BIOQUÍMICA

ENZIMAS

Profª. Drª Lineuza Leite Moreira

996616188
lineuzaprof@gmail.com
 ENZIMAS

São substâncias orgânicas de

natureza comumente proteica
que possuem função específica

Especializadas em catalisar
reações químicas, as enzimas
aumentam a velocidade das
reações que catalisam
 Catalisadores
• As enzimas fornecem caminhos alternativos e
com menos gasto energético para reações
bioquímicas, pelo fato de serem tipos especiais
de catalisadores.

• Ao finalizar o processo catalisado, as enzimas

não são alteradas, e assim possuem a
capacidade de realizar a mesma reação entre
novas moléculas de espécies reagentes.
 Portanto, dizemos que as enzimas são proteínas
que aceleram as reações químicas, pois diminuem
a energia de ativação da reação.

Energia de ativação - atua como uma barreira que separa os

reagentes dos produtos e que equivale à energia adicional à
energia média das moléculas de reagente necessária para se
atingir o estado de transição.
A velocidade da reação é diretamente proporcional ao
número de moléculas com energia igual ou superior à
energia do estado de transição.
 Ribozimas
• Molécula de RNA com capacidade auto-catalítica
semelhante às enzimas.
 Aumento das reações
• Aumentando a concentração do reagente,
conforme estabelecido pela equação da
velocidade;

• Elevando a temperatura, fazendo com que mais

moléculas atinjam a energia de ativação;

• Diminuindo a energia de ativação, aumentando

o número de moléculas com energia necessária
para reagir.
• São capazes de acelerar reações químicas, sem
alterar a proporção entre reagentes (substratos) e
produtos, e sem serem consumidas durante o
processo.

• Por permanecerem com concentração constante,

podem atuar em quantidades de várias ordens de
grandeza menores que as concentrações dos
reagentes.

• Durante o processo, o catalisador participa

efetivamente da reação química, sofrendo
alterações em sua estrutura química, porém,
retornando à sua forma original ao término da
reação.
 Propriedades da ação enzimática

• Agem em substratos específicos

• Agem nos dois sentidos da reação

• São reutilizáveis
 Composição das enzimas
As enzimas contam com a associação de uma proteína e
um cofator. Os cofatores se dividem em 3 grupos:
• Grupos ativadores: são íons metálicos que se ligam
apenas por um tempo no sítio ativo da enzima e
fornecem carga positiva;
• Grupos prostéticos: são orgânicos que se ligam à
proteína permanentemente;
• Coenzimas: são moléculas orgânicas geralmente
derivadas de vitaminas e que ficam permanentemente
ligas à enzima, porém fazem uma interação temporária
com o complexo enzima-substrato.
Ligação entre a enzima e o substrato
 Fatores que alteram a atividade das
enzimas
• Temperatura: A temperatura condiciona a
velocidade da reação. Temperaturas extremamente
altas podem desnaturar as enzimas. Cada enzima
atua sob uma temperatura ideal.
• pH: Cada enzima possui uma faixa de pH
considerada ideal. Dentro desses valores a
atividade é máxima.
• Tempo: Quando mais tempo a enzima tiver contato
com o substrato, mais produtos serão produzidos.
• Concentração da enzima e do substrato: Quanto
maior a concentração da enzima e do substrato,
maior será a velocidade da reação.
 Classificação das enzimas
• Ocorre de acordo com o tipo de reação que catalisam,
e cada grupo ainda é subdividido em classes e
subclasses, numeradas de maneira que cada enzima é
identificada sem que haja ambiguidade.

• Esta nomenclatura muitas vezes dá lugar a outra mais

simples e usual, composta pelo nome do substrato
seguido de uma palavra terminada em ase, que
especifica o tipo de reação catalisada pela enzima – e
mesmo a nomenclatura mais simplificada apresenta
exceções, como no caso de enzimas cujos nomes
triviais tornaram-se clássicos: pepsina, tripsina,
dentre outras.
 Classes enzimáticas
• Oxido-redutases: reações de oxidação-redução ou
transferência de elétrons. Exemplo: Desidrogenases e Oxidases.

São enzimas que catalisam reações de óxido-redução, por

transferência de hidrogênio do substrato para uma coenzima,
geralmente NAD+ ou FAD. Essas reações, na maioria dos casos são
reversíveis.

NAD+ e FAD (cofatores oxidados) aceitam hidrogênio dos

alimentos, produzindo NADH e FADH2 (cofatores reduzidos) com
a concomitente oxidação dos alimentos.
• Transferases: transferência de grupos funcionais como
amina, fosfato, acil e carboxi. Exemplo: Quinases e
Transaminases.

Alanina se torna piruvato pela transferência do grupo amina. As

transaminases equilibram os grupos amina entre a-cetoácidos
disponíveis
• Hidrolases: reações de hidrólise de ligação
covalente. Exemplo: Peptidases. enzimas
hidrolíticas (hidrolases ácidas)

Classe de enzimas que é comumente utilizado

como catalisadores bioquímicos que utilizam água
para quebrar uma ligação química.
• Liases: reações de quebra de ligações covalentes e a
remoção de moléculas de água, amônia e gás
carbônico. Exemplo: Dehidratases e Descarboxilases.

• Descarboxilase - liases carbono-carbono que

agregam ou removem grupos carboxilo de diferentes
compostos orgânicos.
• Isomerases: reações de interconversão entre
isômeros óticos ou geométricos. Exemplo:
Epimerases.
• Ligases: reações de formação de novas moléculas a
partir da ligação entre duas pré-existentes.
Exemplo: Sintetases.
 Principais enzimas e suas ações
• Catalase: decompõe o peróxido de hidrogênio;
• DNA polimerase ou Transcriptase Reversa: catalisa a duplicação
do DNA;
• Lactase: facilita a hidrólise da lactose;
• Lipase: facilita a digestão de lipídios;
• Protease: atuam sobre as proteínas;
• Urease: facilita a degradação da ureia;
• Ptialina ou Amilase: atua na degradação do amido na boca,
transformando-o em maltose (molécula de menor tamanho);
• Pepsina ou Protease: atua sobre proteínas, degradando-as em
moléculas menores;
• Tripsina: participa da degradação de proteínas que não foram
digeridas no estômago
Equações de velocidade
• 1,25= 5S
• 0,27+S

• 1,25S+(1,25x0,27)=5S
• 1,25S+0,337=5
• 0,337=5S -1,25
• 0,337=3,75S
• S=0,337
• 3,75
• S = 0,09 mol/L