Aula 03 - Proteínas

Proteínas:
Estrutura e
Propriedades gerais
Selmo
Bioquímica - Fernando Licenciatura em Química
Ligação Peptídica
Ligação covalente que se estabelece entre o grupo α-carboxil de um
aminoácido e o grupo α-amino de outro aminoácido.
Ligação peptídica
Selmo
Ligação Peptídica
Reação de condensação por desidratação

 Ligação entre os aminoácidos não
ocorre espontaneamente.
 Em condições naturais, tal ligação

ocorre no contexto dos ribossomos.
 Quebra da ligação peptídica ocorre

com a participação de enzimas.
Função amida
Selmo
Peptídeos
Molécula resultante da união de 2 ou mais resíduos de
Peptídeo
aminoácidos por meio de ligações peptídicas.
Dipeptídeo
Tripeptídeo
Oligopeptídeo Tetrapeptídeo
2 – 30 aminoácidos
Pentapeptídeo...
Peptídeo Polipeptídeo Mais de 30 aminoácidos
Proteína Polipeptídeo com mínimo de 100 aminoácidos

e peso molecular mínimo de 10.000.
Selmo
Peptídeos
Pentapeptídeo seril-glicil-tirosil-alanil-leucina ou Ser-Gly-Tyr-Ala-

Leu ou SGYAL
Extremidade Extremidade
Aminoterminal Carboxiterminal
ou N-terminal ou C-terminal
Selmo
Peptídeos
Comportamento iônico de peptídeos

 Peptídeos apresentam apenas 1 grupo α-
amino, 1 grupo α-carboxil e os grupos R de
seus aminoácidos como grupos ionizáveis.
 Valores de pKa destes grupos ionizáveis do
peptídeo sofrem alterações em relação aos
observados no aminoácido livre.
 Peptídeos também apresentam um valor
típico de pI.
Selmo
Peptídeos
 Peptídeos e proteínas podem variar enormemente em função do número, tipo e
sequência de aa em sua estrutura.
 Diferentes peptídeos apresentam diferentes propriedades e funções biológicas.
Aspartame – Dipeptídeo Aspartil-

Fenilalanina, com propriedades
adoçantes.
Ocitocina – Hormônio liberado pela
glândula hipófise durante o parto e
amamentação (9 resíduos de aa)
Selmo
Peptídeos
 Peptídeos e proteínas podem variar enormemente em função do número, tipo e
sequência de aa em sua estrutura.
Selmo
Peptídeos
 Composição de aminoácidos das proteínas
pode ser extremamente variável.
Estimativa do número de resíduos de

aminoácidos em um peptídeo
Nº total de aa = MR peptídeo
110*
* Massa molecular média de um
aminoácido.
Selmo
Proteínas – Estruturas Proteicas
Níveis hierárquicos da organização de proteínas
Estrutura Estrutura Estrutura Estrutura

Primária Secundária Terciária Quaternária
Selmo
Estrutura Primária
 Refere-se à sequência de resíduos de aminoácidos unidos entre si por ligações
peptídicas na cadeia polipeptídica.
 As diferenças nas estruturas primárias de proteínas referem-se ao número, tipos
e sequência de aa da cadeia polipeptídica.
Selmo
Estrutura Primária
 A estrutura primária de uma proteína (sequência de
aminoácidos) determina suas estruturas secundária e
terciária.
 A sequência de aminoácidos da proteína está
diretamente relacionada à sua função biológica.
Estrutura da insulina bovina

Selmo
Estrutura Tridimensional de Proteínas
 Ligação peptídica é rígida e planar, com caráter parcial de ligação dupla, permi-
tindo pouca rotação ao redor desta ligação.
Compartilhamento de dois pares de elétrons

entre o O carbonílico e o N da amida,
formando um pequeno dipolo elétrico.
Selmo
 Ligação peptídica é rígida e planar, com caráter parcial de ligação dupla, permi-
tindo pouca rotação ao redor desta ligação.
“Esqueleto” peptídico, com o encadeamento dos átomos N – Cα - C.
Selmo
Estrutura Secundária
 Corresponde ao arranjo espacial dos átomos da cadeia principal de um segmen-
to da cadeia polipeptídica, em função de interações entre os aminoácidos localiza-
dos próximos entre si.
 Não leva diretamente em consideração a conformação das cadeias laterais dos
aminoácidos nem a relação entre diferentes segmentos da proteína.
 Estrutura secundária é mantida e estabilizada por meio de pontes de hidrogênio

