Aula 4: Peptídeos

PROFª MED VET BRUNA MARTINS MOTA

INTRODUÇÃO
• Variam em tamanho (2-3 a
milhares de resíduos de aa
ligados)
• Ligações peptídicas
- Desidratação e condensação
- Dipeptídeos, tripeptídeos...
- Oligopeptídeo, polipeptídeo
(massa < 10.000) Resíduo:
- Proteínas: Milhares - Aminoterminal (N-terminal)
- Carboxiterminal (C-terminal)
 INTRODUÇÃO

Hidrólise da ligação peptídica é exergônica, mas

requer alta energia de ativação
- Maior estabilidade
IONIZAÇÃO
• Pka diferente
• Grupos R podem se ionizar
• Possuem curvas de titulação e pI
- Resíduo ≠ aa
 TAMANHO E COMPOSIÇÃO
• Hormônios: pequenos peptídeos
Ex: ocitocina (9aa)
• Titina (26.926aa)
❑As proteínas podem ter mais de 1 cadeia polipeptídica (proteínas
multissubunidade)
- Mínimo 2 cadeias iguais = proteína oligomérica, com seus protômeros
Ex: Hemoglobina => 2 cadeias α e 2 cadeias β, pareadas α-β
 TAMANHO E COMPOSIÇÃO
• Se a ligação for covalente, são chamados de cadeias
Ex: ligações dissulfeto na insulina

• Os aa variam na quantidade (e ordem) em que aparece na proteína – estrutura e

função

• O nº de resíduos de aa na proteína pode ser calculado, dividindo a massa

molecular por 110
 Outros Grupos
• Proteína simples
Ex: Ribonuclease A

• Proteína conjugada
- Grupo prostéticos (função biológica)
Ex: Lipoproteínas, metaloproteínas