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Princípios da Ciência e Tecnologia de Carnes

Estrutura do músculo e conversão do

músculo em carne

Sergio Bertelli Pflanzer Sergio.pflanzer spflanzer@gmail.com

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Princípios da Ciência e Tecnologia de Carnes

Parte 1. Estrutura do músculo

Sergio Bertelli Pflanzer Sergio.pflanzer spflanzer@gmail.com

Composição da carcaça

Músculo esquelético
Muscular

Conjuntivo

Nervoso
Composição da Carne

Tecidos da Carne
Proteínas 21%
Muscular
Lipídios 5%
Conjuntivo
Água 72%
Nervoso
Vit, Min, Carb... 2%
Proteínas
 Proteínas

Miosina, Actina, Titina,

Troponina, etc.
60% Miofibrilares Colágeno, Elastina e
6% Estroma-Conjuntivo Reticulina
29% Sarcoplasmáticas
Enzimas e Mioglobina
5% Granular
Estruturais: RS, Mit., Tub.
T, Membranas
 Proteínas

Miosina, Actina, Titina,

Troponina, etc.
60% Miofibrilares Colágeno, Elastina e
6% Estroma-Conjuntivo Reticulina
29% Sarcoplasmáticas
Enzimas e Mioglobina
5% Granular
Estruturais: RS, Mit., Tub.
T, Membranas
Quantidade e Qualidade do Colágeno
 Estroma - Conjuntivo
Fotomicrografias: cortesia de Purslow (2005)

No músculo

95% Colágeno
5% Reticulina
<1% Elastina
Elastina  Elásticas

 Amarelada

 Ligamentos

 Glicina e prolina

 Insolubilidade

 Resistente às enzimas digestivas

 Colágeno
 Ptn mais abundante

 Afeta muito na maciez

 Glicina - 1/3

 Prolina e hidroxiprolina – 1/3

 Fibras praticamente inextensíveis

 Cor branca

 Ligações cruzadas

Fotomicrografias: cortesia de Purslow (2005)

Colágeno

Pectoralis profundus
 Colágeno no m. esquelético

Epimísio
Perimísio

•Epimísio Endomísio

•Perimísio
•Endomísio
Organização do perimísio

- Varia entre espécies

- Varia entre músculos
 23 de agosto de 2013
Lab de carnes-DTA-FEA
 Proteínas

Miosina, Actina, Titina,

Troponina, etc.
60% Miofibrilares Colágeno, Elastina e
6% Estroma-Conjuntivo Reticulina
29% Sarcoplasmáticas
Enzimas e Mioglobina
5% Granular
Estruturais: RS, Mit., Tub.
T, Membranas
 Miofibrilares
Contráteis – 65%
Miosina – 43% Estruturais – 28%
Actina – 22% Desmina - 1%
Titina – 8%
Nebulina – 3%
Reguladoras – 10%
Vinculina – 3%
Troponina – 5%
Outras – 10%
Tropomiosina – 5%
Miofibrilares

Miofibrila
Miofibrilares
Sarcômero
 Contráteis

Miosina

Actina
 Reguladoras

Tropomiosina + troponina = 10% das miofibrilares

Estruturais
Estruturais
Tipos de Fibras musculares

Tipo 1 Tipo 2A Tipo 2B

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Parte 2. Contração do músculo

Sergio Bertelli Pflanzer Sergio.pflanzer spflanzer@gmail.com

 Precisamos de energia
para contração

Homeostase

Ciclo natural para

produção de energia e calor
no músculo

Entradas

Saídas
 Contração

Parece simples mas não é

 Fases da Contração

1 - Estímulo – SNC ou SNP

2 - Potencial de ação até célula muscular

3 - Na célula – liberação de Acetilcolina (neurotransmissor)

