Enzimas e energia de ativação

Uma substância que acelera uma reação química—e que não seja um reagente—é
chamada de catalisador. Os catalisadores para as reações bioquímicas que ocorrem em
organismos vivos são chamados enzimas. Enzimas geralmente são proteínas, apesar de
que alguns ácidos ribonucleicos (RNA) também atuem como enzimas.
Enzimas fazem a tarefas crítica de baixar a energia de ativação de uma reação—ou seja,
a quantidade de energia que deve ser adicionada para a reação iniciar. Enzimas atuam
ligando-se a moléculas reagentes e segurando-as de uma forma que os processos de
quebra e formação de ligações químicas ocorrem mais prontamente.

Diagrama de coordenadas de reação que mostra o progresso de uma reação com e sem
um catalisador. Com o catalisador, a energia de ativação é menor do que sem.

Sítios de ativação e especificidade de substrato

Para catalizar uma reação, uma enzima irá pegar (se ligar) uma ou mais moléculas de
reagentes. Essas moléculas são os substratos das enzimas.
Em algumas reações, um substrato é quebrado em vários produtos. Em outras, dois
substratos se unem para formar uma molécula maior ou trocar pedaços. De fato, em
qualquer tipo de reação biológica que você possa pensar, há provavelmente uma enzima
para acelerá-la!
A parte da enzima em que o substrato se conecta é chamado de sítio de ativação (uma
vez que é aí onde ocorre a “ação” catalítica).
O substrato entra no sítio de ativação da enzima, formando o complexo enzima-
substrato. A reação então ocorre, convertendo o substrato em produtos e formando um
complexo produtos e enzima. Os produtos então deixam o sítio ativo da enzima.
As proteínas são feitas de unidades chamadas aminoácidos, e em enzimas que são
proteínas, o sítio de ativação adquire suas propriedades dos aminoácidos que o
constituem. Estes aminoácidos podem ter cadeias laterais grandes ou pequenas, ácidas
ou básicas, hidrofílicas ou hidrofóbicas.
O conjunto de aminoácidos encontrado no sítio ativo, juntamente com suas posições no
espaço tridimensional, conferem ao sítio ativo um tamanho, formato e comportamento
químico muito específicos. Graças a esses aminoácidos, o sítio ativo de uma enzima
encaixa-se unicamente em um alvo específico—o substrato ou substratos da enzima—e
os ajuda a passar por uma reação química.
Efeitos do ambiente na função da enzima
Como os sítios ativos estão bem afinados para ajudar que uma reação química ocorra,
eles podem ser muito sensíveis a mudanças no ambiente enzimático. Fatores que podem
afetar o sítio ativo e a função da enzima incluem:
Temperatura. Uma temperatura mais alta geralmente aumenta a taxa de reação,
catalizadas ou não por enzimas. Contudo, seja o aumento ou a diminuição da
temperatura fora dos limites tolerados podem afetar as ligações químicas no sítio ativo,
tornando-os menos compatíveis para se conectar ao substrato. Temperaturas muito altas
(para as enzimas animais, acima de 40°C) podem causar a desnaturacão da enzima , que
irá perder seu formato e sua atividade.

pH. O pH também pode afetar a função da enzima. Muitas vezes, os resíduos de

aminoácidos do sítio ativo têm propriedades ácidas ou básicas que são importantes para
a catálise. Mudanças no pH podem afetar esses resíduos e dificultar a ligação dos
substratos. As enzimas funcionam melhor em um determinado intervalo de pH, e, assim
como com a temperatura, valores extremos de pH (ácidos ou básicos) podem causar
desnaturação enzimática.

Encaixe induzido
A correspondência entre o sítio ativo de uma enzima e o substrato não é igual a duas
peças de um quebra-cabeça que se encaixam (embora os cientistas tenham pensado que
fosse, em um modelo antigo, chamado de modelo “chave-fechadura”).

Em vez disso, uma enzima muda de forma ligeiramente quando se liga ao substrato,
resultando em um encaixe ainda mais apertado. Esse ajustamento da enzima para
encaixar confortavelmente no substrato é chamado de encaixe induzido.
Ilustração do modelo do ajuste induzido de catálise da enzima. A medida que um
substrato se liga ao sítio ativo, o sítio ativo muda um pouco de forma, segurando o
substrato mais firmemente e se preparando para catalisar a reação. Depois que a reação
ocorre, os produtos são liberados do sítio ativo e se difundem.
Quando uma enzima se liga ao seu substrato, sabemos que ela diminui a energia de
ativação da reação, permitindo que isso aconteça mais rapidamente. Mas, você pode se
perguntar, o que a enzima faz ao substrato para tornar a energia de ativação mais baixa?
A resposta depende da enzima. Algumas enzimas aceleram as reações químicas
reunindo dois substratos na orientação certa. Outras criam um ambiente dentro do sítio
ativo que é favorável à reação (por exemplo, um ambiente ligeiramente mais ácido ou
não polar). O complexo enzima-substrato também pode diminuir a energia de ativação
dobrando as moléculas do substrato de uma forma que facilita a ruptura da ligação,
ajudando a alcançar o estado de transição.
Finalmente, algumas enzimas diminuem as energias de ativação ao participar, elas
mesmas, da reação química. Ou seja, resíduos do sítio ativo podem formar ligações
covalentes temporárias com as moléculas do substrato como parte do processo de
reação.
Uma palavra importante aqui é “temporária”. Em todos os casos, a enzima retornará ao
seu estado original ao final da reação — não ficará ligada às moléculas que reagem. Na
verdade, uma marca registrada das enzimas é que elas não são alteradas pelas reações
que catalisam. Quando uma enzima termina a catalisação de uma reação, ela libera o
produto (ou produtos) e está pronta para o próximo ciclo de catálise.