entre os grupos peptídicos de resíduos de aminoácidos próximos.
 Pontes de hidrogênio se estabelecem entre o Oxigênio da carbonila de um aa e

o Hidrogênio da amida de outro aa.
Selmo
Estrutura Secundária de Proteínas
1) Alfa-Hélice (α-Hélice)
 Esqueleto peptídico enrolado em torno

de eixo imaginário.
 Grupos R em posição externa.
 Pontes de hidrogênio entre os resíduos
n e n + 4.
Selmo
Restrições que influenciam a estabilidade de uma α-hélice:
 Tendência intrínseca de um resíduo de aa em formar α-hélice, em função da
interferência dos grupos R.
 Interações entre cadeias laterais dos aminoácidos:
 Sequências longas e próximas de Glu e/ou Asp não formam α-hélice em pH 7,0.
 Sequências longas e próximas de Lys e/ou Asn não formam α-hélice em pH 7,0.
 Volume de grupos R adjacentes. Ex: resíduos de Asn, Ser, Thr e Cys desestabilizam
uma α-hélice quando muito próximos.
 Presença de resíduos de Glicina e Prolina, que não formam α-hélice.
 Interações entre os resíduos de aminoácidos das extremidades do segmento

helicoidal e o dipolo elétrico inerente da α-hélice.
Selmo
Aminoácidos carregados positivamente na extremidade
amino-terminal desestabilizam a α-hélice.
Aminoácidos carregados negativamente na extremidade

carboxi-terminal desestabilizam a α-hélice.
Selmo
2) Conformação β ou Folhas β
 Esqueleto peptídico
estendido em zigue-zague,
com cadeias arranjadas lado
a lado, de forma pregueada.
 Grupos R se projetam da
estrutura em direções opostas
(abaixo e acima da folha).
Cadeias antiparalelas – orientações

amino – carboxi-terminal opostas
Selmo
2) Conformação β ou Folhas β
Cadeias Paralelas – mesma orientação

amino – carboxi-terminal
Selmo
3) Voltas β
 Arranjos conectores que ligam estruturas sucessivas de α-hélices e conformações β.
 Comuns na conexão de dois segmentos adjacentes de uma folha β antiparalela.
 Volta de 180° que envolve 4 resíduos de aminoácidos.
 Participação comum de resíduos de Prolina e Glicina.
Selmo
Estrutura Terciária
 Corresponde ao dobramento tridimensional global da cadeia polipeptídica .
 Mantida por interações fracas entre grupamentos das cadeias laterais de
resíduos de aminoácidos localizados distantes entre si na cadeia polipeptídica.
 Interações envolvidas na manutenção das estruturas terciárias de proteínas:

 Pontes de hidrogênio.
 Interações iônicas ou eletrostáticas (pontes salinas).
 Interações hidrofóbicas.
Comparação
 Forças de Van der Waals.
 Ponte de hidrogênio – 20 KJ/mol.
 Pontes dissulfeto.
 Ligação covalente (C-C) – 348 KJ/mol.
Selmo
Estrutura Terciária de Proteínas
A) Pontes de Hidrogênio
 Responsáveis pela constituição e estabilização da
estrutura secundária de proteínas (ponte de hidro-
gênio entre O da carbonila e H da amida de dois
resíduos de aa da cadeia polipeptídica).
 Na estrutura terciária, podem ocorrer entre as cadeias laterais de resíduos de

aminoácidos polares carregados e não carregados.
Selmo
A) Pontes de Hidrogênio
H
CH2 HO CH2 Y Tirosina
Histidina
HN N H Serina e
HO CH S,T
Treonina
R
H
H N CH2 K Lisina
Cisteína e H
Metionina
C,M CH2 S H
R H
N NH R Arginina
H C
NH2+
Glutamato,
O H
Glicina,
E,G,N,Q C H O
Asparagina e Asparagina
Glutamina
R N C N,Q e Glutamina
H
Selmo
B) Interações iônicas ou eletrostáticas

