Bioquímica Aplicada

à Enfermagem
Aminoácidos e Proteínas

Responsável pelo Conteúdo:

Prof. Me. Fabrício Ribeiro de Campos

Revisão Textual:
Prof.ª Esp. Kelciane da Rocha Campos
 Aminoácidos e Proteínas

• Aminoácidos: Introdução, Definição e Estrutura Química;

• Proteínas: Funções e Classificação.

OBJETIVOS DE APRENDIZADO
• Conhecer a estrutura química;
• Conhecer a classificação e funções dos compostos no organismo humano;
• Abordar sobre Aminoácidos e Proteínas, suas principais funções no organismo e constitui-
ção molecular.
UNIDADE Aminoácidos e Proteínas

Aminoácidos: Introdução,
Definição e Estrutura Química
As proteínas, sejam das mais antigas linhagens de bactérias ou das formas de vida
mais complexas na natureza, são construídas com o mesmo conjunto de 20 amino-
ácidos, unidos covalentemente em sequências características, ou seja, são políme-
ros de aminoácidos. Considerando a variabilidade na formação das proteínas pela
sequência de 20 aminoácidos, podemos obter uma formação de 2,4 x 1018 moléculas
diferentes. Essa característica peculiar das proteínas provém da diversidade de ami-
noácidos que as compõem (centenas), podendo haver a repetição de mais de um
aminoácido na cadeia, tornando a construção da molécula de proteína de inúmeras
formas, uma combinação de aminoácidos praticamente infinita.
TRE

ALA GLI ASP ALA GLN SER ALA ALA GLU

GLN
ALA
GLN ALA ALA ARG LIS SER ASP GLI
SER
ASP

LIS ARG GLI GLU FEN TRE TRE ARG ALA

ALA

LIS ALA GLI GLN GLU ARG ASP TRE FEN

FEN

Figura 1 – Sequência de aminoácidos

Fonte: Wikimedia Commons

Os aminoácidos são compostos orgânicos de função mista que apresentam na sua

estrutura um grupo amino (–NH2) e um grupo carboxila (–COOH), uma exceção
seria a prolina, por conter um grupo imino (–NH–) em vez do grupo amino. Eles
possuem uma fórmula estrutural comum, na qual os grupos amino e carboxila estão
ligados ao carbono α, este por sua vez se liga a um hidrogênio e a um outro grupo
chamado cadeia lateral ou grupo R:

AMINA CARBOXILA
H
H O
N C C
H O H
R ADICAL
Figura 2 – Estrutura geral de um aminoácido

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 Com exceção da glicina, todos os aminoácidos comuns possuem o carbono α liga-
do a 4 grupos diferentes: grupo carboxila, grupo amino, grupo R e um hidrogênio; na
glicina, o carbono α está ligado a um outro átomo de hidrogênio e não a um grupo R.

H
H C COOH
NH2
Figura 3 – Carbono α ligado ao hidrogênio

O átomo de carbono α presente nos aminoácidos é chamado de centro quiral,

que significa um átomo de carbono ligado a quatro substituintes diferentes. Dessa
forma, esses grupos podem apresentar-se em dois arranjos únicos, onde os amino-
ácidos possuem dois esteroisômeros possíveis, sendo uma imagem especular não
sobreponível à outra.

Figura 4 – Quiralidade
Fonte: Wikimedia Commons

Os aminoácidos que possuem o carbono α são todos assimétricos, com exceção

da glicina, este não é assimétrico por possuir uma ligação de hidrogênio no lugar do
grupo R, como ocorre frequentemente nos outros aminoácidos. Os aminoácidos com
carbono α assimétrico possuem dois isômeros ativos, são eles o D e L, que repre-
sentam uma imagem espelhada um do outro, conforme Figura 5 a seguir.

