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• Dois polissacarídeos podem ser diferentes, o amido por exemplo é solúvel na

água, a celulose é insolúvel; o amido é pastoso, a celulose é fibrosa; o amido é
digerível, enquanto a celulose não é digerida por seres humanos; o amido é um
alimento rico em calorias, enquanto a celulose é uma fibra não digerível. Discuta
por que não digerimos a celulose e trace a diferença entre esses dois
polissacarídeos? Os animais herbívoros/ruminantes conseguem digerir a celulose
presente nas gramíneas com as quais se alimenta?

• Um homem de 56 anos de idade, criador de gado, foi internado apresentando

espasmos epilépticos e demência, e recebeu o diagnóstico de doença de
Creutzfeldt-Jacob. Identifique a causa dessa doença e analise como a participação
de uma biomolécula mal formada pode se tornar um problema de saúde.

• Para o estudo de proteínas devemos inicialmente purifica-la e isolar a molécula de

outros componentes e posteriormente fracioná-la a fim de identificá-la. Existem
vários processos de fracionamento e identificação de proteínas dos quais os mais
comuns são a eletroforese e a cromatografia. Explique resumidamente esses
processos.

• A saponificação é denominada também como a reação hidrólise alcalina de

ésteres. Explique como ocorre essa reação e analise a característica anfótera do
produto formado na reação de saponificação.

Estruturas de moléculas e
reconhecimentos de grupamentos
• http://www.rcsb.org/pdb/home/home.do
• http://www.rcsb.org/pdb/explore/jmol.do?str
uctureId=4HHB&opt=3&bionumber=1&view=s
ymmetry

• http://galeria.fabricadeaplicativos.com.br/bio
quimica_2

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Ácidos nucleicos

O que são?
• São as principais moléculas envolvidas em
processos de controle celular .
• Existem dois tipos de ácidos nucleicos:
– DNA – Ácido Desoxirribonucleico;
– RNA – Ácido Ribonucleico.
• Ambos são polímeros de nucleotídeos, isto é,
são polinucleotídeos

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• Os nucleotídeos, unidades estruturais, dos

ácidos nucleicos são constituídos por:
– Bases nitrogenadas ;
– Pentose;
– Grupo fosfato.

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Pentoses

BASES NITROGENADAS
• Existem cinco tipos de bases nitrogenadas:
– Adenina (A);
– Guanina (G);
– Citosina (C);
– Timina (T);
– Uracila (U).

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• No DNA, as bases ligam-se entre si por

complementaridade da seguinte forma:
– A-T
– C-G
• A Timina é exclusiva do DNA, sendo
substituída no RNA pela Uracila.
• Duas cadeias complementares se ligam,
formando uma dupla cadeia que se enrola em
hélice.

Citosina

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Importância do estudo
• O conhecimento sobre a estrutura e função dos ácidos nucleicos é
essencial para entender os aspectos genéticos relacionados com a
fisiopatologia de doenças.

• Desenvolvimento de novas formas de diagnóstico molecular.

• Fertilização.

• Melhoria genética de animais e vegetais.

• Biotecnologia de novos fármacos, terapias moleculares e

desenvolvimento de vacinas.

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Biomoléculas

Inorgânicas Orgânicas

Água
Proteínas Carboidratos Lipídeos Ácidos nucleicos
Sais
minerais
Aminoácidos nucleotídeos
Monossacarídeos Ácido graxo

Peptídeos
DNA
Oligossacarídeos Glicerol
proteínas

Mono
polissacarídeos Bi RNA
Triglicerídeo

Enzimas

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Enzimas
• As enzimas foram descobertas no século XIX,
– Louis Pasteur (1822-1895)
• concluiu que a fermentação do açúcar em álcool pela
levedura é catalisada por fermentos (enzimas).
– Em 1878, Wilhelm Kühne (1837-1900)
• empregou pela primeira vez o termo “enzima” para
descrever este fermento.
– Em 1897, Eduard Buchner (1860-1917)
• provou que as enzimas envolvidas na fermentação
continuavam funcionando mesmo quando removidas das
células vivas. (Prêmio Nobel de Química em 1907 ).