 Ocorrem entre as cadeias laterais de aa carregados com cargas opostas.
 Ocorrem apenas entre resíduos de

aa localizados no interior da proteína.
 Quando cadeias laterais de aa

carregados se localizam na super-
fície da proteína, interações iônicas
se estabelecem com a água.
 São dependentes de pH.
Selmo
C) Interações hidrofóbicas
 Ocorrem entre as cadeias laterais de aa apolares (hidrofóbicos).
 Não resultam de atração química entre grupos hidrofóbicos, mas de sua aproxi-
mação em função da repulsão de moléculas de água.
 Aa com cadeias laterais hidrofóbicas localizam-se no interior das proteínas, como

forma de evitar contato com água.
 Não são dependentes de pH.
Selmo
D) Pontes dissulfeto
 Ligações covalentes entre resíduos de cisteína.
 Catalisadas por enzimas específicas em ambiente
oxidante.
 Podem ocorrer entre resíduos de cisteína de uma
mesma cadeia ou de cadeias polipeptídicas distintas
(estrutura quaternária).
 Raramente ocorrem em proteínas intracelulares,
sendo mais comuns em proteínas secretadas.
Selmo
Interações
Pontes de
iônicas
hidrogênio
Interações de Van der

Waals entre átomos em
contato (preto)
Selmo
Ponte de hidrogênio
Interações hidrofóbicas
Ponte dissulfeto
“Esqueleto”
polipeptídico
Interação iônica
Selmo
Localização de Aminoácidos
Aminoácidos apolares (hidrofóbicos) Aminoácidos polares (hidrofílicos)
Interior da proteína Superfície da proteína

 Estabelecem interações hidrofóbicas  Estabelecem interações iônicas ou
entre si. pontes de hidrogênio entre si.
 Evitam contato com a água.  Interagem com a água, formando
camada de solvatação em torno da
proteína.
 Aa polares não carregados podem ser
encontrados no interior da proteína.
Selmo
Classificação de Proteínas
Quanto à estrutura tridimensional (3-D) global

A) Proteínas fibrosas:
 Cadeias polipeptídicas arranjadas em longos filamentos.
 Estrutura terciária simples, com um único tipo de estrutura secundária.
 Altamente resistentes à tração, envolvidas em funções estruturais, como suporte,
sustentação e proteção externa.
 Insolúveis em água, em função da alta concentração de aa hidrofóbicos.
B) Proteínas globulares:
 Cadeias polipeptídicas dobradas em forma esférica ou globular.
 Estrutura terciária complexa, com diversos tipos de estrutura secundária em
arranjos variados.
 Mais envolvidas em funções de catálise e regulação.
Selmo
A) Proteínas Fibrosas
Ex.1: α-Queratina
 Proteína presente na pele de vertebrados, bem como estruturas associadas, como
pelos, cabelos, lã, cascos, cornos, unhas, penas e bicos.
 Função de proteção mecânica.
 Grande resistência à tração.
 Grande concentração de aminoácidos hidrofóbicos.

 Estrutura secundária: α-hélice para a direita.
 Estrutura tridimensional: duas α-hélices enroladas em paralelo entre si em uma

super-hélice, com aa hidrofóbicos concentrados no interior da estrutura.
 Pontes dissulfeto são comuns na união das cadeias de α-queratina.
Selmo
A) Proteínas Fibrosas – Ex.1: α-Queratina

Organização da α-queratina em um fio de cabelo
Selmo
Ondulação e alisamento dos cabelos
Agente redutor Enrolamento (ou Agente oxidante

esticamento)
Selmo
A) Proteínas Fibrosas
Ex.2: Colágeno
 Proteína presente no tecido conjuntivo de
animais, especialmente na pele, tendões, liga-
mentos, cartilagens e parte orgânica dos ossos.
 Apresenta grande resistência à tração.
 Estrutura primária: sequência repetitiva do

tripeptídeo Gly-X-Y.
 Estrutura secundária: hélice de colágeno, diferente da α-hélice típica, enrolada

no sentido anti-horário e com 3 resíduos de aa por volta.
 Estrutura tridimensional: três cadeias (hélices) supertorcidas entre si, formando

uma torção super-helicoidal tripla.
Selmo
Ex.2: Colágeno
a e b) Hélice de colágeno.
c) Super-hélice tripla de colágeno. Organização das fibrilas de colágeno

