ENZIMAS

Profª. Drª. Daiane Bolzan Berlese

 ENZIMAS

• Proteínas catalisadoras que aumentam a

velocidade das reações sem serem alteradas no
processo geral.

• Diminuem a Energia de ativação necessária para

iniciar a reação.

• Poder catalítico e especificidade.

 PROPRIEDADES DAS ENZIMAS

1) Sítios ativos
• cadeias laterais de aminoácidos que criam uma
superfície tridimensional complementar ao substrato.
• Local de ligação do substrato

2) Especificidade
• Modelo chave-fechadura
• Modelo do Encaixe Induzido
 Representação esquemática das alterações de energia
que acompanham a formação do complexo ES, do estado
de transição e a subseqüente liberação do produto da
reação
 Modelo
Chave-Fechadura
 Modelo do Encaixe Induzido

Modelo Encaixe Induzido

Modelo Encaixe Induzido combinado com a tensão do substrato

 3) Cofatores: íons metálicos: Zn+2, Fe+2

•Cofatores são pequenas

moléculas orgânicas ou
inorgânicas que podem ser
necessárias para a função de
uma enzima. 
•Estes cofatores não estão
ligados permanentemente à
molécula da enzima mas, na
ausência deles, a enzima é
inativa.
 4) Coenzimas: moléculas orgânicas (NAD+,
FAD, coenzima A)

Coenzimas são compostos orgânicos, quase sempre derivados de

vitaminas, que atuam em conjunto com as enzimas. Podem atuar segundo 3
modelos:
            - Ligando-se à enzima com afinidade semelhante à do substrato.
            - Ligando-se covalentemente em local próximo ou no próprio sítio
catalítico da apoenzima.
            - Atuando de maneira intermediária aos dois extremos acima citados.
5) grupo prostético: coenzima fortemente ligada que não se dissocia da
enzima
6) Regulação: ativadores ou inibidores
7) Compartimentalização
 Enzimas
Estrutura
Enzimática

RNAs Proteínas

Ribozimas Conjugadas Simples

Cofator + apoenzima Apoenzima

Holoenzima
 Resumindo...
N0 Classe Tipo de reação catalisada
1 Oxirredutases Transferência de elétrons
(íons hidreto ou átomos H)
2 Transferases Reações de transferência de grupos
3 Hidrolases Reações de hidrólise
4 Liases Adição de grupos em ligas duplas ou
remoção de grupos com a formação de
ligas duplas
5 Isomerases Transferência de grupos dentro da mesma
molécula para formar isômeros
6 Ligases Formação de ligações C-C, C-S, C-O, C-N
pelo acoplamento da clivagem do ATP
ATIVIDADE ENZIMÁTICA

• Energia de ativação: diferença entre a energia dos reagentes e um

intermediário de alta energia que ocorre durante a formação do
produto.
• Velocidade da reação:
- energia suficiente para superar a barreira de energia do estado de
transição
OBS: Quanto maior a E ativação necessária, menor a velocidade da
reação.

FATORES QUE AFETAM A VELOCIDADE DE REAÇÃO

1) Concentração do substrato (molécula sobre a qual a enzima

vai agir)
a. Velocidade máxima
• Velocidade de uma reação é o número de moléculas de substrato
convertidas em produto por unidade de tempo
2) Temperatura
a. Aumento da temperatura
b. Diminuição da temperatura
3) pH
a. Efeito do pH sobre a ionização do sítio ativo: facilita ou dificulta as
ligações
b. Efeito do pH na desnaturação da enzima: pHs extremos
c. pH ótimo: pH onde a atividade da enzima é máxima.

EQUAÇÃO DE MICHAELIS-MENTEN
K1 K2

E+S ES E+P
K-1

V0 = Vmax (S)
Km + (S)
• Km: concentração do substrato na qual a velocidade de reação é
igual à metade de Vmax. O Km não varia com a concentração da
enzima.

• Km pequeno: afinidade elevada da enzima ao substrato, porque uma

pequena quantidade de substrato é necessária para saturar 50% da
enzima, isto é, para atingir uma velocidade que é metade da Vmáx.