• Em 1926, James Batcheller Sumner (1887-1955)

– purificou e cristalizou a urease, mostrando tratar-se de
uma proteína pura, e fez o mesmo, em 1937, para a
catalase, a pepsina, a tripsina e a quimotripsina.

• John Burdon Sanderson Haldane (1892-1964)

– escreveu um tratado intitulado “Enzimas” .

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DEFINIÇÃO
• Enzimas são um grupo de substâncias
orgânicas de natureza proteica com atividade
intra ou extracelular que têm funções
catalisadoras de reações químicas que, sem a
sua presença, aconteceriam a uma velocidade
demasiado baixa.

As enzimas são:
• Catalisadores biológicos

– Longas cadeias de pequenas moléculas

chamadas aminoácidos (proteínas)
– Reagem com muitos substratos
• Exceção
– Ribozimas são moléculas de RNA que possuem a
capacidade de atuar como catalisadores.

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Tem como função:

• Viabilizar a atividade metabólica, quebrando moléculas ou
juntando-as para formar novos compostos.

Importância das enzimas

• Reduzem a energia de ativação para que as reações

metabólicas aconteçam.
• Podem atuar como elementos de defesa
– Lisozima
• Catalisadores eficientes
– são aproveitadas para aplicações industriais
– na indústria farmacêutica
– industria alimentícia
– Diferentes enzimas catalisam diferentes passos de vias
metabólicas.
• fluxo de uma via metabólica depende da velocidade de catálise das
enzimas que nela participam.

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ESTRUTURA
• As enzimas possuem todas as características
das proteínas, tendo zonas da sua estrutura
responsáveis pela catálise.
– A zona reativa da enzima é denominada centro
ativo e é onde se liga o reagente (substrato) que
vai ser transformado no produto.
– centros alostéricos
• zonas da cadeia polipeptídica que são sensíveis à
presença de determinadas espécies químicas,
modulando a atividade da enzima (alosteria)

• Algumas enzimas necessitam da presença de outras espécies químicas,

– Cofatores
• Componentes químicos adicionais - íons metálicos ( Fe+2 , Mg+2,
Mn+2, Zn+2)
– coenzima: refere-se a cofatores complexos que podem ser derivados de
vitaminas e nutrientes
– Grupo prostético: grupo de cofator ou coenzima ligada à enzima.
• Apoenzima ou apoproteína
– É a parte da enzima que não tem atividade enzimática.

HOLOENZIMA – ENZIMA COMPLETA E ATIVA

ENZIMA + COENZIMA/COFATOR = HOLOENZIMA

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MECANISMO
• Diminuem a energia de ativação da reação que catalisam, não
alterando, no entanto, o seu equilíbrio.
• Em geral, uma enzima catalisa apenas um substrato, algo que
é condicionado pela estrutura do centro ativo da enzima.
• Quando um substrato se liga ao centro ativo, sofre alteração
estrutural e forma-se o chamado complexo enzima-
substrato (ES).
• O produto desliga-se posteriormente da enzima e dá início a
um novo ciclo catalítico.

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• A Enzima não é consumida durante o processo.

• A reação enzimática pode gerar vários
intermediários da reação.
• A reação metabólica necessita de uma energia
de iniciação
– Barreiras energéticas
• Macromoléculas complexas poderiam ser facilmente
convertidas a moléculas mais simples e as moléculas mais
complexas dificilmente existiriam.

PROPRIEDADES
• São proteínas, mas podem conter mais elementos.
• A estrutura enzimática não pode ser alterada o que levará a
inativação enzimática
– Calor
– Ph
• A presença de água tem grande influencia na velocidade de
ação das enzimas.
– Atividade de água
• Possuem um pH ótimo e uma temperatura ótima de
funcionamento.
– altas temperaturas desnaturam a enzima (>40°C)
– Baixas temperaturas desativam a enzima.

