universidade católica de Moçambique

faculdade de ciências de saúde

Enzimas
Dr Eugenio Simango, MD.
O que são enzimas?
São substancias orgânicas com função
catalisadora, e que não sofrem alteração no final
da reação.
quase Toda enzima é uma proteína, com exceção
das ribozimas (RNA com função catalitica ).
Nomenclatura
• Existem basicamente 3 formas de classificação

1 Recomendada
2 Usual
3 Sistemática
Nomenclatura
• Nomenclatura Recomendada : acrescentar o sufixo
“ase” ao substrato.
ex: lactato- lactase, sacarose- sacarase;
• Nomenclatura usual: nomes consagrados pelo uso.
ex: tripsina, pepsina
nomenclatura
• Nomenclatura sistemática

Criado pela União Internacional de Bioquímica e Biologia

Molecular (IUBMB). É mais complexa, na qual as enzimas
são divididas em 6 classes cada uma com suas
subclasses, o sufixo “ase” é adicionada para descrição da
reação catalizada.
Classes de Enzimas
• Oxido- redutases
• Transferases
• Hidrólases
• Liases
• Isomerases
• Ligases
Oxido-redutases
• Reações de transferência de eletrões= reações de oxirredução onde o
que perde sofre oxidação e o que ganha é reduzido.
Ex: Desidrogenases , Oxidases
Transferases
• Transferência de grupamentos funcionais como grupos amina, fosfato,
acil, carboxil, etc
Ex:Transaminases
Hidrolases
Reações de hidrólise de ligação covalente
Ex: Peptidases
Liases
Quebra de ligações covalentes e remoção de moléculas de água,
amônia e gás carbônico.
ex: Dehidratases e as Descarboxílases
Isomerases
• Reações de interconversão entre isômeros ópticos ou geométricos
ex: Epimerases
Ligases

• Reações de formação e novas moléculas a partir da ligação entre duas

já existentes, sempre às custas de energia (ATP)
Ex: Sintetases
Subclasses
Propriedade das enzimas
• Sitio ativo
• Especificidade
• Eficiência catalítica
• Co-fatores
• Regulação
• Localização dentro da célula
Sitio ativo
• Região especifica da enzima complementar ao substrato.
A ligação do substrato a enzima forma o complexo enzima substrato
(ES), que apos a reação torna se complexo enzima produto(EP).
Especificidade
As enzimas elas são especificas para os seus substratos, para que não
catolizem reações indesejadas.
Existem modelos de ligação substrato – enzimas :
1-Chave fechadura(fischer)
2-Encaixe induzido(koshland)
• Emil Fischer (1894): alto grau de especificidade das enzimas originou  Chave-
Fechadura , que considera que a enzima possui sitio ativo complementar ao
substrato
Koshland (1958): Encaixe Induzido , enzima e o o substrato sofrem conformação
para o encaixe. O substrato é distorcido para conformação exata do estado de
transição.
Eficiência catalítica
As reações catalisadas por enzimas são 10e3 a 10e6 mais rápidas em
relação a não catalisadas.
Cofator
• Substâncias não proteicas, necessárias para atividade das
enzimas.
Podem ser inorgânicas (Zn2+, Fe2+) e orgânicos também
chamadas coenzimas (NAD+,FAD,NADPH+)
Enzima sem cofator = apoenzima
Enzima com cofator= holoenzima

Grupo prostético- coenzima que não se dissolve da enzima.

.

Ativador:Íons inorgânicos que

condicionam a ação catalítica das
Porção protéica enzimas. Fe²+
Cofator
APOENZIMA

HOLOENZIMA
Grupamento
prostético
Regulação
As enzimas podem ser inibidas ou ativadas dependendo das
necessidades da célula.(já paraste para imaginar o desastre que a
tripsina causaria se não fosse inibida?)

Localização dentro da célula

As enzimas estão dentro de compartimento específicos.
Cinética enzimática
• Estudo da velocidade das reações.
Modelo de michaelis-Menten
S-substrato; e- enzima, K – constante de
velocidade, ES-complexo enzima substrato

Equação de Michaelis-Menten
Descreve como a velocidade da reação varia com a concentração.
Fatores que influencia na velocidade da reação
• Concentração de substratos e enzimas
• Temperatura
• Ph
• Presença de inibidores
Concentração de substrato e enzima
• A velocidade da reação pode ser diretamente proporcional a
concentração do substrato ate que se atinja a saturação onde todas
enzimas estão ocupadas (reação de ordem zero e primeira ordem).
vo
Vmax

[S]
Temperatura
• Toda enzima tem a sua temperatura ideal para o funcionamento.
Ph
O que são enzimas alostéricas?
• São enzimas que alem do centro ativo possuem, um local de ligação
para substancias que podem aumentar ou diminuir a atividade
enzimática.
Bibliografia
Bioquímica de Streyer 7 edição
Bioquímica de Pamela 3 edição
Bioquímica de Devlin
Estude para obter conhecimento, pois as
“
notas são apenas números e o certificado
não trata o paciente.”

“Pedi e dar-vos-ei” Mateus 7:7

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