FACULDADE DE MEDICINA

DEPARTAMENTO DE BIOQUÍMICA
BIOQUÍMICA ESTRUTURAL

ENZIMAS Armando Filipe

 SUMÁRIO

• INTRODUÇÃO
• IMPORTÂNCIA DAS ENZIMAS
• CONCEITOS IMPORTANTES
• PROPRIEDADES
• COMPOSIÇÃO QUÍMICA
• MECANISMO DE AÇÃO
• CLASSIFICAÇÃO/NOMECLATURA
• FACTORES QUE INFLUENCIAM A ACTIVIDADE ENZIMÁTICA
 PRÉ TESTE

• O QUE ENTENDE POR HOLOENZIMA?

• QUE NOÇÃO TEM SOBRE INIBIDOR REVERSÍVEL?

• ALGUMAS ESTRATÉGIAS DE REGULAÇÃO DAS ENZIMAS

 INTRODUÇÃO
• Duas condições fundamentais para haver vida

• A capacidade do organismo em se autorreplicar

• A capacidade de catalisar reações químicas com surpreendente
eficiência e selectividade
O2
Sacarose  CO2 e H2O

Saco de açúcar  armazenado durante Sacarose   energia em

anos segundos
processo lento (favorável) 
catálise
(tempo útil)
OMP descarboxilase: promove a descarboxilação da orotidina (se espontaneamente,
levaria 78 milhões de anos
• CATÁLISE

• CATALIZADOR
• São maioritariamente proteínas, e como tal, produzidas sob controlo do DNA

• Com as enzimas, as células executam em milésimos de segundos a síntese de

moléculas que in victro , sem enzimas levariam semanas para serem realizadas

• Poder catalítico extraordinário (maior do que os catalisadores sintéticos)

• Alto rendimento

• Alto grau de especificidade

• São os efetores da informação genética contida no DNA

• Actuam à temperatura do organismo e limites definidos de pH

• Área medica (doenças; diagnóstico/prognóstico; tratamento)

• Por serem catalisadores eficientes, são utilizadas para síntese in victro

em laboratório experimental na produção industrial (engenharia química,
de alimentos e agricultura)
 CONCEITOS IMPORTANTES

• Enzimas: catalisadores biológicos, viabilizam a actividade celular,

quebrando ou juntando moléculas para formar novos compostos

• Com excepção de um pequeno grupo de moléculas de RNA (Ribozimas),

que têm actividade catalítica, as enzimas são proteínas
 PROPRIEDADES
• Actividade catalítica: depende da integridade da sua conformação
proteica nativa (alta eficiência, grau de especificidade, regulação)

• Quando desnaturada ou dissociada em subunidades a actividade

catalítica é destruída
• Quando fraccionada em aa constituintes - actividade catalítica é sempre
destruída
• As estruturas proteicas primária, secundária, terciária e quaternária são
essenciais para a actividade catalítica
 COMPOSIÇÃO QUÍMICA

• APOENZIMA OU APOPROTEÍNA: componente proteico da enzima

• COFATOR:
• Iões metálicos: Fe2+, Mg2+, Mn2+, Zn2+
• Moléculas orgânicas não proteicas: coenzimas (carregadores
transitórios de grupos funcionais específicos, derivados de nutrientes
orgânicos)
• GRUPO PROSTÉTICO: enzima ligada covalentemente ao cofator (coenzima
ou iões inorgânicos)
• HOLOENZIMA: enzima completa, catalíticamente ativa, ligada à sua
coenzima e/ou ião metálico
 ENZIMAS – ESTRUTURA

Estrutura Holoenzima
Enzimática

Proteína Cofator
Ribozimas
Apoenzima ou Pode ser:
Apoproteína • íon inorgânico
RNA • molécula orgânica

Coenzima
Se covalente
Grupo Prostético
Fig. 5.6

(funcional – ativa)
• Transportadoras de hidrogênio
• Transportadoras de grupos químicos
Característica Enzimas Catalisadores Químicos

Especificidade ao substrato alta baixa

Sensibilidade à T e pH alta baixa

Custo de obtenção (isolamento e purificação) alto moderado

Formação de subprodutos baixa alta

Atividade Catalítica (temperatura ambiente) alta baixa

sim não
Presença de cofatores
 LOCAL ONDE ATUAM AS ENZIMAS

• Enzimas intracelulares: no citosol e/ou associadas a organoides

• Unilioculares: encontram-se em um único local celular

• Biloculares: estão presentes em dois lugares diferentes

• Exemplos:
• Uniloculares: lactato desidrogenase: citosol
• Biloculares: GOT; malato desidrogenase: citosol e mitocôndrias
• Padrão enzimático: distribuição e conteúdo das enzimas nos tecidos ou
órgãos

• Endoenzimas: enzimas intracelulares, atuam dentro das células que à

produzem

• Exoenzimas: extracelulares, são sintetizadas na célula, mas atravessam a

membrana cellr para actuar no espaço peri plasmático ou nas imediações
da célula
 MECANISMO DE ACÇÃO

