TRABALHO DE BIOQUÍMICA

1-Faça a distinção entre os modelos chave-fechadura encaixa induzida

para a ligação do substrato a uma enzima.

O modelo chave-fechadura foi o primeiro modelo que tenta explicar o

funcionamento das enzimas na catálise de substâncias. Esse modelo explica
que a especificidade entre enzima e substrato é devido a formas
complementares de suas estruturas de ligação (como uma chave e fechadura).
No entanto, mais tarde, percebeu-se que essa ideia é contraditória. Uma
enzima que tenha sítio ativo perfeitamente complementar a um substrato se
liga tão fortemente a ele que seria difícil haver transformação de substrato em
produto. A energia de ligação entre enzima e substrato seria alta, mas não
seria útil para a quebra do ligante.

O modelo de encaixe-induzido, por outro lado, afirma que a enzima e substrato

mudam um pouco suas formas para haver a quebra do substrato em produtos.
A enzima, quando sofre alterações na sua forma, devido indução pelo
substrato, exibe conformação ideal para ligar-se perfeitamente ao substrato
"ativado". Ou seja, há indução para alterações nas conformações
tridimensionais para otimizar a energia de ligação. Essa energia sim é útil, e
serve para reduzir a energia de ativação para ocorrer quebra do substrato em
produto.

2- Diferencie os mecanismos moleculares da inibição competitiva e não

competitiva. É bom ou ruim que uma enzima possa ser inibida
reversivelmente? Por quê?

Os inibidores competitivos são aqueles que se assemelham ao substrato e,

portanto, ocupam o sítio ativo. A ligação do inibidor não permite que o substrato
se ligue ao sítio ativo da enzima. Os inibidores não-competitivos são aqueles
que não se assemelham ao substrato e, portanto, ocupam um sítio diferente do
sítio ativo. A ligação do inibidor permite que o substrato se ligue ao sítio ativo
da enzima.

Inibição Enzimática

A inibição enzimática é a redução da velocidade de uma reação enzimática

provocada por uma molécula. As moléculas que provocam essa ação inibitória
são chamadas de inibidores e podem ser tanto constituintes da própria célula
como podem ser substâncias estranhas a ela.

Quanto ao tipo, a inibição enzimática pode ser inespecífica ou específica. A

inibição inespecífica é aquela que o inibidor, como um agente desnaturante,
diminui a atividade de todas as enzimas. Já a inibição específica, o inibidor
diminui a atividade de uma única enzima ou de um grupo restrito de enzimas.
Este tipo de inibição pode ser do tipo reversível ou irreversível.

Inibição Enzimática Reversível

A inibição de enzimas reversível diminui a atividade enzimática através de

interação reversível. Ou seja, o inibidor estabelece com a enzima um complexo
com uma ligação instável, não covalente. Como a ligação é instável, após a
dissociação com o inibidor, a enzima pode retomar sua atividade. Existem três
tipos de inibição enzimática reversível: competitiva, não competitiva e
incompetitiva. Esses tipos podem ser distinguidos experimentalmente pelos
efeitos do inibidor sobre a cinética de reação da enzima.

Inibição Competitiva

A molécula inibidora apresenta estrutura semelhante ao substrato da enzima

que se liga para realizar a catálise. Ela liga-se ao sítio ativo da enzima, que não
pode realizar o processo catalítico, pois seu sítio-ativo está ocupado, para
poder ligar-se ao substrato correto. Portanto o inibidor compete como substrato
pelo sítio de ação.
O inibidor forma com a enzima o complexo enzima-inibidor EI, que é análogo
ao complexo enzima substrato ES. A molécula do inibidor não é modificada
pela enzima. O efeito da reação modifica o Km, mas não altera a velocidade.

Um exemplo de enzima que sofre esse tipo de inibição é a enzima succinato

desidrogenase, que é a responsável pela transformação do succinato em
fumarato, mas quando a ela se liga o malonato, não ocorre reação, ou seja, o
malonato é o agente inibidor dessa enzima.

Inibição não competitiva

Um inibidor não competitivo pode se combinar com a enzima livre ou com o

complexo ES, interferindo na ação de ambos. Esses inibidores ligam-se a um
sítio da enzima diferente do sítio ativo, muitas vezes ocasionando deformação
da mesma de forma que ela não forme o complexo ES na velocidade usual e,
uma vez formado, ele não se desdobra na velocidade normal para originar o
produto.

Ocorre quando uma molécula ou íon pode se ligar em um segundo local na

superfície enzimática, que não seja o sítio ativo. Isto pode distorcer a enzima
tornando o processo catalítico ineficiente.