Figura 5 – Isômeros
Fonte: Wikimedia Commons

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Tanto os L-aminoácidos quanto os D-aminoácidos são designações historica-

mente utilizadas para L – levorrotatória (rotação da luz polarizada à esquerda) e
D – dextrorrotatória (rotação da luz polarizada à direita). No entanto, nem todos os
L-aminoácidos são levorrotatórios, portanto essas designações L e D referem-se ape-
nas à configuração espacial dos quatro grupos (NH3, COO, H, R) ligados ao carbono
quiral, e não estão relacionadas às propriedades ópticas da molécula, conforme figura
a seguir (D-Gliceraldeído e L-Gliceraldeído):

Figura 6 – D-Gliceraldeio e L-Gliceraldeído

Fonte: Wikimedia Commons

As proteínas encontradas nos seres vivos são formadas por L-aminoácidos,

enquanto os D-aminoácidos são encontrados em certos antibióticos e em alguns
peptídeos da parede celular de algumas bactérias.

A seguir veremos como se classificam os aminoácidos, o que é de extrema impor-

tância para o conhecimento de suas propriedades químicas e para nos aprofundar-
mos um pouco mais na compreensão da bioquímica. Vamos conhecer quais são eles?

Classificação dos Aminoácidos

Os aminoácidos podem ser classificados de acordo com o seu grupo R conectado
ao carbono α. As propriedades das cadeias laterais (grupo R) dos aminoácidos são
importantes principalmente pelo fato de algumas delas terem afinidade pela água e
outras não, isso é decisivo para a conformação das proteínas e para sua função.

Os aminoácidos são classificados de acordo com a polaridade do grupo R em

duas grandes categorias:
• Aminoácidos apolares (grupo R hidrofóbico);
• Aminoácidos polares (grupo R hidrofílico).

Hidrofóbico: não tem afinidade com a água; “aversão à água”, são aqueles que não inte-
ragem com a água, sendo insolúveis na mesma.
Hidrofílico: interagem com a água; são compostos polares capazes de interagir com os di-
polos da água, sendo, então, solúveis na água.

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 Os aminoácidos apolares possuem grupos R constituídos por cadeias orgânicas
com caráter de hidrocarbonetos, que não interagem com a água e possuem geral-
mente uma localização interna na molécula da proteína, estabilizando-a através de
ligações hidrofóbicas. Exemplos: alanina, valina, leucina, isoleucina, metionina, pro-
lina, fenilalanina e triptofano.

Figura 7 – Aminoácidos apolares

Fonte: Adaptado de Wikimedia Commons

Os aminoácidos polares possuem nas cadeias laterais (R) grupos com carga elétri-
ca líquida ou grupos com cargas residuais, portanto são capazes de fazer ligações de
hidrogênio com a molécula de água e por isso são hidrofílicos. Encontram-se geral-
mente na superfície da molécula proteica. São divididos em 3 categorias, de acordo
com a carga apresentada pelo grupo R em soluções neutras (pH: 7,0):
• Aminoácidos polares ácidos: se a carga líquida for negativa (aspartato
e glutamato);
• Aminoácidos polares básicos: se a carga líquida for positiva (lisina, arginina
e histidina);
• Aminoácidos polares sem carga: se a cadeia lateral não apresentar carga líquida
(serina, treonina, glicina, tirosina, aspargina, cisteína e glutamina).

A seguir, na Figura 8, estão os 20 aminoácidos comuns da proteína classifica-

dos de acordo com o grupo R: polar, apolar, aromáticos, carregados positivamente,
negativamente e não carregados.

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UNIDADE Aminoácidos e Proteínas

Figura 8 – Os 20 aminoácidos que compõem a proteína segundo a classificação do grupo R

Fonte: NELSON; COX, 2019

Além disso, os aminoácidos ainda são classificados em essenciais e não essenciais:

• Os aminoácidos essenciais são aqueles que não podem ser produzidos pelo
organismo humano. Dessa forma, são somente adquiridos pela ingestão de ali-
mentos vegetais ou animais. São eles: fenilalanina, isoleucina, leucina, lisina,
metionina, treonina, triptofano, histidina e valina;
• Os aminoácidos não essenciais são aqueles que o próprio corpo humano
pode sintetizar. São eles: alanina, asparagina, ácido aspártico, ácido glutâ-
mico e serina.