Selmo
B) Proteínas Globulares
 Apresentam estrutura tridimensional derivada do dobramento de diferentes
segmentos da cadeia polipeptídica em diferentes estruturas secundárias.
 Sua estrutura tridimensional é um
conjunto de segmentos polipeptídicos
nas conformações α-hélice e folhas β,
ligados por segmentos de conexão.
 O padrão de dobramento da
proteína é determinado por sua
estrutura primária.
 Cada proteína apresenta sua estrutura tridimensional única, que é essencial para a
execução de sua função biológica.
 A conformação enovelada e funcional de uma proteína corresponde ao seu estado
nativo.
Selmo
Selmo
 Apesar da estrutura tridimensional única de uma proteína e da grande variedade
de tipos de dobramento, alguns padrões podem ser reconhecidos.
 Padrões comuns de enovelamento, que podem ser encontrados em diferentes
proteínas, de funções diversas, são denominados motivos ou estruturas super-
secundárias.
 Motivos são combinações de elementos de estrutura secundária e suas conexões.
 Uma única proteína pode apresentar vários motivos estruturais diferentes.
Selmo
Selmo
Selmo
Estrutura Quaternária
 Corresponde à associação de duas ou mais cadeias polipeptídicas (ou subuni-
dades) para a formação da proteína funcional.
 Cadeias polipeptídicas são unidas entre si por interações fracas entre grupamentos
das cadeias laterais de resíduos de aminoácidos ou por pontes dissulfeto.
Estrutura quaternária da hemoglobina – Proteína oligomérica (4 cadeias)

Selmo
Quanto às cadeias polipeptídicas (estrutura quaternária)
Constituídas apenas por uma cadeia

Monoméricas – Sem estrutura quaternária
Constituídas por 2 Homoméricas

Diméricas
cadeias (monômeros) Repetição de
Proteínas monômeros iguais
Oligoméricas Constituídas por poucas

cadeias (monômeros) Heteroméricas
Monômeros
diferentes
Multiméricas Constituídas por várias
cadeias (monômeros)
Selmo
Estrutura Quaternária
Proteína de revestimento de vírus da

Proteína de revestimento do vírus do
poliomielite – Estrutura quaternária
mosaico do tabaco – Estrutura quaternária
icosaédrica multimérica
helicoidal multimérica
Selmo
Estrutura de Proteínas
Resumo Geral das Estruturas Proteicas
Selmo
Selmo
Enrolamento de Proteínas
 Enrolamento (ou dobramento) de algumas proteínas é espontâneo, em função
de sua sequência de aminoácidos, ocorrendo à medida que sua síntese avança.
 Tal enrolamento segue uma sequência hierárquica: estrutura secundária →
estrutura terciária.
Selmo
Enrolamento de Proteínas
Algumas proteínas não se enrolam espontaneamente e necessitam da
colaboração de complexos proteicos especiais, denominados chaperonas, para
direcionarem seu dobramento.
Selmo
Desnaturação proteica
 Processo que leva à perda da conformação nativa de uma proteína: estruturas
quaternária, terciária e secundária → Rompimento de interações fracas.
 Perda da estrutura tridimensional da proteína leva à perda de suas propriedades
biológicas, bem como de sua função.
 Não altera a estrutura primária da proteína → Não há quebra da ligação peptídica.
Selmo
Agentes Desnaturantes
Temperaturas elevadas
Ex.1: Cozimento de ovo – Desnaturação da albumina.
Selmo
Temperaturas elevadas
Ex.2: Preparo de gelatina animal Ex.3: Aquecimento do cabelo –
– Desnaturação do colágeno. Desnaturação da queratina.
Colágeno nativo é insolúvel em água.

Colágeno desnaturado é solúvel em água.
Selmo
Alterações de pH
Ex: Desnaturação da caseína do leite por acidez, para fabricação de derivados do
leite na indústria de laticínios (queijos, coalhadas e iogurtes)
Caseína nativa é solúvel em água.

