ESTUDO DIRIGIDO REO 03 “ PROTEÍNAS”

Nome: Sarah Elizabeth Agostineto Ribeiro Matrícula: 201720385

1. Relacione e explique as propriedades funcionais das proteínas

(segundo Pour el, 1982).
As propriedades funcionais são quaisquer propriedades que influenciam
na aceitação e utilização dos alimentos ou seus componentes. 
A classificação proposta por Pour-El divide as propriedades em:
 Propriedades hidrofílicas: depende da afinidade da proteína pela água, é
importante em alimentos líquidos e tem baixa solubilidade (é
desfavorável a funcionalidade);
 Propriedade interfásicas: depende da capacidade das proteínas se
unirem e formarem uma película entre duas fases imiscíveis
(emulsificação); 
 Propriedades intermoleculares: depende dá habilidade das proteínas
formarem ligações cruzadas entre si ou com outros compostos (fibras de
proteína);
 Propriedades organolépticas ou sensoriais: sensação sentida na boca
quando se mastiga um alimento sólido. 

2. Classifique e explique as proteínas da carne de mamíferos, do leite

e dos ovos.
As proteínas da carne são classificadas como:
Sarcoplasmáticas (6%): pigmentos e do suco da carne;
 Miofibrilares (9,5%): proteínas dos filamentos;
 Estromáticas (3,0%): tecido conjuntivo. 
As proteínas do leite são classificadas em:
 Caseína (80%): absorção lenta, contribui para a manutenção dos
músculos;
 Lactoglobulina (16%): proteína globular pequena;
 Lactoalbumina (4%): considerada um péptido bioativo.
 As proteínas da carne são classificadas como:
 Clara: solução de várias proteínas (ovoalbumina, conalbumina,
ovomucóide, ovomucina, avidina e ovoglobulina.
 Gema: dispersão de fosfo e lipoproteínas globulares. Proteínas:
fosfovitina, lipovielina e livetina).

3. Classifique as proteínas quanto a alteração na estrutura e explique

a ligação peptídica.
As proteínas podem ser classificadas em três tipos de alterações na
estrutura:
 Proteínas no estado nativo: quando permanece no estado idêntico ao
encontrado no tecido vivo;
 Proteínas desnaturadas: quando as proteínas sofrerem alterações
devido à alteração do pH ou temperatura na sua estrutura secundária,
terciária ou quaternária;
 Proteínas derivadas: sofrem alterações em sua estrutura primária. 
Ligação peptídica são ligações químicas que se estabelecem entre um
grupo carboxila de um aminoácido e um grupo amina de outro aminoácido
subsequente, com síntese resultante em uma molécula de água que será
formada a partir da desidratação e também quebradas por hidrólise.

4. Explicar a reação de coagulação do leite e a importância do íon

cálcio na formação do coalho.
A reação de coagulação do leite é quando tem transformação do leite
líquido para gel, ou seja, coalhada. O processo faz com que ocorra as
modificações físico-químicas nas micelas da caseína, que ocorrerá por ação
enzimática.
As micelas da caseína sofrem ação enzimáticas através do coalho e a
coagulação ocorre em duas partes:
 Fase proteolítica: onde será iniciada pela enzima coagulante k-caseína,
que libera uma fração proteica e se perde no soro, afetando o
rendimento;
  Formação do gel: os componentes são aprisionados em uma estrutura
tridimensional, as micelas se agregam mediadas pelo cálcio. 
O ion cálcio é importante na formação do coalho, as enzimas agem na
“kapa” da caseína destruindo sua capacidade protetora, tornando as partículas
coloidais instáveis na presença de íons cálcio, coagulando o leige, tornando
firme a estrutura tridimensional.

5. Explicar detalhadamente as reações em cadeia e do grupo

carboxílico dos aminoácidos.
As reações em cadeia existentes são três, sendo elas:
 Reação com ácido nitroso: o nitrogênio é desprendido (reação de Van
Slyke);
 Reação com ninidrina: as soluções de aminoácidos são aquecidas com
uma solução alcoólica (indane – 1,2,3 – triona) fazendo aparecer a cor
azul-violeta (esse é um método muito simples e sensível para análise de
aminoácidos);
 Reação de formaldeído: onde os aminoácidos e proteínas combinam
com o formaldeído, eliminando sua elasticidade. 
Os grupos carboxílicos dos aminoácidos participam das mesmas
reações dos ácidos carboxílicos, formando amidas, ésteres, sais e haletos
orgânicos. Essas reações também incluem reações com metais, onde os
aminoácidos formam quelatos na presença de matais pesados. 