Não são consumidos na reação

Catalase
H2O2 H2 O + O2

E+S E+P
 Atuam em pequenas concentrações

decompõe
1 molécula de Catalase 5 000 000 de moléculas de
H2O2
pH = 6,8 em 1 min

Número de renovação = n° de moléculas de substrato convertidas em produto

por uma única molécula de enzima em uma dada unidade de tempo.
Não alteram o estado de equilíbrio

•Abaixam a energia de ativação;

Energia Energia de ativação sem enzima

Energia de ativação com enzima
Diferença entre S
a energia livre P
de S e P

Caminho da Reação
 ACÇÃO ENZIMÁTICA

• A molécula da enzima possui um ou mais centros activos (sítio activo ou de

ligação)

E+S ES P+E

Substrato se liga ao
SÍTIO ATIVO
da enzima
 MODELOS DE LIGAÇÃO ENZIMA-SUBSTRATO

 Modelo Chave-fechadura Emil Fischer (1894)

 Modelo do Encaixe Induzido

Chave-fechadura Encaixe Induzido

HEXOKINASE

ENCAIXE INDUZIDO
 NOMENCLATURA E CLASSIFICAÇÃO

• Nome usual: utiliza nomes de enzimas consagrados pelo uso, como por
exemplo: tripsina, pepsina, ptialina.
• Nome recomendado: utilizado no dia a dia, utiliza o sufixo "ase" para
caracterizar a enzima; geralmente menciona-se o substrato, ou seja, a
molécula na qual a enzima exerce sua ação catalítica.
- Urease : catalisa a hidrólise da uréia em amônia e CO2;
- Arginase : catalisa a hidrólise da arginina em ornitina e uréia;
- Fosfatase : catalisa a hidrólise de ésteres de fosfato.
• Classificação sistemática: sistema internacional de classificação das
enzimas (IUBMB)

• Nome sistemático: é mais complexo que os anteriores e dá informações

precisas sobre a função metabólica da enzima. Este sistema de
classificação divide as enzimas em seis classes principais, nas quais
estão inclusas subclasses de acordo com o tipo de reação catalisada.
• Classe 1. Óxido-redutases: reações de óxido-redução ou transferências de
elétrons (íons hidreto ou átomos de H). Exemplos: desidrogenases e
peroxidases.
• Classe 2. Transferases: reações de transferências de grupos funcionais entre as
moléculas. Exemplos: aminotransferases e quinases.
• Classe 3. Hidrolases: reações de hidrólise, em que ocorre a quebra de uma
molécula em moléculas menores com a participação da água. Exemplos:
amilase, pepsina e tripsina.
• Classe 4. Liases: reações em que pode ocorrer a adição de grupos a duplas
ligações ou a remoção de grupos deixando dupla ligação. Exemplo: fumarase.
• Classe 5. Isomerase: reações em que ocorrem a formação de isômeros.
Exemplo: epimerase.
• Classe 6. Ligase: reações de síntese em que ocorre a união de moléculas com
gasto de energia, geralmente, proveniente do ATP. Exemplo: sintetases.
• Código de 4 dígitos que caracteriza o tipo de reação catalisada

• EC (emzyme commission)
• 1º dígito – classe
• 2º dígito – subclasse
• 3º dígito – sub-subclasse
• 4º dígito – indica o substrato
Site: http://ca.expasy.org/enzyme/
FATORES QUE ALTERAM A VELOCIDADE DAS REAÇÕES
ENZIMÁTICAS

• pH
• Temperatura
• Concentração das enzimas
• Concentração dos substratos
• Presença de inibidores
• pH óptimo
• Temperatura óptima: atividade máxima
• Temperatura máxima: enzima possui atividade constante
 ESTRATÉGIAS DE REGULAÇÃO
DAS ENZIMAS

• Disponibilidade de enzima
• Disponibilidade de substrato e compartimentação
• Ativação proteolítica
• Regulação alostérica
• Modulação covalente reversível
 BIBLIOGRAFIA

• CAMPBELL, M.K.; FARREL S.O. BIOQUÍMICA. VERSÃO COMBO. SÃO

PAULO: CENGAGE LEARNING, 2007. INDICADO PELOS PROFESSORES.

• DEVLIN, T.M. MANUAL DE BIOQUÍMICA COM CORRELAÇÕES

CLÍNICAS. 7 ED. SÃO PAULO: EDGARD BLÜCHER, 2011.
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• GAYTON & HALL. TRATADO DE FISIOLOGIA MÉDICA, 10ª EDIÇÃO,

GUANABARA-KOOGAN 2002

• NELSON, D.L.; COX, M.M. LEHNINGER: PRINCÍPIOS DE

BIOQUÍMICA. 3 ED. SÃO PAULO: SARVIER, 2002.
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• STRYER, L. BIOQUÍMICA. 6 EDIÇÃO. RIO DE JANEIRO:

ª

GUANABARA-KOOGAN,2001.