CENTRO DE CIÊNCIAS AGRÁRIAS

DISCIPLINA: BIOQUÍMICA

– Aminoácidos e Peptídeos

Silvanda de Melo Silva –

CCA/UFPB
 Aminoácidos – Umidade
fundamental das proteínas.
 Proteínas
Proteínas – Macromoléculas de
aminoácidos mais abundantes nos seres
vivos, presentes em todas as células e em
todas as partes da célula.

•Proteínas – Cadeias de aminoácidos que

são ligados entre si através de um tipo
específico de ligação covalente: a ligação
peptídica.
 Proteínas
Proteínas – Macromoléculas de
aminoácidos mais abundantes nos seres
vivos, presentes em todas as células e em
todas as partes da célula;

•Proteínas – Cadeias de aminoácidos que

são ligados entre si através de um tipo
específico de ligação covalente;
•Proteínas possuem uma ampla variedade de funções
vitais.
Estrutura de um aminoácido
 Estrutura de um aminoácido
• Aminoácidos – Aspectos estruturais comuns:

• 20 aminoácidos (AA)– definem o alfabeto no

qual a linguagem da estrutura das proteínas é
escrita;
• Todos AA: possuem um grupo carboxílico, um
grupo amínico e um átomo de H, ligados a um
mesmo carbono (carbono α);
 Estrutura de um aminoácido
• Aminoácidos – Aspectos estruturais comuns:

• Estrutura geral dos aminoácidos: Com

exceção da natureza do grupo R, essa
estrutura é comum para todos os
aminoácidos, exceto prolina ;

• R  representa o grupo ou cadeia lateral, que

é diferente em cada aminoácido;
 Estrutura de um aminoácido
• Os AA diferem entre si pela sua cadeia lateral, o grupo
R, que variam em estrutura, tamanho, carga elétrica e
influência da solubilidade do AA em água;

• Os 20 AA das proteínas são referidos como

aminoácidos primários, padrão ou normais, para
distinguir daqueles que compõem a proteína depois da
modificação que se segue a síntese;
• Os AA padrão são reconhecidos com a abreviatura de 3
letras e o símbolo de uma letra, para resumidamente
indicar a composição e sequência de AA na proteína;
 Estrutura de um aminoácido
• Os AA diferem entre si pela sua cadeia lateral, o
grupo R, que variam em estrutura, tamanho, carga
elétrica e influência da solubilidade do AA em
água;

• Os 20 AA das proteínas são referidos como

aminoácidos primários, padrão ou normais, para
distinguir daqueles que compõem a proteína
depois da modificação que se segue a biossíntese;
 Nomenclatura dos aminoácidos
• Os AA padrão são reconhecidos com a
abreviatura de 3 letras e o símbolo de uma
letra, para resumidamente indicar a
composição e sequencia de AA na proteína;
Nomenclatura dos aminoácidos
AMINOÁCIDO ABREVIATURA SIMBOLO
Glicina Gli G
Valina Val V
Alanina Ala A
Leucina Leu L
Isoleucina Ile I
Cisteína Cis C
Metionina Met M
Triptofano Tri W
Fenilalanina Fen F
Prolina Pro P
Asparagina Asn N
Glutamina Gln Q
Serina Ser S
Treonina Tre T
Tirosina Tir Y
Lisina Lis K
Arginina Arg R
Histidina His H
Aspartato Asp D
Glutamato Glu E
 Estrutura de um aminoácido
• Em todos AA, exceto glicina, o carbono α é
assimétrico, ligados por quatro diferentes grupos
substituintes;
• Os AA podem ser classificados de acordo com o
grupo R:
• Polaridade – tendência de interagir com água a
um pH fisiológico (próximo de 7);

