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Bioquímica

Aula 5: Proteínas
Docente: Dra. Jessica Cristina Urbanski

Setembro, 2023
Proteínas
• Enzimas;
• Componentes estruturais (queratina, colágeno,
elastina);
• 20 aa diferentes;
Aminoácidos
• Anfólitos: se comportam tanto com ácidos (ác.
carboxílico) quanto básicos (amina);
• Hidrofobicidade (afetam propriedades físico-químicas
de proteínas e peptídeos);
Proteínas
• Formadas por unidades básicas de aminoácidos,
ligados entre si por ligações peptídicas, formando
polímeros de alto peso molecular.
Propriedades físicas e químicas
Funcionalidade proteínas:
• Forma • Relação
• Composição hidrofobicidade/hidrofilicidade
• Sequência de • Estruturas primárias, secundária,
aminoácidos terciária e quaternária
• Carga líquida e sua • Flexibilidade/rigidez
distribuição • Habilidade de reagir com outros
componentes
Desnaturação proteica
• Alteração da conformação (tridimensional);
Desnaturação proteica
Desnaturação proteica
• A proteína desnaturada: menos solúvel (insolúvel),
aumenta viscosidade do alimento, reatividade dos
grupos laterais, mais sensível hidrólise pelas enzimas
proteolíticas, digestibilidade aumenta (em muitos
casos);
Desnaturação proteica
• Fatores provocam: calor, alteração superfície,
alteração pH e concentrações salinas, desidratação...
Propriedades funcionais proteínas
• Características sensórias pães = viscoelásticas e
formadoras da massa glúten;

Ortolan et al. (2016)


Propriedades funcionais proteínas
• Texturais e suculentas: proteínas musculares (actina,
miosina, actimiosina...)
Propriedades funcionais proteínas
• Estrutura coloidal das micelas da caseína;
Propriedades funcionais
• Emulsificação: salsichas, creme de leite, maionese;
• Hidratação: salsicha, massa de pão e bolo;
• Viscosidade: sopas, molhos, sobremesa;
• Geleificação: queijo, salsicha;
• Espuma: coberturas, bolos, sorvetes;
• Solubilidade: soro de leite.
Emulsificantes
• Sistemas dispersos de 2 líquidos poucos solúveis ou
insolúveis entre si;
• Proteínas são bons agentes emulsificantes (regiões
hidrofílicas e hidrofóbicas);
Hidratação
• Dependem da sua composição de aa e conformação;
• >aa com cadeias hidrofóbicas, menor capacidade
hidratação;
• Cadeias laterais hidrofílicas, que podem estabelecer
mais facilmente pontes de hidrogênio com a água;
• Em baixas concentrações de sais, os sais aumentam
capacidade de fixação da água das proteínas.
Viscosidade
• Medida de sua resistência a fluir ou a romper-se.
• Depende do diâmetro das moléculas;
• Afetada pela temperatura, pH, concentração proteica
e salina.
Geleificação
• Fase intermediária sólido e líquido;
• Geleificação proteica consiste na formação de uma
rede proteica ordenada a partir de proteínas
previamente desnaturadas;
• Maioria dos géis são preparados aquecendo-se uma
solução proteica;
Propriedades espumantes
• Sistemas onde os gases estão dispersos numa fase
liquida, formando bolhas de ar;
• Instáveis;
Solubilidade
• Proteínas requerem alta solubilidade para promover
emulsão, espuma, geleificação e capacidade
espessante;
• Hidrofóbicas e iônicas;
• Baixas concentrações sais aumentam solubilidade;
• T °C 0-40 °C solubilidade aumenta (>40 °C
desnaturação);
Obrigada!
Docente: Dra. Jessica Cristina Urbanski

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