BIOQÍMICA

DA NUTRIÇÃO
AULA 9
 Catálise
enzimática

ABERTURA

Olá!

Enzimas são moléculas proteicas essenciais no metabolismo dos seres vivos, graças à sua
capacidade de promover e acelerar reações químicas em nível celular. Essas proteínas se
envolvem com os processos metabólicos essenciais à manutenção da vida. No entanto, dada sua
especificidade de ação, o uso de enzimas tem sido cada vez mais explorado em nível
industrial, seja na área médica, alimentícia ou química.
Nesta aula, você vai estudar os mecanismos de ação das enzimas e as características gerais
da catálise enzimática. Você verá a importância das enzimas que agem como catalisadores,
aumentando a velocidade das reações.

Bons estudos.
 REFERENCIAL TEÓRICO

As enzimas são específicas, elas só funcionam com o seu substrato determinado, em

concentração mínima, e mantendo inalterado o equilíbrio da reação.
As enzimas podem ser nomeadas de acordo com o substrato ou com a reação e elas possuem
propriedades, tais como o sítio ativo. Toda reação que ocorre em presença de um catalisador,
como é o caso das reações enzimáticas, é considerada uma catálise.
Para compreender melhor, leia o capítulo "Catálise enzimática", parte do livro Bioquímica geral
– base teórica desta aula.
Ao final deste estudo, você estará apto a:
• Identificar os componentes de uma reação enzimática.
• Reconhecer os principais mecanismos de catálise das enzimas.
• Indicar os modelos de ligação da enzima ao substrato e os tipos de reações catalisadas.

Boa leitura!
Catálise enzimática
Objetivos de aprendizagem
Ao final deste texto, você deve apresentar os seguintes aprendizados:

„„ Identificar os componentes de uma reação enzimática.

„„ Reconhecer os principais mecanismos de catálise das enzimas.
„„ Indicar os modelos de ligação da enzima ao substrato e os tipos de
reações catalisadas.

Introdução
Enzimas são moléculas proteicas essenciais ao metabolismo dos seres vi-
vos, graças à sua capacidade de promover e acelerar reações químicas em
nível celular. Essas proteínas envolvem-se com os processos metabólicos
essenciais à manutenção da vida. No entanto, dada a sua especificidade
de ação, o uso de enzimas tem sido cada vez mais explorado em nível
industrial, seja na área médica, alimentícia ou química.
Neste texto, você vai estudar os mecanismos de ação das enzimas
e as características gerais da catálise enzimática. Você também verá a
importância das enzimas que agem como catalisadores, aumentando
a velocidade das reações.

Os componentes de uma reação enzimática

As enzimas são proteínas biocatalisadoras que regulam a velocidade de todos
os processos fisiológicos; não são alteradas no processo químico. Elas garantem
que os processos fisiológicos ocorram de modo ordenado, garantindo a homeos-
tasia do organismo. As enzimas fornecem uma rota alternativa energicamente
favorável para a reação, ou seja, uma rota com energia de ativação menor. Elas
podem reduzir a energia de ativação, mas não alteram o equilíbrio da reação.
Grande parte das reações do corpo humano é acelerada por enzimas cha-
madas de biocatalisadores, que influenciam na velocidade dos processos
sem serem consumidas ou modificadas. As enzimas são específicas para
2 Catálise enzimática

cada substrato, em concentração mínima, mantendo inalterado o equilíbrio da

reação. Alguns tipos de RNA podem também funcionar como biocatalisadores
– são as chamadas ribozimas, menos comuns, entretanto.
Em relação à nomenclatura, as enzimas podem ser nomeadas de acordo
com o substrato ou com a reação, adicionando-se o sufixo “ase”. Por exemplo,
sacarase e lactato desidrogenase. Algumas têm nomes particulares, como
a tripsina. Existe também a nomenclatura internacional, que afere nomes
bem específicos a partir de seis classes principais de enzimas, por exemplo,
D-gliceraldeído 3-fosfato: NAD oxirredutase.
As enzimas possuem uma pequena região denominada sítio ativo, que fun-
ciona como uma espécie de bolsa. Os aminoácidos de revestimento têm radicais
formadores de uma estrutura tridimensional, complementar ao substrato. Ao se
ligar com a substância certa, o sítio ativo forma o complexo enzima-substrato
(ES), convertido em enzima-produto (EP) gradativamente. A eficiência cata-
lítica, denominada número de renovação (turnover), determina a quantidade
de moléculas de substrato convertidas em produto por mol de enzimas em um
segundo, representando, dessa maneira, a eficiência do catalisador.
As enzimas são altamente específicas, catalisando somente determinado
tipo de reação. Algumas enzimas necessitam de cofatores, elementos não
protéicos necessários para sua atividade. Há dois tipos de cofatores: os ativa-
dores, geralmente íons metálicos (por exemplo, Zn 2+ e Fe2+) e as coenzimas,
moléculas orgânicas frequentemente derivadas de vitaminas. Voltaremos aos
cofatores mais adiante neste texto. O conjunto enzima-cofator é denominado
holoenzima; já o termo apoenzima se refere à unidade enzimática proteica
pura. Denomina-se grupo prostético as coenzimas que não se dissociam da
parte proteica da enzima.
A catálise é toda reação que ocorre em presença de um catalisador, como
é o caso das reações enzimáticas. Para se entender o mecanismo de ação das
enzimas é necessário que se saiba o que vem a ser um catalisador. O catalisa-
dor é toda substância capaz de modificar a velocidade de uma reação sem ser
nela consumido ou aparecer entre os produtos. Para que ocorra uma reação,
as moléculas dos reagentes (R), também chamados de substratos, precisam
obter uma energia extra chamada de energia de ativação. Essa energia de
ativação faz com que as moléculas atinjam um estado ativado (R*) mais rico
em energia, no qual uma ligação pode ser formada ou quebrada gerando o
produto (P) (Figura 1).
 Catálise enzimática 3