• Os AA variam de totalmente não polar ou

hidrofóbico (insolúvel em água), para altamente
polar (solúvel em água);
Os 20 aminoácidos presentes nas proteínas
Aminoácidos hidrofóbicos – Grupo R não-polar
Ligação ponte dissulfêto
Ligação ponte dissulfêto
Aminoácidos hidrofílicos – Grupo R Polar (Neutros)
Aminoácidos hidrofílicos – Grupo R Polar (Neutros)
Aminoácidos hidrofílicos – Grupo R Polar (Ácidos)
Os aminoácidos incomuns nas proteínas
Os aminoácidos incomuns nas proteínas
Os aminoácidos atuam como ácidos e bases
- Anfotéricos -
 Proteínas são as mais versáteis das
moléculas bioativas
• Importante para a estrutura e função
– Compõem cerca de 50% do peso seco da maioria das
células
• Várias funções
– Suporte
– Estrutura
– Transporte
– Defesa
– Catálise
– Regulação
– Motilidade

3-25
A ligação peptídica
Formação e degradação da ligação
peptídica

3-28
Formação e degradação da ligação
peptídica

3-29
O peptídio

3-30
O peptídio

3-31
 A ÁGUA
• A água e seus efeitos sobre biomoléculas
dissolvidas
 - A água e seus efeitos sobre biomoléculas
dissolvidas
• - A molécula de água e seus produtos de
ionização (H+ + OH-), influenciam
profundamente a estrutura, automontagem, e
propriedades de todos os componentes
celulares, incluindo enzimas e outras
proteínas, ácidos nucleicos e lipídeos.
•
 - A água e seus efeitos sobre biomoléculas
dissolvidas
• - A molécula de água e seus produtos de ionização (H+
+ OH-), influenciam profundamente a estrutura,
automontagem, e propriedades de todos os
componentes celulares, incluindo enzimas e outras
proteínas, ácidos nucleicos e lipídeos.
• - Pontes de hidrogênio  a força coesiva que torna
a água líquida à temperatura ambiente e que
favorece a extrema ordem típica das moléculas, é
resultante da atração eletrostática entre o átomo de
oxigênio de uma molécula de água e o hidrogênio da
outra
 - A água e seus efeitos sobre biomoléculas
dissolvidas
• - A água interage eletrostaticamente com solutos carregados ;
• - Ácidos (doador de próton) e bases (aceptor de próton) fracos,
ionizados, possuem constantes de dissociação (Ka) características;
• - Constante de dissociação (Ka)  Ácidos fortes possuem Ka
altos, enquanto ácidos fracos possuem Ka baixos;
• CH3COOH  H+ + CH3COO-
•
• - [H+] + [CH3COO-]
• Ka = -------------------------
• [CH3COOH]
 - A água e seus efeitos sobre biomoléculas
dissolvidas
• - Quanto mais fortemente o ácido é dissociado, mais baixo
é o seu pKa;
• - pKa = Conceito análogo ao de pH, representa a medida da
tendência do grupo para doar um próton, que é revelado
através de curvas de titulação;
• - Poder tampão  são sistemas aquosos que tendem a
resistir a mudanças em seu pH quando pequenas
quantidades de ácidos (H+) ou bases (OH-) são adicionadas;
• - AA atuam como ácidos (doador de próton) e
como bases (aceptor de próton);
• AA possuem curvas de titulação características que
definem suas cargas eletrostáticas :
- A água -
 - pI--

- Ponto isoelétrico ou isoelétrico pH (pI)

Ponto de inflexão entre dois estágios de uma
curva de titulação onde o aminoácido se
apresenta em sua forma dipolar, totalmente
ionizado mas sem nenhuma carga elétrica;
- Efeito da água sobre os solutos -
 A água
- Pontes de hidrogênio -
Características da curva de titulação dos
aminoácidos
- pK e pI -
Características da curva de titulação dos
aminoácidos
- pK e pI -
Características da curva de titulação dos
aminoácidos
- pK e pI -
Características da curva de titulação dos
aminoácidos
- pK e pI -
Perguntas são bem vindas!

Obrigada!

Silvanda de Melo Silva – CCA/UFPB