Outra característica dos aminoácidos são as ligações peptídicas. Eles se ligam

uns aos outros formando cadeias polipeptídicas. Essa ligação covalente é forma-
da pela desidratação (remoção da molécula de água) de um grupo carboxila e de
um grupo amino (essa ligação carbono-nitrogênio é obtida por exclusão de uma
molécula de água). Quando duas moléculas de aminoácidos se ligam, formam um
dipeptídeo. A seguir, a ligação de dois aminoácidos através da ligação peptídica, com
exclusão da molécula de água.

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 Figura 9 – Ligação peptídica
Fonte: Wikimedia Commons

A cadeia polipeptídica pode conter de 2 a milhares de aminoácidos (resíduos

de aminoácidos – eliminação de uma molécula de água). Quando há ligação entre
duas moléculas de aminoácidos, temos um dipeptídio; quando há ligação entre três
moléculas, obtemos um tripeptídio; e assim por diante; polímeros com até 30 ami-
noácidos temos um oligopeptídio e acima disso um polipeptídio.

Como dito anteriormente, os aminoácidos são as unidades formadoras das proteínas

e todas elas são formadas por L-aminoácidos (proteínas dos seres vivos), numa sequência
de 20 aminoácidos. A seguir, a relação dos 20 aminoácidos que compõem as proteínas.

Figura 10 – Os 20 aminoácidos que compõem as proteínas

Fonte: Reprodução | Infoescola

Vamos estudar um pouco mais sobre as proteínas? No próximo tópico, abordare-

mos um pouco mais sobre elas!

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UNIDADE Aminoácidos e Proteínas

Proteínas: Funções e Classificação

As proteínas são moléculas maiores, sendo formadas por centenas de ligações
simples. Sua organização espacial é resultante dos tipos de aminoácidos que as com-
põem e a forma como eles estão dispostos.

Figura 11 – Elementos da cadeia proteica

Fonte: Wikimedia Commons

Elas constituem o componente celular mais abundante e possuem as mais va-

riadas formas e funções. As proteínas desempenham diversas funções em nosso
organismo, tais como:
• Enzimas: atividade catalítica (todas as reações químicas das células são catalisa-
das por uma enzima);
• Proteínas transportadoras: atuam como transportadoras de íons ou moléculas
específicas. Ex.: hemoglobina transporta oxigênio para os tecidos periféricos;
lipoproteínas transportam lipídios do fígado para outros órgãos;
• Proteínas dos nutrientes: ovoalbumina (proteína da clara de ovo), caseína (pro-
teína do leite);
• Proteínas de defesa: as imunoglobulinas ou anticorpos. O fibrinogênio e a
trombina participam da coagulação do sangue, que previne a perda de sangue
quando o sistema vascular é lesado;
• Proteínas reguladoras: a insulina, que regula o metabolismo dos açúcares, e o
hormônio do crescimento da hipófise;
• Proteínas estruturais: o colágeno, que é um componente das cartilagens; e a
queratina, que é uma proteína presente no cabelo, nas unhas e nas penas das aves.

O que faz uma proteína se tornar uma enzima, um hormônio, uma proteína estrutural, ou
ainda um anticorpo? Como elas se diferem quimicamente?

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 Vou ajudar você nessas questões. Vamos continuar?

As proteínas diferem umas das outras porque elas possuem um número e uma
sequência de resíduos de aminoácidos que são diferentes entre si. Todas elas passam
por mudanças em sua estrutura, variando desde formas mais sutis até formas mais
significativas. A ausência de estrutura predefinida é de fundamental importância
para as suas diversas funções. Uma simples mudança ou substituição de um amino-
ácido em sua estrutura proteica pode alterar totalmente sua função.

