Colégio Salesiano Leão XIII

3º ano Ensino Médio

Componente curricular: Biologia
Prof. Patrícia Ramos

Composição Química dos Seres vivos:

Proteínas
 Proteínas

• Moléculas orgânicas mais abundantes nas células

• São fundamentais em diversas funções celulares
• Compostas por carbono, hidrogênio, oxigênio, nitrogênio e
também enxofre
• São formadas por diversas subunidades repetidas 
Aminoácidos
• Podem variar em forma, tamanho e função biológica
Aminoácidos
• São conhecidos cerca de 150
aminoácidos
• Somente 20 aminoácidos fazem
parte da composição de proteínas
nos seres vivos
• Os aminoácidos se ligam entre si por
meio de ligações peptídicas, que
ocorrem entre o grupo amina de um
aminoácido e o grupo carboxila do
seguinte.
Tipos de aminoácidos
Essenciais Obtidos por meio da alimentação

Naturais Produzidos pelo próprio organismo

Classificação quando a união de aminoácidos

• Peptídeo  Um aminoácido
• Dipeptídeo  união de dois
aminoácidos
• Tripeptídeos  União de 3
aminoácidos
• Oligopeptídeos  União de até
30 aminoácidos
• Polipeptídeos  União de mais
de 30 aminoácidos
 Estrutura das proteínas
• Sequência linear de aminoácidos
• Caracterizadas pela sua estrutura espacial
• Passam por um processo de enrolamento, dobramento e
condensação
• Possibilitando sua interação com outras moléculas e o
desempenho de suas funções específicas
• Somente quando um polipeptídio adquire sua estrutura espacial
é que se fala em proteína
1. Estrutura primária: é a sequência dos aminoácidos que constituem a proteína.
2. Estrutura secundária: consiste em um primeiro nível de enrolamento helicoidal da
proteína, graças às interações geralmente do tipo ligações de hidrogênio entre os
aminoácidos que se localizam próximos uns dos outros na sequência, formando
estruturas conhecidas como α-hélices (nada a ver com o C-α!) e folhas-β.
3. Estrutura terciária: forma tridimensional que a molécula de proteína adquire ao se
dobrar sobre si mesma graças às interações entre os seus aminoácidos. Neste caso, os
aminoácidos podem estar localizados longe um do outro na sequência, mas podem
interagir pois, devido ao dobramento da proteína, podem ser posicionados
proximamente. Esta estrutura é determinada pela sequência de aminoácidos. A
estrutura terciária determina a função da proteína.
4. Estrutura quaternária: consiste de duas ou mais cadeias polipeptídicas (proteínas)
unidas por ligações não covalentes.
 Funções das proteínas....
REGULADORAS: Atuam regulando a
ENZIMÁTICA: atuam atividade fisiológica e metabólica das
acelerando a velocidade das células. Ex: Hormônio insulina – regula a
reações químicas. concentração de glicose no sangue

PROTEÍNAS
PROTETORA: Responsáveis
pela defesa imunitária dos
ESTRUTURAL: Fazem parte da estrutura de diversas
organismo. Ex: anticorpos
partes dos seres vivos, como da membrana celular e
de grande parte dos tecidos. Ex: colágeno, queratina,
elastina...

TRANSPORTADORA: Realizam o transporte de

substâncias através da membrana plasmática,
sangue, etc. Ex: Hemoglobina (transporte de gases
respiratórios)
Enzimas

- Salto requer grandes quantidades de ATP

- Pouca habilidade para produzir ATP em condições aeróbicas
- ATP produzidos por mecanismos anaeróbicos

As enzimas representam um dos

meios mais importantes pelos quais as
células se encarregam da sua própria
bioquímica
Como as enzimas funcionam ?????

Enzimas
Somente com seus resíduos de Necessitam de um componente
aminoácidos químico adicional - COFATOR

Necessitam de uma molécula

orgânica ou metalorgânica-
COENZIMA
- Ativas em concentrações muito baixas dentro das células
- Aumentam a velocidade das reações, mas não são modificadas pelo processo
- Não modificam a natureza dos produtos
- Regulam uma grande quantidade de reações químicas

Complexo enzima-substrato

Ligações não
covalentes
Fatores que afetam a atividade das enzimas
 Enzimas

Aceleram as reações químicas Regulação da função celular

Tipos e quantidades de enzimas

sintetizadas determinam as vias
metabólicas que são funcionais na
célula
 Alteração da concentração de substratos
 Efetores alostéricos
 Modificação covalente reversível
Atividade catalítica das enzimas
podem ser moduladas como uma
forma de controlar as taxas em que
as vias metabólicas operam
Regulação enzimática
Alteração da concentração de substratos

Depende das propriedades químicas das

enzimas
Alteração da concentração de substratos

Cinética Hiperbólica Cada enzima tem apenas um sítio de

ligação no substrato ou há vários sítios
que funcionam de maneira
independente

Equação de Michaelis-Menten
A afinidade enzima-substrato afeta a velocidade da reação em
concentrações de substrato que não são comuns às células….
 Regulação enzimática

Não competitiva
Competitiva
Regulação enzimática Alosteria
Cada enzima tem mais de um sítio de ligação
Cinética sigmóide no substrato

Enzimas alostéricas

Sítio Ativo

Sítio
alostérico
 Moduladores alostéricos

Efetores (+) Inibidores(-)

Regulação enzimática

Fosforilação
Modificação covalente
reversível

Grupos fosforil

Adicionados Removidos

Enzimas quinases Enzimas fosfatases

Enzimas Quinases

P P P
P P

ATP
Q P
P

ativa
 Enzimas Quinases
P P
P
Q
ATP
P
P P
P
2H2O

INATIVA ATIVA.
Enzimas Fosfatases

F
P

inativa
Enzimas Fosfatases

P
P

P F
2H2O

INATIVA P
ATIVA
 Fatores que alteram a estrutura das proteínas

Desnaturação é o nome que se dá à perda da estrutura

terciária das proteínas graças ao rompimento das interações
entre os aminoácidos, como as ligações de hidrogênio. Na
medida em que desnatura, a proteína se "desenrola". Uma
proteína desnaturada perde a função.

Altas temperaturas, altas

concentrações de sais,
grandes variações na
acidez ou alcalinidade do
meio, agitação e etc.
 Exemplo: aquecimento do ovo

O aquecimento de um ovo desnatura a

albumina, proteína presente na clara. A
desnaturação promove o entrelaçamento
entre as moléculas de albumina, a chamada
coagulação, que por sua vez promove o
endurecimento da clara.

O aumento da acidez no leite, que pode ser

devido à atuação de micro-organismos,
também promove a desnaturação e o
emaranhamento das proteínas do leite,
fazendo com que ele coalhe.