O inibidor não competitivo pode ser uma molécula que não se assemelha com
substrato, mas apresenta uma grande afinidade com a enzima. É o mecanismo
inverso do inibidor competitivo, porque inibe a ligação do complexo ES e não
da enzima livre.

O efeito da reação modifica a velocidade e o Km permanece constante. Como

exemplo, há a proteína α1-antitripsina que liga-se à tripsina e inibi a ação
desta.

Inibição Incompetitiva

A inibição incompetitiva caracteriza-se pelo fato de o inibidor não se combinar

com a enzima livre, nem afetar sua reação com o substrato normal; contudo ele
se combina com o complexo ES para originar um complexo ternário inativo ESI,
incapaz de sofrer a etapa subsequente da reação para produzir o produto.
Essas interrelações indicam que o grau de inibição pode aumentar à medida
que se aumenta a concentração do substrato.

Podem ser observada em reações catalisadas por enzimas que possuem mais
de um substrato.

Reduz igualmente a Vmax e Km.

Inibição Enzimática Irreversível

Os inibidores irreversíveis são aqueles inibidores que se ligam no sítio ativo da

enzima, de modo a formar um complexo estável, ou seja, há a formação de
uma ligação covalente entre o inibidor e a enzima, o que pode promover uma
destruição dos grupos funcionais essenciais da enzima. Essa inibição é
progressiva, aumentando com o tempo até que atinja uma máxima inibição. As
substâncias que modificam quimicamente os resíduos de aminoácidos
específicos podem agir como inibidores irreversíveis. Os inibidores irreversíveis
são muito úteis em estudos de mecanismo de reação.

A cinética do inativador irreversível é comparável à de um inibidor não

competitivo puro. Nesse tipo de inibição há inibidores chamados de inibidores
suicidas ou inibidores com base no mecanismo, os quais são compostos
geralmente pouco ativos, até que se liguem à enzima. Eles agem de duas
formas, ou é convertido em um composto muito reativo que se combina
irreversivelmente com a enzima ou forma um produto que é um potente inibidor
do passo seguinte da via metabólica.

É bom porque Enzimas são um grupo de substâncias orgânicas de natureza

geralmente proteica, com atividade intra ou extracelular que têm funções de
catalisar reações químicas que, sem a sua presença, aconteceriam a uma
velocidade demasiado baixa. Isso é conseguido através do abaixamento da
energia de ativação necessária para que se dê uma reação química, resultando
no aumento da velocidade da reação e possibilitando o metabolismo dos seres
vivos. A capacidade catalítica das enzimas torna-as adequadas para
aplicações industriais, como na indústria farmacêutica ou na alimentar.
3- Porque é necessário ou vantajoso para o organismo produzir
zimogênios? Dê exemplos.

Porque cada zimogênios cada um deles tem sua função no organismo por isso
o organismo necessita produzir.

Ex: carboidratos

4- Desenhe a estrutura molecular do disscarídeo gentibiose a partir das

seguintes informações:

a) É um dímero da glicose

b) A ligação glicosídica é B(1-6)

c) O carbono anomerico não envolvendo na ligação glicosídica está na

configuração.

5- Como o glicogênio se difere do amido na estrutura altamente

ramificada dessas moléculas.

O glicogénio é um polissacárido e a principal reserva energética nas células

animais e vegetais como as Cianofíceas encontrado, principalmente, no fígado
e nos músculos. Geralmente também é encontrado nos fungos, sendo neste
caso, a principal substância de reserva.
Amido é um polissacarídeo, sintetizado pelos vegetais para ser utilizado como
reserva energética. Sua função, portanto, é análoga ao do glicogênio nos
animais.

A principal função é a reserva energética ...

6- Indique resumidamente o papel das glicoproteínas como determinantes

antigênicos para os grupos sanguíneos.

Muitas das proteínas são glicoproteínas de membrana exterior da célula (estes

são proteínas que contenham hidratos de carbono). Estas proteínas são os
antigénios da superfície celular que determinam o sistema sanguíneo
antigénico (A, B, O) e as determinantes de histocompatibilidade e o transplante
de um indivíduo.

Centros antigênicas imunoglobulinas e sítios receptores de vírus e hormônios

nas membranas celulares são frequentemente glicoproteína.

Alterações em glicoproteínas de membrana pode ser correlacionado com a

formação de tumor em transformação maligna e cancro. A maioria das
proteínas principais do plasma, com excepção de albumina, são glicoproteínas.

Entre estas proteínas proteínas plasmáticas da coagulação do sangue,

proteínas do complemento e imunoglobulinas muitos contados.