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UNIVERSIDADE ESTADUAL DO CEARÁ

CURSO DE LICENCIATURA EM QUÍMICA

QUÍMICA DE ALIMENTOS

Profa. Dra. Maria da Conceição Tavares Cavalcanti Liberato

Aluno: Francisca Tainara Gonzaga Machoca N° de Matrícula:1464454

5ª Lista de Exercícios

PROTEÍNAS

1. Dê a classificação das proteínas em função da solubilidade. Explique cada uma.

As proteínas são classificadas em três grupos principais: proteínas simples, conjugadas e


derivadas, sendo que na natureza são encontrados apenas os dois primeiros grupos. As
proteínas simples ou homoproteinas. São constituídas, exclusivamente por aminoácidos. Em
outras palavras, fornecem exclusivamente uma mistura de aminoácidos por hidrólise. São as
proteínas que sofreram transformações enzimáticas nas células. Várias classificações têm sido
propostas para as proteínas das quais a menos comumente empregada é baseada na
solubilidade desses compostos em diferentes solventes. Embora essa classificação seja mais
ou menos artificial e de valor limitado devido ao fato de que algumas proteínas de estruturas
diferentes são solúveis no mesmo solvente, enquanto outras de estruturas semelhantes têm
solubilidades diferentes, ela é, até hoje, a mais empregada. As proteínas mais insolúveis são as
escleroproteínas, que possuem estrutura fibrosa, ou seja, são formadas por cadeias de
aminoácidos colocadas paralelamente umas às outras e mantidas unidas por ligações de
hidrogênio e ligações covalentes. Pertencem à classe das escleroproteínas a queratina, que é
a proteína insolúvel de alguns tecidos epiteliais, e o colágeno, que é a proteína encontrada nos
tecidos conectivos. As proteínas fibrosas conhecidas são em número muito pequeno em
comparação às proteínas globulares, cuja estrutura se assemelha mais a uma esfera ou a um
elipsóide, e que podem ser solúveis em água, em soluções de sais neutros, ou ainda, em
soluções acidas e alcalinas, e participam de todas as reações biológicas, as quais necessitam
mobilidade e, portanto, solubilidade.

2. Quais os efeitos da desnaturação das proteínas?

Os principais são: a redução da solubilidade devido ao aumento da exposição de resíduos


hidrofóbicos, mudanças na capacidade de ligar a água; perda da atividade biológica,
aumentada susceptibilidade ao ataque por protease devido a exposição das ligações
peptídicas; aumento da viscosidade intrínseca; Dificuldade de cristalização e o aumento da
reatividade química.

3. Quais os agentes físicos da desnaturação das proteínas? Qual o mais comum deles?

Depende de vários fatores como natureza da proteína, concentração proteica, atividade de


água, pH, força iônica e o tipo de íons presentes. O mais comum é o calor.

4. Quais os agentes químicos da desnaturação das proteínas?

A maioria dos solventes orgânicos podem ativar como desnaturantes.

5. Defina o que são as Propriedades Funcionais das Proteínas.


São propriedades físico-químicas que afetam seu comportamento em sistemas alimentares
durante o preparo, processo, armazenamento, consumo e contribuem para a qualidade e para
atributos sensoriais dos alimentos.

6. Classifique as Propriedades funcionais das proteínas, explicando-as.

São classificadas em 3 grupos principais; propriedade de hidratação: dependem das interações


entre água e as proteínas; propriedade relacionadas com interações com proteínas-proteínas:
formação de gel, coagulação, formação de estrutura como fibra e glúten; propriedades de
superfícies: emulsificação, formação de espuma e de películas.

7. Dê a relação das propriedades funcionais de proteínas requeridas nos seguintes


alimentos:

a) Bebidas, Sopas e molhos

Solubilidade em diversos valores de pH, estabilidade térmica, viscosidade, emulsificação,


retenção de água.

b) Produtos de Panificação

Formação de uma matriz e um filme com propriedade viscoelásticas, coesão, desnaturação


térmica, formação de gel, absorção de água, emulsificação e aeração

c) Derivados de Leite (Sorvetes, Iogurtes)

Emulsificação, retenção de gordura, viscosidade, aeração, formação de gel, coagulação

d) Substitutos de ovos

Aeração. formação de gel.

e) Produtos cárneos (Embutidos, presunto)

Emulsificação, gelificação, coesão, absorção de água e gordura, retenção de água

f) Coberturas

Coesão e adesão.

g) Produtos de Confeitaria.

Dispersibilidade, emulsificação.

8. Que são aminoácidos essenciais?

Cada aminoácido essencial tem funções específicas e vitais para o bom funcionamento do
organismo. Eles são necessários para a construção de tecidos, músculos, alguns hormônios e
enzimas. São adquiridos por meio dos alimentos ou da suplementação.

9. Que são Peptídeos?

São biomoléculas formadas pela ligação de dois ou mais aminoácidos entre um grupo amina
de um aminoácido através de ligações peptídicas estabelecidas entre um grupo amina de um
aminoácido e um grupo carboxila do outro aminoácido.

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