4 - Ativa bomba de Sódio e Potássio

5 - Pontencial de ação na membrana celular

6 - Liberação de Cálcio do retícilo sarcoplasmático

7 - Cálcio se liga a troponina

8 - Modifica estrutura da tropomiosina

9 - Miosina (ADP+P) se liga a actina

10 - Contração
1 - Estímulo – SNC ou SNP
 2 - Potencial de ação até célula muscular

3 - Na célula – liberação de Acetilcolina (neurotransmissor)

Junção Mioneural
5 - Pontencial de ação na membrana celular
Fases 2 a 5
 5 - Pontencial de ação na membrana celular

6 - Liberação de Cálcio do retícilo sarcoplasmático

Animação contração - NEUROBIOLOGY
 7 - Cálcio se liga a troponina

8 - Modifica estrutura da tropomiosina

9 - Miosina (ADP+P) se liga a actina

10 - Contração
Contração do músculo esquelético
Animação contração - NEUROBIOLOGY
Action Potentials and Muscle Contraction
Breakdown of ATP and Cross-Bridge Movement During Muscle Contraction
Myofilament Contraction
Sarcomere Contraction
Qual é mais curto?
 Utilização de energia para contração

Bomba de
Bombeamento Relaxamento
sódio e
do cálcio muscular
potássio
Fontes de energia para contração

ATP

Creatina fosfato (CP)

Glicogênio / Glicose
• Aeróbica
• Anaeróbica

Ácidos graxos

Aminoácidos
 Glicogênio / Glicose

2 ATPs

36 ATPs
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3. Conversão do músculo em carne

Sergio Bertelli Pflanzer Sergio.pflanzer spflanzer@gmail.com

 Os músculos não param com
suas funções e se transformam
em carne de repente

Mudanças químicas e físicas ocorrem

desde poucas horas até dias após o
abate

De maneira simplificada, a
conversão nada mais é que
um processo degradativo dos
tecidos
 Homeostase

Ciclo natural para

produção de energia e calor
no músculo

Entradas

Saídas
Após insensibilização
Durante a sangria
 Ciclo natural para
produção de energia e calor
no músculo

Entradas

Saídas
 Músculo

Não recebe mais nutrientes

Não recebe mais oxigênio

Não libera mais calor

Não elimina mais os metabólitos

Não produz energia eficientemente

1 2

3
Pork postmortem temperature decline 1

Produção de calor continua

logo após o abate

Depende do tipo e
localização do músculo

Não exitem mais os

mecanismos de liberação do
calor
Hours PM
 2

• Uso de O2
• Produz mais energia
Metabolismo

• Produz calor
Aeróbio • Produz CO2

• Não usa O2
• Produz pouca energia
• Produz calor
Anaeróbio • Produz ácido lático
2

Velocidade da queda e pH final

determinam características
importantes da carne

Depende de fatores intrínsecos e

extrínsecos
 3

Marsh, 1977. Proceedings of the meat industry research conference.

Aberle, 2001. Principles of meats science.
 Fase lenta

Fase rápida

Fim do ATP
mínima
extensão
°C

Marsh, 1977.
Proceedings of the meat industry research conference.
 3

Rigor Mortis
4 Fases
enrijecimento

• Fase inicial (anaeróbio + CK – produz ATP)

• Não forma complexo actina/miosina
• Matêm função contrátil
Lenta

• Acabou CK, 0 ATP começa a ser esgotado

• Ínicio da formação do complexo actina/miosina
• Começa a ficar pouco extensível e elástico
Rápida

• Não existe mais ATP

• Complexo actina/miosina formado em todas as fibras
• Perde a capacidade extensível e elástica
Estabelecimento

• Maturação

Resolução
 “RIGOR MORTIS”
• É a mais drástica alteração “post mortem”. É semelhante à
contração muscular, mas não tem relaxamento.

• O grau de encurtamento depende de:

– Liberdade para contrair
– Velocidade de resfriamento
– Manipulação do “rigor mortis”
Longo

Curto
 Obrigado

Sergio Bertelli Pflanzer Sergio.pflanzer spflanzer@gmail.com