As proteínas podem ser classificadas de acordo com a sua composição:

• Baseada na quantidade de cadeias polipeptídicas, podem ser:
» Monoméricas: a molécula de proteína é formada por apenas uma cadeia
polipeptídica (ex.: mioglobina);

Figura 12 – Mioglobina
Fonte: Wikimedia Commons

» Oligoméricas: a molécula de proteína é formada por duas ou mais cadeias

polipeptídicas (ex.: hemoglobina).

Figura 13 – Hemoglobina
Fonte: Wikimedia Commons

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• Baseadas no tipo de moléculas que as compõem:

» Simples: contém somente aminoácidos na cadeia (albumina);
» Conjugadas: contêm outras moléculas em sua estrutura, podendo ser ami-
noácidos modificados ou até mesmo outros componentes não proteicos (ex.
lipoproteínas, glicoproteínas e hemoglobina glicolisada).

As proteínas também são classificadas quanto à forma:

• Globulares: possuem uma ou mais cadeias polipeptídicas organizadas de forma
esférica; geralmente são solúveis em água e desempenham funções dinâmicas;

Figura 14 – Proteína globular – Hemoglobina

Fonte: Wikimedia Commons

• Fibrosas: possuem forma alongada, geralmente insolúveis em água, possuem pesos

moleculares muito elevados e desempenham funções estruturais (colágeno).

Figura 15 – Estrutura do colágeno

Fonte: Getty Images

A estrutura das proteínas pode ser definida em 4 níveis: estrutura primária, se-
cundária, terciária e quaternária. A estrutura primária é caracterizada pela sequência
de aminoácidos da cadeia polipeptídica, essa determinação é caracterizada genetica-
mente e é específica para cada proteína; além disso, ela é a base para a formação de
todas as outras estruturas proteicas. A seguir, na Figura 16, observamos a sequência
dos aminoácidos dispostos na cadeia polipeptídica.

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 Figura 16 – Estrutura primária da proteína
Fonte: Adaptado de VOET; VOET, 2011

A estrutura secundária é caracterizada por arranjos regulares tridimensionais

constituídos por segmentos de cadeias polipeptídicas, possuindo duas organizações
estáveis: α-hélice (enrolamento da cadeia polipeptídica ao redor de um eixo) e folha
β pregueada (interação lateral de segmentos de uma cadeia polipeptídica ou de ca-
deias diferentes). Essas cadeias podem variar de algumas a dezenas de aminoácidos
conforme a proteína. Ambas as organizações estáveis são estabilizadas por pontes
de hidrogênio, que, apesar de serem fracas, devido ao alto número destas ligações
são capazes de manter a estrutura, conferindo-lhe estabilidade. Um exemplo dessa
proteína são as mioglobinas (proteínas de músculo responsáveis por transportar oxi-
gênio), que apresentam 80% do seu volume organizado em α-hélice.

Figura 17 – Estruturas secundárias da proteína

Fonte: Adaptado de VOET; VOET, 2011 e Wikimedia Commons

Figura 18 – Mioglobina: os espirais representam as estruturas

α-hélice, alternando com segmentos desenrolados
Fonte: Wikimedia Commons

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A estrutura terciária representa o dobramento terminal da cadeia polipeptídica

por interações entre α-hélice ou folha β pregueada, ou mesmo por regiões sem es-
trutura definida. Conforme discutido anteriormente, graças às ligações de hidrogênio
das estruturas secundárias, são capazes de manter os dobramentos da estrutura ter-
ciária (devido ao grande número de ligações fracas de pontes de hidrogênio). Essas
ligações podem ser dos tipos: pontes de hidrogênio, interações hidrofóbicas, ligações
iônicas ou salinas.

Figura 19 – Estrutura terciária da proteína

Fonte: Adatado de VOET; VOET, 2011

Figura 20 – Estrutura terciária da cadeia polipeptídica apresentando

segmentos de α-hélice, folha β pregueada e sem estrutura regular
Fonte: wikiciencias.casadasciencias.org

Já a estrutura quaternária refere-se a duas ou mais cadeias polipeptídicas para com-

por a proteína funcionante, é constituída por ligações não covalentes entre as cadeias
(subunidades), as mesmas que mantêm as estruturas terciárias. Essas subunidades que
compõem a proteína podem ser as mesmas ou diferentes; um exemplo seria a hemo-
globina, formada por 4 cadeias polipeptídicas sendo iguais aos pares (duas a duas).

