out: em concentrações acima de 1 mol/L a solubilidade da proteína decresce. Isso
porque os íons dos saís vai fazer interação com a água deixando a proteína mais uma vez
livre para fazer ligações eletrostática com as proteínas vizinhas, aumentando as interações
proteína-proteína.
Efeito solvente orgânico
Ao serem posto no meio eles diminuem a constante dielétrica e aumenta a força
eletrostática de atração, o que favorece a interação proteína-proteína. O solvente orgânico
também compete com a proteína pela água o que impossibilita a solubilização.
Temperatura
Maioria da proteínas são solúveis a temperatura ambiente. A solubilidade tende aumenta
com aumento da temperatura até 40-50°C, após passa desta temperatura a proteína se
desnatura, expondo seus grupos hidrofóbicos que ficam a parte de dentro da proteína. A
temperatura baixa a proteína desnatura ou congela.
Desnaturação proteica
Qualquer modificação na conformação da estrutura da proteína, sem que haja a ruptura
da ligação peptídica. A conformação estrutural é frágil.
Tratamentos que levam a desnaturação proteica:
1. Físico: calor, frio, agitação, radiação;
2. Químico: pH, solvente, ureia.
Efeitos da desnaturação:
1. Redução da solubilidade devido ao aumento da exposição dos grupos
hidrofóbicos;
2. Mudança na capacidade de ligar água;
3. Perda de atividade biológica (enzima, imunológica);
4. Perda da atividade suscetibilidade ao ataque por protease devido á exposição das
ligações peptídicas;
5. Aumento da viscosidade intrínseca;
6. Dificuldade de cristalização;
7. Aumento da reatividade química.
A desnaturação pode ser reversível ou irreversível depende das ligações que foram
rompidas e do agente desnaturem-te. Se as pontes de dissulfeto for rompida e irreversível.
Propriedades funcionais
A qualidade de um alimento é definido pela sua composição, suas propriedades
nutricionais e suas propriedades funcionais.
1. Composição: quantidade ou proporções de seus vários componentes;
2. Nutricionistas: riqueza de nutrição essenciais disponibilidade de tais nutrientes e
ausência de substancia toxica não nutricional;
3. Funcionais: determina sua utilização.
Propriedade funcional
Propriedade físico-química, que afetam seu comportamento em sistemas alimentares
durante o preparo, processo, armazenamento, consumo e contribuem para qualidade e
para atributos sensoriais dos alimentos.
Podem ser modificados por agentes físicos, químicos e biológicos, nos processos de
obtenção ou isolamento de proteína.
Classificado:
1. Propriedade de hidratação: depende da interação entre água e proteína,
solubilidade e viscosidade;
2. Propriedade relacionada com interações proteína-proteína: precipitado;
3. Propriedade de superfície: emulsificante e espulmante.
Oxidação proteica
ROS: Substancia reativa do oxigênio.
Degradação proteica, lipídios e ácidos nucleicos.
Agentes (temperatura, luz e oxigênio)
Fase inicial
Adsorção de um H da molécula proteica por um radical livre
𝑃1 𝐻 + 𝑂𝐻 ∗ → 𝑃1∗ + 𝐻2 𝑂

Na presença de oxigênio
𝑃1∗ + 𝑂2 → 𝑃1 𝑂𝑂.

Proporção: o radical peroxila pode abstrair outro átomo H de outra proteína.

𝑃1 𝑂𝑂. +𝑃1 𝐻 → 𝑃1 𝑂𝑂𝐻 + 𝑃2∗

Fase terminal
𝑃3∗ + 𝑃2∗ → 𝑔𝑟𝑢𝑝𝑎𝑚𝑒𝑛𝑡𝑜 𝑝𝑟𝑜𝑡𝑒í𝑐𝑜

𝑃2∗ + 𝑚𝑎𝑙𝑜𝑛𝑎𝑙𝑑𝑒í𝑑𝑜 → 𝑐𝑜𝑚𝑝𝑜𝑠𝑡𝑜 𝑐𝑎𝑟𝑏𝑜𝑥𝑖𝑙𝑖𝑐𝑜

Carne
Proteína → oxidação → radicais proteico
Lipídio → oxidação → malonaldeído
radicais proteico + 𝑚𝑎𝑙𝑜𝑛𝑎𝑙𝑑𝑒í𝑑𝑜 → 𝑐𝑜𝑚𝑝𝑜𝑠𝑡𝑜 𝑐𝑎𝑟𝑏𝑜𝑥𝑖𝑙𝑖𝑐𝑜

Em um determinado momento os radicais proteicos começam a reagir com os

malonaldeídos o que leva na sua queda.