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• Apesar de serem sintetizadas in vivo, as

enzimas podem funcionar fora da célula (in
vitro), possibilitando o seu estudo funcional e
estrutural.

• Uma mesma enzima pode catalisar várias

vezes a mesma reação, algo que o fazem
muito rapidamente (milhares de vezes por
segundo).

• Km= constante de Michaelis-Menten

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Condições especiais
• Termófilos
• Halófilos
• Acidófilos
• Alcalinófilos
• Psicrófilos
• Xerófilos

Características das enzimas

• As enzimas são específicas para o seu substrato.
• Não alteram o equilíbrio químico da reação que
catalisam.
• São continuamente produzidas sob a influência de
indutores (substratos).
• Podem promover reações reversíveis.
Enzima
Enzima Complexo Complexo +
+ ES EP Produto
Substrato

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• Nomenclatura
– As enzimas terminam em –ases e o prefixo é derivado do
nome do substrato
• Ex. Amido (substrato)- amilase ( enzima),
• Proteína (Substrato) – protease(enzima).

• União Internacional de Bioquímica e Biologia Molecular -

comissão especializada, a Enzyme Committee (EC)
http://www.chem.qmul.ac.uk/iubmb/enzyme/
– nomenclatura no formato EC
• X.Y.W.Z ( 4 dígitos)
– Classe
» Subclasse
• Sub-subclasse
• 4º digito

CLASSES DE ENZIMAS
Catalisam reações de oxirredução, transferindo
Classe 1 Oxidorredutases
elétrons, hidretos (H-) ou prótons (H+).

Classe 2 Transferases Transferem grupos químicos entre moléculas.

Utilizam a água como receptor de grupos

Classe 3 Hidrolases
funcionais de outras moléculas.

Formam ou destroem ligações duplas,

Classe 4 Liases respectivamente retirando ou adicionando
grupos funcionais.

Classe 5 Isomerases Transformam uma molécula num seu isômero.

Formam ligações químicas por reações de

Classe 6 Ligases condensação, consumindo energia sob a forma
de ATP.

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Exemplos de enzimas derivadas de

animais e plantas

Exemplos de enzimas derivadas de

microrganismos

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Regulação enzimática
• Regulação genética
• Regulação de enzimas já produzidas
– Inibição competitiva
– Inibição não competitiva (alostérica)
– Inibição mista
– Inibição por feed-back

Inibição enzimática

Alostérica

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Aplicações
• as principais aplicações das enzimas são:
– Diagnóstico
– Álcool e derivados;
– Amidos e açúcares;
– Cervejaria;
– Laticínios e derivados;
– Óleos e gorduras;
– Panificação e biscoitaria;
– Vinicultura;
– Sucos de frutas.

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Experimento
• Experimento 1
– Material
• Água oxigenada
• Seringa de 10mL
• 2 recipientes de vidro (pode ser copo americano)
• Pimentão cru
– 4 pedaços com tamanho médio de 2cm2
• Pimentão cozido
– 4 pedaços com tamanho médio de 2cm2
– Método
• Colocar em um copo os 4 pedaços de pimentão cru e no outro os
pedaços de pimentão cozido.
• Colocar 10mL de água oxigenada em cada um dos copos contendo os
pedaços de pimentão.
• Observar, discutir e concluir.

• Experimento 2
– Material
• Gelatina
• Abacaxi
• 2 Recipientes de vidro
– Método
• Dividir o abacaxi em duas partes iguais
• Uma das metades colocar em uma panela e aquecer até a fervura por
15min. Após o cozimento deixar esfriar , picar e reservar.
– Obs. Adicionar água se necessário
• A outra metade deve ser picada e reservada
• Preparar a GELATINA de acordo com as instruções do fabricante e dividir
em duas porções.
• Colocar nos recipientes:
– 1. gelatina + abacaxi cozido
– 2. gelatina + abacaxi in natura
• Levar à geladeira e observar a gelificação da gelatina após 24 horas
• Concluir e discutir o resultado.

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