Universidade Estácio de Sá

Prof. Diego R. Carvalhosa

Fundamentos de Bioquímica
Aula IV – Enzimas

1
Unidade 2.3 – Enzimas
• Definição e classificação das enzimas;
• Cinética enzimática;
• Regulação da atividade enzimática;
• Inibidores enzimáticos.

2
 Definição e classificação
Enzimas são catalisadores biológicos, ou seja, têm a função de
acelerar reações bioquímicas essenciais ao funcionamento dos
sistemas vivos.

A maioria das enzimas são proteínas, com exceção de um pequeno

grupo de moléculas de RNA catalíticas.

Composição das Enzimas

Metal- Mg,Mn Se, Zn, Cu, Fe, Co.

Parte não
proteica
Coenzima – vitaminas , CoA, FAD.
Enzima

Apoenzima
Parte proteica
3
 Atividade Enzimática
A reação de catalisação mediada pelas enzimas ocorre confinada em uma
região específica denominada de sítio ativo

Substrato - molécula que se liga no sítio ativo e sobre a qual a enzima age

Complexo enzima-substrato (ES): fundamental par ação enzimática.

Reação Enzimática

E = Enzima EP = Complexo enzima -produto

S = Substrato P = Produto

ES = Complexo enzima -substrato A enzima não é consumida!

4
Reação Enzimática

5
Reação Enzimática

6
COFATORES ENZIMÁTICOS
Componentes químicos adicionais auxiliares à ação enzimática.

7
CLASSIFICAÇÃO DAS ENZIMAS

8
 Cinética enzimática
Estado de transição - momento em que ocorre a formação do produto,
por exemplo.

Energia de ativação- diferença entre os níveis energéticos do estado

basal e do estado de transição é chamada de energia de ativação (ΔG+)

Quanto maior o ΔG+ mais difícil a

reação ocorrer espontaneamente.

Enzimas reduzem o ΔG+ !!!!

9
Cinética enzimática

10
Cinética enzimática

11
Cinética enzimática

12
Cinética enzimática

13
Cinética enzimática

14
 Cinética enzimática
Fatores que influenciam na atividade enzimática

Concentração do substrato [S] – fator chave na velocidade enzimática

Vmax - velocidade em que toda a

enzima formou um complexo com
o substrato (saturação).

Km – (Constante de Michaelis)
concentração de substrato que
resulta em uma velocidade de
reação igual à metade da Vmax

15
Cinética enzimática
Fatores que influenciam na atividade enzimática

pH

16
Cinética enzimática
Fatores que influenciam na atividade enzimática

Temperatura

17
 Inibidores enzimáticos
Inibidores de enzimas são moléculas que interferem com a catálise,
diminuindo ou interrompendo as reações enzimáticas

Irreversíveis
reagem quimicamente com
Reversíveis as enzimas, deixando- as
inativas permanentemente.

Competitivos Não-competitivos
Agem no mesmo sítio A ligação modifica a
do substrato porém estrutura da enzima,
não formam o produto afetando também a
estrutura do centro ativo,
não permitindo portanto
que essa enzima se ligue
ao seu substrato.
18
Inibidores enzimáticos

19
Inibidores utilizados na terapêutica
AINES –antinflamatórios não-esteroidais – inibidores da enzima
ciclooxigenase.

20
 Isoenzimas
O termo isoenzima faz referência às diferentes formas moleculares (alelos)
que uma determinada enzima pode apresentar, porém, reagindo sempre
com o mesmo substrato, ou seja, são enzimas que diferem na sua
sequencia de aminoácidos porém apresentam funções catalíticas iguais ou
semelhantes.

Diferenças no conteúdo de isoenzimas nos tecidos celulares podem ser

uma importante ferramenta para o diagnóstico clínico.

A Lactato desidrogenase (LDH), é uma

enzima que catalisa a conversão do piruvato
para lactato, liberada quando ocorre dano
celular, como hipóxia e necrose.
Elevada em casos de neoplasias,
miocardites, infarto do miocárdio, distrofia,
mononucleose infecciosa, hepatopatias,
pneumopatias, anemia hemolítica e
megaloblástica, pancreatite e falência renal. 21
RESUMO - MAPA MENTAL

22