6. Explique com detalhes as principais alterações que pode ocorrer

nas proteínas da carne e do leite.
A principal alteração que pode ocorrer tanto na proteína da carne como
na do leite é a desnaturação (perda parcial ou total das estruturas secundária,
terciária ou quaternária, devido ao rompimento das ligações ou interações
covalentes em sua estrutura). A desnaturação pode ocorrer por aquecimento e
tem seus pontos positivos e negativos. Os pontos positivos são: conservação
do leite e da carne, aumento da digestibilidade, utilização das proteínas da
carne e do leite pelos organismos vivos, eliminação da ação de proteínas
naturalmente tóxicas e morte de microrganismos deteriorantes ou causadores
de doenças. Os pontos negativos são: a proteína desnaturada perde a
solubilidade e a funcionalidade. Nas carnes, também tem a desnaturação por
resfriamento (baixas temperaturas) que tem como consequência os efeitos de
sais inorgânicos que ficam na fase liquida nos sistemas congelados.   

7. Explique o que é uma proteína miofibrilar e sua relação com o

“rigor mortis” da carne. Explique o que é o “rigor mortis”.
As proteínas miofibrilares são proteínas formadas por actina e miosina,
elas são contrateis e, nas carnes, representam 50 a 60%. 
O rigor mortis é o endurecimento dos músculos após o abate. 
A relação da proteína miofibrilar e o rigor mortis é que as proteínas
miofibrilares formam estruturas fibrilares que ao se unirem aos feixes formam
um musculo estriado. O complexo actomiosina está ligado a contração e
descontração muscular na presença de ATP e íons Ca e Mg, formando um
mecanismo bioquímico complexo em relação ao rigor mortis. A concentração
de ATP se mantém constante até que os níveis de fosfocreatina se reduzam. E
então o ATP se mantem como forma de energia para as funções musculares.
Porém, na ausência de oxigênio a glicólise converte o glicogênio em ácido
lático. Esse ácido lático que não tem como ser retirado do musculo, e o baixo
pH faz com que a actina e miosina se unam, formando a actomiosina
irreversível. 

8. Classifique as proteínas quanto a estrutura e organização

tridimencional da cadeia. Explique cada uma delas.
Existem três proteínas que apresentam estrutura e organização
tridimensional, são elas:
 Proteínas fibrosas: formadas por cadeias polipeptídicas dispostas em
um eixo comum. Ela é responsável por conduzir a formação de fibras;
 Proteínas globulares: formadas por uma ou mais cadeias polipeptídicas
sobradas sobre si mesmas, tem formato esférico ou globular;
 Proteínas com as duas propriedades: actina, miosina e fibrinogênio. 

9. Explique o mecanismo de atuação da papaína na quebra de

estrutura das proteínas da carne.
 Ela é um amaciante, derivada do mamão e ela quebra as proteínas
solúveis da carne. Ela também degrada a elastina. A papaína causa hidrólise
geral de todos os componentes estruturais do músculo da carne bovina, tendo
uma penetração baixa de 0,5 a 2 mm, tendo necessidade de perfurar a carne
durante sua preparação, para a facilidade da penetração. A maior ação da
papaína ocorre durante a cocção da carne na temperatura de 60 a 80 °C.

10.  Discuta as principais reações químicas que podem ocorrer durante

o processamento de proteínas ou alimentos proteicos.
Pode ocorrer a desnaturação que é a perda parcial ou total das
estruturas secundárias, terciárias ou quaternárias, fazendo com que as
ligações ou interações não covalentes se rompam.
A reação de Maillard é uma das mais importantes reações que acontece
nos alimentos, sendo uma reação química complexa, onde gera diversos
compostos, pode mudar cor, sabor em cafés, chocolate e carnes. Essa reação
constitui fatores de risco para a saúde do consumidor, mas proporciona ao
alimento um sabor desejável.