Reações enzimáticas

Inibição enzimática é uma redução da velocidade da reação catalisada por

enzimas devido à presença de substâncias denominadas inibidores. Podem
ocorrer dois tipos de inibição: reversível e irreversível.

A inibição reversível diminui a atividade enzimática por meio de interação

reversível, que é a ligação não-covalente entre inibidor e enzima. Após a
dissociação com o inibidor, a enzima retorna a sua atividade.

A inibição irreversível envolve modificações químicas da molécula

enzimática, levando a uma inativação definitiva. Os inibidores, chamados aqui
de inativadores, ligam-se a enzima de maneira tão forte que bloqueiam
permanentemente atividade enzimática.

Os inibidores reversíveis podem ser divididos em dois grupos: os competitivos

e os não-competitivos. Essa divisão é baseada na presença ou não de
competição entre o inibidor e o substrato pelo centro ativo da enzima.

A inibição competitiva ocorre quando as moléculas inibidoras são

semelhantes às moléculas do substrato e se ligam ao centro ativo da enzima,
ou seja, o inibidor afeta a ligação da enzima ao substrato.

A inibição competitiva pode ser resolvida aumentando a concentração do

substrato, pois, se a concentração de substrato for mais elevada que a do
inibidor, o substrato poderá se ligar a enzima e a reação ocorrerá normalmente,
atingindo a mesma velocidade máxima que a reação na ausência do inibidor.

Então, neste tipo de inibição, a reação atinge a velocidade máxima, mas

demora mais tempo para isso e exige uma concentração de substrato maior.

Na inibição não-competitiva o inibidor afeta a estrutura química da enzima

(altera sua conformação nativa), fazendo com que o centro ativo perca
eficiência como catalisador da conversão de substrato em produto. Neste caso,
a reação nunca atingirá a mesma velocidade máxima que a reação na
ausência do inibidor.