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 Figura 21 – Estrutura quaternária exemplificada pela Hemoglobina
Fonte: Wikimedia Commons

Figura 22 – Estrutura quartenária da proteína

Fonte: Adaptado de VOET; VOET, 2011

Alterações Estruturais das Proteínas

No momento em que as proteínas são produzidas no interior das células, sua
estrutura primária altera-se para formar a estrutura secundária, em seguida a terci-
ária e posteriormente a quaternária. Toda proteína possui sua conformação normal,
chamada de nativa. A proteína pode ser isolada e purificada, alterando sua estrutura
original e suas funções. Para isso, são aplicadas alterações físicas e químicas no seu
meio ambiente, afetando sua conformação e estrutura espacial, e ela perde, assim, a
sua função biológica. A esse processo chamamos de desnaturação, e a proteína é
chamada de desnaturada. Nesse processo, a conformação nativa da proteína é cor-
rompida e ocorre a quebra das ligações não covalentes, permanecendo as ligações
peptídicas, e como resultado há uma cadeia polipeptídica alongada.

Figura 23 – Desnaturação da proteína

Fonte: Adaptado de Getty Images

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UNIDADE Aminoácidos e Proteínas

O processo de desnaturação das proteínas pode ser realizado, experimentalmente,

por diversas formas, a fim de romper as ligações não covalentes, são elas por:
• Aquecimento da proteína;
• Valores de pH muito altos ou baixos;
• Adição de solventes orgânicos;
• Detergentes e sabões.

A desnaturação das proteínas pode ser irreversível, tornando-as insolúveis; como

exemplo, o aquecimento da albumina do ovo e a acidificação bacteriana da caseína
do leite.

Uma vez desnaturadas, as proteínas também podem se renaturar, desde que reti-
radas as condições desnaturantes, assim podem retornar à sua conformação nativa –
esse processo denomina-se renaturação. Esse processo de renaturação nos permite
concluir que a estrutura espacial de uma proteína é consequência de suas estruturas
primárias, isto é, caracterizada exclusivamente por sua cadeia de aminoácidos.

Além desses processos de desnaturação e renaturação, é importante sabermos

também que podemos aplicar métodos de purificação de proteínas para realizarmos
sua separação, a fim de fornecer informações em relação às características estru-
turais, funções, massa molecular e número de subunidades de que são compostas.
Esses métodos incluem:
• Cromatografias: em coluna, de exclusão, de troca iônica, de afinidade;
• Eletroforese (papel e em gel).

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Material Complementar
Indicações para saber mais sobre os assuntos abordados nesta Unidade:

Livros
Bioquímica humana
DAU, A. P. A. Bioquímica humana. São Paulo: Pearson, 2015. (e-book)
Bioquímica
BERG, J. M. et al. Bioquímica. 7ª ed. Rio de Janeiro: Guanabara Koogan, 2014.
(e-book)
Princípios de bioquímica de Lehninger
NELSON, D. L.; COX, M. M. Princípios de bioquímica de Lehninger. 6ª ed. São
Paulo: Artmed, 2014
Bioquímica básica
MARZZOCO, A.; TORRES, B. B. Bioquímica básica. 4ª ed. Rio de Janeiro:
Guanabara Koogan, 2015.

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Referências
DAU, A. P. A. Bioquímica humana. São Paulo: Pearson, 2015. (e-book)

NELSON, D. L.; COX, M. M. Princípios de bioquímica de Lehninger. 6ª ed. São

Paulo: Artmed, 2014.

VOET, D.; VOET, J. G.; Bioquímica, 4ª edição, 2011, Editora Artmed.

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