Universidade CEUMA

Campus Imperatriz
Coordenação do Curso de Biomedicina
Disciplina: Bioquímica Básica

Estrutura e função das enzimas e

coenzimas
Prof. Me. Wermerson Assunção Barroso

Imperatriz
2019
 ENZIMAS
• Definição:
• Catalisadores biológicos;
• Longas cadeias de pequenas moléculas chamadas aminoácidos.
• Com exceção de um pequeno grupo de moléculas de RNA com
propriedades catalíticas, chamadas de RIBOZIMAS, todas as
enzimas são PROTEÍNAS.

Representação esquemática
de uma enzima com um
sítio ativo, ligando-se à
molécula de substrato.
 ENZIMAS
• RIBOZIMAS:

- O termo ribozima, em si, deriva da combinação das palavras enzima de

ácido ribonucleico.

- São moléculas de RNA que possuem a capacidade de atuar como

catalisadores, ou seja, de diminuir a energia de ativação de uma reação
de forma específica.
 ENZIMAS – FUNÇÃO

Viabilizar a atividade das células, quebrando moléculas ou

juntando-as para formar novos compostos.

• Catalisam reações que ocorrem nas vias metabólicas.

• Atuam na degradação das moléculas dos nutrientes.
• Atuam na síntese de macromoléculas a partir de
precursores simples.
• Energia química liberada é conservada na forma de ATP.
 ENZIMAS – CARACTERÍSTICAS GERAIS

• Sítios ativos.
• Apresentam alto grau de especificidade;
• Holoenzimas;
• Reações seguras e não são tóxicas;
• São altamente eficientes, acelerando a velocidade das reações (108 a
1011 + rápida) – eficiência catalítica;
• São econômicas, reduzindo a energia de ativação;
• A atividade enzimática pode ser regulada;
 ENZIMAS – CARACTERÍSTICAS GERAIS

• Localização dentro da célula: organelas;

• Condições favoráveis de temperatura;
• Efeito do pH;
• Polaridade e tipo do solvente e força iônica.
 ENZIMAS – NOMENCLATURA
Século XIX - poucas enzimas identificadas

- Adição do sufixo “ASE” ao nome do substrato:

* gorduras (lipo - grego) – LIPASE

* amido (amylon - grego) – AMILASE

- Nomes arbitrários:
* Tripsina e pepsina – proteases
 ENZIMAS – CLASSIFICAÇÃO
 Reação química catalisada
 ENZIMAS – CLASSIFICAÇÃO
 Reação química catalisada
 ENZIMAS – CLASSIFICAÇÃO
 Reação química catalisada
 ENZIMAS – CINÉTICA ENZIMÁTICA
 Victor Henri (1903): E + S  ES

MODELO DE REAÇÃO
1913
Leonor Michaelis -Enzimologista
Maud Menten - Pediatra

K1 Kp
E+S ES E+P
K-1

Onde: S é o substrato; E é a
Etapa rápida Etapa lenta
enzima; ES é o complexo enzima-
substrato; P é o produto; K1 e K-1 são
Kp é a constante de equilíbrio em função da pressão constantes de velocidade.
ENZIMAS – COMPONENTES DA REAÇÃO

E+S ES P+E

Substrato se liga ao
SÍTIO ATIVO
da enzima
 ENZIMAS – CATALISADORES
Não alteram o estado de equilíbrio
•Abaixam a energia de ativação;
•K eq não é afetado pela enzima.
Não apresenta efeito termodinâmico global
•G não é afetada pela enzima.

Energia de ativação sem enzima

Energia de ativação com enzima
Diferença entre S
a energia livre (G) P
de S e P

Caminho da Reação
 ENZIMAS – CATALISADORES

Não são consumidos na reação

Catalase
H2O2 H2O + O2

E+S E+P
 ENZIMAS – LIGAÇÃO ENZIMA - SUBSTRATO
Emil Fischer (1894): alto grau de especificidade das enzimas originou → Chave-
Fechadura , que considera que a enzima possui sitio ativo complementar ao
substrato.
 ENZIMAS – LIGAÇÃO ENZIMA - SUBSTRATO
Koshland (1958): Encaixe Induzido , enzima e o substrato sofrem
conformação para o encaixe. O substrato é distorcido para conformação exata
do estado de transição.
 ENZIMAS – ATIVIDADE ENZIMÁTICA

Fatores que alteram a velocidade de reações enzimáticas:

- pH;
- temperatura;
- concentração dos substratos;
 ENZIMAS – INFLUÊNCIA DO PH
O efeito do pH sobre a enzima deve-se às variações no estado de ionização
dos componentes do sistema à medida que o pH varia.
Enzimas → grupos ionizáveis, existem em ≠ estados de ionização.
 ENZIMAS – INFLUÊNCIA DO PH
A estabilidade de uma enzima ao pH depende:
- temperatura;
- força iônica;
- natureza química do tampão;
- concentração de íons metálicos contaminantes;
- concentração de substratos ou cofatores da enzima;
- concentração da enzima.
ENZIMA pH ÓTIMO
Pepsina 1,5
Tripsina 7,7
Catalase 7,6
Arginase 9,7
Fumarase 7,8
 ENZIMAS – INFLUÊNCIA DA TEMPERATURA
  temperatura dois efeitos ocorrem:
(a) a taxa de reação aumenta, como se observa na maioria das reações químicas;
(b) a estabilidade da proteína decresce devido a desativação térmica.

