12/03/2018

DISCIPLINA: PROCESSOS BIOLÓGICOS

AULA 04
ENZIMAS

Objetivos de aprendizagem

a. Descrever o conceito de enzima, sítio ativo, eficiência

catalítica, especificidade,holoenzima

b. Compreender princípios gerais das reações enzimáticas

c. Relacionar como fatores físicos, químicos e inibidores afetam

as reações enzimáticas

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Enzimas

 São proteínas catalisadoras, ou seja, proteínas que

aumentam a velocidade das reações, sem sofrerem
alterações no processo global.

 Função:
Viabilizar a atividade das células, quebrando moléculas
ou juntando-as para formar novos compostos.

Obs.: Nem todas as enzimas têm natureza proteica. Existe um grupo

de enzimas formado por RNA, chamadas de ribozimas.

Componentes da reação enzimática

Enzima: proteína catalisadora;
Substrato: objeto que irá ser modificado;
Produto

E + S  [ES]  E + P
Imagem: SEE-PE, redesenhado a partir de
ilustração de autor Desconhecido.

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Enzimas

 Especificidade:
A alta especificidade da enzima é dada pelo SÍTIO
ATIVO, onde deve ser “encaixado” o substrato.

Enzima pepsina

proteína

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Enzimas

As enzimas possuem um sítio ativo que corresponde, geralmente, a

uma cavidade na molécula de enzima, com um ambiente
químico muito próprio. O substrato entra no sítio ativo e liga-se à
enzima.

enzima dependente de NAPD+ / Public Domain

Imagem: [Haynathart / Um sítio ativo em uma

Enzimas

Para operar, as enzimas necessitam de um ambiente favorável [pH,

temperatura, quantidade de substrato], considerado ótimo. Caso
contrário, ela é inibida.

Inibidor é qualquer fator que possa reduzir ou cessar (pela

desnaturação) a reação enzimática.

A inibição pode ser:

▪Reversível (presença de substâncias);

▪Irreversível (aquecimento excessivo).

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Enzimas
 Importância Biológica:
São extremamente específicas (para cada reação

existe uma enzima)

São sintetizadas pelas próprias células

Aumenta em até 1014 vezes a velocidade da reação

Tem concentração e atividade moduláveis (permite

ajuste)

Enzimas
 Classificação:
 Óxido-redutases (óxido-redução)

 Transferases (transfere grupos)

 Hidrolases (hidrólise)

 Liases (adição de grupos a duplas ligações)

 Isomerases (rearranjo intramolecular)

 Ligases (condensa 2 moléculas)

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Enzimas

 Nomenclatura:
 Geralmente, o nome da enzima é dado pelo substrato

da reação mais uma palavra terminada em ASE,

sendo que esta palavra indica a sua função.

 Ex.: Álcool desidrogenase, glicogênio sintetase,

glicogênio fosforilase

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Enzimas.
São específicas em função e quanto a reação metabólica.
Proteases= enzimas que digerem proteínas
Lipases= enzimas que digerem lipídios
Lactase= enzima que quebra a lactose
Amilase= enzima que quebra o amido
Sacarase= enzima que quebra a sacarose

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Enzimas
 Co-fatores:

Muitas enzimas necessitam da associação com outras

moléculas ou íons para exercer seu papel catalítico

Os co-fatores podem ou não participar da reação

química.

Enzimas

 Co-fatores:

Inorgânicos: íons metálicos: Ca, Mg, Mn, Fe etc.

Orgânicos (Coenzimas): holoenzimas (FAD,

NAD), Vitaminas

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Enzimas

 Inibidores Enzimáticos:

1. Irreversíveis: reagem quimicamente com a enzima

inativando-a definitivamente.

Ex.: Aspirina, Penicilina, compostos organofosforados.

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Enzimas

 Inibidores Enzimáticos:

2. Reversíveis: São divididos em 2 grupos:

a) Competitivos: Competem com o substrato pelo centro

ativo da enzima, por apresentar configuração espacial

semelhante ao substrato. Ex.: AZT

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