Energia

Sem enzima
Energia de
ativação sem
enzima
Energia de
ativ. com
enzima
Reagentes Energia total
p. ex.: C6H12O6 + O2 Com liberada na
enzima reação
Produtos
CO2 + H2O

Coordenada de reação

Figura 1. Representação da energia de ativação necessária para a enzima

catalisar a transformação de substrato em produto, linha preta no gráfico,
e como ocorre a reação sem a presença de uma enzima (linha cinza).
Fonte: Activacao energia cinética enzimatica (2007).

A velocidade da reação química é proporcional ao número de moléculas no es-

tado ativado (de transição). Este estado é atingido devido ao choque intermolecular
que pode ser acelerado quando se fornece calor ao sistema, ou quando se adiciona
um catalisador. O catalisador é capaz de se combinar com os reagentes formando
um composto intermediário de menor energia. Assim, a barreira energética a ser
transposta é diminuída, os produtos são formados e o catalisador livre é regenerado.
As enzimas catalisam as reações porque reduzem o nível da energia de
ativação.
Nas reações catalisadas por enzimas estão envolvidos os seguintes compo-
nentes: enzima (E), substrato (S), complexo enzima-substrato (ES) e produto
– composto formado pela transformação do substrato (Figura 2).
4 Catálise enzimática

Figura 2. Representação dos componentes de uma reação

enzimática.
Fonte: Enzimas [2017].

Principais mecanismos de catálise das enzimas

Durante a catálise enzimática, a enzima liga-se ao substrato formando o
chamado complexo enzima-substrato (ES), um intermediário transitório que
desaparece quando o substrato é transformado em produto. A enzima se une
ao substrato através de uma pequena parte de sua molécula denominada centro
ativo. Uma enzima pode ter um ou mais centros ativos. Há diferentes tipos
de ligações entre enzima e substrato: ligações iônicas, ligações hidrofóbicas,
ligações covalentes, pontes de hidrogênio e forças de Van der Walls. Para que
a reação enzimática se realize é necessário que o centro ativo da enzima se
ajuste perfeitamente ao substrato para permitir trocas de elétrons, prótons e
grupamentos. Durante uma reação enzimática, o substrato vai desaparecendo e
o produto vai aumentando de concentração até que a reação chegue ao estado
de equilíbrio. Quando a velocidade de formação do complexo ES for igual à
velocidade de decomposição, a reação atinge o estado estacionário, também
chamado equilíbrio dinâmico. As enzimas catalisam as reações nos dois
sentidos – o que denomina-se reversibilidade da ação enzimática –, mas
não modificam o estado de equilíbrio.
Certas enzimas, quando tratadas de modo a se tornarem proteínas puras,
perdem a capacidade de catalisar reações. Von Euler denominou cofatores as
substâncias não proteicas necessárias à atividade de algumas enzimas (ver o
box Fique atento). As enzimas que necessitam de cofator para apresentarem
atividade biológica sãocompostas por duas partes:

a)  a parte proteica denominada apoenzima;