 Enzima → temperatura ótima para que

atinja sua atividade máxima, é a temperatura
máxima na qual a enzima possui uma
atividade etc, por um período de tempo.

Efeito da temperatura sobre uma reação catalisada por enzima.

 ENZIMAS – INFLUÊNCIA DA [S]
 A velocidade de uma reação catalisada por enzima aumenta com a
concentração do substrato, até uma velocidade máxima (Vmáx) a ser
atingida.
 A obtenção de um platô na velocidade de reação em altas concentrações de
substrato reflete a saturação.
vo
Vmax

[S]
 Fatores que Influenciam a Ação das Enzimas
Temperatura
pH
 ENZIMAS – ESTRUTURA
Estrutura Holoenzima
Enzimática

Proteína Cofator

Ribozimas
Apoenzima ou
Pode ser:
Apoproteína
• íon inorgânico
• molécula orgânica
RNA
Coenzima

Se covalente

Grupo Prostético
• Cofatores: são pequenas moléculas orgânicas (coenzimas) ou íons
inorgânicos (íons metálicos Zn, Cu, Mn, Fe, entre outros) que
podem ser necessários para a função de uma enzima.

• A fração proteica de uma enzima na ausência do seu cofator é

chamada de apoenzima.

Apoenzima + Cofator = Holoenzima

inativa inativo ativa
Exemplo de cofator: íons inorgânicos pequenos.

Exemplo de coenzima: moléculas orgânicas pequenas.

 Coenzimas

• São compostos orgânicos essenciais que se ligam às enzimas para

ajudá-las a catalisar reações.

• A função da coenzima é fornecer um elemento extra para a reação,

como um elétron ou um grupo funcional.

• Existem um grande número de coenzimas com diversas funções:

redução, oxidação, introdução de radicais orgânicos.
• Muitas vitaminas originam as coenzimas de muitas enzimas.

• As vitaminas podem ser definidas como compostos orgânicos que

são exigidos nutricionalmente em pequenas quantidades.

• Com base na solubilidade nos lipídeos e nos solventes orgânicos ou

em água, as vitaminas são classificadas em dois grandes grupos:

• Vitaminas hidrossolúveis.
• Vitaminas lipossolúveis.
 Vitaminas hidrossolúveis:

São solúveis em água e neste grupo incluem-se as vitaminas B essenciais

na nutrição humana:
➢Tiamina (B1).
➢Riboflavina (B2).
➢Niacina (ácido nicotínico, nicotinamida, B3).
➢Ácido pantotênico (B5).
➢Vitamina B6 (pirodixina, pirodoxal, pirodoxamina).
➢Biotina (B7).
➢Vitamina B12 (cobalamina).
➢Ácido fólico (B9).
 Vitaminas lipossolúveis:

São solúveis nas gorduras e são moléculas apolares e

hidrofóbicas, derivados do isopreno.

H2C = C - C - CH2
|
CH2
 Vitaminas hidrossolúveis

• São compostos com atuação essencial em muitos aspectos

metabólicos.

• Essas vitaminas atuam como coenzimas, sendo o grupo prostético

de enzimas responsáveis por reações bioquímicas essenciais.

• Normalmente, esse grupo de vitaminas é precursor de coenzimas

em alguns sistemas enzimáticos que transportam grupos funcionais
específicos.
 A Tiamina origina a TPP (tiamina-pirofosfato)

• A Tiamina, também conhecida como vitamina B1, consiste em

dois anéis, um pirimidínico e outro tiazólico unidos por uma ponte
metilênica.
A hidroxietiltiamina, a forma transitória carregando um
grupo acetaldeído ativo.
Funções:

• Atua como coenzima de vários sistemas enzimáticos que catalisam

reações de descarboxilação oxidativa (participam do Ciclo de
Krebs, via das pentoses fosfatadas).

• Desempenham um papel fundamental no metabolismo oxidativo de

glicídeos e lipídeos, sendo importantes para a produção de energia
no organismo.

• É fundamental para o funcionamento do cérebro, músculos e

nervos (sistema nervoso central, coração, fígado).
 A Riboflavina é precursora de FAD e FMN

• A riboflavina, ou vitamina B2, faz parte de um grupo de

pigmentos amarelos denominados flavinas. Sua estrutura
compreende uma base nitrogenada composta por 3 anéis ligados à
ribose.
Funções:

• A riboflavina atua como precursora das coenzimas FMN

(flavina mononucleotídeo) e FAD (flavina adenina
dinucleotídeo).