• Km grande: baixa afinidade da enzima ao substrato, porque uma

grande quantidade de substrato é necessária para saturar a enzima em
50%.
 INIBIÇÃO DA ATIVAÇÃO ENZIMÁTICA

Inibidor: qualquer substância que possa diminuir a velocidade

de uma reação catalisada por uma enzima.

• Irreversível: ligação covalente. Ligação à enzima inibe

definitivamente a sua atividade. Ex.: organofosforados, penicilina,
AAS

• Reversível: ligação não-covalente, atividade enzimática pode ser

recuperada.
a) Inibição competitiva
Inibidor liga-se reversivelmente ao mesmo sítio que o substrato
normalmente ocuparia.Para isso, o inibidor deve possuir
conformação semelhante ao substrato.
b) Inibição não-competitiva
Inibidor e substrato ligam-se em diferentes sítios na enzima
 PRESENÇA DE INIBIDORES

• Inibidor é qualquer substância que reduz a velocidade de

uma reação enzimática.

INIBIDORES

REVERSÍVEIS IRREVERSÍVEIS

COMPETITIVOS NÃO COMPETITIVOS INCOMPETITIVOS

•Inibição competitiva:
competitiva •Inibição não-competitiva:
não-competitiva
aumenta o Km da enzima diminui a Vmáx; não afeta
Km.

Aumento da concentração
Aumento da concentração
de substrato NÃO remove a
de substrato remove a
inibição
inibição
 REGULAÇÃO ENZIMÁTICA
• Coordenação de processos metabólicos

1) Sítios de ligação alostéricos

allo: outro
Stereo: forma
• efetores se ligam de forma não-covalente a outro sítio diferente
do ativo
• alteração da afinidade da enzima para seu substrato
• modificação da atividade catalítica máxima da enzima e substrato.
• efetores negativos (inibidores)
• efetores positivos (ativadores)
2) Regulação por modificação covalente
• Fosforilação e defosforilação
Proteínas quinases/ proteínas fosfatases
• Resposta da enzima à fosforilação
• Geralmente controle hormonal

3) Modificações na velocidade de síntese ou degradação da

enzima (dependente da transcrição gênica)

4) Ativação proteolítica
•enzimas de ação extracelular
•Ex.: cascata de coagulação
• Feedback ou retroinibição: atividade enzimática é
inibida ou estimulada pelo PRODUTO da reação
catalisada.
ENZIMAS NO DIAGNÓSTICO CLÍNICO
• Doenças que causam lesão tecidual resultam em uma liberação das
enzimas intracelulares no plasma.
• Marcadoras em doenças do coração, fígado, músculo esquelético e
outros tecidos.

• Correlação com a extensão da lesão tecidual

Enzimas como fármacos

• antibióticos lactâmicos: penicilina e amoxacilina

• inibidores da ECA (enzima conversora de angiotensina):
captopril, enalapril
• Quimioterápicos
• AZT: inibidor da DNA polimerase
• AAS: inibidor das prostaglandinas
 Saúde

Enzimas

Processos Ocorram de modo ordenado Homeostasia

Fisiológicos
 Estados patológicos
Lesão tecidual grave
ex:Cirrose Hepática

Prejudica a síntese de enzimas pelo tecido

ex:Enzimas do ciclo da uréia

Amônia Uréia
(tóxica para o organismo) (não tóxica)

COMA HEPÁTICO
 Estados patológicos

Doenças Genéticas - EIM

Incapacidade ou capacidade parcial

de sintetizar enzimas

Sintomatologia variada
 Estados patológicos
Aplicação do uso de enzimas em diagnóstico
Infarto do miocárdio

Lesão cardíaca grave

Extravasamento de enzimas intracelulares para o sangue

Determinação da atividade de enzimas específicas

no plasma proporciona ao clínico informações importantes
para o diagnóstico
 Resumindo.....
Enzimas
– Aceleram as reações
– Não são consumidos na reação
– Atuam em pequenas concentrações
– Não alteram o equilíbrio das reações
– Diminuem a energia de ativação