b)  a parte não proteica, que recebe o nome de cofator.
 Catálise enzimática 5

Como vimos anteriormente, a união cataliticamente ativa (apoenzima +

cofator) é chamada holoenzima. Os cofatores, ao contrário da apoenzima, são
dialisáveis e termoestáveis; são compostos não coloidais e de peso molecular
baixo. Os cofatores orgânicos recebem o nome de coenzimas, e os inorgânicos
são chamados ativadores.
Os ativadores são íons inorgânicos que condicionam a ação catalítica das
enzimas. A grande maioria dos ativadores é constituída por cátions, entre
os quais Na+, K+, Mg2+, Ca2+, Zn2+, Mn2+, Fe2+, Co2+, etc. Em vários casos, os
íons metálicos podem ser substituídos por outros. A fosfoglicomutase, por
exemplo, é ativada tanto por Mg2+ quanto por Mn2+. Algumas enzimas, como
as alfa-amilases animais, são ativadas por ânion cloreto (Cl−).
Por sua vez, as coenzimas são cofatores orgânicos, muitas delas derivadas
de vitaminas hidrossolúveis, que tomam parte da reação enzimática como
transportadores de hidrogênio ou de um grupo químico. Uma única coenzima
pode formar, com diversas enzimas, proteínas conjugadas. Este é o caso do
NAD, que é coenzima de um grande número de desidrogenases. As coenzimas
não realizam a ação, somente determinam o modo como a enzima total age,
seja transportando hidrogênio, seja transportando grupos químicos. A ação da
catálise é feita pela parte proteica da holoenzima. Como vimos antes, quando
a coenzima está fortemente ligada à proteína e não pode ser dialisada, recebe
o nome de grupo prostético.

Você já se perguntou qual a importância do ácido ascórbico (vitamina C) para a síntese

do colágeno? Quais são as implicações à saúde devido à sua ausência?
O ácido ascórbico (vitamina C) é requerido pelas enzimas que catalisam as reações
de hidroxilação das porções terminais do pró-colágeno, atuando como coenzima. A
carência nutricional de vitamina C pode, portanto, tornar essas reações deficientes,
de forma que a formação de ligações de hidrogênio entre as cadeias de colágeno
seja reduzida, o que diminui a resistência à tensão. Esse quadro leva a uma fragilidade
capilar, provocando sangramentos, hematomas e outros sintomas característicos da
doença escorbuto.
6 Catálise enzimática

Os modelos de ligação da enzima ao substrato e

os tipos de reações catalisadas
As enzimas funcionam de acordo com a reação química que ocorre no sítio
ativo. Há dois modelos conhecidos de ligação entre enzima e substrato: chave-
-fechadura e encaixe induzido. No primeiro, a enzima encaixa-se perfeitamente
ao seu substrato no sítio ativo, de forma que nenhuma outra molécula possa
iniciar a reação com esta enzima. Já no modelo encaixe induzido ocorrem
pequenas variações, havendo quebras e novas ligações químicas entre a enzima
e o substrato. No encaixe induzido, ocorrem alterações na estrutura da enzima
para otimizar a energia de ligação que está sendo formada.
As enzimas podem ser distinguidas em seis classes: oxidorredutases,
transferases, hidrolases, liases, isomerases e ligases. As oxidorredutases rea-
lizam a transferência de elétrons; por exemplo, a lactato desidrogenase. Já as
transferases participam nas transferências de grupos químicos, como a reação
catalisada pela alanina aminotransferase (ALT), que transfere o grupamento
amino. As hidrolases participam das reações de hidrólise; por exemplo, a
lactase. As liases adicionam ou removem elementos (como água, amônia e
dióxido de carbono) por meio da formação ou quebra de ligações duplas; por
exemplo, a fumarase, enzima do ciclo de Krebs. Já as isomerases realizam
a transferência de grupos dentro da mesma molécula para formar isômeros,
portanto são extremamente específicas. Por fim, as ligases catalisam ligações
pelo acoplamento da clivagem do ATP; por exemplo, a piruvato carboxilase.
 Catálise enzimática 7

Você verá como ocorre a catálise enzimática e os fatores

que afetam a atividade dessas moléculas (ENZYMES, 2008).
Para aplicar os conhecimentos adquiridos neste texto,
acesse o seguinte link:

https://goo.gl/7aEHJX

ACTIVACAO Energia Cinetica Enzimatica. Wikimedia Commons, San Francisco, 2007.

Disponível em: <https://commons.m.wikimedia.org/wiki/File:Activacao_energia_ci-
netica_enzimatica.png#mw-jump-to-license>. Acesso em: 8 set. 2017.
ENZIMAS. Bioquímica online – Biomoléculas, [2017]. Disponível em: <https://sites.
google.com/site/bioqufal/enzimas>. Acesso em: 8 set. 2017.
ENZYMES. Kscience, 2008. Disponível em: <http://www.kscience.co.uk/animations/
anim_2.htm>. Acesso em: 8 set. 2017.

Leituras recomendadas
MURRAY, R. K. et al. Bioquímica Ilustrada de Harper (Lange). 29. ed. Porto Alegre: Mc-
Graw Hill, 2013.
NELSON, D. L.; COX, M. M. Princípios de bioquímica de Lehninger. 6. ed. Porto Alegre:
GrupoA, 2014.
 PORTFÓLIO

Grande parte das reações do corpo humano são aceleradas por enzimas, chamadas de
biocatalisadores.

As enzimas são específicas, elas só funcionam com o seu substrato determinado, em

concentração mínima, mantendo inalterado o equilíbrio da reação.
Descreva as características da enzima e como estas moléculas aceleram as reações do
corpo humano.
 PESQUISA

Por que o fígado é tão importante? | APRENDA NUTRIÇÃO

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