• FMN e FAD podem aceitar elétrons de substratos ou então

da coenzima NADH (Nicotinamida Adenina Dinucleotídeo).
 A Niacina como precursora de NAD+ e NADP+

• Niacina, também conhecida como vitamina B3, se refere a dois

compostos: o ácido nicotínico e a nicotinamida. Esta vitamina é
precursora do NAD+ (nicotinamida adenina dinucleotídeo) e do NADP+
(NAD-fosfato), coenzimas de enzimas muito importantes envolvidas em
reações de oxirredução no metabolismo energético.
 O NAD+ e o NADP+ participam nas seguintes reações do
metabolismo bioquímico dos animais:

1) Metabolismo dos carboidratos

a) Oxidação anaeróbica e aeróbica da glicose.
b) Ciclo do ácido cítrico.

2) Metabolismo de proteínas e de aminoácidos

a) Degradação e síntese de aminoácido.
b) Oxidação de cadeias de carbono via ciclo do ácido cítrico.
 O NAD+ e o NADP+ participam nas seguintes reações do
metabolismo bioquímico dos animais:

3) Metabolismo dos lipídios

a) Síntese e degradação do glicerol.
b) Síntese e oxidação de ácidos graxos.
c) Síntese de esteroides.
 O Ácido pantotênico faz parte da Coenzima A

• A denominação ácido pantotênico, ou vitamina B5, é

originada do grego “panthos”, que significa “por toda a
parte”.
 A Piridoxina origina coenzimas de enzimas transaminases
• A vitamina B6 ou Piridoxina pode ocorrer também sob duas
outras formas: piridoxal e piridoxamina, todas
fisiologicamente ativas e relacionadas entre si.

A piridoxina favorece a
respiração das células e ajuda
no metabolismo das proteínas,
além de ajudar na redução da
retenção de líquidos.
• A forma ativa da vitamina B6 é o pirodoxal-fosfato,
ocorrendo também sua forma amínica, a pirodoxamina-
fosfato.

pirodoxal-fosfato pirodoxamina-fosfato
 A Biotina participa da transferência de grupos carboxila
• A Biotina, vitamina B7, é um ácido monocarboxílico com
uma porção cíclica, solúvel em água e suscetível à
oxidação.
O papel da biotina na reação
catalisada pela piruvato
carboxilase.
Função:

• Atua como coenzima de enzimas que transferem grupos carboxila (-

COOH) e funciona como carreador de CO2.

• Está envolvida em reações de rotas metabólicas como a gliconeogênese,

a biossíntese de ácidos graxos de cadeia insaturada e oxidação de
ácidos graxos.

• É necessária para o crescimento e o bom funcionamento da pele e seus

órgãos anexos (cabelo, glândulas sebáceas, glândulas sudoríparas)
assim como para o desenvolvimento das glândulas sexuais.
 A cobalamina está envolvida no metabolismo de aminoácidos
• A cobalamina ou vitamina B12 se refere a um grupo de compostos
nos quais o íon cobalto está presente.

Pode apresentar as formas

moleculares:
• Cianocobalamina
• Hidroxicobalamina
• Nitrocobalamina
Função:

- Atua como coenzima de enzimas que catalisam rearranjos

intramoleculares de ligações C-C, bem como metilações.

- Está envolvida no catabolismo de vários aminoácidos e na oxidação

de ácidos graxos.

- É necessária para para manter a reserva energética dos músculos.

 Ácido Fólico como precursor do tetraidrofolato
• O ácido fólico (Vit. B9) ou folato consiste de uma base: a pteridina,
ligada a uma molécula de ácido p-aminobenzóico (PABA) e ácido
glutâmico.
• Na síntese das purinas (A e G) e das pirimidinas (C, U e T) ocorre
transferência enzimática dos grupos formil, empregando,
geralmente N10-formil-tetraidrofolato.
 Ácido ascórbico ou Vitamina C
• Existem diversas substâncias que apresentam atividade semelhante
a vitamina C, das quais a mais importante é o ácido L-ascórbico.
• É um poderoso antioxidante, sendo usado para transformar as
espécies reativas de oxigênio em formas inertes.

• É também usado na síntese de algumas moléculas que servem

como hormônios ou neurotransmissores.

• Principal função: hidroxilação do colágeno, a proteína fibrilar

que dá resistência aos ossos, dentes, tendões e paredes dos
vasos sanguíneos.
 RESUMO

As vitaminas são fundamentais para o bom funcionamento de

nosso organismo, mas que nem todas as vitaminas produzem
coenzimas.

As coenzimas funcionam em conjunto com as enzimas,

aumentando os tipos de reações orgânicas que podem ser
catalisadas, com isomerizações, carboxilações,
descarboxilações, oxidações, reduções etc.
 REFERÊNCIA

Nelson, David L. Princípios de bioquímica de Lehninger. Porto

Alegre: Artmed, 2019.
Harvey, Richard A. Bioquímica ilustrada. Porto Alegre: Artmed,
2012.
Voet, Donald. Bioquímica. Porto Alegre: Artmed, 2013.