ALUNO: LUCAS FILLIPHY CORTEZE CANDIDO

1-Um catalisador é uma substância que acelera a velocidade de uma reação química sem ser
consumido ou alterado na reação. As enzimas são catalisadores biológicos altamente
específicos que apresentam vantagens sobre os catalisadores não enzimáticos, como maior
eficiência, maior especificidade, maior regulação e menor energia de ativação.

2-As enzimas promovem a catálise das reações ao reduzir a energia de ativação necessária
para a reação ocorrer. Elas fazem isso interagindo com as moléculas dos substratos para
formar um complexo enzima-substrato que é mais reativo e mais propenso a reagir. Além
disso, as enzimas podem estabilizar intermediários de reação e orientar os substratos para que
reajam na posição correta.

3-A estrutura das enzimas é altamente complexa e pode variar dependendo do tipo de enzima.
As enzimas são compostas de aminoácidos que se organizam em estruturas terciárias e
quaternárias, e que determinam a forma e a função da enzima. Alguns exemplos de estruturas
comuns de enzimas incluem bolsos ativos, sítios catalíticos, domínios regulatórios e regiões de
ligação a cofatores.

4-Um cofator é uma molécula inorgânica ou orgânica necessária para a atividade enzimática,
enquanto uma coenzima é um tipo de cofator orgânico. Os cofatores podem se ligar à enzima
de forma permanente ou transitória e ajudam a catalisar a reação. As coenzimas, por sua vez,
são moléculas orgânicas que se ligam às enzimas e ajudam a catalisar a reação, geralmente
atuando como transportadoras de elétrons ou grupos químicos.

5-A holoenzima é a forma ativa completa da enzima, que inclui tanto a apoenzima (parte
proteica da enzima) quanto o cofator ou coenzima necessário para a atividade enzimática. A
apoenzima, por sua vez, é a parte proteica da enzima que pode se ligar a um cofator ou
coenzima para se tornar uma holoenzima ativa.

6-Para estudar a cinética das reações enzimáticas, são geralmente utilizadas condições
padronizadas de temperatura, pH, concentração de substrato e enzima, bem como a ausência
de inibidores ou cofatores. Além disso, podem ser utilizados métodos espectroscópicos ou
colorimétricos para medir a concentração de substrato ou produto ao longo do tempo.

7-Os valores de KM são importantes na cinética enzimática porque representam a constante

de Michaelis-Menten, que é a concentração de substrato em que a velocidade da reação
enzimática atinge metade da velocidade máxima. Esse valor é útil para avaliar a afinidade da
enzima pelo substrato e sua eficiência catalítica.

8-As variáveis que influenciam a velocidade das reações enzimáticas são a concentração de
substrato, a concentração de enzima, a temperatura, o pH e a presença de inibidores ou
cofatores. A concentração de substrato afeta a velocidade da reação porque a enzima precisa
do substrato para catalisar a reação. A concentração de enzima também influencia a
velocidade, pois quanto mais enzima, mais rápido a reação pode ocorrer. A temperatura e o
pH são importantes porque afetam a estrutura e a atividade da enzima. Inibidores e cofatores
também podem afetar a atividade enzimática, inibindo ou ativando a enzima,
respectivamente.
9-O principal fator que afeta a cinética das reações enzimáticas é a concentração de substrato.
Quanto maior a concentração de substrato, maior será a velocidade da reação até que a
enzima esteja saturada e a velocidade da reação não aumente mais.

10-Inibidores enzimáticos são substâncias que reduzem ou impedem a atividade enzimática,

podendo ser classificados como reversíveis ou irreversíveis.

11-Os tipos de inibição enzimática reversível incluem:

Inibição competitiva: o inibidor se liga ao sítio ativo da enzima, competindo com o substrato e
impedindo a sua ligação. A consequência é que a velocidade da reação diminui, mas pode ser
restaurada com o aumento da concentração do substrato.

Inibição não competitiva: o inibidor se liga a um local diferente do sítio ativo da enzima,
alterando sua estrutura e diminuindo sua atividade. A consequência é que a velocidade da
reação diminui e não pode ser restaurada com o aumento da concentração do substrato.

Inibição mista: o inibidor se liga tanto ao sítio ativo quanto a um local diferente da enzima,
alterando a sua atividade e a sua afinidade pelo substrato. A consequência é que a velocidade
da reação diminui e a sua restauração depende da relação entre a concentração do substrato e
do inibidor.
12-Certos inibidores enzimáticos promovem a inibição irreversível porque eles formam
ligações covalentes com a enzima, alterando irreversivelmente a sua estrutura e atividade. Isso
pode ocorrer, por exemplo, com compostos que reagem com grupos funcionais da enzima ou
com enzimas que são degradadas ou modificadas quimicamente após a ligação com o inibidor.
A importância da inibição irreversível é que ela pode ser usada para desenvolver
medicamentos, uma vez que pode produzir um efeito prolongado e específico sobre a
atividade da enzima.

13-As isoenzimas são diferentes formas da mesma enzima que são codificadas por genes
diferentes, mas que catalisam a mesma reação química. Elas possuem estruturas e
propriedades bioquímicas diferentes, o que pode levar a diferentes perfis de expressão em
diferentes tecidos e condições fisiológicas.

14-Enzimas alostéricas são aquelas que possuem um sítio regulatório, diferente do sítio ativo,
que se liga a moléculas reguladoras (chamadas de moduladores alostéricos) e modifica a sua
atividade enzimática. Isso pode resultar em um aumento ou diminuição da atividade catalítica
da enzima. A importância das enzimas alostéricas é que elas permitem a regulação da
atividade enzimática em resposta a sinais químicos ou fisiológicos, mantendo assim a
homeostase do organismo.

15-

a) Enzima-1: Fosfoenolpiruvato carboxiquinase

b) Enzima-2: Succinato desidrogenase

c) Enzima-3: Isocitrato desidrogenase

d) Enzima-4: Piruvato quinase