Caseína desnaturada é insolúvel
em água.
Selmo
Produtos químicos
Ex: Desnaturação da queratina pela aplicação de formaldeído.
Ex: Desnaturação de proteínas por ureia.
Ex: Desnaturação de proteínas por compostos orgânicos.
Adição de ureia e
mercaptoetanol
Selmo
Agitação mecânica
Ex: Desnaturação da albumina ao bater claras em neve.
Selmo
Desnaturação Proteica
Desnaturação reversível
 Na ausência do agente desnaturante, a proteína reassume sua conformação
nativa (estrutura tridimensional).
 Dobramento da proteína é espontâneo → Renaturação espontânea.
Adição de ureia e Remoção de ureia

mercaptoetanol e mercaptoetanol
Selmo
Desnaturação reversível
 Ex: Desnaturação da queratina do cabelo por altas temperaturas.
Chuva
Selmo
Desnaturação irreversível
 Na ausência do agente desnaturante, a proteína não reassume sua conformação
nativa (estrutura tridimensional).
 Dobramento da proteína não é espontâneo → Renaturação não ocorre.
 Ex: Desnaturação da caseína do leite e da albumina do ovo.
Selmo
Quanto à composição
Simples Constituídas apenas por aminoácidos
Lipoproteínas
Glicoproteínas
Proteínas
Riboproteínas
Conjugadas
Fosfoproteínas
Apresentam um grupo
prostético não aminoácido Flavoproteínas
ligado à cadeia de aa
Metaloproteínas
Selmo

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Proteínas:

Reação de condensação por desidratação

 Em condições naturais, tal ligação

 Quebra da ligação peptídica ocorre

Peptídeo Polipeptídeo Mais de 30 aminoácidos

Proteína Polipeptídeo com mínimo de 100 aminoácidos

Pentapeptídeo seril-glicil-tirosil-alanil-leucina ou Ser-Gly-Tyr-Ala-

Comportamento iônico de peptídeos

Aspartame – Dipeptídeo Aspartil-

Estimativa do número de resíduos de

Níveis hierárquicos da organização de proteínas

Estrutura Estrutura Estrutura Estrutura

Estrutura da insulina bovina

Compartilhamento de dois pares de elétrons

“Esqueleto” peptídico, com o encadeamento dos átomos N – Cα - C.

 Estrutura secundária é mantida e estabilizada por meio de pontes de hidrogênio

 Pontes de hidrogênio se estabelecem entre o Oxigênio da carbonila de um aa e

 Esqueleto peptídico enrolado em torno

 Presença de resíduos de Glicina e Prolina, que não formam α-hélice.

 Interações entre os resíduos de aminoácidos das extremidades do segmento

Aminoácidos carregados negativamente na extremidade

Cadeias antiparalelas – orientações

Cadeias Paralelas – mesma orientação

 Interações envolvidas na manutenção das estruturas terciárias de proteínas:

 Na estrutura terciária, podem ocorrer entre as cadeias laterais de resíduos de

B) Interações iônicas ou eletrostáticas

 Ocorrem apenas entre resíduos de

 Quando cadeias laterais de aa

 São dependentes de pH.

 Aa com cadeias laterais hidrofóbicas localizam-se no interior das proteínas, como

 Não são dependentes de pH.

Interações de Van der

Interior da proteína Superfície da proteína

Quanto à estrutura tridimensional (3-D) global

 Grande concentração de aminoácidos hidrofóbicos.

 Estrutura tridimensional: duas α-hélices enroladas em paralelo entre si em uma

 Pontes dissulfeto são comuns na união das cadeias de α-queratina.

A) Proteínas Fibrosas – Ex.1: α-Queratina

Ondulação e alisamento dos cabelos

Agente redutor Enrolamento (ou Agente oxidante

 Apresenta grande resistência à tração.

 Estrutura primária: sequência repetitiva do

 Estrutura secundária: hélice de colágeno, diferente da α-hélice típica, enrolada

 Estrutura tridimensional: três cadeias (hélices) supertorcidas entre si, formando

c) Super-hélice tripla de colágeno. Organização das fibrilas de colágeno

Estrutura quaternária da hemoglobina – Proteína oligomérica (4 cadeias)

Quanto às cadeias polipeptídicas (estrutura quaternária)

Constituídas apenas por uma cadeia

Constituídas por 2 Homoméricas

Oligoméricas Constituídas por poucas

Proteína de revestimento de vírus da

Resumo Geral das Estruturas Proteicas

Colágeno nativo é insolúvel em água.

Caseína nativa é solúvel em água.

Adição de ureia e Remoção de ureia

Simples Constituídas apenas por aminoácidos

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